ENZIMAS

             Propiedades de la acción enzimática

• EFICACIA DE LA CATÁLISIS
• ESPECIFICIDAD
       – Absoluta o ...
ENZIMAS: CLASIFICACIÓN
• Nomenclatura histórica:
      SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO -asa: glucoquinasa
      SUSTRATO + S...
ENZIMAS: MECANISMO DE ACTUACIÓN




   ETAPAS EN LA ACCIÓN ENZIMÁTICA:
       1) Formación de complejo E-S (enzima-sustrat...
ENZIMAS: MECANISMO DE ACTUACIÓN-II




                LISOZIMA: mecanismo de actuación
ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

1) Moduladores ambientales: pH, T, fuerza iónica                        ...
ALOSTERISMO
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

                               Inhibición irreversible




         Inhibición competitiva         ...
CAMBIOS CONFORMACIONALES
TRAS LA UNIÓN PROTEÍNA–SUSTRATO
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  1. 1. ENZIMAS Propiedades de la acción enzimática • EFICACIA DE LA CATÁLISIS • ESPECIFICIDAD – Absoluta o de sustrato Estereoespecificidad – Relativa o de reacción • REGULACIÓN { De grupo De clase o de enlace – De la cantidad de enzima – De la actividad (modulación ambiental, activadores e inhibidores, cocatalizadores, isoenzimas,...) • REVERSIBILIDAD
  2. 2. ENZIMAS: CLASIFICACIÓN • Nomenclatura histórica: SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO -asa: glucoquinasa SUSTRATO + SUFIJO -asa: ureasa DONADOR + ACEPTOR + ACTIVIDAD + SUFIJO -asa: Ejemplo: oxalacetil-amino-transferasa • Nomenclatura IUB (1972): 6 grupos según la reacción catalizada: 1) OXIDORREDUCTASAS: reacciones REDOX Existen dos tipos esenciales: • Con transferencia de hidrógenos • Sin transferencia de hidrógenos 2) TRANSFERASAS: 3) HIDROLASAS: transferencia de grupos funcionales rotura de enlaces por medio de agua 4) LIASAS: rotura o formación de moléculas sin intervención del agua, por adición a dobles enlaces (C=C, C=O, C=N) 5) ISOMERASAS: cambio de posición de grupos dentro de la molécula 6) LIGASAS O SINTETASAS: Formación de enlaces con rotura de ATP
  3. 3. ENZIMAS: MECANISMO DE ACTUACIÓN ETAPAS EN LA ACCIÓN ENZIMÁTICA: 1) Formación de complejo E-S (enzima-sustrato 2) Activación del complejo 3) Transformación del complejo E-S en E-P (enzima-productos) 4) Liberación de los productos y la enzima FORMACIÓN DEL COMPLEJO E-S: FUNDAMENTOS DE LA FUNDAMENTO DE LA ESPECIFICIDAD ACCIÓN CATALÍTICA
  4. 4. ENZIMAS: MECANISMO DE ACTUACIÓN-II LISOZIMA: mecanismo de actuación
  5. 5. ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA
  6. 6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 1) Moduladores ambientales: pH, T, fuerza iónica Efecto del pH 2) Cocatalizadores: • Cofactores • Coenzimas • Grupos prostéticos 3) Activadores 4) Inhibidores { • Inhibición alostérica • Irreversibles • Inhibición no alostérica • Reversibles - Competitiva - No competitiva COFACTORES ION ENZIMAS Zn2+ Alcohol deshidrogenasa, carboxipeptidasa Mg2+, Mn2+ Fosfatasas, fosfotransferasas Fe2+, Fe3+ Citocromos, peroxidasa, catalasa, ferredoxina Cu2+ Citocromo-oxidasa K+ Piruvato kinasa Na+ ATP-asa de la membrana plasmática COENZIMAS ENTIDAD TRANSFERIDA COENZIMAS Protones o electrones (REDOX) NAD+, NADP, FMN, FAD, CoQ Aldehídos Pirofosfato de tiamina (vitamina B1) Grupos acilo Coenzima A CO2 Biocitina Grupos amino Fosfato de piridoxal (vitamina B6) Grupos metilo, metileno, formilo Coenzimas tetrahidrofólicos (FH4)
  7. 7. ALOSTERISMO
  8. 8. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Inhibición irreversible Inhibición competitiva Inhibición no competitiva (EDTA) Cinética de la inhbición enzimática
  9. 9. CAMBIOS CONFORMACIONALES TRAS LA UNIÓN PROTEÍNA–SUSTRATO

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