Emmanuel Hernández Meza IV-5
Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su colorrojo característico.Es una Hemoprotei...
FORMADO PORGRUPOPROTEICOGRUPOPROSTATICO4 CADENASPOLIPEPTIDICAS (2α y 2 β)GLOBINA(Proteína)4 PORFIRINAS + HIERROFERROSO (Fe...
FUNCIONES1.- Transporte de OxigenoProceso que ocurre de los pulmones a los tejidos, un 97% del oxigeno estransportado por...
Acido Acético GlicinaSuccinil-CoASE TRANSFORMADURANTE EL CICLODE KREB´SSE COMBINANGrupo Pirrol PORFIRINA4 Porfirinas + Hie...
1 molécula de Hem + 1 molécula de Globina = Cadena de Hemoglobina4 Cadenas de Hemoglobina = Molécula de Hemoglobina Comple...
HbA o del AdultoHbA12α2β (95-97%)HbA2 2α2δ (3-5%)HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto ohemoglobina normal, ...
HbE o Embrionaria  2α2εHbF o Fetal  2α2χHemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globin...
Hb+O2 = HbO2HbO2 = Hb+O2OXIHEMOGLOBINA:Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.Se le conoce como Hb e...
Hb+CO2 = HbCO2CARBAMINOHEMOGLOBINA: Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseosoentre los gló...
HIDROXIHEMOGLOBINASe refiere a la hemoglobina unida al IonH+ proveniente de la disociación del H2CO3en HCO2+ HFunciona c...
HEMOGLOBINA DE BART Presente en lactantes, la Hb presenta una estructura de 4γ.HEMOGLOBINA GLUCOSILADA:Presente en patolo...
HEMOGLOBINA DE ANEMIA DREPANOCÍTICATiene una estructura de 2α2β pero el Ac. Glutámico esta sustituido por Valina en lacad...
CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINALa PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como unacurva de...
2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de laHemoglobina, uniéndose a ella e impidiend...
SINTESIS DE DPG
ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURASLos cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandesalturas, i...
IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN ELMETABOLISMO DE LA HEMOGLOBINACuando madura el eritrocito es incapaz de sinteti...
Disociación del grupo Hem y la GlobinaDisociación del grupo Hem y la GlobinaGlobinaGlobinaSe degrada a aminoácidos para la...
MIOGLOBINALos músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de laProteina Mioglobina.La Mioglobin...
Bajo condiciones de deprivacion de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para suutilización por las mitocondrias p...
Próxima SlideShare
Cargando en…5
×

Hemoglobina

15.478 visualizaciones

Publicado el

0 comentarios
8 recomendaciones
Estadísticas
Notas
  • Sé el primero en comentar

Sin descargas
Visualizaciones
Visualizaciones totales
15.478
En SlideShare
0
De insertados
0
Número de insertados
401
Acciones
Compartido
0
Descargas
719
Comentarios
0
Recomendaciones
8
Insertados 0
No insertados

No hay notas en la diapositiva.

