Presentación sobre la mitocondria y los componentes de la cadena respiratoria.

1. Universidad de Carabobo
Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina “Dr. Witremundo Torrealba”
Departamento de Bioquímica y Fisiología
Núcleo Aragua
Producción Aeróbica del ATP
Mitocondria y Cadena Respiratoria
 Andrea Torres.
 Paola Torres.
 Wilson Torrealba.
Grupo #08
Profesora:
Fabiola Sarco-Lira.
Noviembre, 2014.

2. Agenda
 Analizar la importancia de la cadena respiratoria en los
procesos exergonicos en los organismos vivos.
- Secuencia de transportadores electrónicos y
analizar la diferencia de los potenciales redox entre los
intermediarios.
 Analizar la morfología de la mitocondria haciendo hincapié
en las funciones que cumple cada una de sus partes en el
proceso de extracción de energía.
- Mitocondria: Estructura y función.

3. Agenda
 Explicar el papel que juegan los transportadores de la
cadena respiratoria en el metabolismo.
-Transportadores de electrones: Flavoproteínas.
Citocromos. Ubiquinona. Proteínas Ferrosulfuradas.
Nombrar tres compuestos que inhiban a la cadena
respiratoria.
- Inhibidores de la cadena respiratoria.
Analizar la influencia de los inhibidores de la cadena
respiratoria en el metabolismo central.
- Efectos y mecanismos de acción de distintos
inhibidores de la cadena respiratoria.

4. ENGORDADO
¿En que lugar del organismo NO hay Mitocondrias?
Hígado
Hueso
Cerebro
Eritrocito

5. Mitocondria
Estructura
Tomado de: Mathews,
Bioquímica.
2

6. Mitocondria
Las dos membranas de la
mitocondria delimitan un
compartimiento:
Estructura
 Espacio Intermembranal
La membrana interna delimita
otro compartimiento:
 Cámara Interna
Las dos membranas presentan zonas de fusión
transitorias en las cuales se llevan a cabo intercambios
entre el citosol y la mitocondria.
3

7. Mitocondria
Membrana Externa
 PORINAS: forman poros acuosos que permiten el transporte masivo
de moléculas de talla inferior a los 10.000 daltons.
Interacción con proteínas motrices asociadas a los microtúbulos
asociado al transporte o movimiento de las mitocondrias por el
citoplasma.
Cámara Externa
 Protones H+.
 Citocromo C, que circula entre las dos
membranas.
Membrana Interna
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+
cit c
 ↑Proteínas.
 Crestas triplican superficie en proporción a la de la membrana externa.
4

8. Mitocondria
Cámara Interna
 Contiene la matriz mitocondrial.
 Gránulos ELECTRONDENSOS o
gránulos de la matriz que
poseen cationes (Ca++ y
MG+++).
 Ribosomas mitocondriales ,
constituidos por ARN ribosomal
y proteínas.
 Varias moléculas de ADN
mitocondrial.
 Sistemas enzimáticos.
Estructura
5

9. Mitocondria
Membrana Interna
 Es muy especializada.
 Cardiolipina: mantiene la membrana impermeable a los
iones.
 Proteínas que realizan las reacciones de OXIDACIÓN en la
cadena respiratoria.
 Un complejo enzimático denominado ATP Sintetasa que
fabrica el ATP en la matriz.
 Proteínas de transporte específicas que controlan el
pasaje de metabolitos en ambos sentidos.
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10. Cadena Respiratoria
¿Qué Es?
Es la tercera fase de la respiración
celular.
Proceso aeróbico que se da en las
crestas mitocondriales. Su función es
la de sintetizar ATP a partir de
moléculas de NAD y FAD reducidos.
Es una serie de mecanismos de electrones, que producen trifosfato de
adenosina (ATP).
Dos fuentes de energía son utilizadas por los organismos vivos:
• Reacciones de óxido-reducción (redox) - quimioautótrofos
• Luz solar (fotosíntesis) - fotoautótrofos
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11. Cadena Respiratoria 8
¿Quienes la componen?
 Complejos: proteínas con transportadores de e- (Transportadores de
electrones)
 Coenzimas:
-NAD+, NADP+: Coenzimas SOLUBLES de enzimas deshidrogenasas.
-FMN, FAD: Unidas covalentemente a flavoproteínas (grupo prostético)
 Quinonas: Transportadores en medio no acuoso (membranas)
(Ubiquinona, Co Q, Q)
 Citocromos: Proteínas con grupo prostético hemo.
 Centros ferro-sulfurados: Proteínas con Fe asociado a átomos de S.

