UNIVERSIDAD DE GUADALAJARACentro Universitario de la Costa
Estructura de péptidos y proteínas.
Definiciones de péptidosy proteínasLas proteínas son los compuestos orgánicos más comunesen la constitución de las células...
Forman parte de la estructura básica de los tejidos  (músculos, tendones, piel, uñas, etc.)Desempeñan funciones metabólica...
Un péptido seforma por launión de variosaminoácidos; launión de muchospéptidos originaa los grandespolipéptidos oproteínas...
La estructura de las proteínas es muy variada, igual que lasfunciones que realizan en las células.Las proteínas se caracte...
Niveles de organizaciónestructural de las proteínas La forma de una proteína se desarrolla a través de varios niveles de o...
Estructura primariaSu estructura es lineal. Tienen enlaces covalentes, que sonlos más fuertes y, según la manera en que es...
Estructura secundariaSe forma cuando una cadena polipeptídica se dobla paraformar una espiral o una hoja plegada. Su estru...
Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al...
Estructura cuaternariaAparece cuando se forman enlaces entre dos o máspolipéptidos y se encuentran entre los grupos R deam...
Péptidos y Proteínas deimportancia biológica•   glutatión•   hormona antidiurética,•   oxitocina,•   ghrelina,•   colecist...
glutatión El glutatión es una proteína pequeña, formada por tres aminoácidos: cisteína, ácido glutámico y glicina. Se encu...
colecistocininaProducida por la mucosa del yeyunoen respuesta a la presencia desustancias grasas.• Aumenta la contractilid...
hormona antidiuréticaEs un factor de gran importancia en la regulación delcontenido de agua del organismo.Hace que los riñ...
insulinaLa insulina interviene en el aprovechamiento metabólico de losnutrientes, sobre todo con el anabolismo de los carb...
glucagónEl glucagón es una hormona que eleva el nivel de glucosaen la sangre. El páncreas produce el glucagón y lo liberac...
oxitocinaLa oxitocina seproduce en laglándula pituitaria ysu secreción estáregulada por célulasdel hipotálamo cuyoimpulso ...
ghrelina• Es una hormona producida por las células P/D1 que  cubren el fondo del estómago humano, y su función es  estimul...
Clasificación delas proteínas            •Según su forma            •Solubilidad            •Composición            •Función
Según su formaFibrosas   Globulares
Fibrosas           • Queratina.           • Colágeno            • Elastina
Queratina.    Aminoácido cisteína
Colágeno                      Elastina•Resistencia al estiramiento        • Una gran                                      ...
Globulares  • Histonas.   • Albúminas.
Solubilidad •Solubles en soluciones acuosas   •Solubles por métodos de (Globulares)                      degradación (Fibr...
Solubles en soluciones acuosas• albúmina• globulinas• glutelinas• prolaminas• protaminas• histonas
Solubles por métodos dedegradación         • escleroproteínas
Composición• Simples  • Aminoácidos• Conjugadas  •   Glicoproteínas  •   Lipoproteínas  •   Nucleoproteínas  •   Metalopro...
Conjugadas
Función  Las proteínas tienen una función defensiva    • mucinas    • fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación...
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras  •   Hemoglobina  •   proteínas plasmáticas  •   hormonas
• Las proteínas cuya función es enzimática• Proteínas funcionan como amortiguadores
Las proteínas realizanfunciones de transporte  • hemoglobina y la mioglobina
Función de reserva  •   lactoalbúmina  •   ovoalbúmina  •   hordeina  •   gliadina
DESNATURALIZACÓN    PROTEICA
DEFINICIÓNEn bioquímica, la desnaturalización es un cambioestructural de las proteínas o ácidos nucleicos, dondepierden su...
Si la forma de la proteína es   alterada por algún factor   externo (por ejemplo,   aplicándole calor, ácidos o   álcalis)...
•    La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función    biológica cuando están desnaturalizadas, ejemplo:
las enzimas pierden su actividad catalítica,porque los sustratos no pueden unirse más alsitio activo, y porque los residuo...
RENATURALIZACIÓNDE LAS PROTEINAS
La renaturalización es hacer  que proteínas que han  perdido su estructura  cuaternaria, por medio de  detergentes como el...
