Bioquímica

1. Bioquímica III:
Proteínas y Ácidos nucleicos.
Vitaminas
Profesor: N. Tomás Atauje Calderón
CEPRE-UPSB
2015

2. Proteínas
• Son biomoléculas formadas por C, H, O y N;
pero también pueden presentar en su estructura
Fe, Cu, Mg y I.
• Se encuentran formadas por una secuencia de
aminoácidos; por eso también se les puede
llamar polipéptidos.
*Los polipéptidos se forman por la unión de varios péptidos, los cuales
están formados por la unión de dos o más aminoácidos.

3. Funciones de las proteínas
• Estructural: Forma parte de estructuras celulares
(membranas, cilios, flagelos); está presente en el
tejido epitelial formando pelos, uñas, picos, plumas,
caparazones, etc.
• Transporte: Transportan sustancias a través de las
membranas celulares y también a diversas partes del
cuerpo.
• Hormonal: Permiten regular las actividades
celulares.

4. Funciones de las proteínas
• Defensiva: Contribuyen a la defensa del organismo
(forman parte del sistema inmune).
• Contráctil: Abundan a nivel muscular permitiendo
la locomoción y en las células se presentan en cilios
y flagelos.
• Catalítica: Permiten que las reacciones
bioquímicas se realicen en fracciones de segundo.
• Reserva: Pueden almacenar sustancias.

6. Aminoácidos
• Son moléculas orgánicas que presentan un grupo
amino y un grupo carboxilo unidos a un mismo
átomo de carbono. A este carbono también se le une
un grupo radical (R) variable pudiendo determinar
170 aminoácidos distintos, de los cuales solo 20
forman parte de las proteínas (esenciales).
• Cuando se encuentran disueltos van a formar iones
(Zwitteriones) debido a sus grupos ácido y base.
Según el pH de la solución pueden comportarse
como ácido o como base, por eso se consideran
sustancias anfóteras.

8. Clasificación de los aminoácidos
• Los aminoácidos se van a clasificar según la
polaridad de su grupo R; perteneciendo a 4 grupos
distintos:
▫ Grupo R no polar o hidrófobo: Alanina, Valina,
Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, Triptófano
y Metionina.
▫ Grupo R polar sin carga: Glicina, Serina, Treonina,
Cisteína, Tirosina, Asparagina y Glutamina.
▫ Grupo R con carga positiva: Lisina, Arginina e
Histidina.
▫ Grupo R con carga negativa: Ácido aspártico y
Ácido glutámico.

9. Aminoácidos esenciales

10. Péptidos
• Son moléculas formadas por la asociación de dos o
más aminoácidos que se unen mediante enlace
peptídico.
• El enlace peptídico se forma por la reacción entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino
de otro. Con esta reacción también se libera una
molécula de agua.
• Según el número de aminoácidos podremos
encontrar dipéptidos (2), oligopéptidos (3 a 10) o
polipétidos (10 a más).
• Las proteínas suelen estar formadas por más de 50
aminoácidos.

11. Niveles de organización
• Estructura primaria: Aminoácidos unidos por enlace
peptídico.
• Estructura secundaria: Determinada por puentes de
hidrógeno a distancias regulares, determinando formas
espiraladas, de hojas plegadas o de disposición aleatoria.
• Estructura terciaria: Determinada por enlaces
disulfuro, por lo cual son más estables.
• Estructura cuaternaria: No lo presentan todas las
proteínas. Sucede cuando una proteína está formada por
más de una cadena.

12. Niveles de organización

13. Clasificación de las proteínas
Según su composición:
• Simples o sencillas: También llamadas holoproteínas.
Solo están formadas por aminoácidos.
• Conjugadas: También llamadas heteroproteínas.
Presentan aminoácidos y otros compuestos que se
denominan grupos prostéticos.
Según su configuración estructural:
• Fibrosas: Tienen forma alargada, son insolubles en agua
y cumplen un papel estructural.
• Globulares: Tienen forma esferoidal, son solubles en
agua y cumplen diversos papeles.

15. Enzimas
• Son proteínas con actividad biocatalítica. La acción
de las enzimas consta de los siguientes pasos:
▫ Reconocimiento de la molécula que debe
transformarse (sustrato), mostrando especificidad ya
que no se une con otra.
▫ Acoplamiento o unión entre la enzima y el sustrato.
La región de la enzima que se une al sustrato se conoce
como sitio activo; y cuando se encuentren unidos se
conoce como el complejo enzima sustrato.
▫ Acción catalítica, cuando el sustrato se transforma
en producto y es liberado. La enzima permanece igual
y puede actuar sobre otro sustrato.

