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Concepto de colágeno Fibras colágenas Es una proteína fibrosa insoluble que contiene grandes cantidades de una estructura ...
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TEJIDO CONECTIVO DENSO NO MODELADO   DERMIS  Composición química Características tintoriales Se caracterizan por el predom...
Características Estructurales Fibras de Colágeno Fibrillas Microfibrillas Características de las microfibrillas: Estriacio...
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La mayoría de las moléculas de colágeno  son sintetizadas por células del tejido  conjuntivo CONDROCITOS   Cartílago OSTEO...
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Colágeno I en Tejido Conjuntivo (Microscopio de Fuerza Atómica)
Degradación  de las fibras  colágenas Continuo proceso de degradación-resintetización Fragmentación inicial La acción de r...
Degradación adicional Enzimas Proteinasas Lisosómicas En células fagocíticas Degradación  de las fibras  colágenas
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El Escorbuto
Escorbuto Avitaminosis de vitamina C o ácido ascórbico  Formación de colágeno Producción de hormonas y tejidos  Cicatrizac...
¿Por qué se produce? La síntesis normal del colágeno depende de la hidroxilación correcta de la lisina y la prolina en el ...
Síntomas Encías   Membranas mucosas Dientes   Articulaciones y Uñas  Nariz   Ojos   Cicatrización Hematomas Alteraciones e...
De 10 a 25 mg. 3 veces/día Tratamiento Ácido ascórbico 100 mg. 3 a 5 veces/día hasta 4 gr. 100 mg./día.  En lactantes y  n...
<ul><li>Gracias por su atención… Esperamos haya sido de su agrado… </li></ul><ul><li>Crisbeth Ruiz </li></ul><ul><li>Elba ...
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Colágeno

  1. 1. <ul><li>Universidad Central De Venezuela </li></ul><ul><li>Facultad De Medicina </li></ul><ul><li>Escuela Luis Razetti </li></ul><ul><li>Sección N1 </li></ul><ul><li>Cátedra: Histología Y Embriología Normal. </li></ul><ul><li>Prof.: Dra. Margarita De Lima </li></ul>BIOSÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO Elaborado por: Crisbeth Ruiz Elba Sabbagh Caracas, 10 de noviembre de 2008
  2. 2. Concepto de colágeno Fibras colágenas Es una proteína fibrosa insoluble que contiene grandes cantidades de una estructura regular formando un cilindro largo. El colágeno se encuentra en todos los tejidos, sirviendo de armazón y sostén. Su importancia se corresponde con su elevado porcentaje (4% del hígado, 10% de los pulmones, 50% de cartílago y el 70% de la piel). Son las más abundantes de los tejidos conjuntivos y están constituidas por una proteína fibrilar: la colágena, denominada así porque se hidrata ante la cocción y se transforma en gelatina (cola). Se conocen también como “fibras blancas”, porque tienen ese color en estado fresco, sobre todo en órganos como tendones o aponeurosis, que están formados principalmente por este tipo de fibra.
  3. 3. Morfología Propiedades físicas Propiedades químicas Son largas y de forma cintada. En un corte transversal tienen forma elíptica. Se disponen en haces ondulados que forman espirales que varían en los tejidos. Su diámetro está entre 1-12 μm. Son birrefringentes y anisótropas. Aplicándoles luz polarizada aparecen dotadas de birrefringencia uniáxica positiva, lo que indica una orientación longitudinal de las fibrillas. El agua a temperatura de ebullición transforma las fibras colágenas en una masa viscosa que se convierte en gelatina. Los ácidos y los álcalis débiles las disuelven pues las tornan hidrófilas. Son digeridas por colagenasa y pepsina en solución ácida, pero resisten a la tripsina. Cuando se trata con sales de metales pesados, forman un producto insoluble.
  4. 4. TEJIDO CONECTIVO DENSO NO MODELADO  DERMIS Composición química Características tintoriales Se caracterizan por el predominio en su constitución de los aminoácidos: glicina, prolina, hidroxiprolina e hidroxilisina. Las fibras colágenas no son difíciles de reconocer en cortes histológicos. Con tinción H/E toman un color rosado, con los colorantes de anilina ácidos de Van Gieson se tornan rojas, con el azul de anilina de Mallory toman color azul y con el método tricrómico de Masson, color verde.
