Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se clasifican según su composición en proteínas simples y conjugadas, y según su forma tridimensional en fibrosas e insolubles en agua y globulares plegadas y solubles en agua. Cada proteína tiene una secuencia y estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria única determinada por la secuencia de sus aminoácidos constituyentes.

1. biología

2. Generalidades
Clasificación
Estructura
Los aminoácidos
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3. Son largos polímeros lineales de aminoácidos
(a.a.)unidos por enlaces peptídicos entre el grupo
carboxilo de un a.a. y el grupo amino del
siguiente.
Presentan carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Unas contienen azufre. Adicionalmente,
pueden contener P, Fe, Zn y Cu.
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5. Cada polipéptido posee una composición química
específica, un peso molecular, una secuencia
ordenada de sus a.a. estructurales y una forma
tridimensional.
El peso molecular varía de 5,000 e incluso supera
1’000,000.
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7. Según su composición, se dividen en simples y
conjugadas.
Las simples poseen solo a.a.
Las conjugadas, además de a.a., presentan otros
componentes orgánicos e inorgánicos.
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10. Según su forma tridimensional (conformación) se
clasifican en:
Fibrosas: Son insolubles en agua, cadenas
polipeptídicas ordenadas paralelamente. Ejemplo:
colágeno, queratina, elastina.
Globulares: Cadenas peptídicas plegadas
estrechamente. La mayoría son solubles en sistemas
acuosos.
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11. La estructura primaria de una proteína se refiere al
esqueleto covalente de la cadena polipeptídica.
La estructura secundaria se refiere a la ordenación
regular y periódica en el espacio de las cadenas
polipeptídicas a lo largo de una dirección.
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13. La estructura terciaria se refiere a cómo la cadena
polipeptídica se curva o pliega para formar una
estructura plegada y compacta.
La estructura cuaternaria se refiere a la forma cómo
se disponen en el espacio las cadenas
individuales polipeptídicas de una proteína que
posee más de una cadena.
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16. Excepto la prolina, todos tienen un grupo
carboxilo y un grupo amino.
Se diferencian por sus cadenas laterales o
grupos R.
Según la polaridad de los grupos R se clasifican
en:
1. Grupos R no polares ó hidrófobos:
Grupo R con hidrocarburos alifáticos, anillos
aromáticos o S.
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17. 2. Polares, pero sin carga.
Grupos R con grupos funcionales polares, neutros
que pueden establecer enlaces de hidrogeno con
el agua. Presentan grupos hidroxilo, amídicos,
sulfhidrilo.
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18. 3.Grupos R con carga positiva
Grupos R con carga positiva neta.
Poseen grupos amino, guanidino.
4. Grupos R cargados negativamente
Poseen un segundo grupo carboxilo.
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20. Aminoácidos poco frecuentes en las proteínas: Son
derivados de otros a.a. como la 4-hidroxiprolina
(colágeno). La desmosina y la isodesmosina en la
elastina. Se producen por modificación
enzimática.
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21. Aminoácidos no proteícos: Se encuentran en
diferentes células y tejido en forma libre o
combinada pero nunca en las proteínas. Son
derivados de los aminoácidos.
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