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ESTRUCTURA<br />Modelo tetracatenario básico de las moléculas de Ig.<br />Dos tipos de cadenas<br />Ligera: 2000 daltons, ...
ESTRUCTURA<br />Todas las cadenas ligeras contienen una región variable y una constante<br />En las cadenas ligeras  dos ...
Cadena ligera<br />CL:  extremo carboxílico, presenta una composición constante (constante: ligera)<br />VL: Extremo amino...
Cadena pesada<br />También las cadenas pesadas poseen una parte variable  (VH) y otra constante (CH). <br />Por las partes...
Inmunoglobulinas: una familia de proteínas<br />Se han identificado cinco clases de Ig, concretamente IgG, IgA, IgM, IgD e...
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Composición de aminoácidos
Contenido de hidratos de carbono</li></li></ul><li>Las Ig son moléculas bifuncionales<br />Una región de la molécula es ca...
La clase y subclase de una Ig depende se la estructura de su cadena pesada.<br />4 subclases de IgG humana (IgG1, IgG2, Ig...
Propiedades fisicoquímicas de las Ig<br />Todas las Ig son glucoproteínas, pero su contenido en hidratos de carbono oscila...
Cada clase de Ig ejerce diferentes funciones<br />IgG.<br /><ul><li>Mas abundante en suero humano normal, del 70-75% de la...
Molécula única tetracatenaria con coeficiente de sedimentación de 7S y 146.000 daltons de Pm.
Los Ac de clase IgG predominan en respuestas inmunitarias secundarias, y los únicos que presentan actividad frente a las t...
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Inmunoglobulinas

