Hemoproteínas:
Hemoglobina y Mioglobina
Hemoproteínas
Son proteínas conjugadas cuyo grupo prostético es una porfirina
coordinada a un ion metálico. Suelen estar r...
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
MECANISMO DE UNIÓN DEL OXÍGENO
El oxígeno se une al grupo hem...
El hemo se une de forma noEl hemo se une de forma no covalentecovalente en la hendiduraen la hendidura hidrofóbica ohidrof...
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MIOGLOBINA Y GRUPO HEMOMIOGLOBINA Y GRUPO HEMO
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Situación del
grupo hemo
Tanto en la hemoglobina como en la mioglobina,
el hierro siempre está en estado ferroso, Fe ++
Cuando el ion ferroso, Fe++...
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HEMOGLOBINA
Fracción proteica: globina
Fracción no proteica (grupo prostético)
 Porción orgánica: grupo HEM
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Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
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HISTIDINA F8
El FeEl Fe2+2+
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La hemoglobina se encuentra en dos estados :
Estado T (desoxihemoglobina)
Estado R (oxihemoglobina)
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 Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de...
EFECTOS ALOSTERICOSEFECTOS ALOSTERICOS
La hemoglobina (La hemoglobina (αα22ββ22) se comporta como una proteína alostérica ...
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lograr la saturación media o
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PO2, mmHg
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Efecto de la presión parcial de CO2
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El COEl CO22 disminuye la afinidad de la Hb por el Odisminuye la afinidad de la Hb por el O 22
El COEl CO22 generado duran...
Efecto del 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG)
sobre la saturación de la hemoglobina
PO2, mmHg
0 20 40 60 80 100
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La unión al OLa unión al O22 en un primer grupo hemo favorece la unión sucesiva deen un primer grupo hemo favorece la unió...
La anemia puede definirse como la disminución
de los glóbulos rojos de la sangre o de su
contenido de hemoglobina
ANEMIA FALCIFORMEANEMIA FALCIFORME
β Glu 6 βVal 6Mutación puntual de un aminoácido
La Hb S interacciona entre síLa Hb S interacciona entre sí
generando una agregación degenerando una agregación de
proteína...
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caracteristicas y propiedades de las proteinas globulares; hemoglobina y mioglobina

