Fisiologia  Sanguinea
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Fisiologia Sanguinea Presentation Transcript

  • 1. FISIOLOGÍA SANGUÍNEA María Rivera Ch. DSc.Laboratorio de Transporte de OxígenoDepartamento de Ciencias Fisiológicas Facultad de Ciencias y Filosofía UPCH
  • 2. ERITROCITO• Función Principal: – Transporte de hemoglobina.• Características: – Discos bicóncavos: • Se obtiene 25% > área de difusión • 8um. de diámetro y 2 æ de espesor. – Producidos por la médula ósea – Pierden su núcleo antes de pasar a circulación. (Pasan a través de células endoteliales de los capilares sinusoides). – Tiempo de vida media: 120 días (del total se destruyen 1% cada día)
  • 3. ERITROCITOValores normales:•En el hombre 5.4millones/µl•En la mujer 4.8millones/ µl•Transportan en total900 g. de Hb. De 12 a 16g/100ml.
  • 4. • Es anucleado. Propiedades del• Forma de esfera aplanada y bicóncava. Eritrocito• 7.8um de grosor.• Alta plasticidad• Pierde mitocondria, aparato de Golgi y ribosomas residuales a partir de los primeros días.• 95% de la proteína es hemoglobina• 5% son enzimas de sistemas energéticos.• Se hemolizan por daño mecánico, congelamiento, calor, detergentes, schock Hiposmótico. Se contraen en soluciones hiperosmóticas.
  • 5. Propiedades del Eritrocito•Posee sólo dos vías metabólicas decarbohidratos: •Energía para mantener la integridad celular ( glucosa-lactato ) •Previene la oxidación del hem mediante la vía del fosfogluconato (1mol de glucosa se oxida a CO2 y H2O, produce dos moles de trifosfopiridin nucleótido con alta capacidad reductora. Anormalidades en esta vía producirán anemia hemolítica
  • 6. • CONTROL ERITROPOYESIS – Eritropoyetina (EPO). (La EPO se sintetiza en la corteza renal en las células intersticiales o endoteliales de los capilares corticales, las que resultaron positivas para EPO mRNA). – Require también de Interleukina 1,2 y 3 entre otros factores
  • 7. ERITROPOYESIS• EVOLUCION DEL GLOBULO ROJO• Reticulocitos: Globulos rojos jóvenes (última etapa de maduración). Posee: – Retículo de sustancia cromática con RNA y mitocondrias, – Desaparece de la sangre en 24 horas – Constituyen el 1% de los globulos rojos en sangre.• En condiciones normales el bazo contiene entre 30-40 ml de eritrocitos maduros guardados como reserva disponible para casos de emergencia.• Tiempo de vida media: 120 días (dos días los pasa en el bazo).
  • 8. EVOLUCION DEL GLOBULO ROJO
  • 9. PRODUCCION DE EPO- ESTIMULOS• Disminución de la presión parcial de oxígeno del aire inspirado (Ej: viajar a la altura).• - Hipoventilación (Ej: en casos de colapso pulmonar, neumotorax, inhibición de los centros respiratorios, parálisis parcial de los musculos respiratorios).• - Difusión alveolo-capilar deficiente (Ej: neumonía)• - Apareo anormal de ventilación y flujo sanguíneo i.e. mala perfusión (Ej: enfisema)• - Hemorragia• - Hormonas androgénicas
  • 10. Intercambio de Oxígeno y Anhidrido Carbónico• Realizado por:- Difusión Pasiva: – Ley de Dalton: • PAtm= PO2+PN2+PH2O +PCO2 +P Otros gases – Ley de Henry: Volumen de un gas disuelto en líquido es proporcional a su P. parcial y coeficiente de solubilidad.
  • 11. Intercambio de Oxígeno y Anhidrido• Tipos de Respiración: Carbónico – Externa: Intercambio de O2, CO2 y el aire alveolar y sangre de capilares pulmonares. • El Volumen de intercambio gaseoso depende de: – Diferencia de presiones parciales de los gases – Area de superficie para el intercambio gaseoso – Distancia de difusión – Solubilidad y peso molecular de los gases – Interna: Intercambio de O2 entre arterias y células
  • 12. Transporte de Oxígeno y Anhidrido Carbónico• Características: – Participación principalmente de hemoglobina (Hb). • Cambios físicos y Químicos – Se transporta en dos formas: • Disuelto en plasma: O2 (1.5%); CO2 (7% aprox) • Unido a Hb: O2(98.5%); CO2 (23%) • Unidos a iones bicarbonatos: CO2 (70%)
  • 13. • Estructura. HEMOGLOBINA• Peso molecular: 68,000.• Su molécula, formada por dos componentes químicamente distintos: – metalo-porfirina llamada hem: • Núcleo prostético, – Proteína denominada globina. C/u PM: 16,000• 4 grupos hem por cada mol de Hb
  • 14. Síntesis de la hemoglobina.• 1. Formación del HEM• 2. Formación de ls cadenas polipeptídicas (en los ribosomas)
  • 15. • Formación del hem.Eventos:• En el eritroblasto: Descarboxilación del alfa -cetoglutarato (producto del metabolismo intermedio)• alfa-cetoglutarato+CoA+NAD+ = Succinil CoA+NADH+CO2+H+• Succinil CoA + glicina = delta aminolevulinato, porfobilinógeno,• 4 porfobilinógenos se unen de cabeza a cola para formar un tetrapirrol lineal,• Formación del uroporfirinógeno III. Porfobilinógeno se cicla, por pérdida del NH4-.
  • 16. Síntesis de la hemoglobina• Conversión en uroporfirinógeno I (isómero simétrico). Alterando las cadenas laterales, se forma el coproporfirinógeno III. Dos cadenas laterales de propionato se convierten a vinilo (CH=CH2) y forman la protoporfirina IX. La incorporación del fierro forma finalmente el hem.• Elementos Requeridos para la formacion del hem.• - Aminoacidos: para la síntesis de globina.• - Fe++: el 70% se encuentra en a hemoglobina. El resto se guarda en el higado, bazo y médula en la forma de hemosiderina y ferritina para su extracción cuando el organismo lo requiera. El Fe entra al eritrocito inmaduro transportado por una globulina transportadora (transferrina).• - Vitamina B12: se requiere para la síntesis de ADN. Sin la vitamina B12 la eritropoyesis se retarda
  • 17. Síntesis de la hemoglobina- Cobalto: forma parte de la molécula de vitamina B12.- Acido fólico: los derivados de la tetrahidrofolato soncoenzimas esenciales para la hemopoyesis. Se necesitaácido fólico para la síntesis de timidilato, precursor del ADN.- Piridoxina: para la formación del ácido delta-aminolevu-línico, precursor del hem. Su deficiencia produce anémiahipocrómica.Factores esenciales para el crecimiento y la divisióncelular.
  • 18. Tipos Hb:•Adultos: Hb A: 2 ß ; 2Alfa•Fetal:Hb F: 2 alfa; 2gamma•La estructura Hb Atridimensional de la HbA ha sido determinadapor Max Perutz pordifracción de rayos X(empezó en 1930 terminó1960). Hb Fetal
  • 19. Movimiento delHeme y la hélice Fdurante latransición Presione aquí para usar el programa
  • 20. Hb Oxigenada Hb deoxigenada
  • 21. Curva de Disociación de la Hemoglobina
  • 22. Presione para usar el programa
  • 23. Efectos de BPG y CO2 Presione aquí para usar el programa
  • 24. El efecto de Bohr Presione aquí para usar el programa
  • 25. Curvas dedisociación deMioglobina yHemoglobina Presione aquí para usar el programa