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PROTEINAS
¿QUÉ SON LAS PROTEINAS?

   Las proteínas son biomoléculas formadas
    por cadenas lineales de aminoácidos.
ETIMOLOGÍA


         Griego: “PROTEIOS”




             PRIMARIO
CARACTERÍSTICAS

   Son BIOPOLÍMEROS: Formadas por un
    gran número de unidades estructurales
    simples repetitivas.
                  MONÓMEROS
CARACTERÍSTICAS

   Forman dispersiones coloidales.


              DISOLVENTE ADECUADO
CARACTERÍSTICAS

   Contienen carbono (C), hidrógeno (H),
    oxígeno (O) y nitrógeno (N); y casi todas
    también poseen azufre (S).
FUNCIONES

   Estructural.        Energética.

   Reguladora.         Amortiguadora.

   Defensiva.          Enzimática.

   De transporte.      Resistencia.
FUNCIÓN ESTRUCTURAL


     CONSTRUIR             REGENERAR




                 TEJIDOS
FUNCIÓN REGULADORA

                PROTEINAS




  HORMONAS                         ENZIMAS
                 VITAMINAS




             REACCIONES QUIMICAS
FUNCIÓN DEFENSIVA

                      FACTORES DE
     ANTICUERPOS
                      REGULACIÓN




     INFECCIONES    AGENTES EXTRAÑOS
FUNCIÓN DE TRANSPORTE


             HEMOGLOBINA




                OXIGENO


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FUNCIÓN ENERGÉTICA


          NECESIDAD: CANSANCIO




                   4 kcal/ gr.


               ORGANISMO
FUNCIÓN AMORTIGUADORA


         MANTIENE LA REACCIÓN




               PLASMA
FUNCIÓN ENZIMÁTICA


                 ACELERA




            REACCIONES QUIMICAS
FUNCIÓN DE RESISTENCIA


              FORMACIÓN ESTRUCTURAL




     TEJIDO DE SOSTÉN       TEJIDO DE RELLENO
ESTRUCTURA

   Manera como se organiza una proteína para
    adquirir cierta forma.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS


 Esla secuencia de una cadena de
 Aminoácidos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS
PROTEINAS

   Los aminoácidos en la secuencia
    interactúan a través de enlaces de
    Hidrógeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS


   Ocurre cuando ciertas atracciones están
    presentes entre hélices alfa y hojas
    plegadas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS
PROTEINAS

 Esuna proteína que consiste de más
 de una cadena de aminoácidos.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

 Solubilidad: Cuando los enlaces fuertes y
  débiles están presentes.
 Capacidad electrolítica: En la cual, la
  proteína se trasladan al polo opuesto de su
  carga.
 Especificidad: Es la función específica que
  esta determinada por su estructura primaria.
 Amortiguador de pH: Actúa como tal, debido
  a su carácter anfótero.
DESNATURALIZACIÓN
 Si produce alteraciones es reducida hasta
  producirse su precipitación.
 Los enlaces de conformación globular se
  rompen y adoptan una conformación
  filamentosa.
 Sus propiedades biocatalizadores
  desaparecen al alterarse su centro activo;
  donde no pueden realizar la actividad para la
  que fueron diseñadas.
CLASIFICACIÓN
                    SEGÚN SU
 SEGÚN SU FORMA    COMPOSCIÓN
                     QUÍMICA




    FIBROSAS        PROTEÍNAS
                    FIBROSAS


   GLOBLARES
                  HETEROPROTEÍN
                       AS

     MIXTAS
FUENTES DE PROTEÍNAS

 Las principales incluyen las carnes, los
  huevos, soyas, granos, leguminosas, queso
  y yogurt.
 Las fuentes animales de proteínas poseen
  los 20 aminoácidos.
 Los vegetales son deficientes en
  aminoácidos y se dice que sus proteínas son
  incompletas.
CALIDAD PROTEICA


    PROTEINA ANIMAL       PROTEINA DE SOYA




          VALIOSAS PARA EL ORGANISMO
REACCIONES DE RECONOCIMIENTO

   Reacción de Biuret.