12. Cadena Respiratoria 9
¿Qué Ocurre?
 Flujo de e- de menor E° a mayor E° (Exergónico)
 Bombeo de H+ de la matriz al espacio intermembranoso (Endergónico)
 Regreso de H+ a favor del gradiente (Exergónico)
 Síntesis de ATP (Fosforilación Oxidativa –Endergónico)
Crea un gradiente electroquímico mediante el flujo
de electrones entre diversas sustancias de esta
cadena, que favorecen en último caso la
translocación de protones, para generar ATP.

13. Componentes de la Cadena
Respiratoria
Flavoproteínas
Proteínas Ferrosulfuradas
Ubiquinona
Citocromos
10

14. Flavoproteínas
Tienen flavina como
grupo prostético
firmemente unido.
Flavin
Mononucleotido
Flavin Adenina
Dinucleotido
NADH Citocromo C
Reductasa
Succinato
Deshidrogenasa
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16. Proteínas Ferrosulfuradas
 Fe-S participan en reacciones
de transferencia de un solo
electrón.
 Uno, dos o cuatro átomos de Fe
enlazados a átomos de azufre
inorgánico.
Tomado de: Harper, Bioquímica Ilustrada.
12

17. Ubiquinona
Semiubiquinona
Ubiquinona
Dihidroubiquinona
(Ubiquinona
reducida)
 10 unidades de Isopropeno.
 No esta unido a una
proteína.
 Alojado en la zona apolar
de la bicapa.
 Portador móvil de
electrones.
13

19. Citocromos
Citocromo
a
a y a3
Complejo IV
Citocromo
b
b566 y b562
Complejo III
Citocromo
c
Hemoproteina
de 13kDa
c y c1
Proteína
periférica
asociada por
atracciones
electrostáticas
Citocromo
Oxidasa
Complejo IV
Constituido
por: citocromos
a y a3 , y dos
Cu++
Reacciona con
el O2
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21. Complejos de la Cadena
Respiratoria
Componentes de la Cadena Respiratoria
Transportador de Electrones Componentes Función
Complejo I (NADH ubiquinona reductasa) Dos tipos de proteínas redox:
 FMN reducido por NADH a FMNH2
 Proteinas hierro-sulfuro 1-5 (FeS)
reducidas por NADH a Fe3+
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La enzima cataliza la oxidación de NADH
por CoQ. Área de bombeo de protones.
Complejo II (Succinato ubiquinona
reductasa)
Enzima del Ciclo del ATC: succinato
deshidrogenasa.
FAD.
Proteinas hierro-sulfuro 1-3.
Cataliza la oxidación de FADH2 por CoQ.
CoQ (ubiquinona) Deriva de la quinona. Hace de lanzadera de electrones de los
complejos I, II y III.
Complejo III (Ubiquinol-citocromo c
reductasa)
Citocromos b (b562 y b566).
Citocromo c1.
Proteinas hierro-sulfuro.
Cataliza la oxidación de CoQ por el
citocromo c.
Área de bombeo de protones.
Citocromo C Citocromo c. Hace de lanzadera de electrones entre los
complejos III y IV.
Complejo IV (Citocromo c oxidasa) Citocromo a y a1.
Dos atomos de cobre.
Cataliza la reducción de cuatro electrones
de oxígeno a agua.
Área de Bombeo de Protones.

