PROTEÍNAS <ul><li>Funciones: </li></ul><ul><li>Estructurales </li></ul><ul><li>Transporte </li></ul><ul><li>Trabajo Mecáni...
PROTEÍNAS <ul><li>En las proteínas, los aminoácidos sucesivos están unidos de modo covalente entre sí a través del grupo  ...
 
PROTEÍNAS <ul><li>Cada proteína adopta una estructura espacial única, que se conoce como estructura nativa, y que está dir...
 
<ul><li>ESRUCTURA  </li></ul><ul><li>PRIMARIA </li></ul><ul><li>Nos indica el orden en el que están unidos los aminoácidos...
  ESTRUCTURA    SECUNDARIA <ul><li>Nos define las disposiciones regionales y con elementos de simetría que nos podemos enc...
ESTRUCTURA    SECUNDARIA <ul><li>En la naturaleza se observan 3 estructuras secundarias u orientaciones principales: Helic...
HELICOIDEAL
La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de...
 
<ul><li>b -laminar  es una estructura en forma de  zig-zag , forzada por la rigidez del enlace peptídico Se estabiliza cre...
LAMINAR <ul><li>Posibles disposiciones, la paralela, en la que las diferentes cadenas tienen el extremo amino y carboxilo ...
ESTRUCTURA  TERCIARIA <ul><li>Define el conjunto de todas las interacciones tales como puentes de hidrógeno, enlaces disul...
 
ESTRUCTURA  CUATERNARIA <ul><li>Define las interacciones entre varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína. </l...
ESTRUCTURA CUATERNARIA
PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD <ul><li>Fuerzas de atracción ion a ion  entre las cadenas laterales que tienen grupos ió...
PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD <ul><li>Puentes de H de los enlaces peptídicos  que ocurren en las regiones helicoidales...
PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD <ul><li>Puente disulfuro  es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH)...
PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD <ul><li>Interacciones hidrofóbicas  entre las cadenas laterales apolares de los residuos...
OLIGÓMEROS <ul><li>La hemoproteína mioglobina está presente en el tejido muscular, donde fija y almacena O 2  cuando la co...
OLIGÓMEROS <ul><li>La hemoglobina otra importante hemoproteína, está presente en los eritrocitos y en ellos fija el O 2 , ...
Próxima SlideShare
Cargando en...5
×

Proteínas resumen

13,453

Published on

Nivel estructural, funciones y clasificación de proteinas

2 comentarios
0 Me gusta
Estadísticas
Notas
  • Be the first to like this

Sin descargas
reproducciones
reproducciones totales
13,453
En SlideShare
0
De insertados
0
Número de insertados
0
Acciones
Compartido
0
Descargas
87
Comentarios
2
Me gusta
0
Insertados 0
No embeds

No notes for slide

Proteínas resumen

  1. 1. PROTEÍNAS <ul><li>Funciones: </li></ul><ul><li>Estructurales </li></ul><ul><li>Transporte </li></ul><ul><li>Trabajo Mecánico </li></ul><ul><li>Defensiva </li></ul><ul><li>Energética </li></ul>
  2. 2. PROTEÍNAS <ul><li>En las proteínas, los aminoácidos sucesivos están unidos de modo covalente entre sí a través del grupo α - carboxilo de un aminoácido y el grupo α -amino del siguiente. El enlace amídico resultante se llama Enlace Peptídico. </li></ul>
  3. 4. PROTEÍNAS <ul><li>Cada proteína adopta una estructura espacial única, que se conoce como estructura nativa, y que está directamente relacionada con la función biológica </li></ul><ul><li>El estudio estructural se realiza estableciendo 4 niveles: </li></ul>
  4. 6. <ul><li>ESRUCTURA </li></ul><ul><li>PRIMARIA </li></ul><ul><li>Nos indica el orden en el que están unidos los aminoácidos en la cadena polipeptídica. </li></ul><ul><li>Es la secuencia de aminoácidos. </li></ul>
  5. 7. ESTRUCTURA SECUNDARIA <ul><li>Nos define las disposiciones regionales y con elementos de simetría que nos podemos encontrar en determinadas regiones en las cadenas polipeptídicas . </li></ul>
  6. 8. ESTRUCTURA SECUNDARIA <ul><li>En la naturaleza se observan 3 estructuras secundarias u orientaciones principales: Helicoideal, Láminar (o hoja plegada) y Aleatoria. </li></ul>
  7. 9. HELICOIDEAL
  8. 10. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral
  9. 12. <ul><li>b -laminar es una estructura en forma de zig-zag , forzada por la rigidez del enlace peptídico Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.  </li></ul>
  10. 13. LAMINAR <ul><li>Posibles disposiciones, la paralela, en la que las diferentes cadenas tienen el extremo amino y carboxilo del mismo lado, y antiparalela, con el grupo amino y carboxilo contrapuestos. Esta última, la antiparalela es más frecuente. </li></ul><ul><li>Paralela Antiparalela </li></ul>
  11. 14. ESTRUCTURA TERCIARIA <ul><li>Define el conjunto de todas las interacciones tales como puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro, que rigen el plegamiento de la cadena completa en el espacio, y engloba todas las estructuras secundarias que pueden existir en distintas zonas de la molécula. </li></ul>
  12. 16. ESTRUCTURA CUATERNARIA <ul><li>Define las interacciones entre varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína. </li></ul><ul><li>+ = </li></ul>
  13. 17. ESTRUCTURA CUATERNARIA
  14. 18. PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD <ul><li>Fuerzas de atracción ion a ion entre las cadenas laterales que tienen grupos iónicos con cargas opuestas como las que entre la lisina(+)/ácido glutámico(-) o arginina(+)/ácido aspártico(-). </li></ul>
  15. 19. PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD <ul><li>Puentes de H de los enlaces peptídicos que ocurren en las regiones helicoidales y laminares. </li></ul><ul><li>Los aácidos con cadenas laterales que contienen átomos de hidrógeno unidos a átomos de oxígeno o nitrógeno, como los grupos alcohol de la serina y treonina </li></ul>
  16. 20. PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD <ul><li>Puente disulfuro es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH), cada uno de ellos perteneciente a un residuo de cisteína </li></ul>
  17. 21. PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD <ul><li>Interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales apolares de los residuos de la leucina, valina, isoleucina, alanina, fenilalanina y otros aminoácidos no polares, sobre todo los del núcleo interior de la molécula. </li></ul>
  18. 22. OLIGÓMEROS <ul><li>La hemoproteína mioglobina está presente en el tejido muscular, donde fija y almacena O 2 cuando la concentración del O es alta y lo libera cuando las células así lo requieren. </li></ul><ul><li>La mioglobina consiste en una sola cadena polipeptídica asociada con un un grupo prostético hemo, presenta 8 segmentos helicoidales. </li></ul>
  19. 23. OLIGÓMEROS <ul><li>La hemoglobina otra importante hemoproteína, está presente en los eritrocitos y en ellos fija el O 2 , transportándolo por todo el cuerpo y liberándolo en los tejidos que lo necesitan. </li></ul><ul><li>La hemoglobina está formada por 4 cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales se asocia con un grupo heme, 2 cadenas α y 2 cadenas β , de modo que forman el tetrámero α 2 β 2 . </li></ul>
  1. ¿Le ha llamado la atención una diapositiva en particular?

    Recortar diapositivas es una manera útil de recopilar información importante para consultarla más tarde.

×