Beatriz Cardoso da Silva e Marcela Trigo Gazito

1. QUIMOTRIPSINA
TRANSFORMAÇÕES BIOQUIMICAS
PROFESSOR: RODRIGO L.O.R CUNHA
BEATRIZ CARDOSO DA SILVA – 11021411
MARCELA TRIGO GAZITO - 11117911

2. Sabendo da necessidade do corpo
humano de um fornecimento
constante de aminoácidos para as
funções, como crescimento e reparo, é
impossível não pensarmos no papel
indispensável das enzimas digestivas,
que conferem ao nosso organismo
aproveitamento e reciclagem de
proteínas.

3. Por esse motivo,
despertamos o interesse
pela quimotripsina,
macromolécula
responsável por
viabilizar a digestão de
proteínas complexas, e,
portanto, de papel
biológico
Figura 1: Macromolécula
Quimotripsina extremamente
importante e intrigante.

4. A macromolécula...
A quimotripsina faz parte de um mesmo
grupo de enzimas que a tripsina, o grupo das
Serino-Proteases, assim denominado devido
ao tipo de aminoácido usado na clivagem das
proteínas.
Compartilham de
um mecanismo
enzimático Possuem
Serino-Proteases Trabalham juntas similar. afinidades
na clivagem de especificas por
substâncias. determinados tipos
de proteínas.

5. As Serino-Proteases desempenham um
papel central na descoberta e estudo de
enzimas na medida em que são de
compreensão relativamente simples:
abundantes em sucos digestivos e altamente
estáveis, são compostos fáceis de coletar e
purificar. Além disso, o estudo da sua função
biológica é também bastante simples,
envolvendo apenas seu contato com alguma
proteína e analisando a sua ação digestiva na
mesma. Foi uma das primeiras proteínas a ser
estudada por cristalografia de raios-x.

6. A quimotripsina quebra
especificamente ligações peptídicas de
aminoácidos longos como a felilalanina, a
tirosina e o triptofano, os quais são
adjacentes a resíduos de aminoácidos
aromáticos.
Figura 2: representação da reação das proteases.

7. E seu papel
biológico??????

8. A quimotripsina é constituída por
três cadeias polipeptídicas ligadas por
pontes dissulfeto. Essa proteína não
catalisa o ataque direto da água sobre a
ligação peptídica, formando, em vez
disso, um intermediário covalente
transiente, a acil-enzima, de modo que a
reação tem duas
Fases principais:
Fase de acilação: quebra da ligação
peptídica; formação de ligação de éster
entre C da carbonila e a enzima.
Fase de desacilação: hidrólise da
ligação éster; regeneração da enzima não Figura 3: Estrutura da
acilada. quimotripsina

9. A coleção de três
aminoácidos presentes nas
proteases (Serina, Histidina e
Aspartato) é de fundamental
importância na clivagem de
proteínas, e, portanto, no
papel biológico da
quimotripsina.
Figura 4

10. SUA IMPORTÂNCIA...
O estudo da quimotripsina é
importante para a aprendizagem
do mecanismo do corpo humano.
É uma protease especifica para
quebrar ligações adjacentes a
resíduos de aminoácidos
aromáticos.

11. Referencias:
 HTTP://WWW.RCSB.ORG
H T T P : / / P T . S C R I B D . C O M / D O C / 4 1 1 7 1 5 5 6 / Q U I M O T R I P S I N A
 NELSON,DAVID L., COX, MICHAEL M, PRINCIPIOS DE
BIOQUIMICA DE LEHNINGER. 2011. QUINTA EDIÇÃO,
EDITORA ARTMED