ENZIM

2. KELOMPOK 2
K. MANDALA EKA PUTRA
NURHAYATI
PANNY PRISKA DIANA
PUNGGI TATTRIANY
WIGUNA
RUMIRIS
SINDY SEPTIAWAN

3. ENZIM

4. PENGERTIAN
Enzim adalah biokatalisator, yang
artinya dapat mempercepat reaksi-reaksi
biologi tanpa mengalami perubahan struktur
kimia. Menurut kuhne, seorang ahli yang
banyak melakukan penyelidikan tentang
fermentasi pada tuhun 1878, enzim berasal
dari kata in dan zyme yang berarti sesuatu di
dalam ragi.

5. Berdasarkan penelitian-penelitian selanjutnya,
diperoleh kesimpulan bahwa enzim adalah suatu protein
molekul besar yang bobot molekulnya ribuan. Sebagai
contoh, enzim katalase memiliki bobot molekul 248.000,
sedangkan enzim urease memiliki bobot molekul
438.000.
Enzim terdiri atas bagian yang berupa protein dan
bagian yang bukan protein. Bagian yang berupa protein
biasanya bersifat termolabil atau tidak tahan panas,
yaitu disebut apoenzim. Bagian yang bukan protein
adalah bagian yang aktif dan diberi nama gugus
prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga,
seng, atau suatu bahan senyawa organik yang
mengandung logam. Apoenzim dan gugus prostetik
merupakan suatu kesatuan yang disebut holoenzim.

6. Ada pula enzim yang bagian
apoenzim dan gugus prostetiknya tidak
bersatu. Bagian gugus prostetik yang
lepas disebut koenzim yang bersifat aktif
seperti halnya gugus prostetik. Contoh
koenzim adalah vitamin atau bagian
vitamin, misalnya vitamin B1, B2, B6,
niasin dan biotin.

7. SIFAT ENZIM
A. Enzim bersifat sebagai katalis, artinya enzim dapat
mempercepat berbagai reaksi kimia di dalam sel.
Kemampuan enzim sebagai katalis sangat efisien dan kuat.
B. Enzim bersifat spesifik, yaitu hannya menganalisis reaksi
kimia tertentu. Misalnya urease yang hannya berfungsi pada
penguraian urea, protease yang khusus menguraikan protein,
dan lipase menguraikan lemak.
C. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik, artinya enzim tidak
mempengaruhi arah reaksi sehingga dapat bekerja bolak-
balik sampai akhirnya terjadi keseimbangan (ekuilibrium)
A+B C+D
(reaktan) (produk)

8. D. Setiap enzim memiliki nama tertentu yang
memiliki sifat khusus. Nama pertama
merupakan nama molekul yang diikat,
sedangkan nama kedua menunjukan bentuk
reaksi yang di fasilitasi oleh enzim. Pada
bagian akhir nama kedua diberi akhiran ase.
Contoh nya DNA Polimerase yang merupakan
nama enzim yang mengikat molekul DNA dan
bertanggung jawab untuk meningkatkan
panjang reaksi polimerase. Ada pula enzim
yang tidak berakhiran –ase, misalnya pepsin,
tripsin, ptialin, dan erepsin.

9. SUSUNAN KIMIA ENZIM
Beberapa jenis enzim, seperti pepsin dan urease terdiri atas protein (rantai
polipeptida). Namun, beberapa enzim lainnya terdiri atas zat nonprotein (kofaktor)
dan protein (apoenzim). Kofaktor berfungsi untuk mengaktifkan aksi katalis enzim.

10. A. Gugus prostetik adalah senyawa nonprotein yang terikat secara
permanen pada apoenzim.
B. Koenzim adalah senyawa organic yang menjadi bagian sementara
dari enzim, yaitu pada saat berlangsungnya katalisis. Koenzim
biasanya mengandung fosfat. Tumbuhan dan beberapa mikro
mampu membuat koenzim sendiri. Akan tetapi, manusia dan hewan
memerlukan sumber eksternal untuk memperoleh bermacam
koenzim. Komponen esensial dari sejumlah koenzim adalah vitamin,
misalnya riboflavin (vit B2), tiamin (vit B1), dan niasin.
C. Ion logam dapat membentuk ikatan dengan sisi aktif dan substrat.
Misalnya ion Mg2+ diperlukan bagi aktifitas beberapa enzim dalam
rantai yang mengubah glukosa menjadi asam laktat. Ion-ion yang
lain adalah mangan, tembaga, kobalt, seng dan besi.
Kofaktor dan apoenzim pada dasarnya tidak memiliki sifat katalitik.
Sifat katalitik akan timbul jika keduanya bergabung.

