PROTEÍNASPROTEÍNAS
T.M. PABLO MURSELL M.T.M. PABLO MURSELL M.
Péptidos y ProteínasPéptidos y Proteínas
• Dos moléculas de AA pueden unirse enDos moléculas de AA pueden unirse en
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• Es posible unir tres AA mediante dos enlacesEs posible unir tres AA mediante dos enlaces
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Algunas proteínas tienen
grupos químicos diferentes a
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• Algunas proteínas contienen componentes
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• Las proteínas conjugadas se clasifican según
la naturaleza química de su grupo prostético;
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• Se definen cuatro nivele...
• La estructura primaria es una descripción
de todos los enlaces covalentes (enlaces
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• La estructura terciaria describe todos los
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depende de su secuencia dedepende de su secuencia de
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• Las estructuras secundarias más establesLas estructuras secundarias más estables
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Estructura secundaria en héliceEstructura secundaria en hélice αα
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ConformaciónConformación ββ
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GRACIAS!GRACIAS!
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5. proteínas

  1. 1. PROTEÍNASPROTEÍNAS T.M. PABLO MURSELL M.T.M. PABLO MURSELL M.
  2. 2. Péptidos y ProteínasPéptidos y Proteínas • Dos moléculas de AA pueden unirse enDos moléculas de AA pueden unirse en forma covalente a través de un enlaceforma covalente a través de un enlace amina sustituido, denominadoamina sustituido, denominado enlaceenlace peptídicopeptídico, formando un dipéptido. Este, formando un dipéptido. Este enlace se forma por eliminación de losenlace se forma por eliminación de los elementos del agua (deshidratación) delelementos del agua (deshidratación) del grupogrupo αα-carboxilo de un AA y el grupo-carboxilo de un AA y el grupo αα-- amino del otro.amino del otro.
  3. 3. • Es posible unir tres AA mediante dos enlacesEs posible unir tres AA mediante dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido…peptídicos para formar un tripéptido… tetrapéptidos… pentapéptidos… etc. Cuando setetrapéptidos… pentapéptidos… etc. Cuando se unen unos pocos AA se les denominaunen unos pocos AA se les denomina oligopéptido. Cuando se unen muchos AA seoligopéptido. Cuando se unen muchos AA se denomina polipéptido. Las proteínas puedendenomina polipéptido. Las proteínas pueden tener miles de residuos AA. Las moléculastener miles de residuos AA. Las moléculas denominadas polipéptidos tienen masasdenominadas polipéptidos tienen masas moleculares inferiores a 10.000 y lasmoleculares inferiores a 10.000 y las denominadas proteínas tienen masasdenominadas proteínas tienen masas moleculares superiores.moleculares superiores.
  4. 4. • El residuo AA del extremo de un péptido que tiene unEl residuo AA del extremo de un péptido que tiene un grupogrupo αα-amino libre es el residuo-amino libre es el residuo amino-terminalamino-terminal (o N-terminal); el residuo del otro extremo, que tiene(o N-terminal); el residuo del otro extremo, que tiene un grupo carboxilo libre, es el residuoun grupo carboxilo libre, es el residuo carboxilocarboxilo terminalterminal (C-terminal).(C-terminal). • Cuando se escribe la secuencia de un péptido,Cuando se escribe la secuencia de un péptido, polipéptido o proteína, el extremo amino se coloca apolipéptido o proteína, el extremo amino se coloca a la izquierda y el extremo carboxilo a la derecha. Lala izquierda y el extremo carboxilo a la derecha. La secuencia se lee de izquierda a derecha empezandosecuencia se lee de izquierda a derecha empezando por el residuo amino-terminal.por el residuo amino-terminal. • Los enlaces peptídicos de las proteínas son bastanteLos enlaces peptídicos de las proteínas son bastante estables, con una vida media de 7 años.estables, con una vida media de 7 años.
  5. 5. Algunas proteínas tienen grupos químicos diferentes a los AA • Algunas proteínas contienen componentes químicos diferentes a los AA asociados permanentemente; estas proteínas se denominan proteínas conjugadas. La parte no aminoácida de una proteína conjugada se denomina grupo prostético.
  6. 6. • Las proteínas conjugadas se clasifican según la naturaleza química de su grupo prostético; por ejemplo, las lipoproteínas contiene lípidos, las glucoproteínas contienen glucídicos, y las metaloproteínas contienen un metal específico. Algunas proteínas contienen más de un grupo prostético. Normalmente el grupo prostético juega un papel importante en la función biológica de la proteína.
  7. 7. Estructura de las proteínas:Estructura de las proteínas: estructura primariaestructura primaria • Se definen cuatro niveles de estructurasSe definen cuatro niveles de estructuras de las proteínas:de las proteínas: 1.1.Estructura primaria.Estructura primaria. 2.2.Estructura secundaria.Estructura secundaria. 3.3.Estructura terciaria.Estructura terciaria. 4.4.Estructura cuaternaria.Estructura cuaternaria.
