proteinas

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Proteínas

Proteínas:

Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas más complejo de la célula. Constituyen aproximadamente entre
el 50 y el 60 % del peso seco de la célula y despliegan una gran variedad de funciones; de allí la importancia de
conocer sus estructuras para comprender sus mecanismos de funcionamiento.

4.2.1.- Las Proteínas son macromoléculas complejas formadas fundamentalmente por aminoácidos unidos entre si
por enlaces peptídicos.

Representan el medio final de expresión de la información genética. Debido a la gran variedad de funciones que
cumplen las proteínas en las células y a la complejidad de sus estructuras realizaremos su estudio acorde a: 1) Su
clasificaciónsegúnlos siguientes criterios: a) Función biológica b) Sus productos de hidrólisisy2) Su organización
estructural.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU FUNCION

Las proteínas son macromoléculas muy versátiles en cuanto a la función biológica que desempeñan por lo que se les
atribuye una participación en todas las actividades de la célula.

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A continuación se describen los principales tipos de proteínas según su función:

1.- ENZIMATICAS: Son aquellas proteínas que aceleran la velocidad de las reacciones químicas. Dada la
importancia de estas proteínas se le dedicarán un extenso tema para su estudio. Ejemplo de este tipo de proteínas lo
constituyen las enzimas digestivas como la tripsina, quimotripsina, amilasa, lipasa.

2.- ESTRUCTURALES: Las proteínas que sirven de apoyo mecánico y forman el armazón de las estructuras dentro
de la célula y en su alrededor. Carecen de dinámica intrínsica. Como ejemplo de estas proteínas se encuentran el
colágeno, la queratina y elastina entre otras.

3.- HORMONALES: Las que regulan la actividad metabólica (el conjunto de reacciones químicas) dentro de la célula.
Ejemplo de estas proteínas lo constituye la insulina, que es una hormona elaborada por el páncreas y cuya función
es regular el metabolismo de la glucosa. Su deficiencia causa la enfermedad conocida como diabetes mellitus.

4.- TRANSPORTADORAS: aquellas proteínas que se encuentran en la membrana celular y determinan qué tipo de
sustancias entran y salen de la membrana facilitándoles su paso. Ejemplo de este tipo de proteínas ATPasa de
Na+-K+ que transporta K+ hacia el interior y Na+ hacia el exterior de las células manteniendo de esta manera las
concentraciones de K+ alta y la de Na+ baja en el medio intracelular, mientras que en el medio extracelular la Na+ se
mantiene alta y la de K+ baja. Otro tipo de proteínas transportadoras moviliza sustancias de un sitio a otro en el
organismo como lo hace la hemoglobina que transporta el oxígeno, desde los pulmones vía la sangre hasta las
demás partes del cuerpo.

5.- DE DEFENSA O PROTECCION: Son aquellas proteínas que detienen al organismo ante cualquier agresión.
Ejemplo de estas proteínas lo constituyen los anticuerpos o inmunoglobulinas, que se combinan consubstancias
extrañas que llegan al torrente sanguíneo y las neutralizan evitando así que causen daño al organismo. Otras
proteínas con el fibrinógeno y la trombina protegen el organismo cuando un vaso sanguíneo es lesionado,
participando en la formación del coágulo que evita la pérdida de sangre.

6.-RECEPTORAS: Son proteínas que se encuentran en las membranas celulares y tienen capacidad de unirse en la
superficie externa de las membranas a ciertos compuestos que no atraviesan, pero esa unión genera una señal que
se transmite al interior de la célula y produce una respuesta. De esta forma actúan algunas hormonas como la
insulina que tiene sus receptores a nivel de la membrana plasmática de las células blanco sobre las cuales actúan.

7.- CONTRACTILES: Son las responsables del movimiento que se genera en los sistemas contráctiles y móviles.
Ejemplo de ellas son la actina y la miosina que son los principales constituyentes del sistema contráctil del músculo,
y que hacen posible el movimiento corporal.

