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• Las enzimas son los catalizadores de las reacciones biológicas.
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Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas
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Concentración de enzima (concentración de sustrato fija)
Velocidaddelareacción
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Enzimas
Sólo proteínas Holoenzimas
Cofactor
Cationes metálicos (Ca2+
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Moléculas orgánicas
Coenzimas
NAD, FAD (unión...
1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
• Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
• Nombre del sustrato: Proteasa
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CLASE TIPO DE REACCION CATALIZADA
1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones
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1. La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie (adsorción)
mediante enlaces débiles
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El centro activo de los enzimas
• La actividad enzimática se inicia con la
formación del complejo ES.
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Características del centro activo
• Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
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Aminoácidos estructurales.
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Respecto a la posibilidad de que estas deficiencias se produzcan en el mundo desarrollado hay posturas
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VITAMINAS
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VITAMINAS
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Ciclo visual, crecimiento, protección y
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Actualización de la presentación 2014. Propiedades y características de los enzimas, tipos de enzimas, inhibidores.Vitaminas, síntesis de ATP, características generales del metabolismo, temario de 2º de bachillerato

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  1. 1. Sistema abierto Intercambio de materia y energía Los seres vivos y las células que los forman son sistemas abiertos, en equilibrio y que realizan un trabajo. Equilibrio. Sus variables se mantienen dentro de unos niveles de tolerancia. Trabajo. Realiza trabajos dentro de su propia actividad de ser vivo (moverse, reproducirse, renovar tejidos…) Célula Energía Materia Energía Materia
  2. 2. • El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que se producen en el interior de las células y que conducen a la transformación de unas biomoléculas en otras. • Las distintas reacciones químicas del metabolismo se denominan vías metabólicas y las moléculas que intervienen se llaman metabolitos. • Todas las reacciones del metabolismo están reguladas por enzimas, que son específicas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada tipo de transformación. • Las sustancias finales de una vía metabólica se denominan productos. • Las conexiones existentes entre diferentes vías metabólicas reciben el nombre de metabolismo intermediario. Concepto de metabolismo
  3. 3. Catabolismo: Transformación de moléculas orgánicas complejas en otras más sencillas, con liberación de energía que se almacena en ATP. Anfibolismo: (una fase intermedia). Procesos en los que se almacena gran cantidad de energía (para los posteriores procesos anabólicos) Anabolismo: Síntesis de moléculas orgánicas complejas a partir de otras más sencillas. Se necesita suministrar energía, en forma de ATP Se pueden considerar tres fases en el metabolismo:
  4. 4. Las células se encuentran siempre en un proceso constante de autodestrucción y autoregeneración. • El metabolismo forma una unidad, aunque se estudia fragmentado en rutas o vías metabólicas. • Las rutas metabólicas no son independientes entre si , poseen encrucijadas comunes. • Un mismo metabolito común a dos rutas podrá seguir por una o por otra en función de las condiciones celulares. Tipos de metabolismo
  5. 5. Para crecer y desarrollarse, todos los seres vivos necesitan incorporar materia y energía y en función de estas clasificamos los distintos tipos de metabolismo de los seres vivos. MATERIA. 1. Si la fuente de carbono es el dióxido de carbono (CO2 atmosférico) o carbono inorgánico, se habla de metabolismo autótrofo 2. Si la fuente es la propia materia orgánica (formas más o menos reducidas del carbono como metano, glucosa, grasas, etc., es decir, el llamado carbono orgánico), se habla de metabolismo heterótrofo. ENERGIA 1. Fotosintéticos si la fuente de energía es la luz. 2. Quimiosíntéticos si es energía desprendida en reacciones químicas.
