imagenes enzimas

2. Energía libre
Productos
Reactivos
ΔG < 0 ΔG > 0
Reactivos
Productos
La reacción es espontánea. La reacción no es espontánea.
Cuando se desprende energía libre, las Cuando se absorbe energía libre, las reacciones
reacciones se denominan exergónicas. se denominan endergónicas.
El sistema puede realizar trabajo y se Para que se produzcan deben estar asociadas a
otras donde ΔG sea lo suficientemente negativo.
produce aumento de desorden
desorden. negativo

3. Comportamiento de un enzima
Las enzimas actúan como un catalizador:
Energía de activación
♦ Disminuyen la energía de activación. sin la enzima
♦ No cambian el signo ni la cuantía de la
Energía de activación
variación de energía libre.
con la enzima
♦ No modifican el equilibrio de la reacción. Energía de
ergía
los reactivos
♦ Aceleran la llegada del equilibrio. Variación
Ene
de la
♦Al finalizar la reacción quedan libres y energía
pueden reutilizarse.
Energía de
los
l productos
dt
Progreso de la reacción

4. Cinética de la reacción
enzimática
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta
alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima.
El turnover, número de recambio o constante catalítica es el parámetro que
define el máximo número de moléculas de sustrato que transforma la enzima, a la
velocidad máxima, en la unidad de tiempo.
La concentración de sustrato a la que la
velocidad de reacción es la mitad de la
Vmáx velocidad máxima es la constante de
Michaelis (Km).
El valor de Km también indica la afinidad
1
V de la enzima por el sustrato o eficacia
2 máx
catalítica.
catalítica
Km

5. Esquema de una reacción
enzimática
Complejo
enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E) Enzima (E)
Sustratos (S)
Productos (P)
E + S → ES → E + P

6. Especificidad enzimática
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Sustrato Sustrato
Enzima
Enzima
Complejo
enzima- sustrato

7. Influencia del pH y la temperatura en la
actividad enzimática
Pepsina Tripsina
pH óptimo pH óptimo Tª óptima
Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima
para actuar.
Los cambios de pH alteran la estructura
Las variaciones de temperatura provocan
terciaria y por tanto, la actividad de la
cambios en la estructura terciaria o
enzima.
cuaternaria, alterando la actividad del
enzima.
i

8. Inhibición de la actividad
enzimática
Sustrato
Inhibidor
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo
Enzima
Inhibidor unido
a la enzima
Sustrato

9. Representación directa
Inhibición competitiva
120
v
100
80
60
40
20
s
0
0 20 40 60 80 100 120

10. Clasificación de las enzimas (II)
ISOMERASAS Triosafosfato-
isomerasa
Catalizan reacciones de
transformación de
moléculas en sus isómeros.
DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO
Malato-
OXIDORREDUCTASAS
deshidrogenasa
Catalizan reacciones
de oxidorreducción.
ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO MÁLICO
SINTETASAS O LIGASAS Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.
AcetilCoA
carboxilasa
ACETIL COENZIMA A MALONIL COENZIMA A

11. Clasificación de las enzimas (I)
HIDROLASAS
Glucosa-6-fosfatasa
Catalizan reacciones
de hidrólisis con
intervención del agua
D-GLUCOSA + FOSFATO
D-GLUCOSA-6-FOSFATO
Privato-
LIASAS descarboxilasa
Catalizan la adición de
grupos funcionales diversos
ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO
Aspartato-
TRANSFERASAS
aminotransferasa
O QUINASAS
Catalizan la transferencia
de grupos funcionales o
radicales entre moléculas ÁCIDO ÁCIDO ÁCIDO
ÁCIDO OXALACÉTICO
ASPÁRTICO CETOGLUTÁRICO GLUTÁMICO