8.- ALMACENADORAS: Proteínas a las cuales se les une una sustancia para su almacenamiento, y que se libera
cuando es requerida. Ejemplo, la ferritina, almacena hierro en el brazo, la hemoglobina almacena oxígeno en el
músculo esquelético.

9.- TOXINAS: Son proteínas producidas por un organismo y son tóxicas para otro organismo. Es el caso de las
toxinas de la difteria y del cólera producidas por bacterias, que causan las enfermedades en los humanos; los
venenos de serpientes tambièn contienen toxinas que son proteínas enzimaticas. Algunas plantas tambièn producen
toxinas que contienen venenos para los humanos.

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CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU PRODUCTO DE HIDRÓLISIS.

Cuando las proteínas son sometidas a degradación hidrolítica (ruptura por introducción de agua) completa, todas
producen alfa-aminoácidos y algunas, además de alfa-aminoácidos producen tambièn un grupo no peptídico,
encontrándose según este criterio dos grandes clases de proteínas: SIMPLES y CONJUGADAS.

a) PROTEINAS SIMPLES: Aquellas que por hidrólisis producen sólo alfa-aminoácidos

b) PROTEINAS CONJUGADAS: Aquellas que por hidrólisis producen además de alfa-aminoácidos otro grupo no
proteico que se le conoce como "GRUPO PROSTÉTICO"

El grupo prostético puede ser orgánico o inorgánico, y puede unirse de manera covalente o no covalente al
componente peptídico.

- CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS CONJUGADAS

Estas proteínas a su vez se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Las clases comunes son las
siguientes:

- Lipoproteínas: tiene un componente lipídico unido al componente peptídico. La B-lipoproteína de la sangre
constituye un ejemplo de este tipo de proteínas.

- Glucoproteínas: El componente peptídico está unido a carbohidratos. Ejemplo de éstas son el colágeno y las
gamma globulinas entre muchas otras.

- Nucleoproteínas: Consiste en un complejo de ácidos nucleicos y proteínas. Ejemplo de éstas las constituyen los
ribosomas que son una combinación de proteínas y ácidos ribonucleicos.

- Hemoproteínas: Aquellas proteínas que tienen como grupo prostético e "Hemo" que es una combinación de hierro
con la porfirina. Ejemplo de estas son la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo C.

Figura 1. Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.

- Metaloproteínas: El grupo prostético es un ión metálico, generalmente un catión. Dentro de esta clase se
encuentran algunas enzimas como la alcohol deshidrogenasa que tiene como grupo prostético el Zn2+ y la piruvato
quinasa que tiene como grupos prostéticos el K+ y Mg2 o el Mn2+. Entre otras proteínas no enzimáticas que posee
iones metálicos se encuentra la ferritina que como se dijo anteriormente almacena hierro.

- Fosfoproteínas: Poseen un grupo fosfato en su construcción. Un ejemplo de ellas es la caseína de la leche.

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ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEINAS:

Las proteínas pueden tener hasta cuatro niveles de organización estructural conocidos como:

1.- Estructura primaria

2.- Estructura secundaria

3.- Estructura terciaria y

4.- Estructura cuaternaria

1.- ESTRUCTURA PRIMARIA:

Es la secuencia lineal, unidimensional de residuos aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos, que forman
el esqueleto covalente de una proteína.

Al formarse la cadena polipeptídica, tendrá un extremo amino (N) y un extremo carboxilo (C).

La secuencia de aminoácidos es característica de cada proteína, y en ella, el tipo de aminoácidos, el orden en que se
encuentran dentro de las proteínas y la cantidad, están determinados genéticamente a través de la información
contenida en el ADN.

