1. Cadena de Transporte Electrónico
Tipos de Portadores de Electrones
Flavoproteínas: Consiste en un
polipéptido unido con fuerza a uno de
dos grupos prostéticos relacionados, ya sea
dinucleótido de flavina adenina (FAD) o
mononucleótido de flavina (FMN). Los
grupos prostéticos de las flavoproteínas
derivan de la riboflavina y cada uno es
capaz de aceptar y donar dos electrones
respectivamente.
Las
principales
falvoproteinas de la mitocondria son la
deshidrogenasa de NADH+H de la cadena
de transporte de electrones y la
deshidrogenasa de succinato del ciclo
de Krebs.
Los Citocromos: Son proteínas que contienen grupos prostéticos hem. El átomo de hierro de un
grupo hem presenta una transmisión reversible entre los estados de oxidación Fe3+ y Fe2+ como
resultado de la aceptación y pérdida de un solo electrón. Hay tres tipos distintos de citocromos -a,
b y c- en la cadena transportadora de electrones que difieren entre sí por las sustituciones dentro
del grupo hem.
Tres átomos de Cobre: Se localizan dentro de un solo complejo proteico de la membrana
mitocondrial interna, aceptan y donan un solo electrón cuando alternan entre los estados de
oxidación Cu2+ y Cu1+.
La Ubiquinona: También denominada Coenzima Q, es una molécula liposoluble que contiene una
cadena hidrófoba larga compuesta de unidades isoprenoiodes de cinco carbonos. Cada ubiquinona
puede aceptar y donar dos electrones y dos protones; la molécula en estado de reducción parcial
es el radical libre ubisemiquinona y la molécula reducida por completo es el ubiquinol. La
ubiquinona permanece dentro de la bicapa lipídica de la membrana, donde se puede difundir a los
lados con rapidez.
Las Proteínas Hiero-Azufre: Son proteínas que contienen hierro, cuyo metal no se localiza
dentro de un grupo hem, sino que está unido con átomos de azufre inorgánico como parte del
centro hierro-azufre, el cual es capaz de captar y donar un solo electrón.
Complejos Transportadores de Electrones
Dos componentes de la cadena transportadora de electrones, citocromo c y ubiquinona, no son
parte de ninguno de los cuatro complejos que se describirán a continuación. La ubiquinona existe
como parte de una reserva de moléculas disueltas en la bicapa lipídica y el citocromo c es una
proteína soluble en el espacio intermembranoso. Ambas estructuras se mueven dentro de la
membrana y emiten electrones entre los complejos proteicos grandes y relativamente inmóviles.

2. Complejo I (deshidrogenasa de NADH+H): Es la puerta de entrada a la cadena transportadora de
electrones y cataliza la transferencia de un par de electrones del NADH+H a la ubiquinona para
formar ubiquinol. El Complejo incluye una flavoproteína con mononucleótido de flavina que oxida
al NADH+H, por lo menos siete centros hierro- azufre distintos y dos moléculas unidas a la
ubiquinona. Se estima que el paso de un par de electrones por el Complejo I se acompaña del
movimiento de cuatro protones de la matriz hacia el espacio intermembranoso.
Complejo II (deshidrogenasa de succinato): Consiste en cuatro polipéptidos: dos subunidades
hidrófobas que fijan la proteína a la membrana y dos subunidades hidrofílicas que comprenden la
enzima del ciclo ATC deshidrogenasa de succinato. El Complejo II suministra una vía para alimentar
los electrones de baja energía en la ruta succinato-FAD-ubiquinona. El trayecto de FADH+H en el
sitio catalítico a la ubiquinona, traslada los electrones a través de tres cúmulos diferentes de
hierro azufre.
Complejo III (citocromo bc1): Cataliza la transferencia de electrones del ubiquinol al citocromo c,
estimándose que se bombean cuatro protones a través de la membrana por cada par de
electrones que se transfieren por el Complejo III. Los protones se liberan al espacio
intermembranoso en dos pasos separados impulsados por la energía que se libera cuando dos
electrones se separan entre sí y pasan por diferentes vías a través del complejo. Dos protones
provienen de la molécula de ubiquinol que ingreso al complejo, mientras que dos protones más se
retiran de la matriz y se trasladan a través de la membrana por una segunda molécula de
ubiquinol.
Complejo IV (oxidasa de citocromo de c): Cataliza la reducción de O2 a H2O; este complejo es una
enorme estructura de polipéptidos conocida como oxidasa de citocromo. En este complejo
aunado a la liberación de energía proveniente de la trasferencia eléctrica, también se da la
traslocación de protones acompañados por cambios de la conformación del complejo; se estima
que por cada molécula de O2 reducida por la oxidasa de citocromo, se captan ocho protones de la
matriz. Cuatro de estos protones se consumen en la formación de dos moléculas de agua,
mientras que los ostros cuatro protones se trasladan a través de la membrana y se liberan en el
espacio intermembranoso.

3. Resulta evidente que hay tres sitios en los que la transferencia de electrones se acompaña de
una liberación notable de energía. Estos sitios de unión, ocurre entre portadores que son parte de
los Complejos I, III y IV. La energía disponible, liberada cuando los electrones pasan por estos tres
sitios, se conserva por la traslocación de protones de la matriz a través de la membrana interna,
hacia el espacio intermembranoso, dicha traslocación de protones establece un gradiente que
impulsa la síntesis de ATP.
Acoplamiento Quimiosmótico.
Propone que la energía del transporte eléctrico (en la cadena transportadora de electrones),
impulsa un sistema de transporte activo, que induce el bombeo de protones fuera de la matriz
mitocondrial al espacio intermembrana, generándose así un gradiente electroquímico para los
protones; con un valor de pH más bajo fuera de la matriz mitocondrial que dentro de ella.
Los protones del exterior tienen una tendencia termodinámica de volver al interior, a fin de
equilibrar el pH a ambos lados de la membrana, por lo cual debe gastarse energía libre para
mantener el gradiente de protones. Con la entrada de estos a la matriz mitocondrial, esa energía
se gasta y parte de ella se utiliza en la síntesis de ATP.
El gradiente electroquímico o gradiente de concentración genera un potencial eléctrico y la
energía liberada por la descarga de este gradiente, se acoplan con la fosforilación del ADP para
generar ATP.
En este proceso actúan las estructuras F0 y F1 del Complejo ATP Sintasa; la estructura F0 se
extiende a través de la membrana interna conteniendo un canal específico para la vuelta de los
protones a la matriz mitocondrial. La energía que se libera cuando el H+ pasa por dicho canal para
regresar a la matriz, se utiliza para impulsar en la estructura F1 del complejo, mecanismos de
cambio de unión que generan la síntesis de ATP.
Karp, G (2005). Biología Celular. Mc-Graw-Hill: México
Publicado por: Equipo 4. Respiración celular y mitocondria.
Sección: 6BI01 Periodo 2013-I. UPEL-IPB.
Profesor: Juan Miguel Flores.