   Reacción de los Aminoácidos Azufrados.

   Reacción de Millon.

   Reacción Xantoproteica.
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REACCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AZUFRADOS


         AZUFR
           E                  ACETATO DE
                                PLOMO
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   Reconoce Residuos Fenólicos.

                   PROTEÍNAS
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    PROTEINA: GRUPO
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              COMPUESTO NITRADO
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PROTEICA

                                 PROTEINA
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 ESTADO NATIVO       A              A




                 ESTABILIDA
                 D PROTEICA
ESTABILIDAD PROTEICA

               TÉCNICAS DIVERSAS


                   CALORIMETRI
                       A




                                       ESTADO
   ESTADO NATIVO    TRANCISIÓN     DESNATURALIZADO
IMPORTANCIA DE LA ESTABILIDAD PROTEICA


   Biomédicas: Fármacos que estabilizen las
    formas nativas de las proteinas.

   Biotenológicas: Mantener la configuración
    de las formas nativas y funcionales de las
    proteinas.
DEFICIENCIA DE PROTEINAS

 Causa de enfermedades y muerte del Tercer
  Mundo.
 Inteligencia reducida o retardo mental.

 Reducción de células blancas.
EXCESO DE CONSUMO DE PROTEÌNAS
   El organismo es incapaz de almacenar las
    proteínas, el exceso de proteínas es digerido y
    convertido en azúcares o ácidos grasos.
   Causa la pérdida de calcio corporal, lo cual puede
    conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo.
   causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos
    alimentos.
ANÁLISIS DE PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS

 El clásico ensayo para medir concentración
  de proteínas en alimentos es el método de
  Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno
  total en una muestra.
 El método de Kjeldahl es usado porque es el
  método que la AOAC International ha
  adoptado y por lo tanto es usado por varias
  agencias alimentarias alrededor del mundo.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
   La digestión de las proteínas se inicia típicamente
    en el estómago, cuando el pepsinógeno es
    convertido a pepsina por la acción del ácido
    clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
    la quimotripsina en el intestino.
   Además de su rol en la síntesis de proteínas, los
    aminoácidos también son una importante fuente
    nutricional de nitrógeno.
   Los aminoácidos pueden ser convertidos en
    glucosa a través de un proceso llamado
    gluconeogénesis.

