II. Función Biológica de las Proteínas 
2.1. Aminoácidos de importancia por su función biológica 
2.1.1. Transaminación y ...
AMINOÁCIDOS 
… Sillares de construcción
Todas las proteínas están compuestas de 
aminoácidos 
•Existen 20 
aminoácidos 
comunes, 
llamados 
proteicos
•Son compuestos que 
poseen un grupo 
amino (-NH2) y un 
grupo ácido 
carboxílico (-COOH) en 
su estructura. 
•Son precurs...
COO-C 
H3N+ H 
R 
Grupo carboxilo 
(disociado) 
Grupo amino 
(protonado) 
Cadena 
lateral 
Carbono a
Excepto glicina, al Carbono alfa se adhieren 
4 grupos diferentes: 
CENTRO QUIRAL
El carbono-a (a excepción de la glicina) por ser un 
carbono quiral presenta dos enantiómeros (L- y D-) 
L-Alanina D-Alani...
•Los 20 a-aminoácidos 
presentes en las 
proteínas son de la 
serie L- y en su 
representación de 
Fischer poseen el 
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2. CLASIFICACIÓN 
Si la clasificación es en base a la POLARIDAD DE 
LA CADENA se clasifican en: 
HIDROFÓBICOS 
Insolubles ...
O bien, atendiendo a la naturaleza del grupo -R 
los aminoácidos pueden clasificarse en: 
•Neutros o apolares 
•Polares si...
NEUTROS O APOLARES (8). 
Poseedores de cadenas laterales no polares. 
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3. PROPIEDADES 
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Aminoácidos que, poseen grupos –R protonables
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Lo importante es que estos grupos poseen un carácter ácido-base débil, 
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Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos 
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Aminoácidos no proteicos: DOPA 
COO- 
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HO 
L-DOPA 
(dihidroxifenilalanina) 
Catecolaminas 
Hormonas 
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El enlace peptídico 
Las proteínas son polímeros formados de aminoácidos 
Los aminoácidos se encuentran unidos en los pépt...
El enlace peptídico
Puede describirse el armazón de una cadena polipeptídica como 
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  1. 1. II. Función Biológica de las Proteínas 2.1. Aminoácidos de importancia por su función biológica 2.1.1. Transaminación y desaminación 2.1.2 Biosíntesis e importancia biológica de aminas cuaternarias en plantas y animales 2.2. Principales proteínas y función biológica. 2.2.1. Clasificación 2.2.2. Anabolismo de proteínas 2.2.3 Catabolismo de proteínas.
  2. 2. AMINOÁCIDOS … Sillares de construcción
  3. 3. Todas las proteínas están compuestas de aminoácidos •Existen 20 aminoácidos comunes, llamados proteicos
  4. 4. •Son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH) en su estructura. •Son precursores de péptidos y proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como carbono-a (a- aminoácidos). 1. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
  5. 5. COO-C H3N+ H R Grupo carboxilo (disociado) Grupo amino (protonado) Cadena lateral Carbono a
  6. 6. Excepto glicina, al Carbono alfa se adhieren 4 grupos diferentes: CENTRO QUIRAL
  7. 7. El carbono-a (a excepción de la glicina) por ser un carbono quiral presenta dos enantiómeros (L- y D-) L-Alanina D-Alanina COO- +H3N C H CH3 COO-CH3 H C + NH3
  8. 8. •Los 20 a-aminoácidos presentes en las proteínas son de la serie L- y en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda. • La diferencia entre los aminoácidos viene dada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-a. COO- +H3N C H H C OH CH3 COO-+ H3N C H H C CH3 CH2 CH3 L-Treonina L-Isoleucina R R
  9. 9. 2. CLASIFICACIÓN Si la clasificación es en base a la POLARIDAD DE LA CADENA se clasifican en: HIDROFÓBICOS Insolubles en agua Cadenas laterales no polares HIDROFÍLICOS Solubles en agua Polares Cargados negativamente Cargados positivamente
  10. 10. O bien, atendiendo a la naturaleza del grupo -R los aminoácidos pueden clasificarse en: •Neutros o apolares •Polares sin carga •Polares con carga negativa •Polares con carga positiva
  11. 11. NEUTROS O APOLARES (8). Poseedores de cadenas laterales no polares. Alanina, leucina, valina e isoleucina.- Cadenas laterales de hidrocarburos alifáticos.