  6. 6. TIPO DE ORGANISMO FUENTE DE ENERGÍA FUENTE DE C ORGANISMOS Fotolitótrofo Luz solar CO2 Vegetales. Bact. fotosintéticas Fotoorganótrofo Luz solar Comp. orgánicos Bacterias purpúreas Quimiolitótrofo Reacciones redox CO2 Bacterias desnitrificantes Quimioorganótrofo Reacciones redox Comp. orgánicos Animales y Hongos
  7. 7. Puede actuar como molécula energética, al ser capaz de almacenar o ceder energía gracias a sus dos enlaces éster-fosfóricos que son capaces de almacenar cada uno de ellos, 7,3 kcal/mol. ATP + H2O  ADP + Pi + energía (7,3 kcal/mol) ADP + H2O  AMP + Pi + energía (7,3 kcal/mol) También se pueden dar las reacciones inversas (almacén de energía) Se dice que el ATP es la moneda energética de la célula, pues representa la manera de tener almacenado un tipo de energía de pronto uso. En ocasiones son utilizados para el mismo fin otros nucleótidos como el GTP el UTP o el CTP. El ATP
  8. 8. La síntesis de ATP puede realizarse por dos vías: 1.- Fosforilación a nivel de sustrato. Síntesis de ATP gracias a la energía que se libera de una biomolécula al romperse uno de sus enlaces ricos en energía, (ocurre en algunas reacciones de la glucólisis y del ciclo de Krebs). Las enzimas que regulan estos procesos se denominan quinasas.
  9. 9. Mediante enzimas del grupo de las ATP-sintetasas existentes en las crestas de las mitocondrias (fosforilación oxidativa) o en los tilacoides de los cloroplastos (fotofosforilación), cuando dichas enzimas son atravesadas por un flujo de protones (H+ ). 2.- Fosforilación en el transporte de electrones (fosforllación oxídatíva)
  10. 10. • Muchas de las reacciones del catabolismo suponen la oxidación de un sustrato, lo cual libera electrones. • Por el contrario, el anabolismo frecuentemente consiste en reacciones de reducción que requieren electrones. • Los electrones son transportados desde las reacciones catabólicas de oxidación hasta las reacciones anabólicas de reducción. • Intervienen coenzimas transportadores de electrones, como el NAD o el FAD, que llevan electrones de un punto a otro de la célula de un modo similar a como el ATP transporta la energía. • Cuando uno de estos coenzimas se encuentra cargado de electrones, en estado oxidado, se dice que tiene poder reductor, puesto que al liberarse de los electrones podrá reducir a otro compuesto.
  11. 11. Oxidación de un sustrato y reducción de otro Oxidación de un sustrato y reducción de otro, con intervención del coenzima NAD
  12. 12. 1.- El control bioquímico Las sustancias que intervienen en el metabolismo celular son muy estables a temperatura ambiente Sin “ayuda” no reaccionarían o lo harían tan lentamente que no sería posible la vida. Esta dependencia de ayuda es paradójicamente una gran ventaja, ya que permite al organismo regular qué reacciones se han de dar y en que momento, es decir, el control bioquímico del metabolismo 2.- Control hormonal o sistema endocrino. El elemento fundamental de este sistema de control son las hormonas, que actúan específicamente sobre determinadas células como mensajeros químicos, regulando el metabolismo interno Control del metabolismo
  13. 13. Muchas sustancias químicas, desprenden energía calorífica, son las reacciones exergónicas. Este desprendimiento se debe a que la energía interna de los reactivos, (energía química de los enlaces), es mayor que la energía interna de las sustancias producidas (productos). Estas reacciones no se dan de forma espontánea porque para iniciar una reacción, primero es necesario suministrar la energía suficiente para debilitar los enlaces de los reactivos y posibilitar así su rotura. Reactivos Productos E. interna (reactivos) > E. interna (productos)
  14. 14. Este paso intermedio, que requiere un aporte de energía, recibe el nombre de estado de transición, y en él hay tantas posibilidades de que las moléculas acaben formando el producto como de que retrocedan. Ejemplos: • Tirar por la ventana un objeto que está sobre el suelo. • El papel no arde espontáneamente pese a la presencia de oxígeno en el aire, y sí lo hace cuando se calienta hasta una determinada temperatura. Reactivos ProductosEstado de transición Energía de activación
  15. 15. Para acelerar una reacción química también hay dos soluciones: 1. Calentar los reactivos. 2. Añadir un catalizador, En los seres vivos, un aumento de temperatura podría provocar la muerte, por lo que se sigue el segundo mecanismo, es decir, el concurso de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas que desempeñan esta función son las enzimas Enzimas
