SOFÍA TOAPANTA
SEXTO SEMESTRE
Un aminoácido (abreviado
como aa ó αα) es un
compuesto
nitrogenado
que se caracteriza por
presentar un grupo amino
(-NH2)
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Los aminoácidos, como su nombre
lo indica, son bifuncionales.
Contienen un grupo amino básico y
un grupo carboxílico ácido
-Anfoterismo:
pueden
actuar como ácidos o
como bases, dependiendo
del pH del medio.
-Se pueden polimerizar
formando largas...
- estructural: forman parte de las proteínas
- informativa: hormonas (derivados αα:
T3,T4, adrenalina…)
neurotransmisores ...
Aminoácidos
proteinógenos
codificables (20)
-Aminoácidos proteinógenos no
codificables
-Aminoácidos no proteinógenos
-Deri...
Hidrofóbicos o apolares de cadena alifática – Glycina (Gly,
G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L),
Isole...
-Hidrofobicidad de la
cadena
lateral:
se
localizan en el interior
de
las
proteínas
globulares y
contribuyen
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la
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Sin
actividad
óptica
ni
estereoisomería y con mucha
flexibilidad
y
capacidad
de
rotación. Suele estar excluido de
las estr...
Aminoácido más
actividad óptica

pequeño

con

isomería

y
Mayor índice de hidrofobicidad.
La
Ile
presenta
dos
carbonos
asimétricos,uno el C y otro en la cadena
lateral.
Iniciador en la
biosíntesis de
proteínas.
Tioaminoácido.

La
Metionina
además
de
un aminoácido
esencial, es
un antioxidant...
- Alta hidrofobicidad
- Tyr – grupo –OH que se
puede desprotona ( O-) a
pH muy alto. Se puede
fosforilar.
-Estos
αα
prese...
-mayor carácter hidrofílico
-se localizan en la parte
externa de la proteína.
Hidroxiaminoácidos
que
forman enlaces glicosídicos
en
ciertas proteínas. El grupo
–OH se puede fosforilar,
regulando
la
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Tioaminoácido que forma
enlaces disulfuro intra- y/o
intercatenarios.
El grupo sulfhidrilo (–SH  S-) puede disociarse a p...
Aminoácido con un papel
estructural muy importante,

ya que está excluido de las
estructuras en α-hélice =
“helix
breaker”...
Aminoácidos amidados, ya que son las
amidas de los ácidos dicarboxílicos.
Desempeñan un papel importante como
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Aminoácidos dicarboxílicos ó con
carga
negativa.
Presenta
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negativa a pH fisiológico, por lo que
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Aminoácidos dibásicos ó con carga postiva.
Presentan Q positiva a pH fisiológico, por lo
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Aparecen
por
postrasduccionales de
aminoácidos

modificaciones
los otros 20
Aparecen
en
el
colágeno.
La
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está catalizado por
la prolil-hidroxilasa,
siendo el proceso
dependiente
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La fosforilación de estos
residuos
regula
la
función proteica.
La fosforilación no es un
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espontáneo,
sino que está...
Se
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un
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disulfuro entre las dos
cadenas laterales, que
contribuye
al
mantenimiento
de la estructura 3D de las
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Metilados:
6NMe-Lys. Presente
en la miosina.

carboxilados: 
-carboxi-Glu.
Se encuentra en los factores
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La Selenocisteína está localizada
en
el
centro
activo
de
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que
generalmente catalizan procesos
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Cross-link formado por 3
cadenas alifáticas y la
cadena lateral de lisina del
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No están presentes en las proteínas,
aunque sí tienen otras funciones
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-Homo-Ser, homo-Cys:
intermediarios en el
metabolismo.
-ornitina,
citrulina:
intermediarios en el
ciclo de la urea.
Se encuentran en la pared
celular
bacteriana,
específicamente en el
peptidoglicano.
Además, la D-Ala es el
sitio
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La L-Dopa es el
precursor
de
las
catecolaminas:adrenal
ina, noradrenalina
hormonas tiroideas:
T3, T4 melanina
Serotonina,
Melatonina
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Taurocólico
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Los Aminoácidos por Sofía Toapanta