  12. 12. …NEUTROS O APOLARES Metionina.- Cadena lateral de éter tiólico (C-S-C). Prolina es el único aminoácido cíclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo a-amino Fenilalanina y triptófano contienen grupos aromáticos. ·
  13. 13. POLARES SIN CARGA (7). Su resto -R es polar pero sin carga Glicina posee la cadena más simple, un átomo de hidrógeno. Cisteína debe su polaridad a la presencia de un grupo tiólico (- SH). . Asparragina y glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con carga negativa.
  14. 14. …POLARES SIN CARGA Tirosina posee un grupo fenólico Serina y treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH).
  15. 15. POLARES CON CARGA NEGATIVA (2). Su resto polar posee carga negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el ácido glutámico y el ácido aspártico.
  16. 16. POLARES CON CARGA POSITIVA (3).- Poseen restos -R cargados positivamente Lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la Arginina presenta un grupo -R de guanidina Histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio. A pH fisiológico de 7.0
  17. 17. La cisteína tiene un importante papel estructural por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína, formando el aminoácido conocido como Cistina * La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas
  18. 18. H O H O N HC C N N HC C C CH2 SH CH2 SH C C N CH2 S S CH2 C N C H O O H N C
  19. 19. Dentro del conjunto de los aminoácidos naturales, existen unos que pueden ser sintetizados por las células humanas a partir de otras sustancias (no esenciales) También hay aminoácidos que debemos tomarlos en la dieta (esenciales), ya que nuestras células no pueden sintetizarlos o, cuando menos, no en cantidad suficiente para satisfacer la demanda del organismo. Los aminoácidos esenciales son: Valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina.
  20. 20. 3. PROPIEDADES 3.1 Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los péptidos Debido a que están presentes ambos grupos: grupo ácido COO- y básico NH3 +, un aminoácido puede formar un ion (+) ó (-) COOH C H CH3 H3N+ COO-C H CH3 H2N Ion (+) Ion (-)
  21. 21. El pH del medio en el que se encuentre el aminoácido es esencial para determinar sus propiedades ácido-base Esto es un aspecto importante pues de ello dependen las propiedades químicas y la funcionalidad biológica de los péptidos y proteínas que forman. Las propiedades ácido-base de un aminoácido vienen determinadas por los grupos protonables que posea.
  22. 22. Aminoácidos que, poseen grupos –R protonables
  23. 23. · Un aminoácido puede actuar bien como ácido o como base (sustancias anfóteras), pudiendo tener hasta tres grupos con carácter ácido-base: 1. a-amino 2. a-carboxilo y, 3. en algunos casos, el resto -R.
  24. 24. Lo importante es que estos grupos poseen un carácter ácido-base débil, lo que hace que, dependiendo del pH, el correspondiente equilibrio pueda desplazarse en un sentido o en otro (hacia la forma protonada o hacia la desprotonada
  25. 25. Existe un pH al cual la carga neta del aminoácido es cero (si lo colocamos en un campo eléctrico no se desplazará hacia ninguno de los polos). El pH al cuál un aminoácido posee carga neta cero recibe el nombre de punto isoeléctrico (pI), COOH C H CH3 H3N+ COO-C H CH3 H3N+ COO-C H CH3 H2N Carga (+) Carga neta= 0 pI Carga (-)
  26. 26. Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos COO- +H3N C H CH2 CH2 CH2 NH3 + COO- +H3N C H CH2 CH2 CH2 NH O C NH2 COO- +H3N C H CH2 CH2 SH COO- +H3N C H CH2 CH2OH Ornitina Citrulina Homocisteína Homoserina
  27. 27. Aminoácidos no proteicos: DOPA COO- +H3N C H CH2 OH HO L-DOPA (dihidroxifenilalanina) Catecolaminas Hormonas tiroideas Melanina
  28. 28. El enlace peptídico Las proteínas son polímeros formados de aminoácidos Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-): Este enlace se forma por reacción entre el grupo a-COOH de un aminoácido y el a-amino del siguiente (con pérdida de una molécula de agua)
  29. 29. El enlace peptídico
  30. 30. Puede describirse el armazón de una cadena polipeptídica como constituido por una serie de planos, con posibilidad de giro en los Ca. De esta forma podemos escribir la estructura de un péptido como una sucesión de planos en la que los grupos -R se van alternando Estructura espacial de un péptido. Los grupos R se alternan por encima y debajo del plano general de la molécula.

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