Del Genotip al fenotip: Enzims

1. BIOLOGIA I
• Anàlisi dels mecanismes
d'acció i control de l'activitat
enzimàtica.
• Recerca experimental de
l'acció enzimàtica en funció
de diferents variables.

2. EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMS
1. Relació entre estructura i funció dels enzims.
2. Anàlisi dels mecanismes d'acció i control de l'activitat
enzimàtica.
3. Recerca experimental de l'acció enzimàtica en funció
de diferents variables.

3. El Metabolisme Cel·lular
• Conjunt de reaccions químiques que es
produeixen a l’interior cel·lular
Obtenir matèria Obtenir energia
Per construir i
reparar/renovar
l’organisme i per
reproduir-se
Per enmagatzemar-la i per realitzar
les funcions, mantenir la
temperatura, moviment, etc..

4. METABOLISME
EXTRACEL·LULAR
METABOLISME
METABOLISME
INTRACEL·LULAR
CATABOLISME ANABOLISME
Digestió
Intercanvi de gasos
Circulació de nutrients

5. Matèria simple
Matèria
complexa
Matèria simple
Matèria
complexa
ENERGIA
Producció
Consum
CATABOLISME
ANABOLISME
METABOLISME

6. CATABOLISME ANABOLISME
Reaccions Catabòliques Reacions anabòliques
• Són reaccions de
degradació.
•Són reaccions d’oxidació
•Desprenen energia
•Partim de molècules
complexes per arribar a
molècules senzilles.
•Són reaccions de síntesi
•Són reaccions de reducció
•Necessiten energia
•Es parteix de biomolècules
simples per arribar a
molècules complexes

7. Un enzim és un BIOCATALITZADOR
ÉS UNA PROTEÏNA GLOBULAR
ACCELERA LES REACCIONS QUÍMIQUES
a) A temperatures baixes.
b) No es gasten en la reacció,
pel que pot fer possibles moltes.

8. Les reaccions químiques, per produir-se necessiten energia que es pot
aconseguir:
1. escalfant a T elevades.
2. amb descàrregues elèctriques
3. mitjançant altres fonts d’energia
INCOMPATIBLE AMB LA VIDA

9. Els enzims disminueixen
l'energia d’activació

10. +
S+E SE P+E
MIDÓ
+
Amilasa
pancreàtica
COMPLEXE
Midó/
Amilasa
pancreàtica
GLUCOSA
+
Amilasa
pancreàtica

11. 1. Fan que les reaccions químiques es realitzin a grans velocitats en
temperatures relativament baixes
2. Controlen les reaccions on intervenen evitant una despesa excesiva
d’energia i substrat
1. Permeten la coordinació dels diferents processos metabòlics

12. L’ATP moneda d’intercanvi energètic
Enllaços ESTER que
emmagatzemen energia. Són
fàcils de fer i desfer
ATP---->ADP+Pi------->AMP + 2Pi

13. Control del Metabolisme
A les cèl·lules es produeixen moltes reaccions químiques (metabòliques)
simultàniament.
El control d’aquestes reaccions fa que es produeixin reaccions concretes
en moments concrets.
HORMONES ENZIMSCONTROL

14. Característiques
1. Com a catalitzadors: no alteren el producte final de la reacció, intervenen
en la reacció sense patir cap modificació, no alteren la constant
d’equilibri de la reacció i són específics
2. Poden actuar a nivell intracel·lular i a nivell extracel·lular
3. Es poden regular

15. L’activitat enzimatica.
L'acció enzimàtica es caracteritza per la formació d'un complex (ES) que
redueix enormement l'estat de transició

16. És el lloc on s’uneix el substrat i
on es produeix la catàlisi (reacció)
Esta format per aminoàcids
que poden estar molt allunyats
Dintre de l’estructura 1ària.
Esta situat a la superfície dels
enzims formant un solc
Durant la catàlisi els enzims formen un complex amb el substrat
MECANISMES D’ACCIÓ ENZIMÀTICA
Centre actiu
E + S ES E + PE + S ES E + P
Conté aminoàcids que uneixen el
substrat i aminoàcids catalítics

17. CENTRE ACTIU
• Centre actiu: Zona de la molècula on s'uneix el substrat i on es
regulen l'activitat enzimàtica.
• El substrat s'uneix a l'enzim a través de nombroses interaccions
febles com son: ponts d'hidrogen, electrostàtiques,Hidròfobes, etc,
en un lloc específic , el centre actiu. Aquest centre és una petita
porció de l'enzim, constituït per una sèrie que aminoàcids que
interaccionen amb el substrat.

