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5. proteinas Presentation Transcript

  • 1. PROTEINAS
  • 2. PROTEÍNAS * Características Generales : - Además de C, O e H, tienen también N (elemento que por tanto les caracteriza). También pueden tener S, P, Fe y Cu. - Todas son POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS , unidos por enlaces peptídicos. - Son moléculas de enorme tamaño. - Forman más del 50% en peso de la materia viva seca.
  • 3. AMINOÁCIDOS Químicamente están formados por C, H, O y N.
  • 4. AMINOÁCIDOS * Clasificación: Existen 20 aa proteicos, se clasifican según la polaridad de los grupos R:
  • 5. AMINOÁCIDOS - Aminoácidos Esenciales : no los podemos sintetizar, se incorporan con la dieta. En los autótrofos no hay. - Los animales contienen todos los aa esenciales - Los vegetales no contienen todos los aa esenciales (las vegetales).
  • 6. Aminoácidos no esenciales Aminoácidos esenciales Alanina (Ala) Arginina (Arg) Asparragina(Asn) ÁcidoAspartico (Asp) Cisteína (Cys) Ácido Glutamico (Glu) Glutamina (Gln) Glicina (Gly) Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tyr) Histidina (His) Isoleucina ((Ile) Leucina (Leu) Lisina (Lys) Metionina (Met) Fenilalanina(Phe) Treosina (Thr) Triptófano (Trp) Valina (Val)
  • 7. ENLACE PEPTÍDICO Se establece entre 2 aminoácidos. Es un enlace covalente. El grupo amino libre de un extremo se llama N-terminal. El grupo carboxilo del otro extremo se denomina C-terminal. Dipéptidos, Tripéptidos,..., Oligopéptidos y Polipéptidos. Animación Enlace Pepitico
  • 8. http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/imagenes/protido/animapept.gif
  • 9. RECUERDA
  • 10. COMPLEJIDAD DE LAS PROTEINAS ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
  • 11. COMPLEJIDAD DE LAS PP
  • 12. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La estructura de cada proteína es de gran importancia ya que de ella depende su actividad biológica. Tiene carácter jerarquizado: * Estructura Primaria: Es la sucesión de aa que forman la cadena peptídica, empezando por el NH 2 libre y hasta el último COOH
  • 13. ESTRUCTURA PRIMARIA
  • 14.  
  • 15.  
  • 16.
    • hélice  
      •  Puentes de hidrógeno intracatenarios)
    • lámina u hoja 
      • (Puentes de hidrógeno intercatenarios)
    La Estructura Secundaria
  • 17. Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962) 3,6 restos/ vuelta La hélice-  
  • 18. LA ALFA HÉLICE
      • Tiene una disposición helicoidal , donde los R y los H del carbono alfa se disponen hacia el exterior de la hélice.
      • La hélice se estabiliza mediante puentes de hidrógeno.
      • Presenta una forma de cinta retorcida.
  • 19. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (3) * Estructura Secundaria: Es la disposición que adopta en el espacio la estructura primaria para ser estable y se debe a los giros o plegamientos que sufren debido a la capacidad de rotación del C α. Dos tipos: 1. α-hélice: la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma. La estructura se mantiene gracias a los puentes de H intracatenarios entre el grupo NH de un enlace peptídico y el grupo C=O del 4º aa.
  • 20. La FERRITINA es la principal proteína almacenadora de hierro en los vertebrados. Se encuentra principalmente en el hígado, bazo, mucosa intestinal y médula ósea . Una proteína con solo hélices 
  • 21. ESTRUCTURA SECUNDARIA HOJA PLEGADA
  • 22. Lámina (hoja)  antiparalela
  • 23. Lámina (hoja)  paralela
  • 24. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (4) 2. Conformación β o Lámina Plegada: Conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre si estableciendo puentes de H intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace dándole gran estabilidad. Los C α actúan como puntos de plegamiento, quedando los R por encima y por debajo de la lámina.
  • 25. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS * Estructura Terciaria: al alcanzarla ,adquiere su función. Es la forma tridimensional que adopta la proteína en el espacio cuando las estructuras secundarias sufren superplegamientos o enrollamientos. Esta estructura en unas proteínas es fibrilar (mantienen la estructura alargada, solo se retuercen ligeramente). Y en otras es globular (se pliega con forma esférica). La estructura se mantiene gracias a varios tipos de enlaces.
  • 26.  
  • 27.  
  • 28. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS * Estructura Cuaternaria: Aparece en proteínas con varias cadenas polipeptídicas, y es la forma en que se agrupan para formar una sola molécula proteíca. Se mantiene mediante enlaces débiles. Queratina
  • 29. Estructura terciaria: la hemoglobina (    2 )
  • 30.  
  • 31.  
  • 32.  
  • 33.  
  • 34.  
  • 35. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
  • 36. CLASIFICACIÓN
  • 37. HOLOPROTEINAS
  • 38. HETEROPROTEINAS
  • 39. PROPIEDADES * Solubilidad La proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y la precipitación.
  • 40. PROPIEDADES * Desnaturalización : es la pérdida de la estructura de la proteína, debida a la rotura de los enlaces que la mantienen. Nunca se rompen los enlaces peptídicos. Se produce por cambios en el pH, calor o salinidad. Pierde su funcionalidad. Si las condiciones que provocan la desnaturalización duran poco o son poco intensas es reversible.
  • 41. Estructura terciaria: Desnaturalización: efecto de la temperatura
  • 42. Desnaturalización: efecto del pH Mamífero El ácido clorhídrico fabricado por las células parietales del estómago precipita la leche y aumenta su permanencia en el estómago facilitando su digestión
  • 43. Placas amiloides en el cerebro en la enfermedad de Alzheimer Estructura terciaria: Desnaturalización
  • 44. PROPIEDADES * Especificidad : es su propiedad más característica y puede ser de 2 niveles: - De función: una alteración en la secuencia de aa puede alterar la estructura y por tanto la funcionalidad. - De especie: proteínas exclusivas de especies, taxones, individuos...
  • 45. FUNCIONES Debido a su enorme diversidad de estructuras pueden desempeñar muchas funciones.