La estructura primaria de una proteína determina los niveles superiores de organización que rigen la conformación
nativa y la actividad biológica de la misma (Ley de Anfinsen). De tal forma que las alteraciones en el ADN
(mutaciones) pueden causar alteraciones en la estructura primaria de las proteínas, lo que a su vez pueden causar
alteraciones parciales o totales en el funcionamiento de las mismas. El ejemplo típico lo constituye el caso de una
alteración de la estructura primaria de la hemoglobina que trae como consecuencia de la aparición de la enfermedad
conocida como "anemia falciforme"

La hemoglobina es una proteína que está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de ellas idénticas
denominadas cadenas alfa ( ), constituidas cada por 141 residuos de aminoácidos y las otras dos idénticas entre si
constituidas cada una, por 146 residuos de aminoácidos y se les denomina cadenas beta (ß). La hemoglobina de los
pacientes con anemia falciforme difiere de la hemoglobina normal sólo en un aminoácido, que se encuentra ubicado
en la posición 6 de la cadena ß. En la hemoglobina normal este aminoácido corresponde al ácido glutámico y en la
hemoglobina de la anemia falciforme es sustituido por el aminoácido valina.

El cambio de este aminoácido es el resultado de una mutación en el ADN y las consecuencias son las siguientes:

Primero: La hemoglobina de los pacientes con anemia falciforme tiene menor capacidad de unirse al O2 (menor
afinidad) y por lo tanto es más deficiente el transporte del O2 en el organismo.

Segundo: Dado que el aminoácido que se ha cargado negativamente a pH fisiológico, al ser sustituído por un
aminoácido sin carga neta, las cargas eléctricas de las proteínas también se alteran y esta presentará un patrón de
migración en un campo eléctrico distinto al de la hemoglobina normal.

Tercero: Los eritrocitos adoptan la forma de hoz en vez de la forma de disco bicóncavo que tienen normalmente. A
causa de ello, se apilan en forma de monedas dentro de los vasos sanguíneos, trayendo como consecuencia clínica

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la hemólisis (ruptura de los eritrocitos), y trastornos circulatorios.

Existen otros tipos de alteraciones de estructura primaria de la hemoglobina que conduce a otros tipos de anemia.

La estructura primaria de las proteínas ha sido útil para determinar cambios evolutivos de las especies. Es casi como
las proteínascomunes a varias especies, como en el caso del citocromo C que está presente en todos los
organismos aerobios desde bacterias, hongos, algas, insectos, plantas y animales, exibe variaciones en la secuencia
de aminoácidos de una especie a otra. Mientras más cercana se encuentre las especies evolutivamente, las
diferencias dentro de las secuencias de aminoácidos del citocromo C es menor y viceversa, mientras más alejadas
se encuentren las especies en el arbol filogenético, mayor es el número de diferencias.

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere al arreglo geométrico repetitivo que adoptan las cadenas
polipeptídicas alrededor de un solo eje en el espacio.

Dentro de la estructura secundaria de las proteínas se encuentran:LA HELICEALFA, LA LÁMINA BETA
OPLEGADAYLAHELICEDEL COLAGENO.

a) LA HELICE ALFA:

Es la estructura que adopta las cadenas polipeptídicas o segmentos de éstas al enrollarse en forma de hélice
alrededor de un eje longitudinal. Los rasgos más importantes de esta estructura son las siguientes:

1. El esqueleto de la hélice está formado por los enlaces peptídicos

Y los enlaces del carbono carbonílico con el carbono alfa de los aminoácidos.

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2. Todos los grupos R de los aminoácidos se ubica el exterior de la hélice.

3.Cada vuelta completa de la hélice recorre una distancia de aproximadamente 0,54 nm y abarca aproximadamente
3,6 residuos de aminoácidos, de tal forma que la contribución de cada aminoácido a la distancia de la vuelta es de
0,15 mm.

4.la hélice posee dos extremos libres: uno representado por el grupo NH3+ (N o amino terminal) del primer
aminoácido de la cadena y el otro representado por el grupo COO- (C o carboxiterminal) del último aminoácido de la
cadena.

Dado que cada uno de esos extremos posee carga, el N-terminal + y el C-terminal se considera a la hélice como un
dipolo.

