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ENZIMAS <ul><li>Para que una reacción se lleve a cabo las moléculas deben alcanzar un estado energético determinado (energ...
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ENZIMAS <ul><li>Con enzimas </li></ul><ul><li>Las enzimas rebajan la energía de activación </li></ul>
ENZIMAS Sin enzimas
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ENZIMAS :  PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS <ul><li>EFICACIA DE LA CATÁLISIS </li></ul><ul><li>ESPECIFICIDAD </li...
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<ul><li>Nomenclatura histórica: </li></ul><ul><ul><li>SUSTRATO  +  ACTIVIDAD  +  SUFIJO(asa) </li></ul></ul><ul><ul><ul><l...
ENZIMAS Nomenclatura Sin transferencia de hidrógenos <ul><li>OXIDORREDUCTASAS </li></ul><ul><li>Regulan reacciones REDOX <...
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ENZIMAS Nomenclatura <ul><li>ISOMERASAS </li></ul>Cambio de posición de grupos dentro de la molécula
ENZIMAS Nomenclatura <ul><li>LIGASAS O SINTETASAS </li></ul>Formación de enlaces con rotura de ATP
ENZIMAS Mecanismo de actuación Activación  del complejo enzima-sustrato Transformación  del complejo E-S en E-P (enzima-pr...
Púlsame
ENZIMAS Cinética enzimática <ul><li>Es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la ve...
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ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales   </li></ul><ul><ul><li>pH </li><...
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ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN IRREVERSIBLE </li></ul><ul><ul><li>Ejemplo: zi...
ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><ul><li>Ejemplo:  compuestos   organofosforados : </li></ul><...
ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><ul><li>Ejemplo:  ligandos de coordinación de metales : </li>...
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<ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE: ACOMPETITIVA </li></ul><ul><ul><li>El inhibidor se une al complejo E-S, inactivándolo. </li...
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<ul><li>INHIBICIÓN MIXTA: SUSTRATOS SUICIDAS </li></ul><ul><ul><li>Son inhibidores  activados enzimáticamente . </li></ul>...
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<ul><li>Es un modo de regulación que consiste en la existencia de distintas formas  moleculares de una misma enzima que pr...
ENZIMAS Isoenzimas <ul><li>La lactato deshidrogenasa cataliza la transformación de pirúvico a láctico, que se produce en c...
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Enzimas

  1. 1. ENZIMAS Javier Medina Domínguez <ul><li>Se autoriza la utilización de este material con citación expresa del autor del mismo </li></ul>
  2. 2. ENZIMAS <ul><li>Son proteínas que actúan como catalizadores: </li></ul><ul><li>Modificando la velocidad de la reacción que catalizan </li></ul><ul><li>Rebajando la energía de activación de la reacción que regulan. </li></ul>
  3. 3. ENZIMAS <ul><li>Para que una reacción se lleve a cabo las moléculas deben alcanzar un estado energético determinado (energía de activación). </li></ul><ul><li>Puede conseguirse esta energía, de dos formas: </li></ul>
  4. 4. ENZIMAS <ul><li>Aumentando la temperatura. </li></ul><ul><li>Sin embargo, las enzimas se desnaturalizan a esa T. Además, esa energía debe proceder de otra reacción, lo que aumenta el gasto energético. </li></ul>
  5. 5. ENZIMAS <ul><li>Con enzimas </li></ul><ul><li>Las enzimas rebajan la energía de activación </li></ul>
  6. 6. ENZIMAS Sin enzimas
  7. 7. ENZIMAS <ul><li>Con enzimas </li></ul>
  8. 8. ENZIMAS <ul><li>Con enzimas </li></ul>Sin enzimas
  9. 9. ENZIMAS : PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS <ul><li>EFICACIA DE LA CATÁLISIS </li></ul><ul><li>ESPECIFICIDAD </li></ul><ul><li>REGULACIÓN </li></ul><ul><li>REVERSIBILIDAD </li></ul>
