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Macromolecole, polimeri composti da monomeri chiamati aminoacidi.
I più versatili componenti della cellula.
Quasi tutta l’informazione presente nel corredo genetico ha la funzione di
codificare per le proteine dell’organismo.
Le proteine sono coinvolte in tutti i processi chiave delle attività cellulari.
metabolismo;
struttura;
deposito;
trasporto;
riconoscimento e comunicazione intercellulare;
regolazione espressione dei geni;
riparazione danni;
difesa e detossificazione;
crescita, differenziamento e divisione cellulare.
Gli aminoacidi sono le unità strutturali delle proteine.

Formula generale di un aminoacido (aa)
La forma zwitterionica dell’aminoacido è quella normalmente presente a pH
neutro.
Il carbonio alfa di ogni aminoacido (tranne la glicina) è un centro chirale.
Ossia, rende l’aminoacido non sovrapponibile alla sua immagine speculare.
Nelle proteine dei viventi sono presenti solo aminoacidi nella forma L.
polari
non carichi
carichi
non polari

La catena laterale R è quella
che differisce da un aminoacido
all’altro.
Una reazione di condensazione tra due aminoacidi forma un dipeptide.
Il legame chimico che si instaura è chiamato peptidico (ammidico).

aminoacido 1

legame
peptidico

aminoacido 2

legame che
può ruotare
aminoacido 1

aminoacido 2

condensazione

dipeptide

gruppo
gruppo
carbossilico amminico

glicina
(gly)
(G)

alanina
(ala)
(A)

legame peptidico
(ammidico)

glicina-alanina
(gly-ala)
(GA)
Estremità
N-terminale

La sequenza degli aminoacidi
di un polipeptide è definita
struttura primaria della
proteina.

estremità
C-terminale
struttura
primaria del
glucagone
La struttura secondaria di
una proteina si riferisce alla
conformazione locale della
catena aminoacidica.
La struttura secondaria è
determinata dai legami a
idrogeno fra l’ossigeno di un
gruppo carbonilico del legame
peptidico e l’idrogeno del
gruppo ammidico di un altro
legame peptidico.
Esistono due tipi di strutture
secondarie:
α -elica
foglietto β
Legami idrogeno
intracatena.
Notevoli proprietà
elastiche.
α-elica

Prevalenti in proteine
fibrose.
fogliettoβ

Legami idrogeno intercatena.
Importanti proprietà di flessibilità.
Prevalenti in proteine globulari.
fogliettiβ

Due orientamenti possibili:
paralleli
antiparalleli
legame
idrogeno

La struttura terziaria di una proteine descrive
come le strutture secondarie si organizzano
nello spazio tridimensionale.
Il modo in cui un polipeptide si ripiega (folding)
è dovuto principalmente a legami deboli e/o
covalenti che si instaurano tra residui
aminoacidici anche molto lontani nella
struttura primaria.

interazioni
elettrostatiche

ponte
disolfuro

interazioni
idrofobiche

alfa elica
foglietto
beta
emoglobina
beta-2microglobulina
Spesso, le proteine hanno regioni ricche in alfa eliche e altre regioni in cui sono
prevalenti i foglietti beta.
struttura primaria

struttura secondaria

struttura terziaria
struttura primaria

struttura secondaria

struttura terziaria

struttura quaternaria
Gli acidi nucleici sono i depositari dell’informazione genetica.

DNA

replicazione

trascrizione

mRNA

traduzione

proteina
Da un punto di vista chimico, gli acidi nucleici sono polimeri formati da una
ripetizione di unità (nucleotidi), rappresentati da un monosaccaride pentoso e
da basi eterocicliche azotate, uniti tra loro da ponti fosfato.

nucleoside

nucleotide
Il DNA è formato da nucleotidi in cui lo zucchero (desossiribosio) può essere
legato covalentemente a quattro tipi diversi di basi azotate.

(A)

(T)

(G)

(C)

purine

pirimidine
nucleotide
1

L’unione tra nucleotidi forma uno
scheletro zuccherino legato da ponti
fosfato (legame fosfodiesterico).

monomeri degli
acidi nucleici
fosfato zucchero

nucleotide
2

acido nucleico
(polimero)

base
nucleotidi

ponte fosfodiesterico
Nelle nostre cellule, il DNA è presente come un doppio filamento.
estremità 5’

estremità 3’

filamenti in direzione
antiparallela

estremità 3’

estremità 5’
L’RNA è formato da nucleotidi in cui lo zucchero (ribosio) può essere legato
covalentemente alle stesse basi azotate presenti nel DNA, ad eccezione della
timina. Nell’RNA, la timina è sostituita dall’uracile.

timina
(T)

uracile
(U)
adenina
(A)

guanina
(G)

timina
(T)

legame
idrogeno

citosina
(C)

Le basi azotate di un filamento interagiscono con quelle presenti nel filamento
adiacente tramite legami idrogeno (A-T e G-C).
I due filamenti antiparalleli di DNA si avvolgono in una struttura chiamata doppia
elica.
Oltre a essere subunità costitutive
degli acidi nucleici, i nucleotidi
svolgono altre funzioni vitali per la
cellula.
L’adenosina trifosfato (ATP) è una
delle molecole più importanti per la
cellula.