  16. 16. • Las enzimas son los catalizadores de las reacciones biológicas. • Actúan rebajando la energía de activación, y por tanto acelerando la velocidad de la reacción, la cual se puede medir por la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo. • Exceptuando las ribozimas, son proteínas globulares, solubles en agua, que se difunden bien en los líquidos orgánicos, y que pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan, como sucede con las enzimas digestivas. • Las ribozimas son unos ARN capaces de catalizar a otros ARN, quitándoles o añadiéndoles nucleótidos, sin consumirse ellos mismos. • Se considera que en la primera materia viva la función catalítica la realizaba el ARN, luego aparecieron las proteínas, en las que se delegó la función enzimática, y los ADN, en los que se delegó, por su mayor estabilidad, la función de almacenar la información. Enzimas
  17. 17. Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan estas características: • Son muy específicas. Pueden actuar en una reacción determinada sin alterar otras. • Actúan siempre a temperatura ambiente, la temperatura del ser vivo. • Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de reacción mas de un millón de veces, muy superior a los catalizadores no biológicos. • Presentan un peso molecular muy elevado. • Dada su naturaleza proteica, su síntesis implica una codificación genética. Las enzimas cumplen las dos características de todos los catalizadores: • Incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran la reacción. No se obtiene más producto, sino la misma cantidad en menos tiempo. • No se consumen durante la reacción biológica.
  18. 18. Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos BIOLÓGICOS QUÍMICOS Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Aceleran cualquier reacción inespecíficamente. Son proteínas (aunque hay ARN – Ribozimas- con función enzimática). Son sustancias simples finamente divididas. Son saturables No son saturables. Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones). Son medianamente eficaces. Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados. Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio. No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.
  19. 19. Influencia de la temperatura. • Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el producto. • Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima. Factores que afectan la actividad enzimática • Si la temperatura aumenta, se dificulta la unión enzima-sustrato y a partir de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura terciaria y cuaternaria si la tiene y, por tanto, pierde su actividad enzimática.
  20. 20. Influencia del pH. • Las enzimas presentan dos valores límite de pH entre los cuales son eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar. • Entre los dos límites existe un pH óptimo en el que la enzima presenta su máxima eficacia. Factores que afectan la actividad enzimática • El pH óptimo está condicionado por el tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye en el grado de ionización de los radicales del centro activo de la enzima y también de los radicales del sustrato. • Las variaciones de pH provocan cambios en las cargas eléctricas, alterando la estructura terciaria del enzima y por tanto, su actividad.
  21. 21. Inhibidores. • Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. • Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el desarrollo del SIDA. Factores que afectan la actividad enzimática
  22. 22. Factores que afectan la actividad enzimática Concentración del sustrato A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción. Concentración de la enzima Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
  23. 23. Concentración de sustrato (concentración de enzima fija) Velocidaddelareacción Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción. (todos los enzimas están ocupados) A medida que aumenta la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de reacción (mientras queden enzimas libres).
  24. 24. Concentración de enzima (concentración de sustrato fija) Velocidaddelareacción Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del enzima no tiene efecto en la velocidad de la reacción. (no hay más sustrato que procesar) A medida que aumenta la concentración de enzima, aumenta la velocidad de reacción (mientras queden sustrato sin reaccionar).