  10. 10. ENZIMAS : PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS <ul><li>EFICACIA DE LA CATÁLISIS </li></ul><ul><li>Son los catalizadores más potentes: actúan en concentraciones muy pequeñas </li></ul><ul><li>La velocidad de catálisis es muy alta (10 8 -10 20 veces que sin enzimas) </li></ul><ul><li>El rendimiento es muy alto </li></ul><ul><li>Las condiciones de reacción son suaves (fisiológicas) </li></ul>
  11. 11. ENZIMAS : PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS <ul><li>EFICACIA DE LA CATÁLISIS </li></ul><ul><li>ESPECIFICIDAD </li></ul><ul><li>Puede ser: </li></ul><ul><li>Absoluta o de sustrato . (v.g. ureasa) </li></ul><ul><li>Relativa o de reacción </li></ul><ul><ul><li>Estereospecificidad (v.g. D-aminooxidasas) </li></ul></ul><ul><ul><li>De grupo (v.g. hexoquinasas) </li></ul></ul><ul><ul><li>De clase (v.g. estearasas) </li></ul></ul>
  12. 12. ENZIMAS : PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS <ul><li>EFICACIA DE LA CATÁLISIS </li></ul><ul><li>ESPECIFICIDAD </li></ul>
  13. 13. ENZIMAS : PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS <ul><li>EFICACIA DE LA CATÁLISIS </li></ul><ul><li>ESPECIFICIDAD </li></ul><ul><li>REGULACIÓN </li></ul><ul><li>Mediante la cantidad de enzima , regulando la expresión génica (transcripción) </li></ul><ul><li>Mediante el control de la actividad enzimática </li></ul>
  14. 14. ENZIMAS : PROPIEDADES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS <ul><li>EFICACIA DE LA CATÁLISIS </li></ul><ul><li>ESPECIFICIDAD </li></ul><ul><li>REGULACIÓN </li></ul><ul><li>REVERSIBILIDAD </li></ul><ul><li>Mecanismos de irreversibilidad: </li></ul><ul><li>Salto energético grande </li></ul><ul><li>Compartimentación celular de algún paso, lo que separa enzima y sustrato </li></ul>
  15. 15. <ul><li>Nomenclatura histórica: </li></ul><ul><ul><li>SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa) </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>(v.g. gluco quin asa ) </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>SUSTRATO + SUFIJO(asa) </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>(v.g. ure asa ) </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>DONADOR + ACEPTOR + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa) </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>(v.g. oxalacetil amino transfer asa ) </li></ul></ul></ul><ul><li>Nomenclatura IUB (1972): 6 grupos según la reacción catalizada </li></ul>ENZIMAS Nomenclatura
  16. 16. ENZIMAS Nomenclatura Sin transferencia de hidrógenos <ul><li>OXIDORREDUCTASAS </li></ul><ul><li>Regulan reacciones REDOX </li></ul><ul><li>Existen dos tipos esenciales: </li></ul><ul><ul><li>Con transferencia de hidrógenos </li></ul></ul><ul><ul><li>Sin transferencia de hidrógenos </li></ul></ul>
  17. 17. ENZIMAS Nomenclatura <ul><li>OXIDORREDUCTASAS </li></ul><ul><li>Regulan reacciones REDOX </li></ul><ul><li>Existen dos tipos esenciales: </li></ul><ul><ul><li>Con transferencia de hidrógenos </li></ul></ul><ul><ul><li>Sin transferencia de hidrógenos </li></ul></ul>Con transferencia de hidrógenos
  18. 18. ENZIMAS Nomenclatura <ul><li>TRANSFERASAS </li></ul><ul><li>Transfieren grupos funcionales </li></ul>
  19. 19. ENZIMAS Nomenclatura <ul><li>HIDROLASAS </li></ul><ul><li>Rotura de enlaces por medio de agua </li></ul>
  20. 20. ENZIMAS Nomenclatura <ul><li>LIASAS </li></ul><ul><li>Rotura o formación de moléculas sin intervención de agua. </li></ul><ul><li>Suele producirse adición a dobles enlaces: C=C, C=O, C=N </li></ul>
  21. 21. ENZIMAS Nomenclatura <ul><li>ISOMERASAS </li></ul>Cambio de posición de grupos dentro de la molécula
  22. 22. ENZIMAS Nomenclatura <ul><li>LIGASAS O SINTETASAS </li></ul>Formación de enlaces con rotura de ATP
  23. 23. ENZIMAS Mecanismo de actuación Activación del complejo enzima-sustrato Transformación del complejo E-S en E-P (enzima-productos) Formación del complejo enzima-sustrato Liberación de los productos y de la enzima
  24. 24. Púlsame
  25. 25. ENZIMAS Cinética enzimática <ul><li>Es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. </li></ul><ul><li>Es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato: </li></ul><ul><li>K M alta  AFINIDAD baja </li></ul>
  26. 26. ENZIMAS Cinética enzimática ¿Cómo calcular la velocidad máxima?