5.La hélice se estabiliza por los puentes de hidrógeno que se establecen intrahelicoidalmente entre el hidrógeno del
grupo amídico:

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que forma parte del enlace peptídico y el oxígeno carboxílico del cuarto residuo Aminoácido ubicado en dirección
hacia el extremo C-terminal.

Aunque un enlace de hidrógeno es débil, la suma de muchos de ellos ejerce una gran fuerza estabilizadora de esta
estructura.

6.Existen aminoácidos que propician la formación de la hélice , como es el caso de aquellos aminoácidos que no
son voluminosos y no poseen grupos R cargados. Pero también existen aminoácidos que desestabilizan la hélice .
Entre ellos se encuentran: la glicina, que por ser tan pequeñas permiten mayor rotación de la cadena alrededor del
carbono ; la prolina que poseer un anillo rígido impide el curso normal de la vuelta de hélice, además que por ser
un aminoácido no tiene posibilidad de formar puentes de hidrógeno, desestabilizando la hélice .

7.Las hélices pueden ser dextrogiras o levogiras pero la más estable para una cadena polipeptídica formada por
L aminoácidos es la dextrógira y es la que se encuentra en las proteínas.

- PROTEINAS FIBROSAS: -queratina

Existe una proteína cuyas cadenas polipeptídicas adoptan casi exclusivamente la conformación en hélice . Esta
proteína recibe el nombre de -queratina y es el componente principal de la lana, la capa córnea de la piel, el
cabello y las uñas.

Desde el punto de vista estructural la -queratina está formada por una unidad estructural denominada
"protofibrilla" que consta de cuatro cadenas polipeptídicas en hélice interrumpidas por pequeños segmentos no
helicoidales (al zar), que se entretejen y se estabilizan por puentes disulfuro (-S-S-formados entre dos residuos de
cisteína).

Las protofibrillas se organizan para formar una super estructura denominada microfibrilla en las que
aproximadamente nueve protofibrillas se entretejen estabilizadas también por puentes disulfuro.

Protofibrilla

La cantidad de puentes disulfuro en las -queratinas determina la rigidéz de la proteína, mientras mayor sea el
número de éstos, más dura e inflexible será la -queratina, como es el caso de las uñas. En cambio la queratina de

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lana y del cabello es más flexible porque tiene menor número de puentes disulfuro.

b) LAS LÁMINAS ß o PLEGADA:

Es la estructura en la que las cadenas polipeptídicas o segmentos de la misma adoptan la forma de zigzag
extendido.

Los rasgos más importantes de esta estructura son los siguientes:

1.- Las cadenas polipeptídicas entendidas se disponen adyacentemente para formar una lámina plegada u hoja ß.

2.- Las cadenas polipeptídicas pueden ser paralelas (que corren en la misma dirección) o antiparalelas (que corren
en direcciones opuestas). La más estable es la antiparalela.

Laminas β Paralelas

Lamina β Antiparalela

3.- Lascadenas adyacentes se mantienen unidas entre sí a travésde puentes de hidrógeno entre los oxígenos
carbonílicos y los hidrógenos Amídicos.

4.-Los grupos R se ubican alternadamente por encimay por debajo del plano de la lámina.

5.-Los aminoácidos pequeños y sin carga favorecen la formación de esta estructura.

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- PROTEINAS FIBROSAS: ß-QUERATINAS

Las betas queratinas son proteínas formadas por cadena polipeptídicas en conformación ß. La fibroína (proteína de
la seda) es un ejemplo de este tipo de proteínas.

De su estructura destacan las siguientes características:

1.- La estructura primaria de las cadenas polipeptídicas consiste en aminoácidos pequeños: glicina, serina y alanina.
De ellos, la glicina constituye aproximadamente el 50% del total de residuos aminoácidos.

2.- Las cadenas polipeptídicas son antiparalelas y se estabilizan por puentes de hidrógeno.