  25. 25. Enzimas Sólo proteínas Holoenzimas Cofactor Cationes metálicos (Ca2+ Fe2+..) Moléculas orgánicas Coenzimas NAD, FAD (unión no covalente) Grupo prostético (Grupo hemo) Unión covalente Apoenzima (parte proteica) Cofactores enzimáticos
  26. 26. 1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa • Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa • Nombre del sustrato: Proteasa • Tipo de reacción catalizada: Hidrolasa 2. NOMENCLATURA ACTUAL: Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB • Clasificación de enzimas (6 clases) • Asignación de código E.C.: 1.1.1.1 • Nombre sistemático: Sustrato:Cosustrato Tipo de Reacción -asa Etanol:NAD+ Oxidorreductasa Nomenclatura de los Enzimas
  27. 27. CLASE TIPO DE REACCION CATALIZADA 1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones 20 subclases Sred + S’ox Sox + S’red 2. TRANSFERASAS Transferencia de grupos 9 subclases S-grupo + S’ S’-grupo + S 3. HIDROLASAS Rotura hidrolítica de enlaces 11 subclases A-B + H2O A-H + B-OH 4. LIASAS Rotura de enlaces A-B A+B 7 subclases Salida de grupos CX-CY C=C + X-Y Adición a dobles enlaces C=C + XY CX-CY 5. ISOMERASAS Cambios internos 6 subclases Transferencias internas de grupos 6. LIGASAS Formación de enlaces mediante reacciones de 5 subclases condensación con gasto de energía (ATP) Clasificación de los Enzimas International Union of Biochemistry and Molecular Biology [IUBMB]
  28. 28. 1. La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie (adsorción) mediante enlaces débiles 2. Se forma el complejo enzíma-sustrato (ES). Se generan tensiones que debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al estado de transición del complejo enzima-sustrato, (complejo activado) se requiere mucha menos energía que para llegar al estado de transición del sustrato solo. 3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P) La reacción enzimática
  29. 29. El centro activo de los enzimas • La actividad enzimática se inicia con la formación del complejo ES. • Esta unión se realiza gracias a los radicales de algunos pocos aminoácidos que establecen enlaces con el sustrato (y con el grupo prostético si lo hay), fijándolo y luego rompiendo alguno de sus enlaces. • La región de la enzima que se une al sustrato recibe el nombre de centro activo.
  30. 30. Características del centro activo • Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima. • Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita encajar al sustrato. • Están formados por aminoácidos lejanos en la secuencia polipeptídica, que debido a los repliegues de ésta, quedan próximos. • Los radicales de estos aminoácidos presentan afinidad por el sustrato, lo atraen y establecen enlaces débiles con él. • Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.
  31. 31. Aminoácidos estructurales. • Son los que no establecen enlaces químicos con el sustrato Son los más abundantes y los responsables de la forma de la enzima. • Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminoácidos, 124 son estructurales y sólo 5 no lo son. Aminoácidos de fijación. • Son los que establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan. • Se encuentran en el centro activo de la enzima Aminoácidos catalizadores. • Son los que al establecer enlaces, débiles o fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces. • Son los responsables de su transformación. • También están en el centro activo Centro activo En una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminoácidos
  32. 32. Fischer (1890) Modelo «llave (sustrato) - cerradura (enzima)» La especificidad de los enzimas En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces con el sustrato, modifican la forma de sus centros activos para adaptarse mejor al sustrato, es decir, solamente son complementarias después de haberse unido a él, es el llamado acoplamiento inducido (como el guante (enzima) se adapta a la mano (sustrato)).
  33. 33. En 1894, Fischer propuso la hipótesis de la llave y la cerradura En 1958, Koshland propuso la hipótesis del ajuste inducido
  34. 34. La especificidad puede darse en varios grados. • Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima sólo actúa sobre un sustrato, por ejemplo, la ureasa sólo actúa sobre la urea. • Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas, por ejemplo, la β-glucosidasa que actúa sobre todos los β-glucósidos • Especificidad de clase. Es la menos específica, dado que la actuación de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molécula. La especificidad de los enzimas
  35. 35. En una reacción enzimática con una concentración de enzima constante, al incrementar la concentración del sustrato se produce un aumento de la velocidad de reacción. Este incremento en la velocidad de reacción se debe a que, al haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen, se aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima. Velocidadde reacción Vmax KM Vsemimax [S Llega un momento en que la velocidad de reacción deja de crecer, es decir, se llega a una velocidad máxima (Vmax). Esto se debe a que todas las moléculas de la enzima ya están ocupadas por moléculas de sustrato, formando el complejo enzima-sustrato, lo que se denomina saturación de la enzima. Cinética de la actividad enzimática
  36. 36. Constante de Michaelis-Menten (KM). Es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. KM depende de la afinidad que hay entre la enzima y su sustrato.  Un valor de KM pequeño indica mucha afinidad (la mitad de la velocidad máxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeñas)  Un valor de KM grande indica poca afinidad (la mitad de la velocidad máxima se alcanza a concentraciones de sustrato altas) Se denomina número de recambio (turnover) o constante catalítica al número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo.