  1. 1. SOFÍA TOAPANTA SEXTO SEMESTRE
  2. 2. Un aminoácido (abreviado como aa ó αα) es un compuesto nitrogenado que se caracteriza por presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono (C ). La única excepción a esta regla es la prolina, que es un aminoácido.
  3. 3. Los aminoácidos, como su nombre lo indica, son bifuncionales. Contienen un grupo amino básico y un grupo carboxílico ácido
  4. 4. -Anfoterismo: pueden actuar como ácidos o como bases, dependiendo del pH del medio. -Se pueden polimerizar formando largas cadenas péptidos y proteínas. -Poseen una estructura tetraédrica con un carbono asimétrico (exc. Gly) estereoisomería.
  5. 5. - estructural: forman parte de las proteínas - informativa: hormonas (derivados αα: T3,T4, adrenalina…) neurotransmisores (Glu, Gly y derivados como el GABA) mediadores químicos (histamina) - generalmente no tienen función energética, a no ser en situaciones extremas, como la inanición
  6. 6. Aminoácidos proteinógenos codificables (20) -Aminoácidos proteinógenos no codificables -Aminoácidos no proteinógenos -Derivados de aminoácido Aminoácidos esenciales en humanos y en condiciones normales: Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, The, Lys, His (Arg solo en lactantes
  7. 7. Hidrofóbicos o apolares de cadena alifática – Glycina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I) & Metionina (Met, M)
  8. 8. -Hidrofobicidad de la cadena lateral: se localizan en el interior de las proteínas globulares y contribuyen a la formación de la estructura global de la proteína (efecto núcleo hidrofóbico). -Reactividad química muy baja.
  9. 9. Sin actividad óptica ni estereoisomería y con mucha flexibilidad y capacidad de rotación. Suele estar excluido de las estructuras en α-hélice, excepto en la hélice del colágeno, y aparece con frecuencia en los giros ó codos de las proteínas. La posición de Gly en una proteína dada suele estar altamente conservada en series filogenéticas, debido a su pequeño tamaño (el único posible en esa posición).
  10. 10. Aminoácido más actividad óptica pequeño con isomería y
  11. 11. Mayor índice de hidrofobicidad. La Ile presenta dos carbonos asimétricos,uno el C y otro en la cadena lateral.
  12. 12. Iniciador en la biosíntesis de proteínas. Tioaminoácido. La Metionina además de un aminoácido esencial, es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre para el cuerpo. Este deriva en adenosil metionina (SAM), sirviendo como donante de metiles
  13. 13. - Alta hidrofobicidad - Tyr – grupo –OH que se puede desprotona ( O-) a pH muy alto. Se puede fosforilar. -Estos αα presentan absorbancia en la franja UV (280nm), debido a la presencia de los anillos aromáticos  detección de proteínas por espectrofotometría. -Son precursores de hormonas y neurotransmisores: T3, T4, dopamina, adrenalina
  14. 14. -mayor carácter hidrofílico -se localizan en la parte externa de la proteína.
  15. 15. Hidroxiaminoácidos que forman enlaces glicosídicos en ciertas proteínas. El grupo –OH se puede fosforilar, regulando la función proteica. - La Ser se localiza en el centro activo de enzimas como las serin proteasas. - La Thr presenta dos carbonos asimétricos, uno el Cα y otro en la cadena lateral.
  16. 16. Tioaminoácido que forma enlaces disulfuro intra- y/o intercatenarios. El grupo sulfhidrilo (–SH  S-) puede disociarse a pH muy alto. La Cys forma parte del centro activo de muchas enzimas
  17. 17. Aminoácido con un papel estructural muy importante, ya que está excluido de las estructuras en α-hélice = “helix breaker” (si bien aparece en la hélice de colágeno), pero es clave en la formación de giros ó codos en las proteínas. Alto grado de conservación en las en series filogenéticas.
  18. 18. Aminoácidos amidados, ya que son las amidas de los ácidos dicarboxílicos. Desempeñan un papel importante como intermediarios en el metabolismo nitrogenado, estando implicados en el transporte de iones amonio (  NH4 ). Asimismo, están implicados en la gluconeogénesis a partir de los esqueletos carbonados de los aminoácidos. -La Gln es clave para el reciclaje del Glu en el tejido nervioso (recaptación de neurotransmisores).
  19. 19. Aminoácidos dicarboxílicos ó con carga negativa. Presenta carga negativa a pH fisiológico, por lo que son muy polares. Forman parte del centro activo de glicosidasas y Ser proteasas, y presentan enlaces de coordinación con cationes metálicos (cofactores de proteínas). Además, están implicados en el metabolismo nitrogenado y en la gluconeogénesis.