- LA HELICE DE COLAGENO:

Este tipo de estructura secundaria se encuentra en la proteína fibrosa denominada colágeno, la más abundante de
las proteínas de los vertebrados. Existen muchas variedades de colágeno formando parte del tejido conjuntivo,
donde cumple diversas funciones.

Las cadenas polipeptídicas, del colágeno adoptan una estructura en forma de hélice, con las siguientes
características:

1.-El esqueleto de la hélice está formado por los enlaces peptídicos

y los enlaces del carbono carbonílico con el carbono de los aminoácidos (-C-C ).

2.- Cada vuelta completa de la hélice recorre una distancia de aproximadamente 0.94nm y abarca aproximadamente
3 aminoácidos lo que hace que esta hélice sea más relajada (menos enrollada) que la hélice .

3.- Los extremos C-terminal y N-terminal contiene secciones no helicoidales, probablemente necesarios para formar
la estructura de una triple hélice.

4.- Los aminoácidos que se encuentran con mayor frecuencia en esa estructura son la glicina que representa
aproximadamente 1/3 del total, y la prolina e hidroiprolina que representa aproximadamente 1/4 del total de los
aminoácidos (esto explica que la estructura no pueda ser una hélice ). La estructura primaria presenta la
siguientesecuencia repetitiva: gly-X-Y, donde Y puede ser prolina y X hidroxiprolina.

5.- la molécula de colágeno es una súper estructura formada por unidades estructurales denominadas
"tropocolágeno" que está constituida por 3 cadenas polipeptídicas helicoidales levógiras que al enrollarse entre sí
forman una triple hélice dextrógira.

6.- La triple hélice (tropocolágeno) es estabilizada por puentes de hidrógeno entre la cadena.

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7.- Cada molécula de tropocolágeno tiene una longitud de 300 nm de largo y 1,5 nm de diámetro.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS:

Se refiere a la estructura tridimensional que adquiere la cadena polipeptídica al plegarse sobre si misma para adoptar
una conformación compacta, casi esférica.

Las características más resaltantes de esta estructura son:

1.- La estructura terciaria comprende los niveles de estructuras primarias y secundarias de las proteínas, contenidos
en una sola cadena polipeptídica.

2.- La cadena polipeptídica presenta segmentos rectos, que pueden poseer estructuras en hélice o
conformaciones ß. Esos segmentos rectos están conectados por regiones al azar (que no son hélice ni
conformaciones ß) denominados bucles o giros que sirven de curvaturas para el plegamiento de la cadena.

3.- La estructura compacta, casi esférica que resulta del plegamiento de la cadena polipeptídica, es característica de
cada proteína, y en su interior se ubican, fundamentalmente los aminoácidos hidrofóbicos evitando así su contacto
con el agua, mientras que la superficie se ubica predominantemente los aminoácidos hidrobílicos; lo que le permite la
solubilidad de la proteína en el medio acuoso.

4.- Las fuerzas que la estabilizan están dadas por: las interacciones no covalentes: hidrofóbicas entre grupos R no
corporales, enlaces de H+ y atracciones electrostáticas entre grupos R de los aminoácidos; y por enlaces covalentes
disulfuro (-S-S-) entre dos residuos de cisteína (cistina).

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- PROTEINAS GLOBULARES DE ESTRUCTURA TERCIARIA: MIOGLOBINA

La mioglobina: es una proteína que se encuentra en los músculos y su función es la de almacenar y difundir el O2
dentro de la célula muscular.

Es el ejemplo de típico de proteína globular de estructura terciaria que se describió por primera vez y el que mejor se
conoce. Las siguientes son las características estructurales más sobresaltantes de esta proteína:

1.- Está formada por una cadena polipeptídica de 153 aminoácidos.

2.- El esqueleto de la molécula consiste en 8 segmento rectos en hélice que representan aproximadamente el
70% de toda la proteína, conectados por 7 curvaturas. No representa estructura secundaria en conformación beta,
dentro de su estructura.

3.- Los grupos R hidrofóbicos de los aminoácidos se ubican en el interior evitando el contacto con el agua, y los
hidrofílicos en la superficie de la estructura casi esférica.