Muchas proteínas son incapaces por sí solas de alcanzar su conformación nativa. Las chaperoninas son unos complejos protei...
en comparación con los lípidos o los azúcares, las proteínas presentan una notable complejidad.
En 1953 Frederick Sanger determinó la secuencia de los  aminoácidos componentes de la insulina.Se lograron luego las prime...
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• El principio de autoplegamiento de las proteínas descrito  por el equipo de Christian Anfinsen, y los experimentos  subs...
• El plegamiento no es en muchas ocasiones  espontáneo, sino que requiere de la interacción entre  proteínas ya existentes...
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Péptidos y proteínas

  1. 1. UNIVERSIDAD DE GUADALAJARACentro Universitario de la Costa
  2. 2. Estructura de péptidos y proteínas.
  3. 3. Definiciones de péptidosy proteínasLas proteínas son los compuestos orgánicos más comunesen la constitución de las células.Son los materiales que desempeñan un mayor numero defunciones en las células de todos los seres vivos.
  4. 4. Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.)Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.).
  5. 5. Un péptido seforma por launión de variosaminoácidos; launión de muchospéptidos originaa los grandespolipéptidos oproteínas.Éstos son polímeroscomplejosgrandes, formadosporcarbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógenoy, en menorcantidad, azufre.
  6. 6. La estructura de las proteínas es muy variada, igual que lasfunciones que realizan en las células.Las proteínas se caracterizan por estar formadas poraminoácidos, de tal manera que éstos constituyen suunidad estructural y, dependiendo de la cantidad deaminoácidos que se unan, será la variedad de proteínasque se formen. Grupo amino H3N+ CH COO Grupo ácido R
  7. 7. Niveles de organizaciónestructural de las proteínas La forma de una proteína se desarrolla a través de varios niveles de organización. La función de la proteína tiene que ver con la forma estructural de la misma. Estas estructuras se forman gracias a los enlaces disulfuro
  8. 8. Estructura primariaSu estructura es lineal. Tienen enlaces covalentes, que sonlos más fuertes y, según la manera en que esténacomodados los aminoácidos, dependerán los niveles de laestructura de las proteínas. Colágeno de la piel y la queratina del pelo
  9. 9. Estructura secundariaSe forma cuando una cadena polipeptídica se dobla paraformar una espiral o una hoja plegada. Su estructura semantiene por enlaces hidrógeno, presentes entre losgrupos amino y carboxilo.Las proteínas de la seda y la lana
  10. 10. Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.Esta conformaciónglobular facilitala solubilidad enagua y así realizarfuncionesde transporte, enzimáticas, hormonales, etc. La miogiobina (en el músculo) y la albúmina (del huevo)
  11. 11. Estructura cuaternariaAparece cuando se forman enlaces entre dos o máspolipéptidos y se encuentran entre los grupos R deaminoácidos en las estructuras primarias. Este tipo deestructuras son mínimas. La hemoglobina de la sangre
  12. 12. Péptidos y Proteínas deimportancia biológica• glutatión• hormona antidiurética,• oxitocina,• ghrelina,• colecistocinina,• insulina• glucagón,• hemoglobina• colágeno• albúmina.
  13. 13. glutatión El glutatión es una proteína pequeña, formada por tres aminoácidos: cisteína, ácido glutámico y glicina. Se encuentra en el citoplasma y su principal función es el desecho de desperdicio de la célula.
  14. 14. colecistocininaProducida por la mucosa del yeyunoen respuesta a la presencia desustancias grasas.• Aumenta la contractilidad de la vesícula biliar, expulsando bilis que emulsifica las grasas para que puedan digerirse y absorberse.• Inhibe la motilidad del estomago• Vacía la vesícula biliar.
  15. 15. hormona antidiuréticaEs un factor de gran importancia en la regulación delcontenido de agua del organismo.Hace que los riñones conserven agua mediante laconcentración de orina y la reducción de suvolumen, estimulando la reabsorción de agua.Son hormonas péptidas producidas en el hipotálamo
  16. 16. insulinaLa insulina interviene en el aprovechamiento metabólico de losnutrientes, sobre todo con el anabolismo de los carbohidratos.Su déficit provoca la diabetes mellitus y su exceso provocahiperinsulinismo con hipoglucemia.
