1. LAS PROTEÍNAS.

4. LAS PROTEÍNAS
•Son el principal componentes de los seres vivos
(50% del peso seco).
•Son biomoléculas constituidas por C, H, O y N y en
menos proporción S, Fe, P y Mg.
•Son polímeros de aminoácidos. El orden de estos
aminoácidos viene determinado por el ADN.
•Tienen una estructura espacial característica.

5. Clasificación.
proteínas
Holoproteínas
(sólo aminoácidos)
fibrosas Globulares
Heteroproteínas
(aminoácidos y otros)
Cromoproteínas Glucoproteínas

6. LAS PROTEÍNAS

7. LAS PROTEÍNAS
FUNCIONES

8. LAS PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS

11. Propiedades de los aminoácidos.
• Actividad óptica.
• Esteroisomería.
• Carácter anfótero (actúan como tampones)

12. LAS PROTEÍNAS
ESTEROISOMERÍA

13. LAS PROTEÍNAS
CARÁCTER ANFÓTERO

14. 18/03/2022
14
EJEMPLO DE LA SERINA
• Este carácter anfótero explica cómo las proteínas
neutralizan los cambios de pH

15. LAS PROTEÍNAS
CARÁCTER ANFÓTERO

16. LAS PROTEÍNAS
CARÁCTER ANFÓTERO
Los aminoácidos que poseen en sus cadenas
laterales grupos amino o carboxilos, que también
se ionizan, a pH neutro presentan carga.

17. Electroforesis

18. LAS PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN Aa

19. LAS PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN Aa

20. LAS PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN Aa

21. LAS PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN Aa

22. LAS PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN Aa

23. LAS PROTEÍNAS
enlace peptídico

24. LAS PROTEÍNAS
péptidos

25. LAS PROTEÍNAS
enlace peptídico

26. LAS PROTEÍNAS
enlace peptídico

27. LAS PROTEÍNAS
enlace peptídico

28. CONFORMACIONES POSIBLES

29. TETRAPÉPTIDO

30. CADENA POLIPETÍDICA
El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la
forma trans. La configuración Cis puede interferir con los
grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la
conformación trans es mas estable.

31. LAS PROTEÍNAS
péptidos

32. LAS PROTEÍNAS
péptidos

33. LAS PROTEÍNAS
Estructuras de proteínas
VER VIDEO

34. Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene
una determinada forma en el espacio
ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el
espacio.
• E. Primaria: zig-zag
• E. Secundaria: plegamiento local
• E. Terciaria: plegamiento global.
• E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas
LA DISPOSICIÓN ESPACIAL

35. es
La secuencia de aminoácidos de una proteína.
se dispone en
ZIG-ZAG
Una proteína con “n” aminoácidos podría tener
20n
Según el número de aminoácidos en la E1:
• n<10: oligopéptido
• 10< n <100: polipéptido (PM < 5000)
• n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)

36. LAS PROTEÍNAS
Estructura Primaria

38. LAS PROTEÍNAS
Estructura Primaria

41. DEL GEN A LA PRTEÍNA
El código
genético
especifica los
tripletes de
RNA que
corresponden
a cacada
residuo de
aminoácido

43. Estructura primaria de una proteína

44. Anemia falciforme

45. LAS PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
•Es como se pliega en el espacio la
estructura primaria
•Los enlaces que la mantienen son
débiles:
Puentes de hidrógeno entre los
grupos NH y CO del enlace
peptídico.
Tipos:
 Hélice.
 plegada.
Trtiple hélice de colágeno.

46. LAS PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
a-hélice

47. LAS PROTEÍNAS
Estructura Secundaria. a-hélice
•Los enlaces se establecen dentro de la misma cadena
peptídica.
•Son puentes de H entre los NH de un Aa y el CO del cuarto
Aa siguiente.

49. DISPOSICIÓN EN HÉLICE-
• El esqueleto
polipeptídico se
encuentra enrollado
alrededor del eje
longitudinal de la
molécula
• Los grupos R de los
aminoácidos
sobresalen hacia el
exterior
• Es dextrógira
• Tiene 3,6 residuos/vuelta
• Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta
“Bioquímica” Stryer, Berg y
Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

52. “Bioquímica” Stryer, Berg y
Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
Proteína principalmente en hélice 

54. Alfa- queratina.

55. LAS PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
a-hélice

56. LAS PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
a-hélice

57. LAS PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
Lámina plegada
•Se establece dentro de la
misma cadena o de diferente.
•Es una lámina plegada en zig-
zag.
•Los C se sitúan en los
vértices de plegamiento.
•Los R hacia arriba y abajo del
plano.

58. LAS PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
Lámina plegada
•Las uniones se hacen por
puentes de H entre los NH y
CO situado enfrente.
•Es una estructura muy
resistente.
¿Por qué la lana encoge o
estira y la seda no?

59. LÁMINA 
Se mantiene la estructura en Zig-Zag
(antiparalela) (paralela)
Puentes de hidrógeno intercatenarios
N-C ; N-C N-C ; C-N

60. LÁMINA 
Giro
de 180
grados
Grupo R hacia ambos lados de la hoja
de modo alternativo.
Muy estable.
FIBROÍNA

63. LAS PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
Hélice de colágeno

64. LA HÉLICE DE COLÁGENO
- Contiene prolina
- Levógira
-Una vuelta de hélice
cada tres aminoácidos.
-No forma puentes de
hidrógeno.
-Más extendida que la
héice .
E. TERCIARIA

65. The structure of collagen fibers

66. LAS PROTEÍNAS
Estructura terciaria

68. ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas
laterales de los aminoácidos situados alejados en la cadena polipeptica.