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Hemoglobina y Mioglobina

  1. 1. Hemoproteínas: Hemoglobina y Mioglobina
  2. 2. Hemoproteínas Son proteínas conjugadas cuyo grupo prostético es una porfirina coordinada a un ion metálico. Suelen estar relacionadas con todos los aspectos del metabolismo aeróbico -Transportadores de oxígeno como la hemoglobina y la mioglobina -Transportadores electrónicos como los citocromos - Enzimas relacionadas con el transporte electrónico como la citocromo oxidasa - Enzimas relacionadas con el stress oxidativo, como las peroxidasas
  3. 3. “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 MECANISMO DE UNIÓN DEL OXÍGENO El oxígeno se une al grupo hemo: un anillo tetrapirrólico denominado protoporfirina IX, que pertenece a la familia de porfirinas, con un ión ferroso (Fe2+ ) en el centro. (Citocromos, clorofila) Anillos conjugados grandes (color)
  4. 4. El hemo se une de forma noEl hemo se une de forma no covalentecovalente en la hendiduraen la hendidura hidrofóbica ohidrofóbica o bolsillobolsillo de la proteína.de la proteína.
  5. 5. FUNCIÓN Y EVOLUCIÓN DE LAS PROTEÍNAS:FUNCIÓN Y EVOLUCIÓN DE LAS PROTEÍNAS: MIOGLOBINA Y GRUPO HEMOMIOGLOBINA Y GRUPO HEMO MIOGLOBINA: proteínaMIOGLOBINA: proteína monoméricamonomérica que almacena oxígeno en elque almacena oxígeno en el músculo rojo en prácticamente todas las especiesmúsculo rojo en prácticamente todas las especies.. HEMOGLOBINA: proteína tetramérica contenida en los eritrocitos queHEMOGLOBINA: proteína tetramérica contenida en los eritrocitos que transporta Otransporta O22 en la sangre desde los pulmones hacia los tejidos.en la sangre desde los pulmones hacia los tejidos. HEMOGLOBINA y MIOGLOBINAHEMOGLOBINA y MIOGLOBINA MOLÉCULAS TRANSPORTADORAS DE OXÍGENOMOLÉCULAS TRANSPORTADORAS DE OXÍGENO
  6. 6. •• Posee una cadena polipeptídicaPosee una cadena polipeptídica que cque contiene 8 segmentos conontiene 8 segmentos con estructura secundaria deestructura secundaria de αα--hélicehélice (nombrados de la A a la H), separados(nombrados de la A a la H), separados porpor segmentos no helicoidales.segmentos no helicoidales. •• Se pliega dando una molécula prácticamente esféricaSe pliega dando una molécula prácticamente esférica (globular)(globular) muymuy compacta con uncompacta con un espacioespacio en el interior donde se sitúaen el interior donde se sitúa susu grupo prostéticogrupo prostético el grupoel grupo hemohemo, lugar de unión al oxígeno, lugar de unión al oxígeno.. MIOGLOBINAMIOGLOBINA Colores de grupoColores de grupo RasMolRasMol
  7. 7. Situación del grupo hemo
  8. 8. Tanto en la hemoglobina como en la mioglobina, el hierro siempre está en estado ferroso, Fe ++ Cuando el ion ferroso, Fe++ se oxida a férrico, Fe +++ , la hemoglobina se convierte en metahemoglobina, que no es funcional Conviene no confundir metahemoglobina con oxihemoglobina, que es la forma oxigenada (pero no oxidada) de la hemoglobina
  9. 9. 10 HEMOGLOBINA Fracción proteica: globina Fracción no proteica (grupo prostético)  Porción orgánica: grupo HEM  Porción inorgánica: átomo de Fe+2 .
  10. 10. Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina. Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) 2 cadenas α y 2 cadenas β (adulto) 2 cadenas α y 2 cadenas γ (feto)
  11. 11. 12
  12. 12. HISTIDINA F8 El FeEl Fe2+2+ del hemo puede formardel hemo puede formar 6 enlaces de coordinación6 enlaces de coordinación.  Cuatro de ellos,.  Cuatro de ellos, situados en el plano del hemo, se establecen con lossituados en el plano del hemo, se establecen con los nitrógenosnitrógenos de los anillosde los anillos pirrólicos de la protoporfirina IX.  Los otros dos, perpendiculares al plano delpirrólicos de la protoporfirina IX.  Los otros dos, perpendiculares al plano del hemo, se establecen con elhemo, se establecen con el nitrógeno de la cadena lateral de la histidina F8nitrógeno de la cadena lateral de la histidina F8 (histidina(histidina proximalproximal) y con el) y con el oxígenooxígeno..
  13. 13. His distal His proximal
  14. 14. La hemoglobina se encuentra en dos estados : Estado T (desoxihemoglobina) Estado R (oxihemoglobina) Desoxihemoglobina + 4O2 Desoxihemoglobina + 4O2 Oxihemoglobina
  15. 15.  Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.  Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas beta y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta. α2δ2  Hemoglobina s: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células Falciformes.  Hemoglobina f: Hemoglobina característica del feto. α2γ2  Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III).  Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. • Carbaminohemoglobina: Hb + CO2
  16. 16. EFECTOS ALOSTERICOSEFECTOS ALOSTERICOS La hemoglobina (La hemoglobina (αα22ββ22) se comporta como una proteína alostérica en su) se comporta como una proteína alostérica en su afinidad con el Oafinidad con el O22 ALOSTERICO:ALOSTERICO: De otro sitio AlosterismoAlosterismo:la unión de un ligando en su sitio específico dentro de la:la unión de un ligando en su sitio específico dentro de la proteína genera un efecto a distancia sobre otros sitios de unión a nuevasproteína genera un efecto a distancia sobre otros sitios de unión a nuevas moléculas de ligando, aumentando o disminuyendo su afinidad.moléculas de ligando, aumentando o disminuyendo su afinidad. PhPh PCO2PCO2 2-3 DIFOSFOGLICERATO2-3 DIFOSFOGLICERATO TemperaturaTemperatura
  17. 17. p50 es la presión parcial de O2 que se requiere para lograr la saturación media o semisaturaciòn de los sitios de fijaciòn.
  18. 18. PO2, mmHg 0 20 40 60 80 100 SaturacióndeO2,% 0 20 40 60 80 100 Saturación de O2 en Mioglobina y Hemoglobina Hemoglobina Mioglobina
  19. 19. Efecto del pH sobre la saturación de la hemoglobina PO2, mmHg 0 20 40 60 80 100 SaturacióndeO2,% 0 20 40 60 80 100 pH 7.4 pH 7.0 pH 6.6 (Efecto Bohr)
  20. 20. Efecto de la presión parcial de CO2 PO2, mm Hg 0 20 40 60 80 100 SaturacióndeO2,% 0 20 40 60 80 100 40 mmHg 60 mmHg 80 mmHg
  21. 21. El COEl CO22 disminuye la afinidad de la Hb por el Odisminuye la afinidad de la Hb por el O 22 El COEl CO22 generado durante el metabolismo catabólico en los tejidos difunde agenerado durante el metabolismo catabólico en los tejidos difunde a la sangre donde puede participar en dos reacciones:la sangre donde puede participar en dos reacciones: 1) Formación de ión bicarbonato (HCO1) Formación de ión bicarbonato (HCO33 -- ) por acción de la anhidrasa) por acción de la anhidrasa carbónica del eritrocitocarbónica del eritrocito 2) Condensación con grupos aminos de residuos de la Hb, formando2) Condensación con grupos aminos de residuos de la Hb, formando gruposgrupos carbamilatocarbamilato:: R-NHR-NH33 ++ + CO+ CO22 R-NH-CO + HR-NH-CO + H22OO
  22. 22. Efecto del 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) sobre la saturación de la hemoglobina PO2, mmHg 0 20 40 60 80 100 SaturacióndeO2,% 0 20 40 60 80 100 0 0.1 mM 1 mM
  23. 23. La unión al OLa unión al O22 en un primer grupo hemo favorece la unión sucesiva deen un primer grupo hemo favorece la unión sucesiva de más moléculas de Omás moléculas de O22 a la proteína:a la proteína: UNIÓN COOPERATIVA.UNIÓN COOPERATIVA.
  24. 24. La anemia puede definirse como la disminución de los glóbulos rojos de la sangre o de su contenido de hemoglobina
  25. 25. ANEMIA FALCIFORMEANEMIA FALCIFORME
  26. 26. β Glu 6 βVal 6Mutación puntual de un aminoácido
  27. 27. La Hb S interacciona entre síLa Hb S interacciona entre sí generando una agregación degenerando una agregación de proteínas intraeritrocitarias a travésproteínas intraeritrocitarias a través de la formación de fibrillas.de la formación de fibrillas. La formación de estas fibrillasLa formación de estas fibrillas provoca la atracción anormal deprovoca la atracción anormal de los eritrocitos lo que conlleva alos eritrocitos lo que conlleva a insuficiencia en el transporte de Oinsuficiencia en el transporte de O22

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