articulo cientifico

1. UNIVERSIDAD TECNICA DE AMBATO
FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERIA EN ALIMENTOS
CARRERA DE INGENIERIA EN ALIMENTOS
´´ESTUDIO DE LAS ENZIMAS Y SU IMPORTANCIA´´
Astrid V. Cienfuegos1 , Giovan F. Gómez1 , Liliana A. Córdoba1 , Shirley Luckhart2 , Jan E. Conn3 ,
Margarita M. Correa
Grupo de Microbiología Molecular, Escuela de Microbiología, Universidad de Antioquia,
Colombia. 2 Department of Medical Microbiology and Immunology, University of California,
Davis, CA, USA. 3 Griffin Laboratory, The Wadsworth Center, New York State, Department of
Health, Albany, NY, USA
RESUMEN
Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del metabolismo. Las
enzimas actúan sobre las moléculas conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de
los diversos procesos celulares. Es importante determinar además de todo lo expuesto que
las enzimas se caracterizan por contar con una serie de señas de identidad propias que las
determinan en todos y cada uno de sus aspectos. En este sentido podemos exponer, por
ejemplo, que poseen la capacidad para contar con unos tamaños muy diferentes de tal
modo que hay desde las que tienen 2.500 aminoácidos hasta las que, sin embargo, rondan
los 50. MeSH (Medical Subject Headings)
INTRODUCCION
Al igual que las disciplinas experimentales que han surgido como rama común que es la
biología, tiene una historia propia construida a través de observaciones, experiencias,
pruebas y teorías. Se inició con el estudio de los procesos de fermentación y de putrefacción
y Antoine-Laurent Lavoiser (1743- 1794) fue el primero en plantear sobre bases
cuantitativas el proceso de la fermentación alcohólica al observar una relación entre
cantidad de azúcar presente y productos formados durante el proceso. Sostuvo que la

2. fermentación podía ser considerada como una reacción química cualquiera. No obstante
Pasteur demostró pronto que los procesos de putrefacción y fermentación eran provocados
por la presencia de bacterias y levadura.
JUSTIFICACION
La presente artículo quiero dar a conocer el estudio de la enzimas y su importancia. Ya que
el estudio de las enzimas Las enzimas son importantes ya que disminuyen la energía de
activación, permitiendo acelerar todo tipo de reacciones químicas, ya que estas son muy
lentas y requieren de mucha más energía.
Las enzimas son esenciales en mucho de los procesos necesarios para la vida por ejemplo:
digerir alimentos, regenerar tejido, degradar sustancias.
OBJETIVOS
 GENERAL
 Explicar qué es una enzima y cómo éstas actúan en reacciones intracelulares.
 ESPECIFICA
 Identificar factores que afectan la actividad enzimática.
 Distinguir entre inhibición competitiva e inhibición no-competitiva
RESULTADOS
La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida
Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en
su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de
catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes
son reguladores de la producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden
considerados como las unidades fundamentales de la vida.
Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado cada
vez mas, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiología, la
fisiología, la bioquímica, la inmunología y la taxonomía, formando además parte del campo
aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden
catalizar procesos químicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo
de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de procesos
enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mas simples, como el
agua (H2O) y el anhídrido carbónico (CO2), presentes en los vegetales para la formación de
hidratos de carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos.

3. La formación de los prótidos, los glúcidos y los lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez
degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimáticas, produciendo energía a una
velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos
químicos de laboratorio.
Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H),
oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular
bastante elevado y común propiedades católicas específicas. Su importancia es tal que
puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando
este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre más
o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como
por un exceso de actividad de enzima.
Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se
realizan los procesos fisiológicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las
deficiencias en la función enzimática causan patologías.
Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas
reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis
de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas
presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les
permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del
metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la
irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de
innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones
favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un
medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.
A diferencia de un catalizador inorgánico que interviene en numerosas reacciones las
enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de
reacción o solo una reacción determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas
que en general actúan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuración
precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminoácidos que tienen su carbono a , asimétrico,
con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idénticas de dichos
aminoácidos, pero que sean del tipo D-.
En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma
sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido
de carbono, al paso que otros gérmenes la convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o
acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos

4. y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles la presencia de
ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados
compuestos. Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente
específicos que:
Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a
sufrir los cambios. Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una
sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado. Las enzimas representan las sustancias
encargadas de graduar la velocidad de una reacción determinada en el interior de las
células; como en las diversas células se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de
ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, también, la presencia de varios
miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura proteínica
celular esté formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de síntesis,
degradación, oxidación, etc. características de la actividad vital de los distintos organismos.
DISCUSIÓN
Para empezar, se ha de aclarar que las diluciones óptimas para salivas de diferentes
personas son distintas porque las características y concentraciones de los compuestos
varían de una persona a otra. Esto mismo ocurre con el pH salival y el tiempo de referencia.
El rango de 2 a 8 minutos para el efecto acromático elegido se debe a que los tiempos sean
manejables en el trabajo práctico. Si se buscase un tiempo de referencia muy pequeño, los
cambios no hubiesen sido apreciados.
Por los experimentos que realizamos en el TP, no se puede conocer la forma en que el Mal
aumenta la actividad de la enzima, sin embargo, una vez finalizado el TP, nos informaron
que recientes descubrimientos dieron a conocer que la a-amilasa contiene en los restos
aminoaciditos de su sitio activo Cl--, y por ello, al agregar NaCl, los aniones cloruro se unen
al sitio activo aumentando la actividad enzimática. Es decir, el cloro actúa como cofactor de
la enzima. La proteínas K es una proteasa, es decir, tiene una actividad específica la cual
consiste en degradar proteínas. La misma actúa rompiendo los enlaces débiles del poli
péptido, hasta que adquiera su estructura primaria y, por lo tanto, pierda su funcionalidad.
La proteínas K (100 µgl, disuelta en una solución acuosa con buffer) se incuba con la dilución
de saliva (1 ml) durante 1h. a 50 grados Celsius (todo este proceso es el pre-tratamiento de
la dilución). Luego de este lapso de tiempo se agrega la saliva tratada con proteinasa a los
10 ml de almidón y se repite el procedimiento para la determinación de la actividad
enzimática realizado en la Parte 1.

5. Al ser la ααamilasa una proteína, uno esperaría que la proteinasa le haga perder su
funcionalidad. Sin embargo, esto no ocurrió, puesto que luego de un determinado período
de tiempo se observó el efecto acromático, es decir, la ααamilasaestaba actuando. Esto se
puede explicar de diversas maneras. Por ejemplo, nunca averiguamos la concentración de
la enzima en la saliva, por lo tanto, tal vez era muy superior a la de la proteinasa y por eso
no llegó a cumplir se función. De la misma manera, hay que tener en cuenta el período de
incubación. Tal vez no fue suficiente para que la proteinasa k degrade a la ααamilasa.
Por último, cabe aclarar que se efectuó un controlo de reacción para no concluir
erróneamente. Se colocó en un tubo una dilución de saliva pero son sólo el buffer, para
asegurarnos que no haya agentes externos que afecten los resultados.
En el pre-tratamiento de la enzima a una temperatura de 100 º C durante 10 minutos se
trató previamente a la dilución optima de saliva 1/50 durante 7 minutos en un baño de agua
a 100º C, pero al medir la actividad enzimática, con el mismo procedimiento descrito en la
parte 1, no se observó ningún cambio del color azul, (por lo que se puede decir que no se
produjo el efecto acromático), durante 7 minutos ( que es el tiempo de referencia obtenido
por el grupo 2 con pH salival entre 7 y 8). A partir de los resultados obtenidos se podría
deducir que la alfaa-amilasa se desnaturaliza al ser expuesta a una temperatura tan elevada,
ya que se produce un exceso de choques entre las moléculas presentes en la saliva como
consecuencia del aumento de la energía cinética, produciendo la ruptura de las uniones
débiles (como puentes de hidrogeno, fuerzas de van der waals, interacciones iónicas), que
afecta la estructura terciaria de la enzima y a su vez la conformación de su sitio activo,
perdiendo la capacidad de romper las uniones C1-C4 de las glucosas. Y es por esto que el
color azul no desaparece en los tubos de ensayo.
Con respecto a la influencia del pH del medio en la actividad enzimática de la a-amilasa,
podemos decir que a pH extremos (es decir, muy ácidos o muy básicos) la enzima no
funciona, o al menos disminuye notablemente su actividad. Esto podemos concluir a partir
de los experimentos realizados por otros grupos, que, manteniendo el resto de las
condiciones iniciales, midieron la actividad de la a-amilasa en dos medios con pH extremos.
El grupo 4 había encontrado un tiempo de referencia de 6 minutos (aparición del efecto
acromático) para su dilución óptima y un pH salival de entre 6 y 7. Sin embargo, a un pH 2
(más ácido), no encontró cambios (es decir, no hubo efecto acromático) en 10 minutos de
reacción. Algo parecido ocurrió con el grupo 12, que había encontrado un tiempo de
referencia de 1" 30"" para un pH salival de entre 7 y 8, y cuando repitió el experimento en
un medio con pH 12 (más básico) no hubo efecto acromático en 4 minutos de reacción.