  5. 5. Características Estructurales Fibras de Colágeno Fibrillas Microfibrillas Características de las microfibrillas: Estriaciones transversales <ul><li>Constitución: Moléculas de colágeno y tropocolágeno. </li></ul><ul><li>Forma: Bastoncillo. </li></ul><ul><li>Dimensiones: Aprox. 280 ηm de longitud por 1,5 ηm de ancho. </li></ul><ul><li>De Periocidad Axial </li></ul>Instrumento de Observación: M/E con la polarización óptica y con la difracción por rayos X.
  6. 6. <ul><li>Molécula de colágeno </li></ul>Proceso Biosíntesis de las fibras colágenas Comprende acontecimientos que ocurren dentro y fuera del fibroblasto. Molécula precursora de colágeno Procolágeno constitutiva de las fibras colágenas La fibrilla Extracelular Origen Membrana Plasmática Finalidad: Prepara la molécula para su armado extracelular Postraduccional
  7. 7. Etapas de la Biosíntesis Hidroxilación de prolina y lisina Escisión de la secuencia de señal aminoterminal 1.- Síntesis de las cadenas del α colágeno en la forma de precursores largos con propéptidos globulares. 2.- En el RER: 3.- Adición de grupos sacáridos. 4.- Formación de la estructura globular en el extremo carboxiloterminal. 5.- Formación de triples hélices. 6.- Formación de enlaces de hidrógeno y disulfuro.
  8. 8. <ul><li>7.- Estabilización de la molécula Chaperona hsp47 </li></ul><ul><li>Molécula resultante Procolágeno </li></ul><ul><li>Moléculas de Procolágeno en el A. de Golgi (Proceso) </li></ul><ul><li>Fribilogénesis: </li></ul>Etapas de la Biosíntesis <ul><ul><li>Acontecimientos Extracelulares </li></ul></ul><ul><ul><li>Molécula de Colágeno Madura </li></ul></ul>Ordenadora de las fibrillas <ul><ul><li>Formación de las fibrillas </li></ul></ul><ul><li>de colágeno </li></ul><ul><ul><li>Medio extracelular Procolágeno </li></ul></ul><ul><ul><li>Intervención celular </li></ul></ul><ul><ul><li>Formación de enlaces cruzados entre las moléculas de colágeno. </li></ul></ul>
  9. 9. se asocia con con <ul><li>Fibrillas de COLÁGENO TIPO I </li></ul><ul><li>1.- Formación de centro fibrilar COLÁGENO V Y XI </li></ul><ul><li>2.- Depósito y polimerización de Colágeno TIPO I </li></ul><ul><li>3.- Adición de M. de Colágeno II y III </li></ul><ul><li>Colágenos V y XI: Reguladores de la fibrilogénesis </li></ul><ul><li>4.- Fibrillas tipo I C. Tipos XII y XIV. </li></ul><ul><li>- Función: Organización tridimensional Matriz Extracelular </li></ul>
  10. 10. La mayoría de las moléculas de colágeno son sintetizadas por células del tejido conjuntivo CONDROCITOS Cartílago OSTEOBLASTOS Huesos PERICITOS Vasos Sanguíneos C. EPITELIALES Moléculas de Colágeno de la M. Basal Inhibidores de la síntesis de Colágeno HORMONAS ESTOIDEAS Estimuladores TGF-β y el PDGF
  11. 11. Tipos de colágeno <ul><li>Tipo I: En la dermis, cartílago fibroso, hueso, cápsula de órganos, tendón y fascias, con funciones de resistencia a la tracción, soporte y protección. </li></ul><ul><li>Tipo II: En cartílago hialino y elástico, con funciones de resistencia a la presión y deslizamiento. </li></ul><ul><li>Tipo III: En la capa media de órganos tubulares y cavitarios como arterias y útero, en los órganos macizos como riñón, hígado, bazo y ganglios linfáticos, así como en endoneuro y músculo liso, con funciones de mantenimiento de la estructura de estos órganos y sustentación de las células. </li></ul><ul><li>Tipo IV: En láminas y membranas </li></ul><ul><li>basales, sin formar fibras ni </li></ul><ul><li>fibrillas y con funciones de </li></ul><ul><li>filtrado y soporte </li></ul>
  12. 12. Colágeno I en Tejido Conjuntivo (Microscopio de Fuerza Atómica)