16. Acción de las enzimas

17. Enzimas
• Las enzimas están formadas por una región
proteica llamada proenzima y otra región no
proteica que se conoce como cofactor
enzimático.
• Existen cofactores orgánicos e inorgánicos; si
son orgánicos se les denomina como coenzimas.
• Una enzima se nombra según el sustrato sobre el
que actúa y agregándole el sufijo asa.

18. Sustratos y enzimas
Sustrato Enzima
Urea Ureasa
Celulosa Celulasa
Proteína Proteasa
Maltosa Maltasa
Sacarosa Sacarasa
Fosfolípido Fosfolipasa
Almidón Amilasa
Péptido Peptidasa
Ceramida Ceramidasa
Colágeno Colagenasa

19. Ácidos nucleicos
• Son biomoléculas formadas por C, H, O, N, y P.
• Son polímeros constituidos por unidades
llamadas nucleótidos, los cuales se unen por
enlaces covalentes.
• El enlace típico de los ácidos nucleicos es el
enlace fosfodiester, que une dos nucleótidos.

20. Funciones de los ácidos nucleicos
• Contienen la información genética; los rasgos
biológicos que expresa un ser, están almacenados en la
secuencia de ácidos nucleicos que posee.
• Transmiten la información de los caracteres
(Herencia Biológica); debido a la capacidad molecular de
autoduplicación, los progenitores pueden transmitir una
copia de su información genética.
• Permite que evolucionen los seres vivos, pues
cuando se copian o se transmiten pueden ocurrir
cambios (mutaciones y recombinaciones), que se
manifestarán en las características del organismo,
aumentando su variabilidad y la diversidad de los seres
vivos.

21. Nucleótidos
• Unidad o monómero de los ácidos nucleicos; están
constituidos por una base nitrogenada, un azúcar
pentosa y de una a tres moléculas de ácido fosfórico
(grupo fosfato).
• Los nucleótidos que conforman los ácidos nucleicos solo
presentan un grupo fosfato.
• La unión del azúcar y la base nitrogenadas se conoce
como nucleósido.
• Solo existen dos pentosas presentes en los ácidos
nucleicos, las cuales son la ribosa y la desoxirribosa.
Gracias a la pentosa que tengan se denomina a los ácidos
nucleicos.

22. Nucleótidos

23. Bases nitrogenadas
• Son compuestos cíclicos que contienen C y N en sus
anillos.
• Existen 5 bases nitrogenadas; de las cuales 4 se
presentan en los ácidos nucleicos. Tres de ellas se
presentan en ambos y las otras dos se alternan entre
uno y otro.
• Las podemos clasificar en dos grupos:
▫ Purinas: Con dos anillos cíclicos. Aquí tenemos a la
Adenina y la Guanina.
▫ Pirimidinas: Con un anillo cíclico. Aquí tenemos a la
Citosina, la Timina y el Uracilo.

25. Nucleótidos de los ácidos nucleicos

26. Enlace fosfodiéster
• Resulta de la reacción
entre el ácido fosfórico
de un nucleótido con
el grupo oxhidrilo de
la pentosa de otro
nucleótido.

27. Clasificación de los ácidos nucleicos
Ácido Desoxirribonucleico (ADN):
• Este ácido está formado por 2 cadenas de nucleótidos
(desoxirribonucleótidos) que se consideran antiparalelas
y enrolladas en espiral alrededor de un eje imaginario.
• Además se dice que son complementarias y se unen
entre ellas mediante puentes de hidrógeno, los cuales se
forman entre las bases nitrogenadas.
• El ADN se encuentra en el núcleo, asociado a proteínas
básicas llamadas histonas, constituyendo la cromatina.
Contiene la información de los caracteres hereditarios
(genes) bajo la forma de secuencia de bases
nitrogenadas.

28. Estructura del ADN

29. Clasificación de los ácidos nucleicos
Ácido Ribonucleico (ARN):
• Constituido por una cadena de nucleótidos
(ribonucleótidos); se encarga de expresar los genes
mediante la síntesis de proteínas.
• Existen 3 tipos de ARN:
▫ ARN mensajero: Es la copia de la información del ADN y
se forma en la transcripción con ayuda de la ARN
polimerasa. Cada 3 bases nitrogenadas reciben el nombre
de codón y se expresa a través del código genético.
▫ ARN ribosómico: Tiene una conformación muy plegada,
constituida por un polinucleótido superenrollado.
▫ ARN de transferencia: Su configuración tiene forma de
trébol. Acepta y transporta aminoácidos hacia los
ribosomas en la síntesis proteica. Presenta el anticodón que
lee al codón en el proceso de traducción.

