Estructura de las proteínas 2º bachillerato

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LA ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Bioquímica 2º bachillerato

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Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene
una determinada forma en el espacio
ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el
espacio.
• E. Primaria: zig-zag
• E. Secundaria: proteínas fibrosas
• E. Terciaria: proteínas globulares
• E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas
LA DISPOSICIÓN ESPACIAL

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ESTRUCTURA PRIMARIA
es
La secuencia de aminoácidos de una proteína.
se dispone en
ZIG-ZAG
Una proteína con “n” aminoácidos podría tener
20n
Según el número de aminoácidos en la E1:
• n<10: oligopéptido
• 10< n <100: polipéptido (PM < 5000)
• n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)

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ESTRUCTURA PRIMARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA
la primera que se determinó
INSULINA SANGER
por

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PASO A E. SECUNDARIA
Los cuatro átomos del enlace
peptídico en el mismo plano.
Rotaciones posibles:
Enlace φ (phi) : N – Ca
Enlace ψ (psi): Ca - C

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PASO A E. SECUNDARIA
• Los enlaces φ y ψ pueden,
teóricamente, tomar valores
entre –180o
y +180o
.
• Según valores de φ y ψ se
obtendrán los distintos tipos
de E2.
• Pero no todas las estructurasPero no todas las estructuras
son estables.son estables.
• Las estructuras estables en
DIAGRAMA DEDIAGRAMA DE
RAMANCHANDRANRAMANCHANDRAN
Según los valores de φ y ψ sólo son estables
unas estructuras secundarias. En el diagrama
las zonas más oscuras son las más estables.
Y SON …

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HÉLICE α
Linus Pauling
(P. Nobel, 1954,
1962)

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HÉLICE α
-Plegamiento levógiro.
-Puentes de hidrógeno intracatenarios
• CARACTERÍSTICAS:
– 0’54 nm de avance por
vuelta.
– 3’6 residuos por vuelta.
– Giro de 100o
por cada
aminoácido.
– Grupos R hacia el exterior.
(1,4)
Se rompe prolina e hidroxiprolina

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LÁMINA β
Se mantiene la estructura en Zig-Zag
(antiparalela) (paralela)
Puentes de hidrógeno intercatenarios
N-C ; N-C N-C ; C-N

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LÁMINA β
Giro de
180
grados
Grupo R hacia ambos lados de la hoja
de modo alternativo.
Muy estable.
FIBROÍNA

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LA HÉLICE DE COLÁGENO
- Contiene prolina
- Levógira
-Una vuelta de hélice cada
tres aminoácidos.
-No forma puentes de
hidrógeno.
-Más extendida que la
héice α.
E. TERCIARIA

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DEFINITIVAMENTE

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ESTRUCTURA TERCIARIA
Conformación espacial que tiene una proteína en su estado
nativo. Es estable. Depende de la E1.
Observa cómo regiones
de E2 están plegadas
en el espacio
FERRITINA
FABP

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ESTRUCTURA TERCIARIA
¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? –
Depende de estas interacciones según la posición de los
aminoácidos E1
Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE
LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.

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LA MIOGLOBINA
• John Kendrew y col.
en 1950 (por
difracción de rayos X)
• Proteína fijadora de O2
en el músculo.
• Masa: 16700
• 153 residuos de
aminoácidos.

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LA MIOGLOBINA
• Grupo HEMO con Fe.
• Todos los grupos R polares
salvo 2 en el exterior.
• Tan compacta que en el
interior sólo caben 4
moléculas de H2O.
• Consta de ocho segmentos
de hélice a conectadas por
bisagras (prolina)
• Hélice a de mayor
longitud: 23 aminoácidos.

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DOMINIOS Y BISAGRA
Regiones o unidades compactas
de E3 de una proteínas de
elevado peso molecular unidas
entre sí por regiones bisagra.
En la imagen los tres
dominios de la piruvato
quinasa
Los dominios son estables y
pueden aparecer en
diferentes proteínas

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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la resultante de la unión de varias
subunidades (o protómeros), cada una con
su E3.
Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas
de Van der Waals.
Más inhabitual por puentes disulfuro.
Las proteínas con E4 se denominan
oligoméricasoligoméricas.
Son de elevado peso molecular.

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LA HEMOGLOBINA
• Formada por cuatro
monómeros
(tetrámero):
– Dos subunidades α (141
aa)
– Dos subunidades β (146
aa)
• Cada subunidad con un
grupo prostético HEMO
(con Fe).
• Función: transporte de
oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINADESOXIHEMOGLOBINA

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LA HEMOGLOBINA
• La oxihemoglobina y la
desoxihemoglobina
poseen E4 diferentes.
• Las secuencias de
mioglobinas y cadenas
α y β de hemoglobinas
son muy parecidas:
MOLÉCULA
ANTECESORA COMÚN.
• Se ha dada
CONSERVACIÓN
OXIHEMOGLOBINAOXIHEMOGLOBINA

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PASO DE PROCOLÁGENO A
TROPOCOLÁGENO.
• Ruptura de flecos por
las procolágeno
peptidasas.
• En la matriz celular.
• Posteriormente el
tropocolágeno se
polimeriza en fibra de
colágeno.
• Es un mecanismo de
protección.
(paso de E2 a E4)

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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Gran estabilidad
Se unen girando
y enrollándose unas
sobre otras a derechas
dextrógiras