  27. 27. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><ul><li>pH </li></ul></ul>Cada enzima tiene su pH óptimo de actuación
  28. 28. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><ul><li>pH </li></ul></ul><ul><ul><li>T </li></ul></ul>La velocidad enzimática aumenta con la T hasta un valor crítico en el que la proteína se inactiva por desnaturalización
  29. 29. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><ul><li>pH </li></ul></ul><ul><ul><li>T </li></ul></ul><ul><ul><li> </li></ul></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul><ul><li>Activadores e inhibidores </li></ul>La concentración salina puede llegar a precipitar una proteína e inactivarla
  30. 30. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul>Algunas enzimas requieren la presencia de una molécula no proteica para la catálisis: son las proteínas CONJUGADAS u HOLOENZIMAS <ul><li>APOENZIMA: parte proteica </li></ul><ul><li>Según la complejidad de la porción no proteica: </li></ul><ul><li>Cofactor </li></ul><ul><li>Coenzima </li></ul><ul><li>Grupo prostético </li></ul>
  31. 31. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul>
  32. 32. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul>
  33. 33. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul>GRUPO PROSTÉTICO
  34. 34. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul><ul><li>Activadores e Inhibidores </li></ul><ul><ul><li>REGULACIÓN ALOSTÉRICA </li></ul></ul>La unión no covalente de una molécula a la enzima, en un sitio diferente del centro activo ( sitio alostérico ) provoca un cambio conformacional que modifica la afinidad de la enzima por el sustrato. El regulador alostérico puede ser activador o inhibidor Púlsame
  35. 35. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul><ul><li>Activadores e Inhibidores </li></ul><ul><ul><li>REGULACIÓN ALOSTÉRICA </li></ul></ul>Las enzimas alostéricas son grandes, oligoméricas y su cinética no se ajusta a la curva de Michaelis-Menten, por presentar cooperativismo : La unión del sustrato a un centro activo favorece la unión de más sustratos a los demás centros activos de las demás subunidades. Púlsame
  36. 36. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul><ul><li>Activadores e Inhibidores </li></ul><ul><ul><li>REGULACIÓN ALOSTÉRICA </li></ul></ul>TIPOS
  37. 37. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><li>Cocatalizadores </li></ul><ul><li>Activadores e Inhibidores </li></ul><ul><ul><li>REGULACIÓN NO ALOSTÉRICA (ISOSTÉRICA) </li></ul></ul><ul><li>El inhibidor o activador actúa sobre el centro activo. </li></ul><ul><li>La enzima muestra una cinética de Michaelis-Menten, aunque alterada respecto de la gráfica normal. </li></ul><ul><li>Puede ser: </li></ul><ul><ul><li>IRREVERSIBLE: si el enzima queda modificado covalentemente, alterando su estructura terciaria. Su reversión requiere la acción enzimática. </li></ul></ul><ul><ul><li>REVERSIBLE: La inactivación no es permanente. </li></ul></ul>
  38. 38. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN IRREVERSIBLE </li></ul><ul><ul><li>Ejemplo: zimógenos o proenzimas </li></ul></ul>
  39. 39. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><ul><li>Ejemplo: compuestos organofosforados : </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Actúan sobre enzimas serínicas </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Únicamente sobre la Ser activa </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Insecticidas: Parathion, Malathion </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Inhibidores de la Acetilcolinesterasa </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Neurogases </li></ul></ul></ul><ul><li>INHIBICIÓN IRREVERSIBLE </li></ul>DFP: Diisopropil fluorofosfato Los animales envenenados con este gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos.