  8. 8. • La estructura primaria es una descripción de todos los enlaces covalentes (enlaces peptídicos y puentes disulfuro) que unen los AA de una cadena polipeptídica. El elemento más importante de la estructura primaria es la secuencia de los residuos AA. • La estructura secundaria se refiere a disposiciones estables de AA que dan lugar a patrones estructurales repetitivos (ej. Hélice α)
  9. 9. • La estructura terciaria describe todos los aspectos del plegamiento tridimencional de un polipéptido. • Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas, su disposición en el espacio se denomina estructura cuaternaria. • Cada tipo de proteína tiene un número y secuencia distintivos de residuos AA.
  10. 10. La función de una proteínaLa función de una proteína depende de su secuencia dedepende de su secuencia de AAAA• La secuencia de AA desempeña un papelLa secuencia de AA desempeña un papel fundamental en la determinación de lafundamental en la determinación de la estructura tridimencional de la proteína yestructura tridimencional de la proteína y junto con ésto en su función.junto con ésto en su función. • Hay cierta flexibilidad en las secuenciasHay cierta flexibilidad en las secuencias de AA y las funciones de las proteínas.de AA y las funciones de las proteínas. Ente el 20 y el 30% de las proteínasEnte el 20 y el 30% de las proteínas humanas sonhumanas son polimórficaspolimórficas. Muchas de. Muchas de estas variaciones de secuencia no tienenestas variaciones de secuencia no tienen ningún efecto, o muy poco, sobre laningún efecto, o muy poco, sobre la función de la proteína.función de la proteína.
  11. 11. • Las proteínas contienen a menudo regionesLas proteínas contienen a menudo regiones cruciales que son esenciales para su función y cuyacruciales que son esenciales para su función y cuya secuencia se encuentra, por tanto, conservada.secuencia se encuentra, por tanto, conservada. • La fracción de secuencia que es crítica varía deLa fracción de secuencia que es crítica varía de proteína a proteína.proteína a proteína. • Se ha determinado la secuencia de AA de millonesSe ha determinado la secuencia de AA de millones de proteínas.de proteínas. • En 1953 Watson y Crick dedujeron la estructura enEn 1953 Watson y Crick dedujeron la estructura en doble hélice del DNA.doble hélice del DNA. • También en 1953 Frederick Sanger resolvió laTambién en 1953 Frederick Sanger resolvió la secuencia de AA de las cadenas peptídicas de lasecuencia de AA de las cadenas peptídicas de la hormona insulina.hormona insulina.
  12. 12. Estructura secundaria de lasEstructura secundaria de las proteínasproteínas • El término estructura secundaria se refiereEl término estructura secundaria se refiere a cualquier segmento específico de unaa cualquier segmento específico de una cadena polipeptídica y describe lacadena polipeptídica y describe la distribución espacial local de los átomosdistribución espacial local de los átomos de su cadena principal, sin tener ende su cadena principal, sin tener en cuenta la conformación de sus cadenascuenta la conformación de sus cadenas laterales ni su relación con otroslaterales ni su relación con otros segmentos.segmentos.
  13. 13. • Las estructuras secundarias más establesLas estructuras secundarias más estables son la conformación enson la conformación en hélicehélice αα y lay la conformaciónconformación ββ ; otro tipo común recibe; otro tipo común recibe el nombre deel nombre de girogiro ββ..
  14. 14. Estructura secundaria en héliceEstructura secundaria en hélice αα • Pauling y Corey denominaronPauling y Corey denominaron hélicehélice αα a laa la disposición más sencilla de una cadenadisposición más sencilla de una cadena polipeptídica en la que el esqueleto polipeptídicopolipeptídica en la que el esqueleto polipeptídico se encuentra estrechamente enrollado alrededorse encuentra estrechamente enrollado alrededor de un eje imaginario dibujado longitudinalmentede un eje imaginario dibujado longitudinalmente por el centro de la hélice, y los grupos R de lospor el centro de la hélice, y los grupos R de los residuos AA sobresalen hacia fuera delresiduos AA sobresalen hacia fuera del esqueleto helicoidal.esqueleto helicoidal. • El giro de la hélice es dextrógiro en todas lasEl giro de la hélice es dextrógiro en todas las proteínas helicoidales.proteínas helicoidales.
  15. 15. ConformaciónConformación ββ • En 1951 Pauling y Corey predijeron laEn 1951 Pauling y Corey predijeron la conformaciónconformación ββ .. • En esta conformación el esqueleto de laEn esta conformación el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendidocadena polipeptídica se encuentra extendido en zig-zag en lugar de plegarse como unaen zig-zag en lugar de plegarse como una hélice.hélice. • Las cadenas polipeptídicas en zig-zagLas cadenas polipeptídicas en zig-zag pueden disponerse de manera adyacentepueden disponerse de manera adyacente formando una estructura que semeja unaformando una estructura que semeja una serie de pliegues.serie de pliegues.
  16. 16. • En esta disposición, denominadaEn esta disposición, denominada hojahoja ββ , se, se forman enlaces de hidrógeno entreforman enlaces de hidrógeno entre segmentos adyacentes a la cadenasegmentos adyacentes a la cadena polipeptídica.polipeptídica. • Los grupos R de AA adyacentes sobresalenLos grupos R de AA adyacentes sobresalen de la estructura en zig-zag en direccionesde la estructura en zig-zag en direcciones opuestas, dando lugar a un patrónopuestas, dando lugar a un patrón alternante.alternante.
  17. 17. GRACIAS!GRACIAS!

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