4.- El componente proteico que se denomina apomioglobina está unido a un grupo hemo, que es un anillo
tetrapirrolico con un átomo de hierro ferroso (Fe2+) en el centro, tratándose entonces de una proteína conjugada del
tipo de las hemoproteínas. El hierro del hemo es el sitio de unión del O2.

La mioglobina tiene una alta afinidad por el O2 lo que le permite almacenarlo, y lo libera sólo cuando la presión de
O2 (PO2) es muy baja como sucede cuando el músculo se encuentra en ejercicio extenuante. Esta función es muy
importante porque el oxígeno es requerido para oxidar los nutrientes y obtener la energía necesaria para la
contracción muscular.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS:

Se refiere a la manera como las cadenas polipeptídicas de las proteínas oligoméricas (poseen más de una cadena
polipeptídica) encajan unascon otras para formar estructuras globulares.

Este nivel de organización presenta las siguientes características:

1.- Las proteínas que lo poseen están formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas.

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2.- Comprende los niveles de organización previos: cada cadena polipeptídica posee una secuencia lineal de
aminoácidos (estructura primaria) que determina la formación de segmentos rectos en hélice o conformación ß
(estructuras secundaria), que luego se pliegan sobre si mismo para formar una estructura compacta, casi esférica
(estructura terciaria).

3.- Las fuerzas que estabilizan esta estructuraestán dadas por interacciones no covalentes entre las sub-unidades
(intercatenarias), de ellos las más importantes son las interacciones hiderofóbicas, aunque tambièn pueden
encontrarse los puentes de hidrógeno entre grupos R y las interacciones iónicas.

- PROTEINAS GLOBULARES DE ESTRUCTURAS CUATERNARIAS:HEMOGLOBINA.

Las proteínas globulares pueden ser de estructuras terciarias si poseen una sola cadena polipeptídica, y de
estructura cuaternaria si poseen más de una cadena polipeptídica.

En las proteínas de estructuras cuaternarias, cada cadena polipeptídica se le denomina monómero o protómero o
subunidad, y la proteína se dice que es oligomérica. Si consta de dos protómeros se le denomina Dímero, de cuatro
Tetrámero, de seis Hexámero y así sucesivamente.

La estructura de la hemoglobina es muy bien conocida y se puede describir de la siguiente manera:

1.- Es un tetrámero, es decir que está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas denominadas globinas.

2.- Dos de las globinas son cadenas polipeptídicas idénticas constituidas cada una por 141 aminoácidos y se
denominan cadenas . Las otras dos globinas idénticasestán constituidas cada una por 146 aminoácidos y se
denominan cadena ß.

3.- Cada una de las cuatro cadenas, tanto como ß, presentan una estructura terciaria casi idéntica a la de la
mioglobina, segmentos rectos en hélice que representan aproximadamente el 70% del total de la proteína,
conectados entre sí por curvaturas.

4.- Como resultado de la conformación de la estructura terciaria, en cada cadena polipeptídica se forma una
hendidura hidrofóbica donde se aloja un grupo hemo, que constituye el grupo prostético, al cual se le une el O2. De
tal forma que a la hemoglobina es una hemoproteina a la que se le pueden unir hasta cuatro moléculas de O2.

Grupo Hemo

5.- Es la formación de la estructura cuaternaria, la interacción más fuerte ocurre entre una cadena y una ß
formando una especie de dimero ß que a su vez interactúan más débilmente con el otro dímero ß para formar
el tetrámero.

La hemoglobina es una proteína que se encuentra en la sangre dentro de los eritrocitos, y se especializa en el
transporte de O2 desde los pulmones donde PO2es alta, hasta los tejidos periféricos donde la presión es más baja. A
diferencia de la mioglobina, su afinidad por el O2es menor lo que le permite ceder más fácilmente el O2 facultándola
como una proteína transportadora en vez de almacenadota de O2.