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Inmunoglobulinas

  1. 1. Alejandra Aguirre De la torre<br />Daniel Galván Conejo<br />Guillermo Carrillo Serrano<br />Daniel Pérez Arriaga<br />Inmunología <br />UVAQ Medicina<br />INMUNOGLOBULINAS<br />
  2. 2. Inmunoglobulinas<br />Las Ig son un grupo de glucoproteínas presentes en el suero y en los líquidos tisulares.<br /><ul><li>Fijadas a la superficie de cels B, donde actúan como receptores de Ag específicos.
  3. 3. En estado libre en la sangre y en la linfa.</li></li></ul><li>Para que las células B se desarrollen y den lugar a las células plasmáticas (productoras de Ac) es necesario el contacto entre las células B y el Ag.<br />
  4. 4. El reconocimiento de los Ag extraños es la piedra angular de las respuestas inmunitarias adaptativas especificas.<br />Intervienen:<br /> Las Inmunoglobulinas<br /> Receptores de Ag de células T (TCR).<br />
  5. 5. ESTRUCTURA<br />Modelo tetracatenario básico de las moléculas de Ig.<br />Dos tipos de cadenas<br />Ligera: 2000 daltons, aparece en todas las clases de Ig.<br />Pesada: 50,000 a 77,000 Daltons y es diferente en cada clase o subclase<br />Enlaces covalentes y no covalentes<br />
  6. 6. ESTRUCTURA<br />Todas las cadenas ligeras contienen una región variable y una constante<br />En las cadenas ligeras  dos grupos: kappa (κ) y lambda (λ): isotipos<br />Cadena ligera + Cadena pesada<br />Hilschmann, Craig y otros investigadores en 1965 descubrieron que se pueden distinguir dos regiones diferentes en las cadenas ligeras.<br />
  7. 7. Cadena ligera<br />CL: extremo carboxílico, presenta una composición constante (constante: ligera)<br />VL: Extremo amino que muestra variabilidad de secuencia mayor (variable: ligera)<br />
  8. 8. Cadena pesada<br />También las cadenas pesadas poseen una parte variable  (VH) y otra constante (CH). <br />Por las partes variables tanto de las cadenas ligeras y pesadas es por donde se produce la unión al antígeno.<br />La parte constante de estas cadenas, es diferente según la clase de inmunoglobulina que consideremos. <br />Pueden ser de tipo: γ, α, μ, δ y ε que definen a su vez las cinco clases de inmunoglobulinas: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE respectivamente.<br />
  9. 9.
  10. 10.
  11. 11.
  12. 12.
  13. 13. Inmunoglobulinas: una familia de proteínas<br />Se han identificado cinco clases de Ig, concretamente IgG, IgA, IgM, IgD e IgE.<br /><ul><li>Se diferencian entre si en cuanto:
  14. 14. Su tamaño
  15. 15. Carga
  16. 16. Composición de aminoácidos
  17. 17. Contenido de hidratos de carbono</li></li></ul><li>Las Ig son moléculas bifuncionales<br />Una región de la molécula es capaz de unirse al Ag.<br />Mientras que otra región ejerce las denominadas funciones efectoras:<br />Unión de la Ig a los tejidos del huésped.<br />Unión a diversas células del sistema inmune.<br />Unión a células fagociticas y el primer componente (C1q) de la vía clásica del complemento.<br />
  18. 18. La clase y subclase de una Ig depende se la estructura de su cadena pesada.<br />4 subclases de IgG humana (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) poseen las cadenas pesadas γ1, γ2, γ3 y γ4, que difieren ligeramente entre sí.<br />También existen subclases de IgA humana (IgA1 e IgA2), pero no de las restantes. <br />Esta heterogeneidad de las Ig se denomina variabilidad isotípica.<br />
  19. 19. Propiedades fisicoquímicas de las Ig<br />Todas las Ig son glucoproteínas, pero su contenido en hidratos de carbono oscila entre 2 – 3% de las IgG y el 12-14% de las IgM, IgD e IgE.<br />
  20. 20. Cada clase de Ig ejerce diferentes funciones<br />IgG.<br /><ul><li>Mas abundante en suero humano normal, del 70-75% de las Ig totales.
  21. 21. Molécula única tetracatenaria con coeficiente de sedimentación de 7S y 146.000 daltons de Pm.
  22. 22. Los Ac de clase IgG predominan en respuestas inmunitarias secundarias, y los únicos que presentan actividad frente a las toxinas.</li></li></ul><li>Cada clase de Ig ejerce diferentes funciones<br />IgG. <br /><ul><li>Las IgG procedentes de la madre confieren un alto grado de inmunidad pasiva al recién nacido durante los primeros meses de vida ya que son capaces de atravesar la placenta.
  23. 23. Se distribuyen en el compartimiento extra e intravascular.</li></li></ul><li>Cada clase de Ig ejerce diferentes funciones<br />IgM.<br /><ul><li>Supone el 10% de las Ig totales.
  24. 24. La molécula es un pentámero de la estructura tetracatenaria básica.
  25. 25. Cada cadena pesada presenta un Pm de 65.000 daltons y la molécula completa 970.000 daltons.
  26. 26. Ac en mayor cantidad en fases tempranas de respuesta inmunitaria frecuente frente a microorganismos infecciosos antigénicamente completos.
  27. 27. Confinada en espacio intravascular.</li></li></ul><li>Cada clase de Ig ejerce diferentes funciones<br />IgA. <br /><ul><li>Constituye el 15-20% de las Ig séricas humanas.
  28. 28. Mas del 80% se encuentra en forma de monómero de la unidad tetracatenaria básica.
  29. 29. Predominan en las secreciones seromucosas como la saliva, el calostro, la leche y secreciones traqueobronquiales y genitourinarias.</li></li></ul><li>Cada clase de Ig ejerce diferentes funciones<br />IgD.<br /><ul><li>Supone menos del 1% de las Ig plasmáticas totales pero abunda en membranas de muchas cels B.
  30. 30. *Puede que desempeñe algún papel en la diferenciación de los linfocitos inducida por el Ag.</li></li></ul><li>Cada clase de Ig ejerce diferentes funciones<br />IgE. <br /><ul><li>Se encuentra en muy poca cantidad.
  31. 31. En la superficie de basófilos y los mastocitos de todos los individuos.
  32. 32. Sensibiliza las células de algunas mucosas, como la conjuntiva, mucosa nasal, etc.
  33. 33. *Desempeña algún papel en la defensa frente a los helmintos parásitos.
  34. 34. En países desarrollados se relaciona mas con enfermedades alérgicas.</li>

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