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Tema #4   proteinas metabolismo de los aminoacidos
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  • 1. METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS<br />DR. ANGEL M. CLAROS ARISPE<br />MEDICO ORTOMOLECULAR<br />
  • 2. GENERALIDADES:<br />Los AA no se almacenan , sus niveles dependen del equilibrio entre la síntesis y degradación de proteínas corporales, del balance entre anabolismo y catabolismo, llamado balance nitrogenado.<br />Son fuente principal de nitrógeno.<br />La ingesta de nitrógeno es equilibrada por la excreción en orina y heces.<br /> El exceso se utiliza en síntesis de nuevos constituyentes tisulares. A esto se llama balance nitrogenado positivo.<br />
  • 3. Balance nitrogenado negativo, la excreción de nitrógeno supera a la ingesta como en la diabetes no controlada, desnutrición proteica, fiebre elevada, neoplasias.<br />Las proteínas tisulares se renuevan constantemente. Las proteasas intracelulares. Se encargan de la hidrólisis, de las proteínas que han cumplido su ciclo vital, la reposición es total.<br />Los AA librados por degradación de la proteínas endógenas, se mesclan con los sintetizados por la célula, y los procedentes de la alimentación formando un “ FONDO COMUN”.<br />
  • 4. FONDO COMUN<br />
  • 5. FONDO COMUN<br />
  • 6. En el adulto normal se degradan alrededor de 400 gr/proteinas/dia. El 75% de los AA liberados son reutilizados en la síntesis de proteínas.<br />El 25% es destinado a gluconeogenesis, cetogenesis y síntesis de compuestos con diversas funciones.<br />Los AA del fondo común son reemplazados por las de la dieta, o son sintetizados en el mismo tejido.<br />
  • 7. VIDA MEDIA:<br />Proteínas para exportación, horas o días, como las enzimas digestivas, hormonas, anticuerpos<br />Proteínas regulatorias, de menor duración como las enzimas catalizadoras, factores de transcripción, y ciclinas que controlan el ciclo celular.<br />Proteínas estructurales, duran muchos meses como el colágeno.<br />Los ROTS, afectan su estructura, su conformación, y su función.<br />
  • 8. DEGRADACION:<br />a) Las proteasas, que se encuentran en los lisosomas.<br />b) Los proteosomas.<br />c) Las calpainas, cisteina proteasas citosolicas, activadas por Ca.<br />d) Las caspasas, que participan en la apoptosis.<br />e) Lisosomas: tienen diversas hidrolasas, llamadas catepsinas y funcionan en medio acido, con acción sobre proteínas, ácidos nucleícos, lípidos y carbohidratos.<br />
  • 9. REQUERIMIENTO:<br />Adulto 0.8 gr/k/peso/dia.<br />Embarazadas 30 gramos durante todo el periodo.<br />En la lactancia agregar 20gramos /dia.<br />Lactantes hasta un año 2Gr/k/p/dia.<br />Niños de 1 a 10 años 1,2 gr/k/p/dia.<br />El requerimiento aumenta en procesos donde aumenta el catabolismo como la sepsis, traumas, cirugías; en cantidad y su valor biológico, como las de origen animal y no así de los vegetales.<br />Cuadros de mal nutrición proteica como el Kwashiorkor y Marasmo.<br />
  • 10. DESTINO DE LOS AA:<br />1.) Síntesis de nuevas proteínas, los AA del fondo común son utilizados sin modificaciones.<br />2.) Vías metabólicas especificas producen a partir de AA, compuestos nitrogenados no proteicos con importantes funciones.<br />3.) Los AA no utilizados, son oxidados, con producción de energía. Este proceso implica separación y eliminación del grupo amina.<br />
  • 11. DESTINO DE LOS AA<br />
  • 12. DESTINO METABOLICO DEL GRUPO AMINO<br />
  • 13. TRANSPORTE DE AA:<br />Atraviesan la membranas celulares, gracias al sistema de transporte especifico, para ISOMEROS- L.<br />a)Transporte selectivo secundario:<br />Utiliza el gradiente electroquímico, creado, por la Na,K- ATPasa, se acumulan los AA, aun en contra gradiente.<br />Estos transportadores, se encuentran especialmente, en células epiteliales del borde en cepillo, de mucosa intestinal y túbulos renales.<br />b) Difusión facilitada:<br />Son “uniportes”, independiente de Na+, dejan pasar AA a favor del gradiente, se encuentran en todas las células.<br />Ciclo del y-glutamilo: Transporta AA especialmente en hígado, riñón e intestino.<br />
