1. Biomoléculas orgánicas que constituyen las células: biocatalizadores. Tema 2

2. Biocatalizadores: enzimas y vitaminas

10. Concepto de Biocatalizador: enzimas Para lanzar en poco tiempo muchos objetos por la ventana se puede aumentar el número de trabajadores o rebajar el dintel de la ventana. De igual forma, para acelerar una reacción química se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador, es decir, una sustancia que disminuya la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición

11. Concepto de Biocatalizador Gráfica de las energías de las diferentes fases de una reacción química . Los sustratos precisan mucha energía para alcanzar el estado de transición , pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el estado de transición, reduciendo la energía necesaria para formar los productos .

23. ALGUNAS COENZIMAS IMPORTANTES Esquema del ATP.

25. ALGUNAS COENZIMAS IMPORTANTES Esquema del NAD+ -NADP+ . X es un hidrógeno en el NAD+ y un grupo fosfato en el NADP+ .

30. Centro activo

32. Actividad enzimática

33. Actividad enzimática Reacción con un sustrato Centro activo Sustrato Enzima + Sustrato Enzima Enzima + Productos Complejo activado Producto B S + E -> ES -> E + P Producto A La enzima E fija al sustrato a su superficie de adsorción. Al final se libera la enzima E intacta y el producto P

34. Actividad enzimática Reacción con dos sustratos a la vez Sustrato B Sustrato A Enzima Complejo activado Enzima + Producto Producto C A + B + E -> ABE -> CDE -> C + D + E Producto D La enzima E atrae a las sustancias reaccionantes A y B, por adsorción. Una vez realizada la transformación de los sustratos en los productos C y D, la enzima E se libera rápidamente para actuar de nuevo.

35. Actividad enzimática Reacción con dos sustratos sucesivos Sustrato A Enzima Sustrato B Producto C A + E -> AE -> C + E’// B + E’ -> D + E Producto D La enzima atrae primero a un sustrato que se desprende de la enzima menos una parte. Luego atrae a un segundo sustrato que se une a la parte del primer sustrato. Mecanismo de ping-pong.

36. Actividad enzimática

38. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS Modelo de complementariedad El S se complementa con el E como una llave y su cerradura. El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

40. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS Modelo de ajuste inducido La E modifica su forma para adaptarse al S . El centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Sería algo así como un cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.

42. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS Modelo de apretón de manos La E y el S modifican su forma para acoplarse .

45. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS Representación esquemática de la estructura de una enzima.

46. Cinética enzimática A [E] constante si aumentamos la [S] se produce un aumento de la V de reacción ya que aumenta la probabilidad de encuentros E y S. Si se sigue aumentando [S] se llega a un punto donde la V deja de incrementarse (Vmáxima) ya que todas las moléculas de E están unidas a sustrato (E saturada). Michaelis y Menten definieron la constante KM (constante de Michaelis-Menten) que se define como la [S] para la cual la la V de reacción es la mitad de la Vmáxima. KM depende de la afinidad entre E y S. Velocidad de reacción Concentración del sustrato [S] V máx ½ V máx K M

50. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Variación de la actividad enzimática en función de la temperatura. Efecto de la temperatura Velocidad de reacción Temperatura ºC Temperatura óptima

51. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Efecto del pH Velocidad de reacción pH óptimo pH

52. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA El pH , que al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del centro activo y por lo tanto también influirá sobre la actividad enzimática. Variación de la actividad enzimática en función del pH de dos enzimas.

53. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Los inhibidores. Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o impidiendo su actuación. Estas sustancias son los inhibidores. Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta actúe sobre el substrato.

54. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE Inhibidor Centro activo El I se une de forma permanente al centro activo del E y lo inutiliza.

56. Inhibición competitiva

61. Envenenadores

66. Vitaminas: Hidrosolubles

68. Vitaminas liposolubles

70. Clasificación de enzimas