2. OKSIDASI BIOLOGI
 DEFINISI :
DEHIDROGENASI SUBTRAT YANG DIIKUTI OLEH
PENGANGKUTANNYA KE ASEPTOR TERAKHIR (OKSIGEN)
MELALUI SISTEM SITOKROM DAN ENZIM WARBURG/SITROM
OKSIDASE
 SKEMA :
SUBSTRAT NIKOTINAMIDA (DH) FLAVOPROTEIN
SITOKROM OKSIGEN

3.  KESEIMBANGAN OKSIDASI – REDUKSI/
POTENSIAL REDUKSI (Eδ)
 PERTUKARAN ENERGI BEBAS ≈ KECENDERUNGAN
REAKTAN MELEPAS / MENGIKAT ELEKTRON
 POTENSIAL REDOKS SUATU SISTEM (Eδ) DENGAN
ELEKTRODA HIDROGEN PADA pH = 0 dinyatakan Eδ = 0,0
volt
 PADA SISTEM BIOLOGI, PADA pH = 7,0 ADALAH –0,42
volt

4.  BEBERAPA POTENSIAL REDOKS DARI SISTEM
OKSIDASI PADA MAMALIA
Sistem E0’ volt
Oksigen / air + 0,82
Sitokrom a ; Fe3+/Fe2+ + 0,29
Sitokrom c ; Fe3+/Fe2+ + 0,22
Ubikuinon ; Oks/Red + 0,10
Sitokrom b ; Fe3+/Fe2+ + 0,08
Fumarat / suksinat + 0,03
Flavoprotein-Old Yellow enzyme ; Oks/red - 0,12
Oksaloasetat / malat - 0,17
Piruvat / laktat - 0,19
Asetoasetat / β-hidroksibutirat - 0,27
Lipoat ; oks / red - 0,29
NAD+ / NADH - 0,32
H+ / H2 - 0,42
Suksinat / α-ketoglutarat - 0,67

5.  ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
 OKSIDOREDUKTASE
 DIBAGI DALAM 5 GOLONGAN :
1. OKSIDASE
2. AEROBIK DEHIDROGENASE
3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
4. HIDROPEROKSIDASE
5. OKSIGENASE

6. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
1. OKSIDASE
 MENGKATALISIS PELEPASAN EKUIVALEN PEREDUKSI [H+] DARI
SUBSTRAT
 AKSEPTOR [H+] : OKSIGEN
 MENGANDUNG Cu
 HASIL REAKSI H2O2 ,KECUALI URIKASE & MONAMIN OKSIDASE
 REAKSI :
AH2 ½ O2
red
oksidase
A H2O
oks

7. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
1. OKSIDASE
 ANGGOTA OKSIDASE
 FENOLASE
MENGANDUNG TEMBAGA MONO - / O – DIFENOL O – QUINON
 LAKTASE
• MENGANDUNG TEMBAGA
• MENGKATALISIS PERUBAHAN P – HIDROQUINON
P – QUINON
 ASKORBATE OKSIDASE
 URIKASE, (ASAM URAT ALANTOIN)
 MONOAMIN OKSIDASE

8. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH)
 FLAVOPROTEIN
 MENGANDUNG FMN / FAD
 METALOFLAVOPROTEIN (MENGANDUNG LOGAM)
 ANGGOTA
 ASAM AMINO – D DEHIDROGENASE
─ BERIKATAN DENGAN FAD
 ASAM AMINO – L DEHIDROGENASE
─ BERIKATAN DENGAN FMN
 XANTIN OKSIDASE, MENGUBAH BASA PURIN ASAM URAT
 ALDEHIDA DEHIDROGENASE
 GLUKOSA OKSIDASE
─ ENZIM FAD PADA JAMUR

9. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH)
 AKSEPTOR HIDROGEN : OKSIGEN,
 HASIL REAKSI : H2O2
 REAKSI :
AH2 O2
red
Aerobik DH
A H2O2
oks

10. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH)
 AKSEPTOR HIDROGEN : ZAT BUATAN, METILEN
BLUE (MB)
 HASIL REAKSI : H2O2
 GAMBAR :
AH2 MB H2O2
red
Aerobik DH
A MB.H2 O2
oks

11. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
 AKSEPTOR HIDROGEN : BUKAN OKSIGEN
 FUNGSI UTAMA
a. TRANSFER [H+] DARI SATU SUBSTRAT KE
SUBSTRAT LAIN DALAM REAKSI KOPEL REDOKS
REAKSI :
AH2 CARRIER BH2
red oks red
DH untuk A DH untuk B
A CARRIER.H2 B
oks red oks

12. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
b. SEBAGAI KOMPONEN R.R. UNTUK TRANSPOR
ELEKTRON DARI SUBSTRAT KE OKSIGEN

13. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
 ANGGOTA :
A. TERGANTUNG PADA KOENZIM NIKOTINAMIDA
• KOENZIM DIREDUKSI DAN DIOKSIDASI LAGI OLEH AKSEPTOR
YANG SESUAI.
• NIKOTINAMIDA BERASAL DARI NIASIN (NAD+ / NADP+ )
• NAD :
MENGKATALISIS REAKSI REDOKS PADA JALAN METABOLISME
OKSIDATIF (GLIKOLISIS, TCA CYCLE DAN R.R .MITOKONDRIA)
• NADP :
MENGKATALISIS PROSES SINTESIS, REDUKTIF (SINTESIS
ASAM LEMAK, STEROID EKSTRA MITOKONDRIA)

14. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
• MEKANISME OKSIDASI KOENZIM NIKOTINAMIDA

15. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
B. TERGANTUNG PADA RIBOFLAVIN
• IKATAN DENGAN APOENZ > KUAT DARIPADA NIKOTINAMIDA.
• SEBAGAI CARRIER [H+] DARI LIPOAT TERDUKSI KE NAD+
• SEBAGAI ELEKTRON TRANSFERING FLAVOPROTEIN
ANTARA ASIL – KoA DH KE R.R.
• GAMBAR :
Reduksi cincin isoaloksazin nukleotida flavin

16. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
C. SITOKROM
•HEMOPROTEIN BESI YANG DAPAT BERUBAH UBAH SELAMA
REDOKS (Fe2+ / Fe3+)
•SEBAGAI CARRIER ELEKTRON DARI FLAVOPROTEIN KE
SITOKROM OKSIDASE
•JENIS : Sit. b, c1, c, a dan a3
•SEMUA SITOKROM TERMASUK ANAEROBIK DH, KECUALI SIT.
OKSIDASE

17. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
4. HIDROPEROKSIDASE
A. PEROKSIDASE
• GUGUS PROSTETIK : PROTOHEM
• BERIKATAN LEMAH DENGAN APOPROTEIN
• FUNGSI : MEREDUKSI H2O2
• AKSEPTOR ELEKTRONNYA :
 ASKORBAT, QUINON DAN Sit.c
• REAKSI :
H2O2 + AH2 PEROKSIDASE
2H2O + A

18. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
4. HIDROPEROKSIDASE
B. KATALASE
•MENDEGRADASI H2O2 YANG DIBENTUK OLEH AEROBIK DH.
•BERPERAN PADA REAKSI OKSIDATIF.
•REAKSI :

19. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
5. OKSIGENASE
 MENGKATALISIS PENGGABUNGAN OKSIGEN KE DALAM
SUBSTRAT
 LANGKAH – LANGKAH :
1. ENZIM BERIKATAN DENGAN OKSIGEN
2. IKATAN OKSIGEN DIREDUKSI
 ADA 2 SUB GOLONGAN OKSIGENASE
a. DIOKSIGENASE
b. MONO OKSIGENASE

20. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
5. OKSIGENASE
a. DIOKSIGENASE (Oksigen transferase, true oksygenase)
• MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA ATOM OKSIGEN KE
DALAM SUBSTRAT
• REAKSI :
A + O2 AO2
• CONTOH :
 HOMOGENTISAT DIOKSIGENASE TEPUNG HATI
 3-HIDROKSI ANTRANILAT DIOKSIGENASE (TEPUNG HATI)
 L-TRIPTOFAN DIOKSIGENASE (HATI)

21. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
5. OKSIGENASE
b. MONO OKSIGENASE (mixed function oxidases, hidroksilase).
• MENGKATALISIS PENGGABUNGAN HANYA SATU 1 ATOM
DARI MOL. OKSIGEN KE SUBSTRAT.
• OKSIGEN LAINNYA DENGAN DONOR ELEKTRON TAMBAHAN
DIREDUKSI MENJADI H2O.
• REAKSI :
AH + O2 + yH2 A.OH + H2O + y

22. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
5. OKSIGENASE
b. MONO OKSIGENASE (mixed function oxidases, hidroksilase).
• DIBAGI SUB GOLONGAN OKSIGENASE BERDASARKAN JENIS
KO-SUBSTRAT DONOR ELEKTRON YANG BERPERAN.
→ ENZIM YANG BERPERAN DALAM SINTESIS ATAU TRANSFORMASI
STEROIDA YAITU MONOOKSIDASE DENGAN KOENZIM NADPH (PADA
RETIKULUM ENDOPLASMA (MIKROSOM) HATI DAN KELENJAR
ADRENAL.)
• ENZIM – ENZIM YANG BERPERAN DALAM METABOLISME
OBAT – OBATAN SECARA HIDROKSILASI BERSAMA Sit. P.450
DAN Sit b5.

23. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
5. OKSIGENASE
 METABOLISME OBAT – OBATAN
 KATALISATOR
ENZIM NADPH – Sit. P.450 REDUKTASE, HIDROKSILASE
Sit. P.450 dan Sit. B5
 JENIS OBAT :
BENZPIREN, AMINOPIRIN, ANILIN, MORFIN DAN BENZFETAMIN.
 REAKSI KESELURUHAN :
OBAT-H + O2 + 2 Fe2+ (P.450) + 2H+ Hidroksilase
OBAT-OH + H2O +
2Fe3+ (P.450)

24. ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
5. OKSIGENASE
 TAHAP – TAHAP REAKSI SIKLUS Sit. P.450 HIDROKSILASE
PADA MIKROSOM

25. RANTAI PERNAFASAN
 DIF :
RANGKAIAN ENZIM DAN SITOKROM MEMBAWA [H+] DARI
SUBSTRAT KE AKSEPTOR TERAKHIR (OKSIGEN).
 LETAK : MITOKONDRIA
 TEMPAT BERLANGSUNGNYA :
 TRANSPOR EKUIVALEN PEREDUKSI DARI ENZIM – ENZIM β-
OKSIDASI DAN TCA CYCLE.
 FOSFORILASI OKSIDATIF.

26. RANTAI PERNAFASAN
 HUBUNGAN TRANSPOR ELEKTRON PADA RANTAI
PERNAFASAN DENGAN β – OKSIDASI ASAM LEMAK TCA CYCLE
DAN SUMBER-SUMBER EKSTRAMITOKONDRIA.
MITOKONDRIA
Β-OKSIDASI SIKLUS
ASAM LEMAK KREBS
RANTAI
PERNAPASAN
KH NAD FAD
PIRUVAT SITOKROM O2
DH DH
SUMBER EKSTRA MITOKONDRIA

27. RANTAI PERNAFASAN
 PENYELENGGARAAN RR DALAM MITOKONDRIA
• ELEKTRON ATAU EKUIVALEN PEREDUKSI, MENGALIR DARI
UNSUR YANG LEBIH ELEKTRON NEGATIF KE OKSIGEN YANG
LEBIH ELEKTRON POSITIF MELALUI RANTAI SECARA
SELANGKAH DEMI SELANGKAH.
• RANTAI PERNAFASAN UTAMA BERJALAN DARI SISTEM DH YANG
TERIKAT PADA NAD MELALUI FLAVOPROTEIN DAN SITOKROM
KE OKSIGEN.
AH2 NAD+ FpH2 2 Fe3+ H2O
SUBSTRAT FLAVO-
SITOKROM
PROTEIN
A NADH Fp 2 Fe2+ ½ O2
H+ H+ 2H+ 2H+

28. RANTAI PERNAFASAN
 PENYELENGGARAAN RR DALAM MITOKONDRIA
• TIDAK SEMUA SUBSTRAT DIHUBUNGKAN DENGAN R.R.
MELALUI NAD, TERGANTUNG POTENSIAL REDOKSNYA.
•PROLIN
•KOLIN
•GLUTAMAT
•SUKSINAT
•MALAT
•PIRUVAT •ISOSITRAT FAD
AT AT AT
LIPOAT NAD FMN P Q Sit b P c1 c a P aa3 O2
α-KETOGLUTARAT FAD FAD
•ASIL-KoA
GLISEROL 3-P
•SARKOSIN
•DIMETIL GLISIN

29. RANTAI PERNAFASAN
 PERANAN RR DALAM PENANGKAPAN ENERGI
 ADP DIGAMBARKAN SEBAGAI MOLEKUL YANG MENANGKAP
SEBAGIAN ENERGI BEBAS HASIL KATABOLISME MENJADI ATP.
 PADA FOSFORILASI TINGKAT SUBSTRAT (GLIKOLISIS DAN TCA-
CYCLE), ATP YG DIHASILKAN ADALAH KECIL, KARENA
OKSIDASINYA TIDAK MELALUI DEHIDROGENASE.
 OKSIDASI SUBSTRAT MELALUI DEHIDROGENASI YANG BERIKATAN
DENGAN :
 NAD+ MENGHASILKAN 3 MOL ATP
 FAD MENGHASILKAN 2 MOL ATP
 REAKSI YANG MELALUI NAD+/FAD DEHIDROGENASE DIKENAL
SEBAGAI FOSFORILASI OKSIDATIF TINGKAT RANTAI RESPIRASI.