11. MEKANISME KERJA ENZIM
Enzim memiliki bentuk tiga dimensi yang khas dan spesifik
terhadap jenis reaktan yang dapat bergabung dengannya. Molekul
yang terikat pada enzim disebut substrak. Ketika enzim terikat
pada molekul substrat kadang terbentuk molekul baru (moleku
transisi) yang disebut kompleks enzim-substrat. Molekul substrat
yang khas dan gugus prostetik (jika ada) diikat pada sisi aktif
enzim.
Pembentukan kompleks enzim-substrat diketahui sejak
tahun 1894 dari hasil postulat Emil Fischer (Jerman), yaitu suatu
enzim hanya membolehkan satu atau beberapa senyawa untuk
berada di permukaannya (spesifik). Substrat yang tidak sesuai
bentuk dan ukurannya tidak dapat diikat oleh sisi aktif. Postulat
tersebut selanjutnya disebut hipotesis gembok dan kunci yang
menyatakan bahwa enzim dan substrat nya memiliki bentuk yang
komplementer.
Gambar:

12. Penjelasan model gembok dan kunci adalah sebagai
berikut. Substrat yang memiliki bagian yang bermuatan (+
dan -) dan bagian tak bermuatan (non polar; H) berikatan
dengan sisi aktif yang sesuai dalam bentuk dan muatan.
Setelah terjadi katalisis, produk dilepaskan dari sisi aktif dan
enzim menjadi bebas untuk melakukan daur katalisis
berikutnya.
Enzim dan substrat bukan merupakan molekul yang
kaku seperti gembok dan kunci. Keduanya merupakan
molekul yang bersifat lentur (fleksibel). selain itu enzim dapat
membengkok atau menekuk pada substrat yang sesuai. Hal
itu disebut hipotesis kecocokan yang di induksi.
Gambar:

13. Bentuk sisi aktif enzim tidak sesuai dengan substrat, tetapi
kemudian diinduksi agar sesuia ketika substrat diikat. Sisi aktif
kembali setelah terjadi katalisis atau pelepasan produk.
Beberapa molekul enzim berbeda yang diisolasi dari satu
jaringan dapat melakukan katalisis reaksi kimia yang sama.
Jelompok enzim seperti itu disebut isoenzim atau isozim,
contohnya, laktat dehidrogenase yang memiliki lima bentuk
berlainan.
Sejumlah enzim memeiliki bentuk inakti, disebut zimogen atau
proenzim. Contohnya pepsin, tripsin dan kimotripsin yang
termasuk enzim pencerna.
Pengaturan jumlah produk yang dihasilkan dapat dilakukan
melalui penghambatan kerja enzim. Penghambatan tersebut
dilakukan oleh produk akhir dengan mengikat enzim sehingga
menjadi enzim inakte. Fenomena tersebut di namakan inhibisi
umpan balik.

14. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
AKTIVITAS ENZIM
A. Suhu
Kenaikan suhu di atas suhu optimal dapat mengakibatkan
peningkatan atau penurunan aktifitas enzim. Pada umumnya, setiap
kenaikan 10C, kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu
yang wajar. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat
mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat. Akibatnya,
frekuensi dan daya tumbukan molecular juga akan meningkat.
Akibat kenaikan suhu dalam batas yang tidak wajar, terjadi
perubahan sturuktur enzim (denaturasi). Enzim yang terdenaturasi akan
kehilangan kemampuan katalisnya. Sebagian besar enzim mengalami
denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-56C. enzim yang secara
fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi.
Pada suhu kurang dari optimal, aktivitas enzim mengalami
penurunan. Enzim masi beraktivitas pada suhu kurang dari 0C dan
aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196C.

15. B. Derajat Keasaman (pH)
Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam
dan basa yang sangat kuat. Sebagian besar enzim bekerja
paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit.
Di luar pH optimal, kenaikan atau penurunan pH
menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.
Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi
karena enzim terdiri atas protein. Jumlah muatan positif dan
negatif yang terkandung di dalam molekul protein serta
bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH.
Gambar:

17. C. Konsentrasi Enzim, Substrat, dan Kofator
Jika pH dan suhu suatu enzim dalam keadaan konstan
serta jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi sebanding
dengan jumlah enzim yang ada. Jika pH, suhu, dan konsentrasi
enzim dalam keadaan konstan, maka reaksi awal hingga bats
tertentu sebanding dengan jumlah substrat yang ada. Jika enzim
memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor, maka konsentrasi
substrat dapat menentukan laju reaksi.

19. D. Inhibitor Enzim
1. Inhibitor kopetitif
Pada penghambatan ini, zat-zat penghambat mempunyai
struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian,
baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau
bersaing untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Jika zat
penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka
substrat tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
2. Inhibitor nonkompetitif
Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat
berikatan dengan kompleks enzim-inhibitor, karena sisi aktif
enzim berubah.

20. KLASIFIKASI ENZIM
A. Golongan hidrolase, yaitu enzim yang dengan
penambahan air atau dengan adanya air dapat
mengubah suatu substrat menjadi hasil akhir, misalnya
karboksilase, protease, dan lipase.
B. Golongan desmolase, yaitu enzim yang dapat memecah
ikatan C-C atau C-N. Contohnya enzim-enzim
peroksidase, dehidrogenase, katalase, karboksilase, dan
transaminase.
Pembentukan enzim atau kelompok enzim diatur oleh
gen atau kelompok gen dalam kromosom.