1. Estructura y función de las proteínas

3. Cada enlace peptídico (C-N) tiene carácter de doble enlace debido a la resonancia y no puede rotar. N-C y C-C pueden rotar en ángulos designados ɸ (phi) y ψ (psi), respectivamente.

4. Al graficar los angulos ɸ y ψ se obtiene una gráfica de Ramachandran . Residuos de L-Ala. Las partes azules representan rotaciones posibles

5. right-handed helix Estructura secundaria: α Hélice.

6. Cinco fenómenos pueden afectar la estabilidad de la hélice : 1) Repulsión electrostática entre grupos R de aa cercanos, (2) Amontonamiento de grupos R adyacentes, (3) Interacciones entre grupos R lejanos, (4) La presencia de residuos de Pro y Gly, y (5) Interacción de residuos de aa a los extremos de la hélice y el dipolo que forma.

7. Hojas β paralelas (misma dirección) y antiparalelas (direcciones contrarias) Estructura secundaria: β .

8. Estructura secundaria: Giros y vueltas. Giros β

9. Ramachandran de varias estructuras.

10. Probabilidad relativa de que un aa dado aparezca en la estructura terciaria.

11. En resumen: La estructura secundaria es el arreglo regular de residuos de aa en un segmento de un polipeptido, en el cual cada residuo esta espacialmente relacionado a sus segmentos vecinos. Las estructuras secundarias más comunes son la alfa hélice, la conformación β y los giros β .

12. Estudio de las Proteínas

13. Cromatografía

14. Cromatografía de intercambio Iónico

15. Cromatografía de exclusión de tamaño.

16. Cromatografía de Afinidad

17. HPLC

18. Electroforesis

19. SDS- PAGE Electroforesis en geles de poliacrilamida

21. Determinar peso molecular

22. Electroforesis en 2D.

23. Electroforesis en 2D.

24. Proteína Total Punto Isoeléctrioco Gradiente de pH Peso Molecular

25. Punto Isoelectrico Peso molecular Gel 2D

28. Actividad y actividad específica . Actividad: se refiere a las unidades totales de enzima en una solución Actividad especifica: el numero de unidades de enzima por miligramo de proteína. Canicas rojas representan enzimas

29. En resumen Las proteínas se separan y se purifica gracias a las diferencias en sus propiedades. Una amplia gama de técnicas cromatográficas hace uso de diferencias de tamaño, afinidades de unión, carga, y otras propiedades. Estos incluyen intercambio iónico, exclusión por tamaño, la afinidad, y cromatografía de líquidos de alto rendimiento. Electroforesis separa las proteínas sobre la base de la masa o carga. Electroforesis en gel de SDS e isoelectroenfoque se pueden utilizar por separado o en combinación para una mayor resolución. Purificación puede ser monitoreada analizando actividad específica

30. Secuenciación de polipeptidos

31. Ruptura de puentes disulfuro

33. Romper, secuenciar y ordenar

34. Síntesis química de un péptido en un soporte insoluble .

36. Dada su estructura terciaria y cuaternaria, las proteínas se clasifican en: Proteínas Fibrilares y Proteínas Globulares

37. Estructura del Pelo El pelo es un arreglo de muchas filamentos de queratina.

38. Colageno

39. Estructura de fibras de colágeno

40. Estructura de la seda.

41. Las proteínas globulares son compactas y variadas.

42. Estructura secundaria de mioglobina de ballena.

43. Grupo Hemo .

44. Estructura tridimensional de proteínas globulares.

46. Structural domains in the polypeptide troponin C.

47. Arreglos de estructura secundaria que conforman la terciaria. SUPERSECUNDARIA

51. Formación de dominios grandes a partir de dominios pequeños.

52. Organización de proteínas basado en dominios Todo con alfa hélices

53. Todo con Betas

54. Alfa / Betas

55. Alfa + Beta

56. Estructura cuaternaria Deoxihemoglobina

57. Simetría cíclica en proteínas

58. Viral capsids. (a) Poliovirus Capside viral, poliovirus Virus del mosaico del tabaco

59. En resumen: La estructura terciaria es la estructura tridimensional completa de un polipéptido. Dos clases de proteínas según su estructura terciaria: Fibrosas y globulares. Proteínas fibrosas, son principalmente estructurales, tienen elementos simples repetidos. Proteína globular, Estructura terciaria complicada. Compactas. Su estructura se puede estudiar analizando subestructuras estables (supersecundarias). Las regiones de un polipéptido que se pueden plegar establemente e independientemente son llamados dominios. La estructura cuaternaria resulta de las interacciones entre subunidades de proteínas multiméricas. Las subunidades se relacionan por simetría rotacional o helical.

60. Desnaturalización de proteínas.

61. Renaturalización de proteínas

62. Vía de plegamiento

63. Chaperonas en plegamiento

65. GroEL/GroES

66. Tarea: Bioquímica interactiva Proteínas