  37. 37. La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible. 1. La inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles son los que se combinan o destruyen un sitio esencial para la actividad de la enzima. 2. La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que sólo se impide temporalmente su normal funcionamiento. Existen tres modalidades: a) Competitiva b) No competitiva c) Acompetitiva Inhibición enzimática
  38. 38. Inhibidores enzimáticos Reversibles Competitivos Conformación similar al sustrato No competitivos Se unen a un sitio distinto al centro activo (alosterismo) Acompetitivos Se unen al complejo ES Irreversibles Venenos
  39. 39. • La inhibición reversible competitiva se debe a la presencia de un inhibidor cuya molécula es similar al sustrato por lo que compite con este en la fijación al centro activo del enzima. • Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada. • La velocidad de la reacción disminuye en función de la concentración del inhibidor.
  40. 40. • La inhibición reversible no competitiva es cuando un determinado producto se une a un lugar del enzima distinto del centro activo, cambiando la forma del enzima e impidiendo la unión del sustrato Animaciones: http://www.juntadeandalucia.es/averroes/~04000110/biotic/wq/enzimas_activ_2bach.htm Regulación alostérica de enzimas Retroinhibición de vías bioquímicas
  41. 41. En las vías metabólicas el producto generado por una enzima es el sustrato de la siguiente enzima, por ello, para aumentar la eficiencia del sistema hay distintos mecanismos: 1. La compartimentación. Consiste en separar mediante membranas los lugares donde se realizan aquellas vías metabólicas que no se desea que se relacionen 2. Complejo multienzimático. Es la asociación de varias enzimas que actúan sucesivamente en una vía. El complejo supramolecular resultante es más eficaz que si las enzimas estuvieran dispersas en el medio. 3. Inclusión en membranas. Algunas enzimas y algunos complejos multienzimáticos se encuentran englobados de forma ordenada en las membranas, de forma que esto facilita la unión entre los sucesivos productos y las sucesivas enzimas. Eficacia de las vías metabólicas
  42. 42. • Son moléculas muy variadas que pueden pertenecer a distintos grupos de principios inmediatos. • Algunas son indispensables en la dieta, ya que no pueden ser sintetizadas por el organismo (excepto la B5). • Otras vitaminas son necesarias para la actuación de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos. • Las cantidades necesarias son mínimas (una dieta variada garantiza las necesidades del organismo) Vitaminas Defecto Avitaminosis Hipovitaminosis Exceso Hipervitaminosis Vitaminas
  43. 43. Vitaminas hidrosolubles. Actúan como coenzimas o precursores de coenzimas. Son las del complejo B o la vitamina C Vitaminas liposolubles. No son solubles en agua y si en disolventes no polares. Son lípidos insaponificables. No suelen ser cofactores o precursores. Son las vitaminas A,D,E y K Las vitaminas se clasifican según su solubilidad en agua:
  44. 44. La avitaminosis, déficit vitamínico o hipovitaminosis se define como una falta, falla o deficiencia en la cantidad de vitaminas que el organismo requiere normalmente, es lo contrario a la hipervitaminosis. Esto determina fallos en la actividad metabólica ya que las vitaminas son cofactores (coenzimas) que ayudan a las enzimas en sus procesos catalíticos. Avitaminosis pelagra
  45. 45. El déficit vitamínico puede deberse a falta de ingesta, mala absorción intestinal, mala utilización metabólica o aumento de demandas. Solo unas pocas, liposolubles, pueden provocar patología por exceso (hipervitaminosis). 1. La falta de ingesta se origina por carencia de recursos (hambrunas del Tercer Mundo, poca ingesta proteica por pobreza), dietas inadecuadas (adelgazamiento incontrolado, vegetarianismo mal planteado, caprichos y errores alimentarios psicológicos o psiquiátricos, anorexia nerviosa) o falta de alimentos frescos (escorbuto de los navegantes). 2. La mala absorción puede ser localizada (como ocurre en los casos en los que hay un déficit selectivo en el íleon terminal) o generalizada (como en la colitis ulcerosa, la enfermedad de Crohn, el alcoholismo, la mala absorción de los ancianos, la gastritis crónica y las neoplasias intestinales). 3. La mala utilización metabólica suele deberse a efectos secundarios de fármacos (habitualmente los antineoplásicos antifólicos). 4. El aumento de demanda es típico durante la gestación y la lactancia.