6. Todas las enzimas tienen un pH óptimo, en donde tienen mayor actividad, y a medida que
se alejan de ese pH (para ambos lados) disminuyen su actividad. Esto se debe a que algunos
restos aminoacídicos de las enzimas (en el caso de que sean proteínas) tienen cargas y
pueden ser los responsables tanto de mantener la estructura tridimensional de la proteína
como de interaccionar con el sustrato. El pH del medio (es decir, la presencia de iones H+ u
OH-) puede modificar las cargas de estos aminoácidos y de este modo incluso desnaturalizar
a la enzima.
Debemos aclarar que aunque la enzima tenga actividad al pH salival de cada persona
(siempre entre 6 y 8, según la tabla), esto no quiere decir que éste sea su pH óptimo. Para
determinarlo experimentalmente, deberíamos haber medido la actividad enzimática a
diferentes pH para realizar una curva, pero no podemos determinar el pH óptimo de la a-
amilasa a partir de los resultados de este TP.
En el tratamiento del efecto de la temperatura, se mide la actividad enzimática como se
efectuó en la parte 1, pero incubando la reacción a temperaturas diferentes de 37° C: a 0°
C, a temperatura ambiente y a 70° C.
A 0° C y a 70° C, no se presentaron cambios de color en los tubos de la gradilla, es decir que
el color azul nunca desapareció. Por lo tanto, se podría decir que la ααamilasa no actuó. En
cambio, a temperatura ambiente sí se presentaron cambios, pero en un tiempo mayor al
de referencia del grupo que lo realizó. Esto era de esperarse, ya que cada enzima tiene un
rango de temperatura óptima y, en el caso de la ααamilasa, al encontrarse ésta en el cuerpo
humano (que siempre tiene una temperatura de 37° C), se supone que a temperatura
ambiente no va a perder su actividad, pero sí disminuirla, ya que los choques
intermoleculares van a ser menores.
Sin embargo, al disminuir demasiado la temperatura, los choques entre las moléculas
disminuyen también, por lo que la actividad enzimática baja hasta el punto en el que no se
puede ver en el experimento. Por el contrario, al aumentar la temperatura de incubación a
70° C, los choques entre las moléculas se van a acrecentar de tal forma que la enzima se va
a desnaturalizar. Es por ello que se presume que no se observaron cambios en los tubos.
AGRADECIMIENTOS

7. En primer lugar a Dios por haberme guiado por el camino de la felicidad hasta ahora; en
segundo lugar a cada uno de los que son parte de mi familia.
A mi hermano y a todos mis tíos; por siempre haberme dado su fuerza y apoyo incondicional
que me han ayudado y llevado hasta donde estoy ahora. Por último a mis compañeros Y
amigos porque en esta armonía grupal.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#ixzz3jOtjPxoa

8. Definición de enzima - Qué es, Significado y Concepto
http://definicion.de/enzima/#ixzz3jOsvWkvu
Leer más:
http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#EVO#ixzz3jPdVa6et
http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#EVO#ixzz3jPeqNvTx
http://academic.uprm.edu/~jvelezg/lab7-2.pdf
Leer más: http://www.monografias.com/trabajos916/actividad-enzimatica-
amilasa/actividad-enzimatica-amilasa2.shtml#ixzz3jPpwGA8a