Hemoglobina

  1. 1. Emmanuel Hernández Meza IV-5
  2. 2. Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su colorrojo característico.Es una Hemoproteina tetramerica, encargada del transporte de Oxigeno en la sangre.HEMOGLOBINA
  3. 3. FORMADO PORGRUPOPROTEICOGRUPOPROSTATICO4 CADENASPOLIPEPTIDICAS (2α y 2 β)GLOBINA(Proteína)4 PORFIRINAS + HIERROFERROSO (Fe2+)GRUPOHEMGRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINACADA UNA SE UNE A UN HIERROEl Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.Hem es capaz de unirse de forma reversible aloxígeno lo que le da la funcionalidad a laHemoglobina.El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.Hem es capaz de unirse de forma reversible aloxígeno lo que le da la funcionalidad a laHemoglobina.COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA
  4. 4. FUNCIONES1.- Transporte de OxigenoProceso que ocurre de los pulmones a los tejidos, un 97% del oxigeno estransportado por la hemoglobina.2.- Transporte de Dióxido de CarbonoProceso que ocurre de los tejidos a los pulmones, el CO2 es un producto de desecho,el 30% del total de este compuesto es transportado por la hemoglobina.3.- Amortiguador o BufferJuega un papel fundamental en la regulación del PH sanguíneo a traves delaminoácido Histidina que le da la capacidad amortiguadora a la hemoglobina,neutralizando protones.
  5. 5. Acido Acético GlicinaSuccinil-CoASE TRANSFORMADURANTE EL CICLODE KREB´SSE COMBINANGrupo Pirrol PORFIRINA4 Porfirinas + Hierro Ferroso= GRUPO HEMSINTESIS DE HEMOGLOBINA:La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continúa levemente,incluso en el estadio de reticulocito, de los eritrocitos.Dejan la médula ósea y pasan al torrente sanguíneo.Continúan formando cantidades mínimas de Hb.Se convierten en Eritrocito maduro.SÍNTESIS DE LA PORCIÓN HEM
  6. 6. 1 molécula de Hem + 1 molécula de Globina = Cadena de Hemoglobina4 Cadenas de Hemoglobina = Molécula de Hemoglobina CompletaEl Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbidoen el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde senecesita por la Transferrina (Globulina Beta)El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbidoen el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde senecesita por la Transferrina (Globulina Beta)La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitoscon un contenido muy bajo de Hb.La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitoscon un contenido muy bajo de Hb.La parte Proteica (Globina) se sintetizaigual que todas las proteínas.La parte Proteica (Globina) se sintetizaigual que todas las proteínas.
  7. 7. HbA o del AdultoHbA12α2β (95-97%)HbA2 2α2δ (3-5%)HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto ohemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinasalfa y dos globinas beta.HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto ohemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinasalfa y dos globinas beta.HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después delnacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después delnacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.TIPOS DE HEMOGLOBINA:
  8. 8. HbE o Embrionaria  2α2εHbF o Fetal  2α2χHemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinasGamma.En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendosustituida por la hemoglobina A.Hemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinasGamma.En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendosustituida por la hemoglobina A.Hemoglobina característica del embrión estáconstituida por cuatro moléculas de globina,dos alfa y dos épsilon.Hemoglobina característica del embrión estáconstituida por cuatro moléculas de globina,dos alfa y dos épsilon.
  9. 9. Hb+O2 = HbO2HbO2 = Hb+O2OXIHEMOGLOBINA:Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R)DESOXIHEMOGLOBINA:Es la Hemoglobina que se encuentra disociada del O2 normalmente.Se le conoce como Hb en Estado Tenso (T).OTROS TIPOS:
  10. 10. Hb+CO2 = HbCO2CARBAMINOHEMOGLOBINA: Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseosoentre los glóbulos rojos y los tejidos.CARBOXIHEMOGLOBINA::Hemoglobina resultante de la unión con el CO.Es letal en grandes concentraciones (40%).El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 porla Hb desplazándolo fácilmente y produciendo hipoxia tisular.Hb + CO = HbCO
  11. 11. HIDROXIHEMOGLOBINASe refiere a la hemoglobina unida al IonH+ proveniente de la disociación del H2CO3en HCO2+ HFunciona como amortiguador.HHb+O2 = HbO2 + HMETAHEMOGLOBINA:Hb con grupo Hem con hierro en estado férrico (Fe3+)  Oxidado.Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno (no sirve como transportador).Producida por una enfermedad congénita  Deficiencia de metahemoglobinareductasa, enzima que mantiene el hierro en estado ferroso (Fe2+)También se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos y Cianuro(son Metahemoglobinizantes)Se presenta CianosisSe producen altos niveles de radicales libres
  12. 12. HEMOGLOBINA DE BART Presente en lactantes, la Hb presenta una estructura de 4γ.HEMOGLOBINA GLUCOSILADA:Presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratoslibres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.HEMOGLOBINAS ANORMALES
  13. 13. HEMOGLOBINA DE ANEMIA DREPANOCÍTICATiene una estructura de 2α2β pero el Ac. Glutámico esta sustituido por Valina en lacadena alfa de aminoácidos.Alterada genéticamente.Presente en la Anemia de Células FalciformesLos Eritrocitos presentan forma de hoz y un ciclo de vida menor al normal.TALASEMIASHay una disminucion en la síntesis de las cadenas polipeptidicas (α o β) de lahemoglobina, son llamadas α-Talaseminas o β-Talasemias, dependiendo de las cadenaafectada, produce anemia, que puede ser intensa.
  14. 14. CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINALa PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como unacurva de saturación de O2.En el lecho capilar pulmonar la PO2 es de 100 mmHg. (presión máxima)Tejidos: 20 mmHg.Musculo en trabajo: 5 mmHg.
  15. 15. 2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de laHemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura deoxigeno a nivel tisular.En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina porel exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de laHemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura deoxigeno a nivel tisular.En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina porel exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2Sustancia que se encuentra en los Glóbulos RojosSe produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y suconcentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a lahemoglobina.Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y deeste modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).Sustancia que se encuentra en los Glóbulos RojosSe produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y suconcentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a lahemoglobina.Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y deeste modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).
  16. 16. SINTESIS DE DPG
  17. 17. ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURASLos cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandesalturas, incluyen:1.Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos2.Aumento de la concentración de Hemoglobina3.Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxigenoy asi incrementa la capacidad de la hemoglobina para la liberación del oxigeno en lostejidos.
  18. 18. IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN ELMETABOLISMO DE LA HEMOGLOBINACuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece demitocondrias.La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción dela Metahemoglobina (Fe+3) incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cualse une fácilmente al Oxigeno.
  19. 19. Disociación del grupo Hem y la GlobinaDisociación del grupo Hem y la GlobinaGlobinaGlobinaSe degrada a aminoácidos para lasíntesis de nuevas proteínas o sealmacenan.HemHemEl Hierro se almacena o sereutiliza para la formación denueva HbLa Porfirina sedegrada:BILIRRUBINAPeriodo de vida de los eritrocitos  120 díasMigran al sistema Retículoendotelial del Bazo.Sufren Degradación por los Macrófagos.CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
  20. 20. MIOGLOBINALos músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de laProteina Mioglobina.La Mioglobina tiene un núcleo de Protoporfirina unido a la globina.Se disocia del oxigeno a distintas presiones, esto permite a la Mioglobina actuarcomo reserva de oxigeno.
  21. 21. Bajo condiciones de deprivacion de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para suutilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente de Oxigeno.A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y laMioglobina lo conserva todavía.

×