ORLANDO PÉREZ DELGADO
BIÓLOGO
C.B.P 7442
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los aminoácidos en las células
vivientes es la de servir como
unidades monómeras a parti...
Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
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Los aminoácidos contienen grupos
funcionales amino y carboxilo. En
un alfa-aminoácido, ambos están
unidos al mismo átomo d...
L – alfa aminoácidos presentes en las
proteínas
Con cadenas laterales alifáticas
Glicina Gli (G)
Alanina Ala (A)
Valina Va...
Con cadenas laterales que tienen
grupo hidroxilo
Serina Ser (S)
Treonina Tre (T)
Tirosina Tir (Y)
Con cadenas laterales con
contienen grupos ácidos o sus
amidas
Ácido aspártico Asp (D)
Asparagina Asn (A)
Ácido
Glutámico
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Con cadenas laterales con
contienen anillos aromáticos
Hisitidina His (H)
Fenilalanina Fen (F)
Tirosina Tir (Y)
Triptófano...
Hidrófobos Hidrofílicos
Alanina Acido Aspártico Histidina
Fenilalanina Ácido glutámico Lisina
Isoleucina Arginina Serina
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La polimerización de los L-alfa-
aminoácidos por enlaces
peptídicos constituye el marco
estructural para las proteínas.
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SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS
PÉPTIDOS
La mutación del DNA que altera codones
puede producir la inserción de grupos
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Los antibióticos polipeptídicos elaborados
por hongos contienen aminoácidos D y L
así como otros no presentes en las
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La hormona liberadora de
tirotropina. Un polipéptido de
mamífero puede contener más
de un pépido con actividad
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HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS
FIBROSAS GLOBULARES
COLÁGENO
QUERATINA
ELASTINA
FIBROINA
ALBÚMINA
GLOBULINAS
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PRIMARIA
La estructura primaria de la cadena
polipeptídica de una proteína es el orden
en el cual los aminoácidos se unen ...
SECUNDARIA
La interconversión de estructuras
conformadas no implica la rotura de
uniones covalentes sino la rotura y
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COLÁGENO Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las
fuerzas de tracción.
En los tendones lo están en haces...
TERCIARIA
La mayoría de ellas adquieren
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complejas denominadas
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Durante el en...
CUATERNARIA En la estructura cuaternaria se consideran moléculas
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La albúmina es una proteína que se
encuentra en gran proporción en el
plasma sanguíneo, siendo la principal
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glicoproteinas que actuan como
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circulando en sangre, en las
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Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos
intestinal y digestivo.
Interviene en la respuesta inmune ...
Las proteínas chaperonas
son un conjunto de
proteínas presentes en
todas las células, muchas
de las cuales son proteínas
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La mioglobina es una proteína de los
músculos esquelético y cardiaco. Cuando
usted hace ejercicio, los músculos
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GRUPO HEM
Cuatro cadenas polipeptídicas
(globinas) a cada una de las
cuales se une un grupo
hemo, cuyo átomo de hierro es
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El bióxido de carbono
generado en los tejidos
periféricos se combina con
el agua para formar ácido
carbónico el cual se di...
METALOHEMOGLOBINA
CARBOXIHEMOGLOBINA
OXIHEMOGLOBINA
CARBAMINOHEMOGLOBINA
En tanto que la mutación de ciertos
residuos críticos de la hemogIobina (como
las histidinas E7 o F8) tiene consecuencias
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Una HbA 1c elevada, que indica
control deficiente de la glucosa
sanguínea, puede guiar al médico en
la selección del trata...
Prión
Un prión es una proteína
patógena que tiene alterada su
estructura terciaria, teniendo un
incorrecto plegamiento.
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Proteinas

  1. 1. ORLANDO PÉREZ DELGADO BIÓLOGO C.B.P 7442
  2. 2. Una de las múltiples funciones de los aminoácidos en las células vivientes es la de servir como unidades monómeras a partir de las cuales se sinteticen cadenas polipeptídicas de proteínas. La mayoría de las proteínas contienen en proporciones diferentes, los mismos 20 L-alfa- aminoácidos.