  • 14. CATABOLISMO DE LOS AA.<br />Los AA inician se degradación, por procesos, que separan el grupo alfa-amino. El grupo nitrogenado, sigue un camino independiente.<br />VIAS METABOLICAS DEL GRUPO NITROGENADO:<br />1.) Transaminacion: transferencia del grupo amino.<br />2.) Desanimación: Separación del grupo amina.<br />
  • 15. TRANSAMINACION:<br />Es la transferencia del grupo alfa-amino, de un AA, a un alfa-cetoacido; al AA se convierte en cetoacido, y el cetoacido aceptor del grupo amina en el AA correspondiente.<br />Alfa-AA+alfa-cetoacido= cetoacido y AA.<br />Enzima Aminotransferencia, coenzima Piridoxal fosfato.<br />Piridoxalfosfato+AA = Base de Schiff.<br />
  • 16. aminoácido + enzima -ceto ácido + E-NH2<br />-cetoglutarato + enzima-NH2 enzima + glutamato<br />Figura: el fosfato de piridoxal (PPL)<br />
  • 17. Aminotransferasa: cataliza la separacion y transferencia del grupo amina unido al C-alfa.Elpiridoxal fosfato sirve de aceptor y transportador del grupo amina. Ejemplo:<br />Aspartato+alfacetoglutarato= glutamato+oxalacetato ( enzima aspartatoaminotransferasa y piridoxalfosfato).<br />Alanina+alfacetoglutarato = glutamato + piruvato (enzima alaninaaminotransferasa y pidoxalfosfato).<br />
  • 18. TRANSAMINACION Y DESAMINACION<br />
  • 19. Aspartatoaminotransferasa y alaninaaminotransferasa, (nombres UIB).<br />GOT (glutamico-oxalacetico), GPT ( glutamico-piruvico transaminasas), son abundantes en hígado y corazón, aumentan en el plasma, en la hepatitis y el infarto de miocardio.<br />
  • 20. TRANSAMINASAS CON APLICACIÓN CLÍNICA: GPT o ALAT y GOP o ASAT<br />
  • 21. La función fundamental de la GPT o ALAT en el transporte de grupos amino desde los tejidos hasta el hígado para la síntesis de la urea (forma de excrección del amino) ha quedado expuesta arriba.<br />La función fundamental de la GOT o ASAT en la conexión entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs es evidente. El nivel de ambas enzimas, ALAT y ASAT, en plasma puede ser un índice de lesiones en cualquiera de estos tejidos; fundamentalmente es indicativo de la funcionalidad hepática. <br />
  • 22. DESAMINACION DEL GLUTAMATO:<br />El alfa-cetoglutarato es el sustrato, mas comprometido en la transaminacion, a el convergen los grupos amina que vienen de todos los AA, para formar glutamato.<br />El grupo nitrogenado del glutamato, es separado por desanimación oxidativa, catalizada por glutamato deshidrogenasa + la coenzima NAD y MADP.<br />En la reacción directa participa NAD y se forma alfa-cetoglutarato y amoniaco.<br />
  • 23. DESAMINACION DEL GLUTAMATO<br />
  • 24. El amoniaco del organismo se produce por esta vía. A pH fisiológico el amoniaco (NH3), capta un protón y se convierte en ion amonio (NH4+).<br />El glutamato deshidrogenasa, se encuentra en la matriz mitocondrial, activada por ADP y GDP; en inhibida por ATP y GTP.<br />Cuando el ADP en la célula se eleva la enzima es activada.<br />El aumento de la producción de alfa-cetoglutarato, alimenta el funcionamiento del ciclo de Krebs y genera ATP.<br />Abundante ATP y GTP, la enzima es inhibida<br />
  • 25. La reacción es reversible: el amoniaco se une a alfa-cetoglutarato y forma glutamato, se utiliza coenzima NAD, en la reacción directa; y NADP reducido en la reacción inversa.<br />Alfa.cetoglut+NH4 = L-glutamato+H2O.<br />Enzimas glutamato-deshidro, coenzimas NADPH y NADP+<br />
  • 26. REACCIONES BÁSICAS DEL METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS: almacenamiento y movilización de grupos amonio <br />