22. ENGORDADO
¿En cuál complejo actúan el NADH y el FMN como
intermediarios?
Complejo I
Complejo III
Complejo II
Complejo IV

24. Potenciales Redox de la
Cadena Respiratoria
Potenciales Redox
Oxidante Reductor n E°'
NAD+ + H+ NADH 2 -0,32
FMN (unido a la
enzima) + 2H+
FMNH2 2 -0,30
FAD + 2H+ FADH2 2 -0,22
Fumarato + 2H+ Succinato 2 0,03
CoQ + 2H+ CoQH2 2 0,04
Citocromo b (+3) Citocromo b (+2) 1 0,07
Citocromo c1 (+3) Citocromo c1 (+2) 1 0,23
Citocromo c (+3) Citocromo c (+2) 1 0,25
Citocromo a (+3) Citocromo a (+2) 1 0.29
Citocromo a3 (+3) Citocromo a3 (+2) 1 0,55
Fe+3 Fe+2 1 0,77
½ O2 + 2H+ H2O 2 0,82
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25. 19
Relación entre ΔG y los
Potenciales Redox
Semi-reacciones E°' ΔG°' (KJ/mol)
Reductor NAD+ + H+  NADH -0,32
Oxidante FMN (unido a la enzima) + 2H+  FMNH -3,86 2 -0,30
Reductor FMN (unido a la enzima) + 2H+  FMNH2 -0,30
Oxidante Fe+3 Fe+2 0,77 -103,25
Reductor Fe+3  Fe+2 0,77
Oxidante CoQ + 2H+ CoQH 70,44 2 0,04
Reductor Fumarato + 2H+  Succinato 0,03
Oxidante FAD + 2H+ FADH 48,25 2 -0,22
Reductor FAD + 2H+  FADH2 -0,22
Oxidante CoQ + 2H+ CoQH 17,37 2 0,04
Reductor CoQ + 2H+  CoQH2 0,04
Oxidante Fe+3 Fe+2 0,77 -70,44
Reductor Fe+3  Fe+2 0,77
Oxidante Citocromo c 45,36 1 (+3)  Citocromo c1 (+2) 0,23
Reductor Citocromo c1 (+3)  Citocromo c1 (+2) 0,23
Oxidante Citocromo c (+3) Citocromo c (+2) 0,25 -1,93
Reductor CoQ + 2H+  CoQH2 0,04
Oxidante Citocromo b (+3) Citocromo b (+2) 0,07 -2,90
Reductor Citocromo b (+3)  Citocromo b (+2) 0,07
Oxidante CoQ + 2H+ CoQH 2,90 2 0,04
Reductor Citocromo c (+3)  Citocromo c (+2) 0,25
Oxidante ½ O -110,01 2 + 2H+  H2O 0,82
Complejo I
Complejo II
Complejo III
Complejo IV

27. ENGORDADO
¿Qué ocurre si E°‘ es positivo?
Cede electrones
Tiende a reducirse
Se mantiene igual
Se oxida

28. Inhibidores 21

29. Influencia de Inhibidores
de la Cadena Respiratoria en el
Metabolismo
→ Cuando no hay O2, las coenzimas quedan reducidas, impidiendo
que se complete el ciclo.
→MODO DE ESCAPE: Degradación de glucosa a Piruvato, este se
transforma en Lactato (por medio de la enzima Lactato
Deshidrogenasa) permite la oxidación de NADH.
22

30. Diferentes Metabolismos 23

31. Referencias Bibliográficas
 Appleton, Amber. Vanbergen, Olivia. Cursos Crash de Mosby: Lo Escencial en Metabolismo y
Nutrición. 4ª ed. Barcelona: Elsevier, 2013.
 Hrycyna, Christine. Electron Transport Chain and Oxidative Phosphorylation [En línea].
Indiana: Purdue University, 2013. [Consulta: 05 de Noviembre 2014] Disponible en:
http://www.chem.purdue.edu/courses/chm333/oxidative_phosphorylation.swf
 Mathews, C.k.; Van Holde, K. E.; Ahern, K. G. Bioquímica. 3ª ed. Madrid: Pearson Educación,
2002.
 Mckee, Trudy; Mckee, James. Bioquimica: La Base Molecular de la Vida. 3ª ed. Madrid:
McGraw-Hill, 2003.
 Murray, Robert; Bender, David; Botham, Kathleen; Kennelly, Peter; Rodwell, Victor; Weil P.
Anthony. Harper: Bioquímica Ilustrada. 28ª ed. México: McGraw-Hill, 2010.
 Nelson, David; Cox, Michael. Lehninger: Principios de bioquímica. 5ª ed. Barcelona: Omega,
2007.
 Voet, Donald; Voet, Judith. Bioquímica. 3ª ed. Buenos Aires: Médica Panamericana, 2006.

32. ¡Muchas Gracias!