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Proteina

  • 2. ¿QUÉ SON LAS PROTEINAS?  Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
  • 3. ETIMOLOGÍA Griego: “PROTEIOS” PRIMARIO
  • 4. CARACTERÍSTICAS  Son BIOPOLÍMEROS: Formadas por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas. MONÓMEROS
  • 5. CARACTERÍSTICAS  Forman dispersiones coloidales. DISOLVENTE ADECUADO
  • 6. CARACTERÍSTICAS  Contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); y casi todas también poseen azufre (S).
  • 7. FUNCIONES  Estructural.  Energética.  Reguladora.  Amortiguadora.  Defensiva.  Enzimática.  De transporte.  Resistencia.
  • 8. FUNCIÓN ESTRUCTURAL CONSTRUIR REGENERAR TEJIDOS
  • 9. FUNCIÓN REGULADORA PROTEINAS HORMONAS ENZIMAS VITAMINAS REACCIONES QUIMICAS
  • 10. FUNCIÓN DEFENSIVA FACTORES DE ANTICUERPOS REGULACIÓN INFECCIONES AGENTES EXTRAÑOS
  • 11. FUNCIÓN DE TRANSPORTE HEMOGLOBINA OXIGENO SANGRE
  • 12. FUNCIÓN ENERGÉTICA NECESIDAD: CANSANCIO 4 kcal/ gr. ORGANISMO
  • 13. FUNCIÓN AMORTIGUADORA MANTIENE LA REACCIÓN PLASMA
  • 14. FUNCIÓN ENZIMÁTICA ACELERA REACCIONES QUIMICAS
  • 15. FUNCIÓN DE RESISTENCIA FORMACIÓN ESTRUCTURAL TEJIDO DE SOSTÉN TEJIDO DE RELLENO
  • 16. ESTRUCTURA  Manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma.
  • 17. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS  Esla secuencia de una cadena de Aminoácidos.
  • 18. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS  Los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces de Hidrógeno.
  • 19. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS  Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas.
  • 20. ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS  Esuna proteína que consiste de más de una cadena de aminoácidos.
  • 21. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS  Solubilidad: Cuando los enlaces fuertes y débiles están presentes.  Capacidad electrolítica: En la cual, la proteína se trasladan al polo opuesto de su carga.  Especificidad: Es la función específica que esta determinada por su estructura primaria.  Amortiguador de pH: Actúa como tal, debido a su carácter anfótero.
  • 22. DESNATURALIZACIÓN  Si produce alteraciones es reducida hasta producirse su precipitación.  Los enlaces de conformación globular se rompen y adoptan una conformación filamentosa.  Sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse su centro activo; donde no pueden realizar la actividad para la que fueron diseñadas.
  • 23. CLASIFICACIÓN SEGÚN SU SEGÚN SU FORMA COMPOSCIÓN QUÍMICA FIBROSAS PROTEÍNAS FIBROSAS GLOBLARES HETEROPROTEÍN AS MIXTAS
  • 24. FUENTES DE PROTEÍNAS  Las principales incluyen las carnes, los huevos, soyas, granos, leguminosas, queso y yogurt.  Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.  Los vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas.
  • 25. CALIDAD PROTEICA PROTEINA ANIMAL PROTEINA DE SOYA VALIOSAS PARA EL ORGANISMO
  • 26. REACCIONES DE RECONOCIMIENTO  Reacción de Biuret.  Reacción de los Aminoácidos Azufrados.  Reacción de Millon.  Reacción Xantoproteica.
  • 27. REACCION DE BIURET DISOLUCIÓN DE SULFATO DE COBRE ALCALIN O ENLACE PEPTÍDICO
  • 28. REACCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS AZUFRADOS AZUFR E ACETATO DE PLOMO AMINOACIDOS SULFURO DE PLOMO
  • 29. REACCIÓN DE MILLON  Reconoce Residuos Fenólicos. PROTEÍNAS INORGÁNICO ÁCIDOS S PRECIPITADO
  • 30. REACCIÓN XANTOPROTEICA PROTEINA: GRUPO ACIDO NÍTRICO AROMÁTICO COMPUESTO NITRADO
  • 31. DETERMINACIÓN DE LA ESTABILIDAD PROTEICA PROTEINA PROTEINA DIFERENCI DESNATURALIZAD ESTADO NATIVO A A ESTABILIDA D PROTEICA
  • 32. ESTABILIDAD PROTEICA TÉCNICAS DIVERSAS CALORIMETRI A ESTADO ESTADO NATIVO TRANCISIÓN DESNATURALIZADO
  • 33. IMPORTANCIA DE LA ESTABILIDAD PROTEICA  Biomédicas: Fármacos que estabilizen las formas nativas de las proteinas.  Biotenológicas: Mantener la configuración de las formas nativas y funcionales de las proteinas.
  • 34. DEFICIENCIA DE PROTEINAS  Causa de enfermedades y muerte del Tercer Mundo.  Inteligencia reducida o retardo mental.  Reducción de células blancas.
  • 35. EXCESO DE CONSUMO DE PROTEÌNAS  El organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos.  Causa la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo.  causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos.
  • 36. ANÁLISIS DE PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS  El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra.  El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.
  • 37. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS  La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino.  Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno.  Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.