1. PROTEINAS:
Estructura y Función

2. Proteínas: aminoácidos
• 20 aminoácidos difieren en su estructura por
sus cadenas laterales (grupo R)
• Un aminoácido puede actuar como ácido o
base
• Los aminoácidos se polimerizan: reacción de
condensación
• aa grupos R no polares, aa grupos R polares
no cargados y aa grupos R polares cargados

4. Estructura
Primaria:
•Secuencia de aminoácidos
•Enlace peptídico
•Polipéptido están limitados en su tamaño y composición

6. Secundaria:
• Patrones de plegamiento: hélices, hojas y
giros
• Hélice α: enlaces de hidrogeno se forman
entre los cuatro residuos de los grupos del
esqueleto
• Hoja β: enlaces de hidrogeno se forman
entre los esqueletos de segmentos
polipeptídicos separados

8. Forma helicoidal
La estructura primaria se enrolla helicoidalmente
sobre sí misma. Se debe a la formación de
puentes de hidrógeno entre –C=O de un aa y el –
NH- del cuarto aa siguiente
Predomina en proteínas fibrosas (ej. colágeno,
elastina, queratina y seda). Estas fibras son
elásticas debido a que los puentes de H se forman y
se destruyen

9. Forma laminar
Se forma una cadena en forma de zigzag

10. Proteínas Fibrosas
Queratina α: Espiral enrollada. Capas
epidérmicas exteriores corneas y apéndices
relacionados.
Mamíferos ≥ 30 variedades
Dos polipéptidos de la queratina α, cada uno de
los cuales forma una hélice α que gira alrededor
una de otra forman una espiral levógira.
La queratina α es rica en residuos Cys,
formando enlaces disulfuro

11. Colágeno: Una triple hélice. Es la proteína mas
abundante vertebrados. Sus fibras le ofrecen
resistencia a los tejidos conectivos como hueso,
dientes, cartílagos, tendón y matrices fibrosas.
Mamíferos presentan 33 cadenas distintas
genéticamente Ej. Colágeno tipo I: 2 cadenas α1
+ 1 cadenas α2
El colágeno tiene una composición: 1/3 Gly, 15-
30% Pro y Hyp
Polipéptido de Colágeno asume su
conformación helicoidal levógira con alrededor
de tres residuos por giro

12. Estructura proteica no repetitiva
• La mayoría de proteínas son globulares,
las cuales contienen varios tipos de
estructuras secundarias regulares.
• Giros y Bucles

13. Terciaria:
Es la forma tridimensional, generalmente
globular, de una proteína cuya estructura
secundaria se ha plegado sobre sí misma,
debido a interacciones entre aa no
adyacentes

14. Se mantiene estable gracias a enlaces entre radicales R de aa:
• Puentes disulfuro entre radicales de aa que tienen S
• Puentes de hidrógeno
• Puentes eléctricos
• Interacciones hidrófobas

15. La estructura terciaria es esencial para la función de una
proteína
Alteración ⇒ desnaturalización
• en un anticuerpo ⇒ no se une al antígeno
• en un receptor de membrana ⇒ no captará la señal que
corresponde
• en una enzima ⇒ no calzará con reactantes

16. Estructura Cuaternaria
Unión, mediante enlaces débiles (no covalentes),
de más de una cadena polipeptídica (subunidad o
protómero) con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico
Ejemplos:
• Hexoquinasa → con 2 subunidades
• Hemoglobina → con 4 subunidades globulares

17. Los genes determinan el orden de aa en la proteína (E. primaria)
El orden de aa en la proteína determina la forma en que se pliega
el polipéptido (E. secundaria y terciaria)
FORMA ⇒ FUNCIÓN
Los genes determinan la función de las proteínas

18. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Principales componentes estructurales de células
(crecimiento, desarrollo y reparación de tejidos)
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares
• Glucoproteínas → forman parte de membranas celulares y
actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias
• Histonas → forman parte de cromosomas que regulan la
expresión de genes

19. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y
tejidos
• Colágeno → del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos,
pelos)
• Elastina → del tejido conjuntivo elástico
• Queratina → de la epidermis
• Fibroina → segregada por arañas y gusanos de seda para
fabricar telas de araña y capullos de seda,
respectivamente

20. FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible
las reacciones químicas)
Son las más numerosas y especializadas
Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular
• Ácido graso sintetasa → cataliza síntesis de ácidos grasos

21. FUNCIÓN HORMONAL
• Insulina y glucagón → regulan niveles de glucosa en la sangre
• Hormona del crecimiento
• Adrenocorticotrópica → regula síntesis de corticosteroides
• Calcitonina → regula metabolismo del calcio
Acción hormonal en Acción hormonal en
células adyacentes células lejanas

22. FUNCIÓN DEFENSIVA
Todos los anticuerpos son proteínas
• Inmunoglobulinas → actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos
• Trombina y fibrinógeno → contribuyen a formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias
• Mucinas → efecto germicida y protegen a las mucosas

23. FUNCIÓN DE TRANSPORTE
Estructuras encargadas del transporte de sustancias a través de la
membrana plasmáticas ( canales, transportadores y bombas)
• Hemoglobina → transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
• Hemocianina → transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
• Mioglobina → transporta oxígeno en los músculos
• Lipoproteínas → transportan lípidos por la sangre
• Citocromos → transportan electrones

24. FUNCIÓN CONTRÁCTIL
Casi todos los movimientos se deben a la acción de combinaciones de
proteínas
• Actina
miofibrillas responsables de la contracción muscular
• Miosina
• Dineina → relacionada con movimiento de cilios y flagelos
• Tubulina → en microtúbulos, filamentos responsables de movimiento
de cilios y flagelos

25. FUNCIÓN DE RESERVA
• Ovoalbúmina → clara de huevo
Reserva de aa para desarrollo de
• Gliadina → del grano de trigo
embrión
• Hordeína → de la cebada
• Lactoalbúmina → de la leche

26. FUNCIÓN REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes
Regulan división celular • Ciclina
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno
Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática