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Funciones del Colágeno
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Forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción.

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Tipos de colágeno
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Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en
la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córne...
 Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo

laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis
de la piel y ...
• Pigmento que da color a la sangre, contenido en
los hematíes de todos los vertebrados y disuelto en
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• La hemoglobina es una proteína de estructura
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(globinas) a cada una de las cuales se une un
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• La orientación de las cadenas polipeptídicas puede ser
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• La Estructura cuaternaria modula las actividades biológicas
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• Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha
unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los
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Colágeno & hemoglobina

  1. 1.  Es una proteína que forma fibras (fibras colágenas).  Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares.  Es el componente más abundante de la piel y de los huesos.  Cubren un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.
  2. 2.  La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas alfa, unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno.  Estas cadenas son ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, fundamentales para la formación de la superhélice.
  3. 3.  La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno.  La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina.
  4. 4.  Tres de estas cadenas alfa se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno.  Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira.
  5. 5.  La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa.  Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo la lisina), llamados entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno.
  6. 6.  En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras.  Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis.
  7. 7.  Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales.  En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi.* *estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.
  8. 8.  Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.  La formación de fibrillas está dirigida por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.
  9. 9. Funciones del Colágeno  Forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción.  En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.  Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular.   Distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.
  10. 10. Tipos de colágeno  Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.  Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
  11. 11.  Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.  Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.
  12. 12. • Pigmento que da color a la sangre, contenido en los hematíes de todos los vertebrados y disuelto en el plasma sanguíneo de algunos invertebrados. • Se oxida fácilmente en contacto con el aire, ya atmosférico, ya disuelto en agua, y se reduce luego para proporcionar a las células el oxígeno que necesitan para su respiración. • La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. Es una proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem.
  13. 13. • La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. • Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
  14. 14. • La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hem, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. • El grupo hem está formado por: – Unión del succinil-CoA (ciclo de Krebs) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol. – Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX. – La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
  15. 15. • Las moléculas de hemoglobina se forman por combinación de dos subunidades de una cadena peptídica llamada a y dos de b donde las cadenas polipeptídicas están constituidas por eslabones de Aminoácidos (AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena a y 146 la cadena b. • Todo ser humano es capaz de sintetizar (genéticamente) e introducir en la hemoglobina cuatro cadenas polipéptidas designadas a, b, g y d. • Con escasas excepciones las moléculas de HB se forman por la combinación de dos cadenas a con dos g o d.
  16. 16. • La orientación de las cadenas polipeptídicas puede ser completamente extendida, por lo que se clasifican como: – Alfahélice. – Hoja plegada. – Al azar. • Existen dos aminoácidos que pertenezcan a la cadena polipeptídica que pueden interrumpir la orientación helicoidal: – Presencia de prolina la cual provoca una torsión de la cadena. – La presencia de fuerzas electrostáticas localizadas de repulsión debido a un conjunto de grupos –R cargados positivamente (lisina y argina), o negativamente (ac- glutámico y aspártico).
  17. 17. • Los grupos Hem, están localizados en unas oquedades cercanas al exterior de la molécula, uno en cada subunidad. • Cada grupo hem se encuentra enterrado parcialmente rodeado por grupos -R Hidrofóbicos. Este se halla unido a la cadena polipeptídica mediante un enlace coordinado del átomo de Fe con la HIS (histidina), mientras el otro enlace de coordinación del Fe se halla disponible para el transporte del oxigeno. • Existe una gran cantidad de residuos hidrofílicos en la superficie de la cadena, pero el centro de la a - hélice es especialmente hidrofóbico. • Por último en la estructura de la HB no hay enlaces de tipo S-S, ya que los residuos Cys (cistina), no son comunes en la cadena a aunque en la b si hay; pero no es posible que se establezcan este tipo de enlaces entre las cadenas a y b de las globinas. • Cada cadena a está en contacto con las cadenas b , sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas a o entre las dos cadenas b entre sí.
  18. 18. • La Estructura cuaternaria modula las actividades biológicas de las proteínas. • La proteína íntegra al realizar la catálisis propia, admite una regulación en su actividad es decir puede frenarse o acelerarse, en respuesta a metabolitos concretos que pueden ser el propio sustrato o distintos moduladores alostericos. • La unidad funcional de la HB es un tetramero que consta de dos clases de cadenas polipeptídicas. • La hemoglobina está clasificada dentro del grupo de las proteínas conjugadas ya que además de tener o poseer aminoácidos contiene una proporción significativa del grupo prostético hem.
  19. 19. • Cuando se produce la oxigenación de la desoxihemoglobina, no hay variación alguna de la estructura terciaria; pero cuando se une el O2 a los grupos hemo de esta, las subunidades a , b que permanecen rígidas, cambian ligeramente de posición, aproximándose entre sí lo que presenta un cambio de la estructura cuaternaria. • La estructura cuaternaria de la desoxiHB se denomina forma T tensa o tirante; la oxiHB forma R relajado. • El átomo de hierro arrastra con él la histidina proximal cuando se introduce en el plano de la porfirina. Esta estructura cuaternaria le confiere propiedades adicionales extraordinarias que la adaptan a sus papeles biológicos únicos y permiten una regulación precisa de sus propiedades. • • Las fuerzas que mantienen unidas las cadenas peptídicas para dar una estructura cuaternaria suelen ser de tipo fisicoquímico (asociación hidrofóbica), y el ensamblaje de monómeros se realiza expontáneamente, ocurre así la ordenación cuaternaria adoptada.
  20. 20. • Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. • Hemoglobina A2: Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. • Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. • Hemoglobina F: Hemoglobina fetal, formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.
  21. 21. • Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2). • Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico. Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe.
  22. 22. • Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). • Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. • Hemoglobina glucosilada: se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.

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