  40. 40. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><ul><li>Ejemplo: ligandos de coordinación de metales : </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Cianuro : bloquea el Fe hemínico de la citocromoxidasa –enzima de la cadena respiratoria-, impidiendo toda modificación posterior, por lo que es muy tóxico </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Agentes quelantes ( EDTA : tetracetato de etilendiamina: quelación del calcio en la aterosclerosis; eliminación de metales pesados (Pb) de aguas, suelos y sangre; detergente, anticoagulante (captura calcio) e inactivación de enzimas que afectan al ADN </li></ul></ul></ul><ul><li>INHIBICIÓN IRREVERSIBLE </li></ul>
  41. 41. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE </li></ul><ul><ul><li>La inactivación no es permanente. </li></ul></ul><ul><ul><li>Según su modo de actuación puede ser: </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Competitiva : se unen al centro activo del enzima </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Acompetitiva : se une al complejo E-S </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>No competitiva : puede unirse a ambos </li></ul></ul></ul>E + S E-S E-P Ic Iac Inc
  42. 42. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE: COMPETITIVA </li></ul><ul><ul><li>El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato. </li></ul></ul><ul><ul><li>Los inhibidores compiten con el sustrato por el centro activo, debido a su similar estructura espacial. </li></ul></ul><ul><ul><li>Se revierte su efecto aumentando la concentración de sustrato </li></ul></ul>
  43. 43. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE: COMPETITIVA </li></ul>Inhibición de la succinato deshidrogenasa por malonato u oxalacetato
  44. 44. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE: COMPETITIVA </li></ul>Inhibición de la succinato deshidrogenasa por malonato u oxalacetato
  45. 45. <ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE: ACOMPETITIVA </li></ul><ul><ul><li>El inhibidor se une al complejo E-S, inactivándolo. </li></ul></ul><ul><ul><li>La inhibición acompetitiva es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato, pero es corriente en las reacciones de dos sustratos. </li></ul></ul>ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática
  46. 46. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE: NO COMPETITIVA </li></ul><ul><ul><li>El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica. </li></ul></ul><ul><ul><li>Esta inhibición se caracteriza por que no se puede revertir el efecto del inhibidor, aumentando la concentración del substrato. </li></ul></ul><ul><ul><li>Ejemplo : inhibición de la deshidrogenasa del gliceraldehido-3-fosfato por la yodo-acetamida : </li></ul></ul>Enzima-SH + I-CH 2 - CONH 2 Enzima-S- CH 2 - CONH 2 + IH
  47. 47. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE: CINÉTICA DE LA INHIBICIÓN </li></ul>
  48. 48. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN REVERSIBLE: CINÉTICA DE LA INHIBICIÓN </li></ul>= Inc = Iac = Ic K M aparente Pendiente Vmax Tipo
  49. 49. <ul><li>INHIBICIÓN MIXTA: SUSTRATOS SUICIDAS </li></ul><ul><ul><li>Son inhibidores activados enzimáticamente . </li></ul></ul><ul><ul><li>Se trata de moléculas que se unen al centro activo de manera específica, igual que el substrato o los inhibidores competitivos. </li></ul></ul><ul><ul><li>Una vez unidos al centro activo, la enzima transforma la molécula en una especie química muy reactiva que modifica covalentemente a la enzima, inactivándola. </li></ul></ul><ul><ul><li>Tienen por tanto la especificidad del inhibidor competitivo y la potencia de los inhibidores irreversibles </li></ul></ul>ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática
  50. 50. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN MIXTA: SUSTRATOS SUICIDAS </li></ul>E + I EI EI* E’ + I* 1 2 3 <ul><li>El inhibidor se fija a la enzima </li></ul><ul><li>2. La acción catalítica de la enzima convierte al inhibidor I en una especie altamente reactiva I* </li></ul><ul><li>3. I* modifica covalentemente a la enzima, inactivándola de forma definitiva al igual que un inhibidor irreversible. </li></ul>
  51. 51. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN MIXTA: SUSTRATOS SUICIDAS </li></ul><ul><li>Ejemplo: Sistema de la monoaminooxidasa (MAO) cerebral </li></ul><ul><li>Los estados depresivos , en general, están relacionados con un descenso en la concentración de neurotransmisores adrenérgicos (dopamina, noradrenalina, etc.) en determinadas regiones del cerebro. </li></ul><ul><li>Una de las enzimas encargadas de la degradación de estos neurotransmisores es la monoaminooxidasa (EC 1.4.3.4) . </li></ul><ul><li>Por tanto, la inhibición de la monoaminooxidasa se emplea como tratamiento de los estados depresivos. Se han desarrollado muchos inhibidores suicidas de la MAO </li></ul>
  52. 52. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN MIXTA: SUSTRATOS SUICIDAS </li></ul>Ejemplo: Sistema de la monoaminooxidasa (MAO) cerebral Noradrenalina Dihidroxifenilglicol MAO
  53. 53. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN MIXTA: SUSTRATOS SUICIDAS </li></ul>Ejemplo: Sistema de la monoaminooxidasa (MAO) cerebral La MAO es una flavoproteína : lleva como coenzima fundamental para la catálisis, el FAD. Los inhibidores suicidas de la MAO inactivan al FAD.