30. RANTAI PERNAFASAN
 TEMPAT-TEMPAT FOSFORILASI PADA RANTAI
RESPIRASI
 KECEPATAN RESPIRASI MITOKONDRIA DAPAT DIATUR OLEH
KONSENTRASI ADP KARENA :
• OKSIDASI DAN FOSFORILASI SALING BERIKATAN ERAT.
• ADP MERUPAKAN KOMPONEN PENTING PADA PROSES FOSFORILASI.
 JIKA ADP KURANG, SUBSTRAT BERLEBIH, DAPAT DITEMUKAN 3
TEMPAT CROSSOVER / FOSFORILASI.
SUKSINAT
Fp
ATP ATP ATP
Substrat NAD Fp Q Sit b Sit c1 Sit c Sit a Sit a3 O2
ADP +Pi ADP +Pi ADP +Pi
TEMPAT I TEMPAT II TEMPAT III

31. RANTAI PERNAFASAN
 PENGATURAN PERNAFASAN
CHANCE DAN WILLIAMS MENYATAKAN ADA 5 KEADAAN YANG DAPAT
MENGATUR KECEPATAN PERNAFASAN DALAM MITOKONDRIA
ISTIRAHAT
Keadaan yg membatasi kecepatan pernafasan
Tingkat 1 Hanya penyediaan ADP dan substrat
Tingkat 2 Hanya penyediaan substrat
Tingkat 3 Kemampuan rantai pernafasan bila semua substrat dan
komponen terdapat dalam jumlah cukup
Tingkat 4 Hanya penyediaan ADP
Tingkat 5 Hanya penyediaan oksigen

32. RANTAI PERNAFASAN
 PERANAN ADP PADA PENGATURAN PERNAFASAN
• SEBAGIAN BESAR SEL, DALAM KEADAAN ISTIRAHAT
(KEADAAN 4), PERNAFASAN DIATUR OLEH ADP.
 BILA DILAKUKAN KERJA, ATP  ADP, PERNAFASAN
BERLANGSUNG CEPAT, YG MENYEBABKAN PERSEDIAAN ATP
MENINGKAT.
 DALAM KEADAAN TERTENTU, KONSENTRASI Pi DAN ATP JUGA
MEMPENGARUHI KECEPATAN FUNGSI RR.
Panas
Proses-proses yg ATP
membutuhkan energi
SUBSTRAT RR O2
Pi ADP ADP+Pi

33. RANTAI PERNAFASAN
 INHIBITOR – INHIBITOR RR DAN FOSFORILASI
OKSIDATIF.
 INHIBITOR RR
 INHIBITOR FOSFORILASI OKSIDATIF
 UNCOUPLERS FOSFORILASI OKSIDATIF
• INHIBITOR BEKERJA PADA 3 TEMPAT YANG MUNGKIN SAMA
DENGAN TEMPAT TRANSFER ENERGI
LIPOAT NAD FMN Q Sit b c1 c a aa3 O2
(-) I (-) II (-) III
I. AMOBARBITAL, PIERICIDIN FA
A, ROTENON, STEROID
II. DIMERCAPROL, ANTIMYCIN D
A
III. H S, CN, CO

34. RANTAI PERNAFASAN
 MEKANISME FOSFORILASI OKSIDATIF
 DUA HIPOTESIS :
1. HIPOTESIS KIMIA :
• PENGGANDENGAN FOSFORILASI DAN OKSIDASI TERJADI
SECARA LANGSUNG KIMIA PADA SEMUA TINGKAT PROSES YG
MENGHASILKAN ATP (GLIKOLISIS).
2. HIPOTESIS KIMIA OSMOSIS :
• OKSIDASI KOMPONEN-KOMPONEN DALAM RR MENGHASILKAN
ION HIDROGEN YG DIKELUARKAN KE BAGIAN MEMBRAN
COUPLING MITOKONDRIA , MENGHASILKAN PERBEDAAN
POTENSIAL.
• PERBEDAAN POTENSIAL ELEKTROKIMIA DARI DISTRIBUSI ION
HIDROGEN YG TIDAK SIMETRIS DIPAKAI UNTUK MENJALANKAN
MEKANISME FOSFORILASI (PEMBENTUKAN ATP)