69. LAS PROTEÍNAS
Estructura terciaria

70. Clases de proteínas en función de su
estructura
FIBROSAS:
Forman largos filamentos u hojas
Poseen un solo tipo de estructura
secundaria (laminar ó helicoidal)
GLOBULARES:
Se pliegan en forma esférica o globular
Poseen varios tipos de estructura secundaria
Suelen presentar otro tipo de estructura
secundaria (codos o giros )

71. PROTEÍNAS FIBROSAS
Tienen forma filamentosa o alargada
Su función es estructural:
• Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de
tejidos animales.
• Son las principales proteínas de la piel, tejido
conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda)
Confieren fuerza y/o elasticidad
Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos)

72. • Principal constituyente del tejido conjuntivo
• Principal proteína estructural del reino animal (presente en
tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo)
• Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo
• Poco valor alimenticio
2. COLÁGENO
ESTRUCTURA:
•Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida):
Gly 33%
Ala 11%
Pro e Hyp 21%
Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos)
•Hélice simple y única
• Es levógira

73. ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Repulsiones entre
Pro e OH-Pro
Enlaces cruzados
(Lys-OHLys)(Lys-Lys)
Dan dureza
Puentes de H
intercatenares
ESTABILIZADA POR:
Tropocolágeno

74. Estructura Primaria del Colágeno
Aminoácidos especiales:
4-hidroxiprolina (4Hip)
3-hidroxiprolina (3Hip)
5-hidroxilisina (5Hil)
Unidad básica
Estructura primaria

75. Estructura Secundaria del Colágeno
Hélice de Colágeno

76. Estructura Terciaria del Colágeno
Tropocolágeno

77. Enlaces Covalentes Cruzados del Colágeno
Hélice
polipeptídica
Triple hélice
de tropocolágeno
Segmento de la
triple hélice
de tropocolágeno
Detalle de una
microfibrilla
de colágeno

78. Helice de colágeno
Asociación Polimolecular del Colágeno

79. 1. -queratina (pelo y uñas)
EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS
Hélice  (300 aa)
1 de 4 hidrófobo
Enlaces cruzados -S-S-
Dureza y flexibilidad
variable
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Monómeros
Dímeros
Protofilamentos
Protofibrillas

80. SECCIÓN TRANSVERSAL DE UN PELO

81. Constituye las fibras tejidas por gusanos de seda y arañas
Ha evolucionado hasta una fibra resistente pero flexible
SECUENCIA PRIMARIA: Un residuo si y otro no es Gly. El otro es
Ala o Ser
ESTRUCTURA SECUNDARIA: predomina la lámina  antiparalela y
conduce al empaquetamiento de las láminas unas sobre otras
Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre
cadenas laterales (fibras flexibles)
FIBROÍNA
EJEMPLO DE PROTEÍNA FIBROSA con hoja 

82. FIBROÍNA DE LA SEDA (láminas  apiladas)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern.
Addison Wesley 2002

84. LAS PROTEÍNAS
Estructura terciaria

85. DOMINIOS Y BISAGRA
Regiones o unidades compactas
de E3 de una proteínas de
elevado peso molecular unidas
entre sí por regiones bisagra.
En la imagen los tres
dominios de la piruvato
quinasa
Los dominios son estables y
pueden aparecer en
diferentes proteínas

86. LA MIOGLOBINA
• John Kendrew y col.
en 1950 (por
difracción de rayos X)
• Proteína fijadora de
O2 en el músculo.
• Masa: 16700
• 153 residuos de
aminoácidos.

87. La proteína prión
C
N
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Stanley Prusiner
Premio Nobel en 1997
por la relación de la PrP
con:
• Enfermedad de las
vacas locas
(encefalopatía
espongiforme bovina)
• Tembladera de las
ovejas
• Neuropatologías
humanas

88. PROTEÍNA PRIÓNICA
PRPc: 40% hélices 
3% láminas 
PRPsc: 30% hélices 
43% láminas 

89. CONVERSIÓN DE PRPc A PRPsc
http://www.us.es/dbiovege/biomoleculas/seminarios03-04/priones/priones.ppt

90. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Unión de varias cadenas polipeptídicas
(subunidades ó monómeros)
Especialmente enlaces débiles
La proteína completa se llama oligomérica ó
polimérica
Posibilita la existencia de fenómenos de
cooperatividad y alosterismo

91. LAS PROTEÍNAS
Estructura cuaternaria
Aparece en aquellas proteínas que están formadas por varias
cadenas peptidicas.

92. LAS PROTEÍNAS
Estructura cuaternaria
Los enlaces que la mantienen son enlaces débiles entre las cadenas
laterales de monómeros diferentes similares a los que mantienen la
estructura terciaria .

93. LA HEMOGLOBINA
• Formada por cuatro
monómeros (tetrámero):
– Dos subunidades  (141 aa)
– Dos subunidades  (146 aa)
• Cada subunidad con un
grupo prostético HEMO (con
Fe).
• Función: transporte de
oxígeno en la sangre.
DESOXIHEMOGLOBINA

94. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA (Hb)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Tetrámero (,)2 cuyas subunidades son similares a la Mb

95. 95
• L: cadenas livianas
• H: cadenas pesadas
– Existen 5 tipos: , , g, m,
e

96. LAS PROTEÍNAS
Estructura cuaternaria

97. LAS PROTEÍNAS
Estructura

98. SOLUBILIDAD

99. The distribution of hydrophilic and hydrophobic residues in globular
proteins.

100. FRACCIONAMIENTO POR DISMINUCIÓN DE LA SOLUBILIDAD
(Voet)
(p.e. sulfato de amonio)

101. LAS PROTEÍNAS
desnaturalización

102. Desnaturalización de las proteínas
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero estadístico.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

103. Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

105. LAS PROTEÍNAS
Especificidad

106. LAS PROTEÍNAS
Especificidad