  3. 3. Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) Metionina (Met) Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Son en número de 20, pero además se puede mencionar a la Selenocisteína y la Pirrolisina pero aún no clasificados
  4. 4. Los aminoácidos contienen grupos funcionales amino y carboxilo. En un alfa-aminoácido, ambos están unidos al mismo átomo de carbono. En las proteínas sólo existen L-alfa-aminoácidos Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o cero Estructura ionicamente correcta para un aminoácido a pH fisiológico o cerca de el (A). La estructura sin carga que se muestra en (B) no puede existir a ningún pH, pero es posible usarla por conveniencia cuando se describe la química de los aminoácidos.
  5. 5. L – alfa aminoácidos presentes en las proteínas Con cadenas laterales alifáticas Glicina Gli (G) Alanina Ala (A) Valina Val (V) Leucina Leu(L) Isoleucina Ile (I) Con cadenas laterales que contienen azufre Cisteína Cis (C) Metionina Met (M)
  6. 6. Con cadenas laterales que tienen grupo hidroxilo Serina Ser (S) Treonina Tre (T) Tirosina Tir (Y)
  7. 7. Con cadenas laterales con contienen grupos ácidos o sus amidas Ácido aspártico Asp (D) Asparagina Asn (A) Ácido Glutámico Glu (E) Glutamina Gln(Q) Con cadenas laterales con contienen grupos básicos Arginina Arg (R) Lisina Lis (K) Histidina His (H)
  8. 8. Con cadenas laterales con contienen anillos aromáticos Hisitidina His (H) Fenilalanina Fen (F) Tirosina Tir (Y) Triptófano Tri (W) Iminoácidos Prolina Pro (P)
  9. 9. Hidrófobos Hidrofílicos Alanina Acido Aspártico Histidina Fenilalanina Ácido glutámico Lisina Isoleucina Arginina Serina Metionina Asparagina Treonina Prolina Cisteína Tirosina Glicina Triptófano Glutamina Valina
  10. 10. La polimerización de los L-alfa- aminoácidos por enlaces peptídicos constituye el marco estructural para las proteínas. Las estructuras pepitídicas se escriben con el residuo amino-terminal (el residuo con un grupo de alfa amino libre) a la izquierda y con el residuo carboxilo terminal (el residuo con un grupo alfa carboxiIo libre) a la derecha. Este péptido tiene un solo grupo alfa amino libre y un solo grupo alfa carboxilo libre.
  11. 11. SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS PÉPTIDOS La mutación del DNA que altera codones puede producir la inserción de grupos aminoacilo inapropiados en un polipéptido o proteína. Las células animales, vegetales y bacterianas contienen diversos polipéptidos de peso molecular bajo (3 a 100 residuos aminoacilos) que tienen actividad fisiológica importante.
  12. 12. El glutatión, en el cual el glutamato amino-terminal está enlazado a la cisteína por un enlace alfa no peptidico, es requerido por varias enzimas. El glutatión y la enzima glutatión reductasa participan en la formación de los puentes disulfuro correctos de numerosas hormonas proteinicas y polipeptidicas así como también en el metabolismo de los xenobióticos El glutatión también beneficia al cuerpo para reparar el daño celular causado por la contaminación, el estrés y la fatiga.
  13. 13. Los antibióticos polipeptídicos elaborados por hongos contienen aminoácidos D y L así como otros no presentes en las proteinas. Ejemplos son la tirocidina y la gramicidina S, polipéptidos cícIicos que contienen n-fenilalanina y el aminoácido no proteinico ornitina. La bacitracina es el nombre de un antibiótico producido por una mezcla de polipéptidos cíclicos relacionados unos con los otros y producidos por cepas de la bacteria Bacillus subtilis.
  14. 14. La hormona liberadora de tirotropina. Un polipéptido de mamífero puede contener más de un pépido con actividad fisiológica potente. Dentro de la estructura primaria de la beta-lipotropina (hormona hipofisaria que estimula la liberación de ácidos grasos del tejido adiposo)
  15. 15. HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS FIBROSAS GLOBULARES COLÁGENO QUERATINA ELASTINA FIBROINA ALBÚMINA GLOBULINAS HISTONAS ENZIMAS Mucinas Anticoagulantes Glucoproteína A y B α Globulinas β Globulinas γ Globulinas GLUCOPROTEÍNAS FOSFOPROTEÍNAS LIPOPROTEÍNAS CROMOPROTEÍNAS Ovoalbúmina Seroalbúmina Lactoalbúmina Vitelinas Caseina Hemoglobinas Hemocioninas Citocromos HDL. LDL, VLDL
  16. 16. PRIMARIA La estructura primaria de la cadena polipeptídica de una proteína es el orden en el cual los aminoácidos se unen e incluye la ubicación de los enlaces bisulfuro.