  • 27. 1. TRANSAMINACIÓN: Transaminasa (PLP): a-Cetoglutarato + AA --> Glutamato + a-cetoácido<br />2. DESAMINACIÓN OXIDATIVA: Glutamato Deshidrogenasa: Glutamato + NADPH --> a-Cetoglutarato + NADP+ NH 4+ <br />3. FIJACIÓN DE AMONIO: GlutaminaSintetasa: Glutamato + ATP + NH4+ --> Glutamina + ADP + Pi<br />4. HIDRÓLISIS: Glutaminasa: Glutamina + H2O --> Glutamato + NH4+<br />
  • 28. VIAS METABOLICAS DEL AMONIACO:<br />Principal fuente del amoniaco es la desanimación oxidativa del amoniaco.<br />Bacterias de la flora intestinal sobre restos de alimentos nitrogenados.<br />Concentración en sangre (10 a 50 microgramos.<br />Es toxico para el S.N.C ( encefalopatia, coma y muerte.).<br />VíAS DE ALINACION:<br /> Formación de glutamina y urea.<br />
  • 29. 1.) FORMACION DE GLUTAMINA:<br />L-glutamato+amoniaco = glutamina.( enzinaglutaminasintetasa, Mg,ATP), especialmente en hepatocito, riñón, musculo y cerebro.<br /> Una reacción similar es catalizada por asparaginanasa, que hidroliza, la asparagina a aspartato y amoniaco.<br />Algunos tumores necesitan glutamina y asparagina. Para esto se han utilizado glutaminasa y asparaginasa, como agentes tumorales.<br />
  • 30. 2.) FORMACION DE UREA:<br />Casi la totalidad de amoniaco, originado por desaminacion, es convertido en urea en el hígado.<br />En el ciclo participan cinco enzimas y como alimentadores ingresan, amoniaco, anhidridocarbonico y aspartato, que sede su grupo alfa amino.<br />El proceso consume 4 enlaces fosfato, por cada molécula de urea.<br />
  • 31.
  • 32. CONEXIÓN ENTRE LOS CICLOS DE LA UREA Y DE KREBS <br />
  • 33.
  • 34.
  • 35.
  • 36. BIOSINTESIS DE AMINAS BIOLOGICAS<br />En tejidos animales existe enzimas que catalizan la descarboxilacion de AA, el piridoxal fosfato, es la coenzima utilizada.<br />Muchas de la aminas que se forman por esta reacción son sustancias de importancia biológica como:<br />
  • 37. 1.) HISTAMINA:<br />Se produce por descarboxilacion de la HISTIDINA (enzima la histidinadescarbosilasa, piridoxal fosfato coenzima).<br />También se puede producir, de la fenilalanina, tirosina y triptófano, como sustrato.<br />Es un mensajero químico en muchas reacciones biológicas.<br />Acción vasodilatadora, a grandes dosis produce colapso vascular.<br />Produce constricción de bronquios.<br />Estimula la secreción de acido clorhídrico y pepsina en estomago.<br />La histaminasa cataliza la destruccion.<br />
  • 38. 2.) TIRAMINA-TRIPTAMINA:<br />La descarboxilacion de tirosina, produce tiramina; la del triptofano, triptamina.<br />Ambas aminas biológicas producen vaso constricción.<br />3.) ACIDO ALFA-AMINOBUTIRICO: GABA:<br />Se forma por descarboxilacion del acido glutamico, la enzima se encuentra en al SNC (sustancia gris), requiere piridoxal fosfato.<br />Es el intermediario químico, regulador de la actividad neuronal.<br />Actúa como inhibidor o depresor, de la transmisión del impulso nervioso.<br />La enfermedad de Huntington.<br />
  • 39. 4.) POLIAMINAS:<br />La ornitina genera putrescina por descarboxilacion; este compuesto reacciona con metioninadescarboxilada, para formar las poliaminas: espermidina y espermina.<br />Son abundantes en células con gran actividad mitótica, participan en la regulación del ciclo celular.<br />
  • 40. TRANSFERENCIA DE RESTOS MONOCARBONADOS<br />
  • 41.
  • 42. VIAS METABOLICAS DE AA<br />A) METABOLISMO DE FENILALANINA Y TIROSINA:<br />El organismo humano no tiene la capacidad para sintetizar el anillo bencenico, los AA fenilalanina y tirosina son la fuente principal.<br />La fenilalanina es convertida en tirosina en el hígado, reacción uniports.<br />La vía catabólica conduce a la formación de fumarato(intermediario en el metabolismo de los CH) y acetoacetato (en ácidos grasos); por esto son gluco y cetogenicos.<br />
  • 43.
  • 44. A.1) BIOSINTESIS DE CATECOLAMINAS:<br />La fenilalanina y tirosina, producen sustancias de gran actividad fisiologica, como las catecolaminas, dopamina, noradrenalina y adrenalina.<br />

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