  20. 20. Aminoácidos dibásicos ó con carga postiva. Presentan Q positiva a pH fisiológico, por lo que son muy polares. - La Lys forma bases de Schiff, que actúan como intermediarios covalentes en la catálisis enzimática e interviene en la unión de coenzimas a las proteínas. - La Arg es un metabolito intermediario en el ciclo de la urea. - La His se localiza en el centro activo de muchas enzimas, ya que puede actuar donando ó captando protones del sustrato. Esta propiedad se debe a la presencia de un grupo imidazol en Verónica González Núñez -5la cadena lateral. Además, debido a que el pKR ≈ pH fisiológico, las proteínas ricas en His actúan como tampones en los medios biológicos (ejemplo, la Hemoglobina).
  21. 21. Aparecen por postrasduccionales de aminoácidos modificaciones los otros 20
  22. 22. Aparecen en el colágeno. La hidroxilación está catalizado por la prolil-hidroxilasa, siendo el proceso dependiente de vitamina C
  23. 23. La fosforilación de estos residuos regula la función proteica. La fosforilación no es un proceso espontáneo, sino que está catalizado por proteína kinasas, y el proceso inverso, por proteína fosfatasas
  24. 24. Se forma un puente disulfuro entre las dos cadenas laterales, que contribuye al mantenimiento de la estructura 3D de las proteínas. Puede ser interó intracatenario.
  25. 25. Metilados: 6NMe-Lys. Presente en la miosina. carboxilados:  -carboxi-Glu. Se encuentra en los factores de coagulación de conforman la cascada de la coagulación sanguínea (carboxilación dependiente de la vitamina K)
  26. 26. La Selenocisteína está localizada en el centro activo de determinadas enzimas, que generalmente catalizan procesos redox (ejemplo: glutation peroxidasa). Está codificada por un codon UGA (= STOP) en presencia de elementos SECIS en el RNA.
  27. 27. Cross-link formado por 3 cadenas alifáticas y la cadena lateral de lisina del mismo polipéptido o de péptidos vecinos. Está presente en la elastina (componente de la matriz extracelular).
  28. 28. No están presentes en las proteínas, aunque sí tienen otras funciones importantes
  29. 29. -Homo-Ser, homo-Cys: intermediarios en el metabolismo. -ornitina, citrulina: intermediarios en el ciclo de la urea.
  30. 30. Se encuentran en la pared celular bacteriana, específicamente en el peptidoglicano. Además, la D-Ala es el sitio de acción de antibióticos  lactámicos.
  31. 31. La L-Dopa es el precursor de las catecolaminas:adrenal ina, noradrenalina hormonas tiroideas: T3, T4 melanina
  32. 32. Serotonina, Melatonina
  33. 33. Taurina - se conjuga con ácidos biliares (ác. Taurocólico y ác. Tauroquenodesoxicólico) y está presente en bebidas energéticas (“Red Bull”), pues parece que presenta actividad como neurotransmisor inhibidor, actúa como detoxificante y aumenta la contractilidad cardiaca.
  34. 34. Histamina - regulador de la respuesta inmune local
  35. 35. Propiedades ácidobase de los aminoácidos Los aminoácidos son compuestos nitrogenados que se caracterizan por presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono. Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso, siendo los responsables del anfoterismo de los aminoácidos, es decir, pueden actuar como ácidos o como bases, en función del pH del medio (los compuestos que son capaces de aceptar Estructura de un aminoácido COOH NH C H 3 R Veronica Gonzalez Núñez -8o ceder protones se denominan anfóteros o anfolitos) El grupo  -carboxilo se comporta como un ácido débil y el grupo amino, como una base débil. Por ello, la carga de los aminoácidos varía en función del pH. Además, cinco de los aminoácidos proteinógenos presentan otro grupo ionizable en su cadena lateral: Lys, Arg, His (aminoácidos con carga positiva o básicos), Asp y Glu (Aminoácidos con carga negativa o ácidos). Tal y como se ha descrito previamente, la relación cuantitativa entre la concentración de un ácido débil (HA) y su base conjugada (A-) viene definida por la ecuación de Henderson-Hasselbalch
  36. 36.       http://212.128.130.23/eduCommons/cienciasbiosanitarias/bioquimica-ph-equilibrios-acido-2013base/contenidos/3%20AminoacidosPropiedadesAcidoBase _2012.pdf http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Unidad_2_A minoacidos,_peptidos_y_proteinas_1887.pdf http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioquimicaestructural-y-metabolica/materiales-declase/Tema%202.%20Aminoacidos.pdf http://www.fagro.edu.uy/~bioquimica/docencia/material% 20nivelacion/2%20Aminoacidos%202010.pdf http://www.uco.es/master_nutricion/nb/NB05.pdf http://docencia.izt.uam.mx/japg/RedVirtualJAP/CursoDRo sado/2_EstructuradeCompuestosBioquimicos/41_%20AMINOACIDOS.pdf

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