ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?polímeros lineales construídos a partir demonómeros llamados aminoácidos, quebajo condiciones fisio...
ProteínasLas proteínas son los compuestos químicosmás importante para la función celular• Participan en todas las funcione...
Diversidad funcional e importancia• Las enzimas, catalizadores de las reaccionesquímicas en los organismos vivientes;• Las...
CATALIZADORES BIOLÓGICOSAumente la rapidez o velocidad de una reacciónquímica o sea, la velocidad de formación delproducto...
• Los AMINOÁCIDOS son los precursores molecularesde las proteínas y tienen una estructura común.(Voet, 2004)(Creighton 2000)
Estructura básica de un aminoácido
Carbono α: Centro quiral• Ópticamente activos: Porque pueden rotar la luz polarizada en unplano.ACTIVIDAD OPTICA: poseen u...
CUATRO NIVELESESTRUCTURALEShttp://upload./commons/thumb/2/25/Estructura_proteínas.png/350px-Etructura_proteinas_proteínas ...
ESTRUCTURA PRIMARIA:FORMACIÓN DE UN ENLACE PEPTÍDICOUna cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal deaminoácidos u...
ESTRUCTURA SECUNDARIASe refiere al ordenamiento espacial de los aminoácidos quese encuentran cerca en la secuencia.Los ami...
• α- hélice:Esta estructura se forma al enrollarsehelicoidalmente sobre sí misma laestructura primaria. Se debe a laformac...
Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag,denominada disposición en lámina plegada.• Forma-β(Creighton 2000; Vo...
ESTRUCTURA TERCIARIAEs su disposición espacial; es decir, el plegamiento de loselementos estructurales secundarios, junto ...
La estructura terciaria informa sobre la disposición dela estructura secundaria de un polipéptido al plegarsesobre sí mism...
ESTRUCTURA CUATERNARIALas cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar enestructuras de múltiples subunidades.(se presenta e...
La FUNCIÓN de una proteínas es directamentedependiente de su estructura tridimensional.Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA L...
DESNATURALIZACIÓN• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, porromperse los puentes que forman dicha estructura....
Los agentes que provocan la desnaturalización de unaproteína se llaman agentes desnaturalizantes.1. la polaridad del disol...
•La polaridad del disolvente:La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añadensustancias menos polares que el agua...
•Efecto del ph:Los iones H+ y OH- del agua afectan a la carga eléctrica delos grupos ácidos y básicos de las cadenas later...
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  1. 1. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
  2. 2. ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?polímeros lineales construídos a partir demonómeros llamados aminoácidos, quebajo condiciones fisiológicas tienen unaestructuratridimensional definida.• Son biomóleculas formadas básicamente por carbono,hidrógeno, oxígeno y nitrógeno(Creighton 2000)
  3. 3. ProteínasLas proteínas son los compuestos químicosmás importante para la función celular• Participan en todas las funcionesbiológicas• Están constituidas por aminoácidos.
  4. 4. Diversidad funcional e importancia• Las enzimas, catalizadores de las reaccionesquímicas en los organismos vivientes;• Las hormonas, reguladores de actividadescelulares• La hemoglobina y otras moléculas confunciones de transporte en la sangre;• Los anticuerpos responsables de acciones dedefensa natural contra infecciones o agentesextraños, etc.
  5. 5. CATALIZADORES BIOLÓGICOSAumente la rapidez o velocidad de una reacciónquímica o sea, la velocidad de formación delproducto.ENZIMAS
  6. 6. • Los AMINOÁCIDOS son los precursores molecularesde las proteínas y tienen una estructura común.(Voet, 2004)(Creighton 2000)
  7. 7. Estructura básica de un aminoácido
  8. 8. Carbono α: Centro quiral• Ópticamente activos: Porque pueden rotar la luz polarizada en unplano.ACTIVIDAD OPTICA: poseen una asimetría tal que nopueden superponerse sobre su imagen en el espejo.• L ó D• Las proteínas contienen aminoácidos de tipo L.(Voet, 2004)
  9. 9. CUATRO NIVELESESTRUCTURALEShttp://upload./commons/thumb/2/25/Estructura_proteínas.png/350px-Etructura_proteinas_proteínas .png
  10. 10. ESTRUCTURA PRIMARIA:FORMACIÓN DE UN ENLACE PEPTÍDICOUna cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal deaminoácidos unidos por enlaces peptídicos.(Creighton 2000)
  11. 11. ESTRUCTURA SECUNDARIASe refiere al ordenamiento espacial de los aminoácidos quese encuentran cerca en la secuencia.Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazadosdurante la sintesis de proteínas y gracias a la capacidadde giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacialestable, la estructura secundaria(Creighton 2000)
  12. 12. • α- hélice:Esta estructura se forma al enrollarsehelicoidalmente sobre sí misma laestructura primaria. Se debe a laformación de enlaces de hidrógenoentre el -C=O de un aminoácido y el-NH- del cuarto aminoácido que lesigue.(Creighton 2000; Voet, 2004)
  13. 13. Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag,denominada disposición en lámina plegada.• Forma-β(Creighton 2000; Voet, 2004)
  14. 14. ESTRUCTURA TERCIARIAEs su disposición espacial; es decir, el plegamiento de loselementos estructurales secundarios, junto con lasdisposiciones espaciales de sus cadenas, esto es, elarreglo tridimensional de todos los aminoácidos)
  15. 15. La estructura terciaria informa sobre la disposición dela estructura secundaria de un polipéptido al plegarsesobre sí misma originando una conformación globular.Esta conformación globular se mantiene estable gracias a laexistencia de enlaces entre los radicales R.
  16. 16. ESTRUCTURA CUATERNARIALas cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar enestructuras de múltiples subunidades.(se presenta en proteínas que contienen más de unacadena polipeptídica, conocidas como subunidades)(Creighton 2000)
  17. 17. La FUNCIÓN de una proteínas es directamentedependiente de su estructura tridimensional.Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA LA FUNCIÓNDetermina la especificidad de interacción con otras moléculas,Determina su función,Determina su estabilidad y tiempo de vida media
  18. 18. DESNATURALIZACIÓN• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, porromperse los puentes que forman dicha estructura.• La mayoría de las proteínas biológicas pierden sufunción biológica cuando están desnaturalizadas, porejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica,porque los sustratos no pueden unirse más al sitioactivo, y porque los residuos del aminoácido implicadosen la estabilización de los sustratos no estánposicionados para hacerlo.(Cueto et all., 2007)
  19. 19. Los agentes que provocan la desnaturalización de unaproteína se llaman agentes desnaturalizantes.1. la polaridad del disolvente,2. la fuerza iónica,3. el pH,4. la temperatura.(Cueto et all., 2007)Desnaturalización de la estructuratrimimensional con urea yreducción de puentes disulfurocon 2-mercaptoetanol.
  20. 20. •La polaridad del disolvente:La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añadensustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona.Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicossuperficiales de la molécula proteica,provocando la agregación yprecipitación.•Aumento de la fuerza iónica del medio:(por adición de sulfato amónico o urea, por ejemplo) provoca unadisminución en el grado de hidratación de los grupos iónicossuperficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por elagua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interaccioneselectrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan yprecipitan.(Cueto et all., 2007)
  21. 21. •Efecto del ph:Los iones H+ y OH- del agua afectan a la carga eléctrica delos grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de losaminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de lasproteínas elimina las interacciones electrostáticas queestabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca suprecipitación.•Efecto de la temperatura:Cuando la temperatura es elevada aumenta la energíacinética de las moléculas con lo que se desorganiza laenvoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.Asimismo, un aumento de la temperatura destruye lasinteracciones débiles y desorganiza la estructura de laproteína, de forma que el interior hidrofóbico interaccionacon el medio acuoso y se produce la agregación yprecipitación de la proteína desnaturalizada.(Cueto et all., 2007)

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