  46. 46. Respecto a la posibilidad de que estas deficiencias se produzcan en el mundo desarrollado hay posturas muy enfrentadas. Por un lado están los que aseguran que es prácticamente imposible que se produzca una avitaminosis, y por otro los que responden que es bastante difícil llegar a las dosis de vitaminas mínimas, y por tanto, es fácil adquirir una deficiencia, por lo menos leve. Argumentos a favor y en contra: 1. Las necesidades de vitaminas son mínimas, pero también lo son las cantidades que se encuentran en los alimentos. 2. Se hace un abuso de suplementos vitamínicos. 3. En nuestro entorno se hace una dieta lo suficientemente variada para cubrir todas las necesidades, pero basta que no se sigan las recomendaciones mínimas de consumir 5 porciones de verduras o frutas al día para que no se llegue a cubrir las necesidades diarias básicas. 4. No son raras las carencias de algún nutriente entre la población de países desarrollados: hierro y otros minerales, antioxidantes (muy relacionados con las vitaminas). 5. Las vitaminas se ven afectadas negativamente por los mismos factores que los demás nutrientes, a los que suman otros como: el calor, el pH, la luz, el oxígeno, etc. 6. Cualquier factor que afecte negativamente a la alimentación, como puede ser, cambios de residencia, falta de tiempo, mala educación nutricional o problemas económicos; puede provocar alguna deficiencia de vitaminas u otros nutrientes. Por estos motivos un bando recomienda consumir suplementos vitamínicos si se sospecha que no se llega a las dosis necesarias. Por el contrario, el otro bando lo ve innecesario, y avisan que abusar de suplementos puede ser perjudicial.
  47. 47. VITAMINAS HIDROSOLUBLES FUNCIONES Enfermedades carenciales C (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Escorbuto B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos Beriberi B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas B5 (ácido pantoténico) Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño, B3 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresión, anemia B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa B8 (Biotina) Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos. Fatiga, dermatitis...
  48. 48. VITAMINAS LIPOSOLUBLES FUNCIONES Enfermedades carenciales A (retinol) Ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejido epitelial Ceguera nocturna, xeroftalmia, desecación epitelial D Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento de los huesos Raquitismo, deformidades oseas vitamina E (tocoferol) puede ocasionar anemia hemolítica degeneración muscular y desórdenes en la reproducción. vitamina K Antihemorrágica pueden producirse hemorragias nasales, en el aparato digestivo o el genito-urinario
  49. 49. La hipervitaminosis es la excesiva acumulación de una vitamina, lo contrario de la avitaminosis (falta de vitamina) en el organismo, que puede llevar a diferentes trastornos dependiendo de que vitamina se trate: • Hipervitaminosis A: Puede presentar síntomas similares a los de un tumor cerebral, cefalea, vómitos, dolor en los huesos, visión borrosa. • Hipervitaminosis D: Sus síntomas son similares a los de una presencia excesiva de calcio; debilidad, cansancio, cefaleas y náuseas. Normalmente los tratamientos para la hipervitaminosis en la mayoría de los casos consisten en abandonar el consumo de la vitamina. Además, es muy difícil provocar una hipervitaminosis con alimentos en forma natural, mientras que cuando sucede por ingestión de complementos sintéticos o de farmacéuticos las hipervitaminosis pueden resultar más graves. Hipervitaminosis

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