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Proteínas resumen

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Nivel estructural, funciones y clasificación de proteinas

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Proteínas resumen Presentation Transcript

  • 1. PROTEÍNAS
    • Funciones:
    • Estructurales
    • Transporte
    • Trabajo Mecánico
    • Defensiva
    • Energética
  • 2. PROTEÍNAS
    • En las proteínas, los aminoácidos sucesivos están unidos de modo covalente entre sí a través del grupo α - carboxilo de un aminoácido y el grupo α -amino del siguiente. El enlace amídico resultante se llama Enlace Peptídico.
  • 3.  
  • 4. PROTEÍNAS
    • Cada proteína adopta una estructura espacial única, que se conoce como estructura nativa, y que está directamente relacionada con la función biológica
    • El estudio estructural se realiza estableciendo 4 niveles:
  • 5.  
  • 6.
    • ESRUCTURA
    • PRIMARIA
    • Nos indica el orden en el que están unidos los aminoácidos en la cadena polipeptídica.
    • Es la secuencia de aminoácidos.
  • 7. ESTRUCTURA SECUNDARIA
    • Nos define las disposiciones regionales y con elementos de simetría que nos podemos encontrar en determinadas regiones en las cadenas polipeptídicas .
  • 8. ESTRUCTURA SECUNDARIA
    • En la naturaleza se observan 3 estructuras secundarias u orientaciones principales: Helicoideal, Láminar (o hoja plegada) y Aleatoria.
  • 9. HELICOIDEAL
  • 10. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral
  • 11.  
  • 12.
    • b -laminar es una estructura en forma de zig-zag , forzada por la rigidez del enlace peptídico Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada. 
  • 13. LAMINAR
    • Posibles disposiciones, la paralela, en la que las diferentes cadenas tienen el extremo amino y carboxilo del mismo lado, y antiparalela, con el grupo amino y carboxilo contrapuestos. Esta última, la antiparalela es más frecuente.
    • Paralela Antiparalela
  • 14. ESTRUCTURA TERCIARIA
    • Define el conjunto de todas las interacciones tales como puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro, que rigen el plegamiento de la cadena completa en el espacio, y engloba todas las estructuras secundarias que pueden existir en distintas zonas de la molécula.
  • 15.  
  • 16. ESTRUCTURA CUATERNARIA
    • Define las interacciones entre varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína.
    • + =
  • 17. ESTRUCTURA CUATERNARIA
  • 18. PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD
    • Fuerzas de atracción ion a ion entre las cadenas laterales que tienen grupos iónicos con cargas opuestas como las que entre la lisina(+)/ácido glutámico(-) o arginina(+)/ácido aspártico(-).
  • 19. PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD
    • Puentes de H de los enlaces peptídicos que ocurren en las regiones helicoidales y laminares.
    • Los aácidos con cadenas laterales que contienen átomos de hidrógeno unidos a átomos de oxígeno o nitrógeno, como los grupos alcohol de la serina y treonina
  • 20. PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD
    • Puente disulfuro es un enlace covalente formado por dos grupos sulfidrilo (-SH), cada uno de ellos perteneciente a un residuo de cisteína
  • 21. PROTEÍNAS GLOBULARES: ESTABILIDAD
    • Interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales apolares de los residuos de la leucina, valina, isoleucina, alanina, fenilalanina y otros aminoácidos no polares, sobre todo los del núcleo interior de la molécula.
  • 22. OLIGÓMEROS
    • La hemoproteína mioglobina está presente en el tejido muscular, donde fija y almacena O 2 cuando la concentración del O es alta y lo libera cuando las células así lo requieren.
    • La mioglobina consiste en una sola cadena polipeptídica asociada con un un grupo prostético hemo, presenta 8 segmentos helicoidales.
  • 23. OLIGÓMEROS
    • La hemoglobina otra importante hemoproteína, está presente en los eritrocitos y en ellos fija el O 2 , transportándolo por todo el cuerpo y liberándolo en los tejidos que lo necesitan.
    • La hemoglobina está formada por 4 cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales se asocia con un grupo heme, 2 cadenas α y 2 cadenas β , de modo que forman el tetrámero α 2 β 2 .