  17. 17. SECUNDARIA La interconversión de estructuras conformadas no implica la rotura de uniones covalentes sino la rotura y restablecimiento de fuerzas no covalentes (puentes de hidrógeno, puentes salinos, interacciones hidrófobas) que estabilizan una conformaci6n dada.
  18. 18. COLÁGENO Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el TEJIDO ÓSEO adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.
  19. 19. TERCIARIA La mayoría de ellas adquieren formas tridimensionales complejas denominadas estructuras terciarias Durante el enrollamiento de la cadena peptídica, para dar origen a la estructura terciaria, los puentes de hidrógeno y la interacciones iónicas e hidrofóbicas entre una parte de la cadena y otra son las fuerzas que mantienen los pliegues en posición espacial correcta. La estructura terciaria describe la conformación definitiva y específica de la proteína.
  20. 20. CUATERNARIA En la estructura cuaternaria se consideran moléculas proteicas superiores a los 50 mil daltons en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros y tetrámeros. En algunos casos las cadenas aisladas son inactivas, pero en otros pueden cumplir la misma función que el complejo, aunque con diferente cinética.
  21. 21. La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hígado. La insulina es un polipéptido formado por 51 residuos de aminoácidos y fue la primera estructura primaria de proteína que se determinó y la primera proteína sintetizada.
  22. 22. Las inmunoglobulinas son glicoproteinas que actuan como anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de las membranas de los linfocitos B.
  23. 23. Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y digestivo. Interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a estos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero. Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antígenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa la placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo. Secretada principalmente en respuestas humorales primarias timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja afinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentes especialmente bacterianos.
  24. 24. Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, muchas de las cuales son proteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas.
  25. 25. La mioglobina es una proteína de los músculos esquelético y cardiaco. Cuando usted hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor. Bajo condiciones de escasez (por ejemplo, en el ejercicio extenuante), el oxigeno almacenado se libera para usarse en las mitocondrias musculares para la síntesis de ATP dependiente de oxígeno.
  26. 26. GRUPO HEM Cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. Los carbonos de los anillos pirrolicos y de los puentes de metileno son coplanares y el átomo de hierro (Fe2+) esta casi en el misma plano.
  27. 27. El bióxido de carbono generado en los tejidos periféricos se combina con el agua para formar ácido carbónico el cual se disocia en iones bicarbonato y protones. La hemoglobina desoxigenada actúa como un amortiguador al fijar protones y liberarlos en los pulmones.
  28. 28. METALOHEMOGLOBINA CARBOXIHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA CARBAMINOHEMOGLOBINA
  29. 29. En tanto que la mutación de ciertos residuos críticos de la hemogIobina (como las histidinas E7 o F8) tiene consecuencias graves, es posible que la mutación de muchos residuos superficiales, alejados del sitio de fijación del hem, no se traduzca en anormalidades clínicas. Las anemias comunes (reducciones en la cantidad de eritrocitos o de hemoglobina en la sangre) se deben al deterioro de la síntesis de hemoglobina (por ejemplo, en deficiencia de hierro; o a la producción alterada de eritrocitos (es el caso de la deficiencia de ácido fólico o vitamina B12.
  30. 30. Una HbA 1c elevada, que indica control deficiente de la glucosa sanguínea, puede guiar al médico en la selección del tratamiento apropiado (por ejemplo, un control más riguroso de la alimentación o una dosificación mayor de insulina). Cuando la glucosa sanguínea entra a los eritrocitos, la hemoglobina es glucosilada de manera no enzimática y su hidroxilo anomérico deriva los grupos amino presentes en los residuos lisil y en las terminales amino. La fracción de hemoglobina glucosilada, normalmente alrededor de 5%, es proporcional a la concentración de glucosa en la sangre. Por tanto, la medición de HbA1c proporciona información útil para el manejo de la diabetes sacarina.
  31. 31. Prión Un prión es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento. La definición científica dice que un prión es la forma alterada de una proteína celular funcional (PrP en mamíferos), que ha perdido su función normal, pero que ha adquirido la capacidad de transformar la forma normal en patológica. ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORMES INSOMNIO FAMILIAR FATAL

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