18. S’uneixen al substrat per una part
denominada centre actiu. En aquesta
regió hi ha les condicions que
afavoreixen el canvi del substrat a
producte. La unió es específica i respon a
dos models d’unió.
Hi ha enzims que tenen, a part del centre
actiu, un o més centres al·lostèrics
Segons la seva estructura, els enzims poden diferenciar-
se en 2 tipus:
1. Enzims estrictament proteics
Formats exclusivament per aminoàcids
2. Holoenzims
Enzims formats per un APOENZIM (fracció proteica) més
un COFACTOR (fracció no proteica)
ESTRUCTURA
DELS ENZIMS

19. Mecanismes d’unióModel de clau-pany
Model d’acoblament induït

21. Totes les reaccions metabòliques estan
catalitzades per biocatalitzadors o
enzims.
La molècula primera és diu substrat i
la final producte.
Els S i P d’una via metabòlica es
diuen metabòlits o metabòlits
intermedis.
Totes les reaccions intermèdies formen
part d’una via metabòlica
Les vies metabòliques

22. A la cèl·lula la temperatura no pot ser
superior a 50º.
Les biomolècules són molt estables a
temperatura ambient.
La concentració no és molt elevada.
Les biomolècules són de moltes
naturaleses.
Factors que
influencien en
la velocitat de
reacció

23. Factors que modifiquen l’activitat
enzimàtica
Temperatura: De manera general, l’augment de la tª implica un augment de l’activitat
enzimàtica. No obstant, existeix una tª òptima on l’activitat és màxima.A mesura que
ens separem d’aquesta tª l’activitat disminueix. Si la tª és massa elevada, l’activitat pot
desaparèixer totalment perquè l’enzim es desnaturalitza
[ S ]: A una concentració d’enzim constant, a mesura que augmenta la
concentració de substrat, augmenta la velocitat de la reacció, fins arribar a una
concentració on es produeix una saturació de l’enzim: encara que afegim substrat,
la velocitat no augmenta molt.

24. Factors que modifiquen l’activitat
enzimàtica
pH: Semblant a l’efecte de la tª: existeix un ph òptim on l’activitat és màxima i a mesura que ens
allunyem, l’enzim perd eficàcia. El ph canvia el grau d’ionització dels radicals dels aa., modificant
així el centre actiu
[ E ] :A una concentració de substrat constant, a mesura que augmentem la
concentració de l’enzim, augmenta la velocitat de la reacció
COFACTORS: Si no existeixen, l’enzim no pot efectuar la seva funció

26. Estructura dels enzims
• Enzims estrictament proteics.
• Els holoenzims.
Fracció polipeptídica(apoenzim) + no polipeptídica
(cofactor)

27. Cofactor inorgànic. Quan es tracta d'ions metàl·lics (poques vegades
altres molècules inorgàniques). En són exemples el Zn2+ i el Mg2+
Cofactor orgànic o Coenzim. Quan és una molècula orgànica. S’ha
d’assenyalar, que moltes vitamines funcionen com coenzims. En són
exemples el NAD+, el NADP+, el FAD+, el coenzim A, etc
Quan la part no proteica és orgànica i està unida per enllaços covalents
s’anomena grup prostètic.
COFACTORS

29. Cinètica enzimàtica
• Com que hi ha més molècules de substrat
per unitat de volum, s'augmenta la
probabilitat de trobada entre el substrat i
l'enzim. La velocidad de la reacción
tiene relación con la energía
de las moléculas de
sustrato. Un conjunto de
moléculas sigue una
distribución normal de
energía, de forma que para
una energía de activación,
solo una parte de esas
moléculas tiene energía
suficiente para reaccionar.