  54. 54. ENZIMAS Factores que influyen en la actividad enzimática <ul><li>INHIBICIÓN MIXTA: SUSTRATOS SUICIDAS </li></ul>Ejemplo: Sistema de la monoaminooxidasa (MAO) cerebral Inhibición suicida de la MAO mediante Pargilina Flavina Flavina INACTIVA pargilina
  55. 55. <ul><li>Es un modo de regulación que consiste en la existencia de distintas formas moleculares de una misma enzima que presentan o muestran especificidad por el mismo sustrato y realizan la misma función . </li></ul><ul><li>Su distribución varía con los tejidos y la localización subcelular , de forma que unas se encuentran en el citoplasma, otras en las mitocondrias, algunas en cloroplastos, etc. </li></ul><ul><li>Se diferencian entre sí por su composición de aminoácidos, al estar codificadas por genes distintos (con un origen evolutivo común, por duplicación génica) </li></ul>ENZIMAS Isoenzimas
  56. 56. ENZIMAS Isoenzimas <ul><li>La lactato deshidrogenasa cataliza la transformación de pirúvico a láctico, que se produce en condiciones de anoxia, dando lugar a una fermentación a partir de la glucosa. </li></ul>
  57. 57. ENZIMAS Isoenzimas <ul><li>Está formada por 5 isoenzimas, con el mismo peso molecular, con una estructura tetramérica: combinaciones de 2 tipos de cadenas, M y H. </li></ul>LDH-1 (H 4 ): en corazón , músculos y eritrocitos. LDH-2 (H 3 M): en sistema retículoendotelial y leucocitos. LDH-3 (H 2 M 2 ): en pulmones. LDH-4 (HM 3 ): en riñones, placenta y páncreas. LDH-5 (M 4 ): en hígado y músculo esquelético .
  58. 58. ENZIMAS Isoenzimas
  59. 59. ENZIMAS Isoenzimas <ul><li>Estas isoenzimas presentan carácterísticas cinéticas distintas. </li></ul>V máx pequeña Especializado en el uso aeróbico del pirúvico. Sólo se emplea la ruta anaeróbica en emergencias. K M piruvato alta (afinidad baja) H4 V máx alta Tejido especializado en el uso anaeróbico de la glucosa con alta formación de lactato K M piruvato baja (afinidad alta) M4
  60. 60. ENZIMAS Sistemas multienzimáticos <ul><li>Son asociaciones de enzimas que realizan funciones complementarias, actuando de modo secuencial , catalizando reacciones consecutivas: el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente. </li></ul><ul><li>La eficacia de la reacción aumenta, al favorecer el encuentro del enzima y el sustrato. </li></ul><ul><li>Existen dos niveles de asociación : </li></ul><ul><ul><li>Complejos multienzimáticos : existe unión covalente entre las enzimas. Generalmente estas enzimas no funcionan fuera del complejo. Ej: sintetasa de ácidos grasos de levadura (7 enzimas) </li></ul></ul><ul><ul><li>Asociación a membranas . Ej: cadena respiratoria en la membrana mitocondrial interna. </li></ul></ul>
  61. 61. ENZIMAS Sistemas multienzimáticos Púlsame

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