adenina (A)

gruppi fosfato

ribosio

idrolisi

Il distacco di un gruppo fosfato
dall’ATP rilascia una quantità
considerevole di energia chimica
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Lezione 4 - Biologia Applicata (28/10/2013) Scienze Psicologiche Applicate - Università dell'Aquila

  • 1. Macromolecole, polimeri composti da monomeri chiamati aminoacidi. I più versatili componenti della cellula. Quasi tutta l’informazione presente nel corredo genetico ha la funzione di codificare per le proteine dell’organismo. Le proteine sono coinvolte in tutti i processi chiave delle attività cellulari. metabolismo; struttura; deposito; trasporto; riconoscimento e comunicazione intercellulare; regolazione espressione dei geni; riparazione danni; difesa e detossificazione; crescita, differenziamento e divisione cellulare.
  • 2. Gli aminoacidi sono le unità strutturali delle proteine. Formula generale di un aminoacido (aa)
  • 3. La forma zwitterionica dell’aminoacido è quella normalmente presente a pH neutro.
  • 4. Il carbonio alfa di ogni aminoacido (tranne la glicina) è un centro chirale. Ossia, rende l’aminoacido non sovrapponibile alla sua immagine speculare.
  • 5.
  • 6. Nelle proteine dei viventi sono presenti solo aminoacidi nella forma L.
  • 7. polari non carichi carichi non polari La catena laterale R è quella che differisce da un aminoacido all’altro.
  • 8. Una reazione di condensazione tra due aminoacidi forma un dipeptide. Il legame chimico che si instaura è chiamato peptidico (ammidico). aminoacido 1 legame peptidico aminoacido 2 legame che può ruotare
  • 9. aminoacido 1 aminoacido 2 condensazione dipeptide gruppo gruppo carbossilico amminico glicina (gly) (G) alanina (ala) (A) legame peptidico (ammidico) glicina-alanina (gly-ala) (GA)
  • 10. Estremità N-terminale La sequenza degli aminoacidi di un polipeptide è definita struttura primaria della proteina. estremità C-terminale
  • 12. La struttura secondaria di una proteina si riferisce alla conformazione locale della catena aminoacidica. La struttura secondaria è determinata dai legami a idrogeno fra l’ossigeno di un gruppo carbonilico del legame peptidico e l’idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico. Esistono due tipi di strutture secondarie: α -elica foglietto β
  • 14. fogliettoβ Legami idrogeno intercatena. Importanti proprietà di flessibilità. Prevalenti in proteine globulari.
  • 16. legame idrogeno La struttura terziaria di una proteine descrive come le strutture secondarie si organizzano nello spazio tridimensionale. Il modo in cui un polipeptide si ripiega (folding) è dovuto principalmente a legami deboli e/o covalenti che si instaurano tra residui aminoacidici anche molto lontani nella struttura primaria. interazioni elettrostatiche ponte disolfuro interazioni idrofobiche alfa elica foglietto beta
  • 19. Spesso, le proteine hanno regioni ricche in alfa eliche e altre regioni in cui sono prevalenti i foglietti beta.
  • 21. struttura primaria struttura secondaria struttura terziaria struttura quaternaria
  • 22. Gli acidi nucleici sono i depositari dell’informazione genetica. DNA replicazione trascrizione mRNA traduzione proteina
  • 23. Da un punto di vista chimico, gli acidi nucleici sono polimeri formati da una ripetizione di unità (nucleotidi), rappresentati da un monosaccaride pentoso e da basi eterocicliche azotate, uniti tra loro da ponti fosfato. nucleoside nucleotide
  • 24. Il DNA è formato da nucleotidi in cui lo zucchero (desossiribosio) può essere legato covalentemente a quattro tipi diversi di basi azotate. (A) (T) (G) (C) purine pirimidine
  • 25. nucleotide 1 L’unione tra nucleotidi forma uno scheletro zuccherino legato da ponti fosfato (legame fosfodiesterico). monomeri degli acidi nucleici fosfato zucchero nucleotide 2 acido nucleico (polimero) base nucleotidi ponte fosfodiesterico
  • 26. Nelle nostre cellule, il DNA è presente come un doppio filamento. estremità 5’ estremità 3’ filamenti in direzione antiparallela estremità 3’ estremità 5’
  • 27. L’RNA è formato da nucleotidi in cui lo zucchero (ribosio) può essere legato covalentemente alle stesse basi azotate presenti nel DNA, ad eccezione della timina. Nell’RNA, la timina è sostituita dall’uracile. timina (T) uracile (U)
  • 28. adenina (A) guanina (G) timina (T) legame idrogeno citosina (C) Le basi azotate di un filamento interagiscono con quelle presenti nel filamento adiacente tramite legami idrogeno (A-T e G-C).
  • 29. I due filamenti antiparalleli di DNA si avvolgono in una struttura chiamata doppia elica.
  • 30. Oltre a essere subunità costitutive degli acidi nucleici, i nucleotidi svolgono altre funzioni vitali per la cellula. L’adenosina trifosfato (ATP) è una delle molecole più importanti per la cellula. adenina (A) gruppi fosfato ribosio idrolisi Il distacco di un gruppo fosfato dall’ATP rilascia una quantità considerevole di energia chimica che la cellula può utilizzare per svolgere molte delle sue funzioni. adenina (A) gruppi fosfato ribosio ENERGIA ATP ADP fosfato inorganico