  17. 17. glucagónEl glucagón es una hormona que eleva el nivel de glucosaen la sangre. El páncreas produce el glucagón y lo liberacuando el cuerpo necesita más azúcar en la sangre paraenviar a las células
  18. 18. oxitocinaLa oxitocina seproduce en laglándula pituitaria ysu secreción estáregulada por célulasdel hipotálamo cuyoimpulso nervioso sepropaga por el axónhasta las terminalesnerviosaspituitarias.
  19. 19. ghrelina• Es una hormona producida por las células P/D1 que cubren el fondo del estómago humano, y su función es estimular el apetito.
  20. 20. Clasificación delas proteínas •Según su forma •Solubilidad •Composición •Función
  21. 21. Según su formaFibrosas Globulares
  22. 22. Fibrosas • Queratina. • Colágeno • Elastina
  23. 23. Queratina. Aminoácido cisteína
  24. 24. Colágeno Elastina•Resistencia al estiramiento • Una gran elasticidad•Posee una estructurasecundaria compuesta por trescadenas trenzadas.
  25. 25. Globulares • Histonas. • Albúminas.
  26. 26. Solubilidad •Solubles en soluciones acuosas •Solubles por métodos de (Globulares) degradación (Fibrosas)
  27. 27. Solubles en soluciones acuosas• albúmina• globulinas• glutelinas• prolaminas• protaminas• histonas
  28. 28. Solubles por métodos dedegradación • escleroproteínas
  29. 29. Composición• Simples • Aminoácidos• Conjugadas • Glicoproteínas • Lipoproteínas • Nucleoproteínas • Metaloproteínas
  30. 30. Conjugadas
  31. 31. Función Las proteínas tienen una función defensiva • mucinas • fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos • Las inmunoglobulinas
  32. 32. Las proteínas tienen otras funciones reguladoras • Hemoglobina • proteínas plasmáticas • hormonas
  33. 33. • Las proteínas cuya función es enzimática• Proteínas funcionan como amortiguadores
  34. 34. Las proteínas realizanfunciones de transporte • hemoglobina y la mioglobina
  35. 35. Función de reserva • lactoalbúmina • ovoalbúmina • hordeina • gliadina
  36. 36. DESNATURALIZACÓN PROTEICA
  37. 37. DEFINICIÓNEn bioquímica, la desnaturalización es un cambioestructural de las proteínas o ácidos nucleicos, dondepierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimofuncionamiento. y a veces también cambian suspropiedades físico-químicas.
  38. 38. Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización.
  39. 39. • La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, ejemplo:
  40. 40. las enzimas pierden su actividad catalítica,porque los sustratos no pueden unirse más alsitio activo, y porque los residuos delaminoácido implicados en la estabilización delos sustratos no están posicionados parahacerlo.
  41. 41. RENATURALIZACIÓNDE LAS PROTEINAS
  42. 42. La renaturalización es hacer que proteínas que han perdido su estructura cuaternaria, por medio de detergentes como el SDS u otros agentes desnaturalizantes, recuperen su conformación tridimensional.
  43. 43. Muchas proteínas son incapaces por sí solas de alcanzar su conformación nativa. Las chaperoninas son unos complejos proteicos que facilitan el plegamiento adecuado de aquéllas.
  44. 44. en comparación con los lípidos o los azúcares, las proteínas presentan una notable complejidad.
  45. 45. En 1953 Frederick Sanger determinó la secuencia de los aminoácidos componentes de la insulina.Se lograron luego las primeras síntesis de péptidos de interés biológico, las hormonas oxitocina y vasopresina.
  46. 46. Se realizaron también las primeras hipótesis sobre los tipos de estructuras que las proteínas pueden adoptar en solución (hélice a, lámina ,B y otras).
  47. 47. • El principio de autoplegamiento de las proteínas descrito por el equipo de Christian Anfinsen, y los experimentos subsiguientes que demostraron su validez, provocaron una revolución en biología molecular y crearon el nuevo campo que ha dado en llamarse del plegamiento de proteínas.
  48. 48. • El plegamiento no es en muchas ocasiones espontáneo, sino que requiere de la interacción entre proteínas ya existentes y de consumo de energía, de ATP. A esas acompañantes moleculares se las llamó "chaperonas moleculares".

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