La hemoglobina también transporta CO2 desde los tejidos a los pulmones donde es eliminado, pero solo
aproximadamente el 15% del CO2producido por los tejidos es transportado como tal por la hemoglobina.

En los criterios existe la enzima anhidrasa carbónica que se encarga de transformar el CO2 en Ácido Carbónico

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(H CO ) mediante la reacción.
2 3

El H CO se disocia para formar un protón y un ión bicarbonato.
2 3

El protón es captado por una hemoglobina en los tejidos periféricos para formar desoxihemoglobina o hemoglobina
protonada (HbH+) cuando llega a los pulmones libera el H+ y captael O2 para formar oxihemoglobina (HbO2) que
lleva a los tejidos .

Una vez en los pulmones el H+ se une al HCO3-para formar H2CO3que por la reacción inversa a la ocurrida en los
tejidos, catalizada por la misma enzima anhidrasa carbónica, se produce CO2que es expulsado por los pulmones. De
esta forma la hemoglobina actúa como un amortiguador de pH, captando protones y transportándolos para ser
eliminados.

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS:

Conformación nativa de las proteínas: es la estructura tridimensional (casi esférica) de las proteínas globulares que
le confiere su actividad biológica.

Desnaturalización Proteica: Se refiere a la pérdida de la conformación nativa de una proteína con la consiguiente
pérdida de su actividad biológica. Esta pérdida de la conformación nativa ocurre porque se rompen las fuerzas que la
estabilizan puentes de hidrógeno, puede abarcar la desorganización de la estructura cuaternaria (en las proteínas
oligoméricas), la estructura terciaria y hasta la secundaria. Debido a que no llega a tocar la estructura primaria,
porque se trataría entonces de la hidrólisis de la proteína, el proceso es reversible. Según la ley de Anfinsen, la
estructura primaria determina las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas.

La desnaturalizaciónpuede ser parcial si no se pierde completamente la conformación nativa y se conserva algo de
actividad biológica, o total si se pierde totalmente la conformación nativa y la actividad biológica.

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4.2.9.- FACTORES QUE CAUSAN LA DESNATURALIZACION PROTEICA

1.- Elevación de la temperatura:

El incremento de la temperatura proporciona la energía necesaria para romper las interacciones débiles que
estabilizan las estructuras de las proteínas. Mientras más elevada sea la temperatura mayor será el número de
interacciones que se rompen, y llegando a tocar los enlaces covalentes, por lo tanto mayor será el grado de
compromiso de la actividad biológica, hasta .llegar a ser nula. De allí que es importante que el organismo mantenga
la temperatura constante para evitar la desnaturalización y pérdida de la actividad biológica de las proteínas que
pueden acarrear graves consecuencias para el organismo.

2.- Los cambios de pH:

Las variaciones en el pH pueden causar cambio en el estado iónico de los grupos R cargados de los aminoácidos.
Una disminución del pH (medio ácido) causa que los grupos ionizables de los aminoácidos tienden a comportarse
-
como bases aceptando protones del medio, lo que traería como consecuencia que los grupos -COO pierdan su
carga negativa y adopten la forma protonada -COOH. Por otra parte, una elevación del pH puede causar la pérdida
+
del protón del grupo -NH3 del grupo R de los aminoácidos básicos, con la siguiente pérdida de su carga positiva
(-NH2).

Con estos cambios, se puede perder las interacciones iónicas (por atracción de cargas), y la formación de puentes
de hidrógeno que pudiera estabilizar las estructuras terciarias o cuaternarias de las proteínas.

3.- Agentes químicos desnaturalizantes:

Algunas sustancias rompen las interacciones que estabilizan las conformaciones nativas de las proteínas. Entre ellas
podemos mencionar el mercaptoetanol que es un agente reductos que actúa reduciendo los puentes disulfuro y
eliminándolos; la úrea que interfiere con los puentes de hidrógeno y el cloruro de guanidinio que afecta a cualquier
tipo de fuerza estabilizadora no covalente.

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