Los priones son proteínas infecciosas que existen en más de un estado conformacional, pueden transmitir, replicar y expresar la información que contienen, y causan enfermedades neurodegenerativas como las encefalopatías espongiformes. PrPc es la proteína celular normal mientras que PrpSc es su versión patogénica asociada a enfermedades; aunque la función de PrPc es incierta, podría estar involucrada en transducción de señales y metabolismo del cobre. Las encefalopatías espongifor

1. REALIZADO POR:
LITUMA MAYRA
JIMÉNEZ VERÓNICA
JIMÉNEZ PABLO
NAULA DIEGO
TEMA:
PRION
NEUMOLOGÍA

2. Stanley Prusiner
agente infeccioso responsable de las
encefalopatías espongiformes
está compuesto por un único tipo de
proteína
PRION
prpsc
es una versión alterada de una
proteína celular normal
codificada por el
hospedador, prpcCacace VI. Biology of Prions [internet]. Vol 1. Ed.1ra. Buenos Aires; 2011
[citado 14 junio 2015]. Disponible en:
http://arxiv.org/ftp/arxiv/papers/1106/1106.3533.pdf

3. DEFINICIÓN
Los priones son proteínas
infecciosas que existen en más de
un estado conformacional
pueden adoptar distintas
conformaciones en distintas
condiciones
los priones llevan información en dicha
conformación, de manera análoga a los
genes.
Cada conformación tiene
una información distinta
que es heredable
Se comportan no solo como
agentes infecciosos sino
también como genes
Pueden transmitir,
replicar y expresar la
información que
contienen.
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4. TIPOS DE PRIONES
PrpEncefalopatías
espongiformes
transmisibles (TSEs)
Dos conformaciones
Prpsc es la version infecciosa,
que causa TSE
Prpc es la versión normal
de la proteina y no
produce enfermedad
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5. PRESENTE
mamíferos
mayoría de los
grupos de vertebrados
pollo y
en reptiles
Enfermedad
Todos los priones son proteínas codificadas
en el genoma del organismo hospedador.
presentan más de una conformación y cada
una de ellas otorga una característica
fenotípica distinta
Tienen la capacidad de
autopropagarse en forma
infecciosa y de ser
heredables.
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6. NOMENCLATURA
conformación infecciosa
de una dada proteína
tiene características
autorreplicativas
La conformación
considerada
normal de la
misma
PRION prpsc
prpcproteína
normal no prionica.
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7. Prpc
es una proteína
celular normal
las neuronas y células de la glía en el cerebro y
médula espinal.
Otros tejidos
tejido linfoide como el bazo y en las células del
sistema inmune tales como células dendríticas
y linfocitos B
El gen humano PRP está
situado en el brazo corto del
cromosoma 20
El gen PRP codifica a prpc,
que posee alrededor de 250
aminoácidos según la
especie.
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8. FUNCIÓN DE PRPC:
se localiza en la superficie
celular (es una glicoproteína
de membrana)
esto sugiere que podría tener alguna
función relacionada con la transducción de
señales, adhesión celular y reconocimiento
celular
La realidad es que actualmente no existe una
sola función de prpc de la cual haya podido
determinarse
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9. Entre las funciones que se cree
posee prpc se pueden destacar:
El posible papel en el metabolismo del cobre y defensa antioxidante
Interacción con otras proteínas: supervivencia, diferenciación y transducción de señales
PrPc y transducción de señales: A través de su localización en la membrana
Migración celular: Prpc en células endoteliales que forman parte de la barrera
hematoencefálica se acumula en las uniones célula-célula y participa de la transmigración
de monocitos de los tejidos periféricos hacia el cerebro posiblemente mediante
reconocimiento específico de ciertas moléculas de la superficie de los monocitos.
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10. CARACTERÍSTICAS FISICOQUÍMICAS Y
BIOLÓGICAS DE LOS PRIONES PRPSC:
Propiedades físico - químicas:
• Filtrables (tamaño de poro: 0.22 µm)
• No presentan estructuras de partículas (como
los virus) definidas al microscopio electrónico
• Resistentes a: autoclavado, formol, radiaciones,
etanol, agua oxigenada, nucleasas, parcialmente
resistentes a proteasas.
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11. Propiedades biológicas
• Prolongado período de incubación
• No inducen respuesta inmune en el
hospedador infectado
• Existencia de cepas
• Composición proteica exclusivamente:
proteína del prión (PrP)
• Presentan barrera de especie
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13. ENFERMEDADES CAUSADAS POR PRIONES:
LAS ENCEFALOPATIAS ESPONGIFORMES
son enfermedades
neurodegenerativas
fatales
periodo de incubación lento
pueden tardar años o
décadas en manifestar
síntomas
Se producen debido a la
acumulación de priones prp
(específicamente la
conformación prpsc de dicho
prion) en el sistema nervioso
Esto desencadena la
muerte neuronal por
apoptosis.
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15. En otras especies:
• Enfermedad del
cansancio crónico de los
cervidos (ciervos y
venados)
• Scrapie del ganado ovino
• Encefalopatía
espongiforme bovina
(BSE), también conocida
como el mal de la vaca
loca.
Esta última tiene una
variante surgida
recientemente que es capaz
de infectar al ser humano
dando los que se conoce
como nueva variante de CJD
y se cree que la vía de
transmisión es a través de
carne vacuna contaminada
con el prion de la BSE.
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16. Las enfermedades
producidas por los
priones son únicas
origen genético
(debido a
mutaciones en el
gen PRP)
esporádico (por mutación
somática al azar no
determinada)
transmisible
Son las únicas enfermedades conocidas que
pueden ser a la vez geneticas (familiar) e
infecciosas.
en estas enfermedades no aparecen procesos
inflamatorios ni respuesta del sistema
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17. SÍNTOMAS
 Demencia,
 Disfunción motora,
 Ataxia cerebelar
 Disautonomia
 En el FFI aparece
insomnio progresivo.
aparecen luego de un periodo
largo de años a décadas luego
de la exposición inicial al
patógeno
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18.  En cortes de tejido nervioso se observa espongiosis
junto con atrofia del tejido nervioso por pérdida
neuronal así como también deposición de placas de tipo
amiloide y se asemejan a la amiloidosis producida en la
enfermedad de Alzheimer, que también es producida
por una proteína con plegamiento anómalo.
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19. ASPECTOS TERAPÉUTICOS:
Actualmente no existe
ningún tratamiento para
las TSEs y se están
realizando numerosas
investigaciones enfocadas
al diseño de fármacos
para evitar la formación
de la isoforma prpsc o
para facilitar su
eliminación.
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20. CONCLUSIÓN:
• Los priones son proteínas únicas, pues son capaces
de ingresar en sus hospedadores a través de sus
“portales naturales” como por ejemplo el sistema
digestivo y así infectar como lo hacen virus y
bacterias, además son portadores de información
genética en forma de conformaciones de proteína en
lugar de ácidos nucleicos y esta variabilidad
conformacional podría intervenir en la adaptación
de las especies hospedadoras, no solo en la
producción de enfermedad.
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22. BIBLIOGRAFÍA
 Cacace VI. Biology of Prions [internet]. Vol 1. Ed.1ra.
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en: http://arxiv.org/ftp/arxiv/papers/1106/1106.3533.pdf