  13. 13. Degradación de las fibras colágenas Continuo proceso de degradación-resintetización Fragmentación inicial La acción de radicales libres Desgaste mecánico La escisión proteinásica
  14. 14. Degradación adicional Enzimas Proteinasas Lisosómicas En células fagocíticas Degradación de las fibras colágenas
  15. 15. Degradación p roteolítica Degradación fagocítica Se da por dos medios Degradación de las fibras colágenas
  16. 16. Degradación p roteolítica Exterior de las células Metaloproteinasas de la matriz ( MMP : matrix metalloproteinases) <ul><li>Células del tejido conjuntivo: fibroblastos, condrocitos, monocitos, neutrófilos y macrófagos </li></ul><ul><li>Epiteliales: queratinocitos de la epidermis </li></ul><ul><li>- Cancerígenas: que las secretan a la matriz extracelular </li></ul>
  17. 17. Matrisilinas Degradación p roteolítica MMP Colagenasas Gelatinasas Estromalisinas Metaloelastasas macrofágicas MMP de membrana
  18. 18. No degradan formas helicoidales triples no desnaturalizadas de colágeno Degradación p roteolítica MMP Sí degradan colágeno desnutaralizado (gelatina) Inhibidores hísticos de las metaloproteinasas (TIMP: Tissue inhibitors of metalloproteinases) Inhiben las MMP
  19. 19. Acción de los macrófagos Degradación fagocítica Interior de la célula De los fibroblastos Matriz extracelular Fibrillas de colágeno
  20. 20. Algunas Colagenopatías Osteogénesis imperfecta o huesos de cristal: deficiencia en la elaboración de colágeno I que causa fragilidad ósea, dientes anormales, piel delgada, esclerótica azul y sordera progresiva. Es congénita y autosómica dominante.
  21. 21. Displasia de Kniest o D. Metatrópica Tipo II: es una deficiencia en la formación de fibras cartilaginosas por alteración en procolágeno II . Causa : enanismo, extremidades cortas, artropatía progresiva con escoliosis, rigidez articular, paladar hendido, alteraciones oculares y cartílagos con aspecto de “queso Gruyère”. Es autosómica dominante, puede ser mortal.
  22. 22. Síndrome de Ehlers-Danlos Tipo IV: conjunto de aprox. 10 desórdenes que se manifiestan por debilidad estructural del tejido conjuntivo. El Tipo IV produce hipermovilidad articular, piel delgada, hematomas. Mortal Síndrome de Alport: es causada por mutación en el gen que codifica el colágeno IV. Produce sordera, trastornos de la vista y hematuria por alteraciones renales.
  23. 23. El Escorbuto
  24. 24. Escorbuto Avitaminosis de vitamina C o ácido ascórbico Formación de colágeno Producción de hormonas y tejidos Cicatrización Requerimientos por día de vit. C 60 mg. Fuente natural principal de vit. C Cítricos El escorbuto no tratado es invariablemente mortal
  25. 25. ¿Por qué se produce? La síntesis normal del colágeno depende de la hidroxilación correcta de la lisina y la prolina en el RE, llevada a cabo por la lisil y prolil hidroxilasa, enzimas que necesitan el ácido ascórbico como coenzima para funcionar correctamente. La deficiencia de vit. C impide la correcta hidroxilación y, por lo tanto, la formación en triple hélice de las fibras de colágeno que mantienen la estructura de los tejidos.
  26. 26. Síntomas Encías Membranas mucosas Dientes Articulaciones y Uñas Nariz Ojos Cicatrización Hematomas Alteraciones emocionales Palidez Debilidad Piernas Cansancio Piel Irritabilidad Anemia Apetito
  27. 27. De 10 a 25 mg. 3 veces/día Tratamiento Ácido ascórbico 100 mg. 3 a 5 veces/día hasta 4 gr. 100 mg./día. En lactantes y niños pequeños Dieta rica en vit. En adultos
  28. 28. <ul><li>Gracias por su atención… Esperamos haya sido de su agrado… </li></ul><ul><li>Crisbeth Ruiz </li></ul><ul><li>Elba Sabbagh </li></ul>

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