30. Estructura del ARN

31. Comparación entre el ADN y el ARN
Caracteres ADN ARN
Pentosa Desoxirribosa Ribosa
Bases nitrogenadas Adenina, Guanina,
Citosina y Timina
Adenina, Guanina,
Citosina y Uracilo
Número de
polinucleótidos o cadenas
2 (Bicatenario) 1 (Monocatenario)
Estructura Doble hélice Lineal, globular y
trébol
Función Almacena la información
biológica de los seres
vivos
Permite la expresión
de la información
biológica
Ubicación Nucléolo, Mitocondrias,
Cromatina, Cloroplastos,
Cromosomas.
Nucléolo,
Ribosomas.

33. Funciones de otros nucleótidos
• Coenzimas: Participan en
reacciones de óxido-reducción.
Aquí tenemos al NAD
(Dinucleótido de nicotinamida y
adenina).
• Energética: Presentan enlaces
de alta energía (fosfato-fosfato).
Aquí tenemos al ATP (Adenosín
trifosfato).
• Mensajeros intracelulares:
Aquí tenemos al AMPc
(Adenosín monofosfato cíclico).

34. Vitaminas
• Son compuestos heterogéneos imprescindibles para
la vida; presentan C, H, O y N.
• La principal característica de las vitaminas radica en
que no pueden ser sintetizadas por los organismos;
por lo tanto, deben ser incorporados mediante la
dieta.
• La dosis requerida de estos compuestos es mínima;
pero tanto su carencia como su exceso puede causar
estragos en la salud. La deficiencia se conoce como
avitaminosis, mientras que el exceso de conoce
como hipervitaminosis.

35. Clasificación de las Vitaminas
Liposolubles:
• Se disuelven en lípidos (grasas y aceites); no contienen
nitrógeno y son bastante estables frente al calor.
• Se almacenan en el hígado y en los tejidos grasos; gracias
a ello no es necesario consumirlas diariamente.
• Su consumo en exceso puede resultar tóxico para el
organismo.
• Las vitaminas liposolubles son:
▫ Vitamina A, también llamada Retinol o retinolftalina.
▫ Vitamina D, también llamada Calciferol o colecalciferol.
▫ Vitamina E, también llamada Tocoferol.
▫ Vitamina K, también conocida como antihermorrágica.

36. Clasificación de las vitaminas
Hidrosolubles:
• Se pueden disolver en agua y la mayoría de ellas presenta
nitrógeno.
• No se almacenan en el cuerpo; a excepción de la vitamina B12,
que lo hace en el hígado.
• Su exceso se excreta en la orina, por lo cual es necesario
consumirlas diariamente.
• Las vitaminas hidrosolubles son:
▫ Vitamina B1, también llamada Tiamina.
▫ Vitamina B2, también llamada Riboflavina.
▫ Vitamina B3, también llamada Niacina o ácido nicotínico.
▫ Vitamina B5, también llamada Ácido pantoténico.
▫ Vitamina B6, también llamada Piridoxina.
▫ Vitamina B8, también llamada Biotina.
▫ Vitamina B9, también llamada Ácido fólico.
▫ Vitamina B12, también llamada Cobalamina o cianocobalamina.
▫ Vitamina C, también llamada Ácido ascórbico o antiescorbútica.

37. Vitamina Alimentos donde se encuentran Problemas que provoca su
ausencia
A Mantequilla, hígado, huevo, espinaca Conjuntivitis, piel seca y rugosa
B1 Riñón, levadura de cerveza, guisante Beriberi, anorexia, pérdida de peso
B2 Corazón, riñón, hígado, levadura de cerveza,
extracto de malta
Conjuntivitis, fotofobia, cansancio
visual
B3 Trigo, hígado, almendra, levadura Pelagra, problemas cardiovasculares
B5 Yema de huevo, hígado de ternera, levadura
de cerveza
Problemas renales, hiperreflexia
tendinosa
B6 Germen de trigo, cereales, levadura de
cereza, carnes, leche, hígado
Apatía, depresión, calambres y
convulsiones en niños; náuseas,
mareo, anemia y seborrea en adultos
B8 Levadura, yema, legumbres, riñón, coliflor Depresión, dolores musculares, fatiga
B9 Vegetales verdes, champiñón, legumbres Debilidad, fatiga, irritabilidad
B12 Hígado, riñón, mariscos, harina de pescado Atrofia de la mucosa digestiva
C Espinaca, coliflor, naranja, limón, brócoli Escorbuto, retardo de la cicatrización
D Yema de huevo, pescados, cebolla Raquitismo, hipotonía muscular
E Germen de trigo, aceite de soya, maní, maíz Distrofia muscular progresiva
K Pescado, alfalfa, espinaca, col, coliflor Hemorragias