4. Bepaling van K m en V max Lineweaver-Burk plot.

9. Remming enzymen

10. Remming Enzymen De oncompetitieve binding site wordt gecreëerd door binding van substraat aan enzym.

11. Remming Enzymen.

12. Competitieve remmer. K M app = K M (1 + [I]/K i )

15. Competitieve remmer. Dehydrofolaat reductase

16. Non-Competitieve remmer V max app = V max (1 + [I]/K i )

17. Non-competitive remmer V max neemt af K M verandert niet

18. Non-Competitieve remmer V max app = V max (1 + [I]/K i )

19. Un-competitieve remmer

20. Oncompetitieve remmer V max neemt af K M neemt af

22. Oncompetitieve remmer V max neemt af K M neemt af

26. Catalytic Strategies. Chapter 9. Wat is de katalytische kracht en specificiteit van enzymen? Hoe verlaagt een enzym de activeringsenergie?

31. Proteases vergemakkelijken een fundamenteel moeilijke reactie

32. Specificiteit van chymotrypsine Chymotrypsie knipt peptidebindingen selectief aan de carbonyl terminale site van grote hydrofobe aminozuren.

33. Chymotrypsine gebruikt een krachtige nucleofiel om de niet reactieve carbonylgroep aan te vallen Wat is het nucleofiel dat chymotrypsine gebruikt?

34. Reacief serine op 195 speelt een essentiele rol Enzym behandelen met di-isopropylphosphofluoraat (irreversibele remmer). DIPF modificeert 1 van de 28 ser in chymotrypsine. Het remt het enzym volledig. Uit structureel werk bleek dat ser 195 was gemodificeerd.

36. Hydrolyse door chymotrypsine verloopt in twee stappen

37. Hydrolyse door chymotrypsine vindt plaats in twee stappen Stap 1 acylation waarbij acyl-enzym intermediate ontsaat, stap 2. deacylation met H 2 O Voorbeeld dus van covalent catalyse

38. The active site is formed by two loop regions from each domain catalytic strategies

39. Ser 195 is een onderdeel van Catalytic triade: Asp102; His57 en Ser195. Serine 195 wordt omgezet in een nucleofiel. Hoe zorgt de rangschikking van de drie residuen in de triade tot een hoge reactiviteit van ser 195.