30. A partir d'aquest comportament enzimàtic, Leonor Michaelis i Maud Menten van
definir la constant de Michaelis-Menten (KM),
Concentració del substrat a la qual la velocitat de reacció la meitat de la velocitat
màima. La constant KM depè del grau d'afinitat que hi ha entre l'enzim i el
substrat.
V= Vmax [S] / (KM + [S])
La Km ens indica la afinitat que te el enzim pel substrat.
Una Km alta implica una afinitat baixa, i al contrari.
Obtendrá una diferente KM, según el sustrato específico

31. Regulació enzimàtica
• Control genètic. Si la cèl·lula necessita un
enzim, el sintetitza. (control hormonal)
• Enzims al·lostèrics. Tenen substàncies que els
activen o desactiven.
– Activadors. Alguns cations metàl·lics (Cu2+,Mg2+)
– Inhibidors. Molècules específiques o ions.

32. Pèrdua de l’activitat enzimàtica deguda a la unió d’alguns compostos
anomenats inhibidors (I).
Distingim:
Inhibició irreversible
La unió enzim + inhibidor ( EI ) provoca danys permanents a l’enzim
Inhibició reversible
El dany a l’enzim només es produeix quan l’inhibidor està unit a ell. Segons on
s’uneix l’inhibidor, diferenciem:
•Competitiva:
l’inhibidor, molt semblant al substrat, s’uneix a l’enzim al mateix lloc
que el substrat
• No competitiva:
l’inhibidor s’uneix a l’enzim en un lloc diferent al substrat. Es formen
complexes EI i ESI que són inactius.
Inhibició enzimàtica

33. Zimogen o proenzim: precursor inactiu d’un enzim
L’activació dels zimògens es fa a traves de la hidròlisi d’enllaços peptídics
Aquest mecanisme només es dona una vegada a la vida de l’enzim
REGULACIÓ DE L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA
Exemples d’activació per proteòlisi
Enzims digestius
Coagulació de la sang
Prohormones  Hormones
Apoptosi o mort cel·lular programada (caspases)
Metamorfosi (procol.lagenasa)

34. Inhibició reversible no competitiva

35. Inhibició reversible competitiva

36. Classificació dels enzims
Classificació
Els enzims solen anomenar-se afegint el sufix –asa al
nom del substrat.
Nom de substrat + reacció de l´enzim + sufix –asa
Ex: Lactatodeshidrogenasa (deshidrogenació de l´àcid làctic)
Fosfoglucoisomerasa (isomerització de la Glu-6-fosfat a fructosa -6-fosfat)
Nomenclatura tradicional: Pepsina, tripsina
Exemples : Ureasa, fosfatasa

37. Hi ha 6 classes principals de reaccions:
1. Oxidoreductases: Reaccions d’oxidació-reducció
2. Transferases Transferència de grups entre molècules
3. Hidrolases Hidròlisi d’enllaços en presència d’H2O
4. Liases Es trenquen enllaços i apareixen dobles enllaços
5. Isomerases Regulen reaccions d’isomerització
6. Ligases Creen nous enllaços gràcies a l’ATP

38. • OXIDOREDUCTASES
Catalitzen reaccions en les quals té lloc una oxidació o reducció del substrat.
Són enzims propis de la cadena respiratòria.
Les deshidrogenases separen l'hidrogen del substrat (són, per tant, oxidants). Usen
com coenzims el NAD, NADP, FAD, .
Les oxidases capten electrons del substrat i els transfereixen a un aceptor, l'oxigen.
Per a això, primer es redueixen i després s’oxiden.

39. • TRANSFERASES
Transfereixen radicals d'un substrat a un altre sense que en cap moment quedin
lliures aquests radicals. Segons el radical a transferir, es divideixen en vuit
subclasses.

40. • HIDROLASES
Són enzims que actuen mitjançant reaccions d'hidròlisi, trencant enllaços per
introducció dels radicals –OH i –H procedents de la ruptura d'una molècula d'aigua.

41. • LIASES
. Catalitzen reaccions en les que es trenquen enllaços C–C, C–N o C–O, amb pèrdua
de grups i, generalment, amb l'aparició d'enllaços dobles. Per exemple, les
desaminases retiren radicals amino
Descarboxilació

42. • ISOMERASES
Són enzims que regulen reaccions de isomerització, en les quals el
substrat es transforma en una altra molècula isòmera

43. • LIGASAS
Uneixen molècules o radicals mitjançant l'energia proporcionada per la
desfosforilació d'una molècula de ATP

44. http://web.educastur.princast.es/proyectos/
biogeo_ov/animaciones/pc011.gif
http://www.biologiasur.org/apuntes/
http://b-log-ia20.blogspot.com.es/2011/11/enzimas-naturaleza-quimica-y-
estructura.html
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm