Este documento presenta un resumen de los conceptos clave sobre enzimas. En pocas oraciones: Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran reacciones químicas en sistemas biológicos. Su actividad puede ser regulada por mecanismos como la inhibición, la modificación alostérica o el rompimiento proteolítico. La cinética enzimática sigue modelos como la ecuación de Michaelis-Menten que relaciona la velocidad de reacción con la concentración de sustrato.

1. David L. Nelson and Michael M. Cox
6.1 Introducción a
Lehninger Principles of
Biochemistry las enzimas
Fifth Edition
Capítulo 6:
Enzimas
Copyright © 2004 by W. H. Freeman & Company
INTRODUCCION INTRODUCCION
 Historia:
 Historia:  1897: Buchner descubrió que los
 1700: estudios de la digestión de carnes extractos de levadura podían convertir
mediante secreciones del estómago. el azúcar en alcohol. Fermentación se
 1800: convertir almidón en azúcar mediante llevaba a cabo por la presencia de
la saliva. moléculas.
 1810: comienzan estudios sobre  Kühne llamó las moléculas enzimas.
fermentación.  1926: ureasa fue aislada y
 1850: Louis Pasteur concluyó estudios sobre cristalizada.
fermentación de azúcares en alcoholes por  1930: pepsina, tripsina, y otras
levadura y catalizado por fermentos. enzimas digestivas fueron
cristalizadas.
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2. Propiedades generales
 Las enzimas son los agentes catalíticos
de los sistemas biológicos.
 Todas las enzimas son proteínas
excepto las riboenzimas.
 Funcionan bajo condiciones moderadas.
 Aumentan la velocidad de una reacción
hasta por un factor de 1014 .
 Son altamente específicas.
 La acción enzimática es regulada.
Ejemplos de metales usados
como cofactores
ENZYMES
(holoenzyme)
Apoenzyme Chemical component
(amino acid portion) (non-amino acid portion)
Cofactor
metals coenzymes prosthetic group
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3. Nomenclatura
Nomenclatura
 De acuerdo al número de la Comisión
Enzimática (Enzyme Commission number)
 Primer #: tipo de reacción catalizada.
 Segundo #: indica la subclase; dice el tipo
de sustrato o el enlace que se rompe en
forma mas precisa.
 Tercer #: indica la sub-subclase; nos dice el
tipo de aceptador de electrones
(oxidoreductasas) o el tipo de grupo que se
remueve (liasas), etc.
 Cuarto #: indica el número de serie de la
enzima en su sub-subclase.
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4. ESPECIFICIDAD
ENZIMATICA
6.2 Como trabajan  La especificidad enzimática puede
las enzimas variar.
 Pasos que ocurren durante la acción
enzimática:
 Sustrato se enlaza a la enzima.
 Ocurren alteraciones químicas que
incluyen rompimiento y formación de
enlaces.
 La enzima libera el producto de la
reacción.
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5. Teorías que explican la
actividad enzimática:
 Llave y cerradura: específica; un sustrato y
una enzima.
 Adaptación inducida: menos específica, el
centro activo se ajusta al sustrato que
interviene.
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6. Mecanismos de acción Mecanismos de acción
 Estado de transición: forma activa de una  Energía de activación: cantidad de energía
molécula en la cual la molécula realiza una necesaria para convertir todas las
reacción química parcial. moléculas de un mol de sustancia
 Energía libre: componente de la energía reaccionando de su estado raso a su
total de un sistema que puede realizar estado de transición.
trabajo a temperatura y presión constante.
 Las enzimas aumentan la velocidad de la
 G reacción = G productos – G reactivos
reacción disminuyendo la energía de
 Reacción exergónica: ΔG es negativo activación, pero no afectan los aspectos
 G= H-T S termodinámicos de las reacciones.
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7. 6.3 Cinética química
Cinética química
 Reacciones elementales
 AP
 A  I1  I2  P
 Ordenes de reacción
 Constante de rapidez
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8. La ecuación describe el Cinética de enzimas
progreso de una reacción
como función del tiempo. La
pendiente nos da la constante
de velocidad.
Ecuación Michaelis-Menten
 Paso #1
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9. Ecuación Michaelis-Menten Ecuación Michaelis-Menten
 Paso #2  Paso #3
Ecuación Michaelis-Menten
 Paso #4
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10. Significado Km y Vmax Turnover number
 KM es igual a la concentración de sustrato  Constante catalítica equivale al
cuando 50% de los centros activos de la
enzima están ocupados. También “turnover number”
representa cuán fuerte la enzima se enlaza
al sustrato.  La razón de kcat/Km representa una
 VMAX está relacionado con el turnover medida de la eficiencia catalítica.
number: número de moles de sustrato
transformado en producto por mol de
enzima por segundo.
 Mayor el “turnover number” mayor la
eficiencia.
 Equivale a: Vmax/[Et]
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11. Gráfica Lineweaver-Burk
Mecanismos para reacciones
Reacciones de dos sustratos
con más de un sustrato
 Reacciones secuenciales: reacciones  Al azar: no importa el orden de añadir
de desplazamiento sencillo un sustrato.
 Ordenado
 Al azar  Ordenado: el orden en que se añaden
los sustratos está definido.
 Reacciones Ping-pong: reacciones de
desplazamiento doble
 Ping-pong: desplazamiento doble, no
hay formación de compuesto ternario.
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12. Tipos de inhibición
 Inhibidores reversibles
• Competitivo: Compite con el sustrato por
el centro activo. Se parecen al sustrato.
• No competitivo: el inhibidor no compite
con el sustrato. Inhibidor tiene un punto
diferente de enlace. Puede enlazar la E o
el complejo ES.
• De incompetencia: el inhibidor se enlaza
directamente al complejo enzima-sustrato
y no a la enzima libre.
Inhibidor competitivo Inhibidor competitivo
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13. Inhibidor no-competitivo
Aumenta el
Km y el Vmax
permanece
constante.
Inhibidor no-competitivo
Disminuye Vmax
y Km permanece
constante
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14. Disminuye Km y
Vmax
Disminuye Vmax y
Km puede
aumentar o
disminuir
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15. Actividad enzimática depende
Tipos de inhibición
del pH
 Inhibidores irreversibles
 Se combina con o destruye un grupo
funcional necesario para la actividad
enzimática. Se forma un enlace covalente.
• Ejemplo: Inhibidores de acetilcolinesterasa.
Interfiere con la secuencia del impulso nervioso.
• Diisopropylphosphofluoridate, tabun y sarin
(nerve gases)
• Parathion and malathion
6.5 Enzimas reguladoras
 Modificación alostérica
 Enlace de un efector positivo o negativo.
 Enzimas alostéricas
 Sufren cambios conformacionales en
respuesta a enlace de efectores o
moduladores.
 Ejemplos:
• inhibidores
• activadores
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16. Regulación actividad
enzimática
 Mecanismos de retroalimentación
 Una enzima actúa sobre un paso
determinado.
 Modificación covalente
 Formación o rompimiento de un
enlace covalente.
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17. Regulación mediante
rompimiento proteolítico
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