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Proteínas
• Composición Principal
–Carbono (C)
–Hidrógeno (H)
–Oxígeno (O)
–Nitrógeno (N);
Proteínas
• Composición adicional
– azufre (S)
– fósforo (P)
• En menor proporción:
– Hierro (Fe)
– Cobre (Cu)
– Magnesio (Mg)
– Yodo (Y)
– Etccétera
Proteínas
• Las proteínas están formadas
por unidades estructurales
(monómeros) llamados
AMINOACIDOS, a los cuales
podriamos considerar como
los "ladrillos de los edificios
moleculares protéicos".
Proteínas
• Estos edificios macromoleculares se
construyen y desmoronan con gran
facilidad dentro de las células, y a ello
debe precisamente la materia viva su
capacidad de crecimiento, reparación
y regulación.
Proteínas
• Clasificación:
–Holoproteinas.- Están formadas sólo por
aminoácidos
–Heteroproteinas.- Están formadas por
aminoácidos más otras moléculas o
elementos adicionales no
aminoacídicos, como son glucidos,
lipidos, fosfatos, etc.
Proteínas
• Aminoácidos:
– Son compuestos formados porun grupo
amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido
(-COOH).
Proteínas
• Aminoácidos:
• Donde R es una cadena de carbonos
que diferencian a los diferentes
aminoácidos
Proteínas
• Clasificación de los aminoácidos:
– Apolares:
• Alifáticos
• Aromáticos
– Polares:
• Con Carga
– Ácidos.- Con mayor cantidad de grupos carboxílicos.
– Bases.- Con mayor cantidad de grupos aminos.
• Sin Carga.- Forman puentes de hidrógeno
Proteínas
Compuesto Aromático
Proteínas
Compuesto Alifático
Proteínas
ÁcidosBases
Proteínas
ÁcidosBases
Proteínas
Los aminoácidos que:
• un organismo no puede sintetizar y, por
tanto, tienen que ser suministrados con la
dieta se denominan aminoácidos
esenciales
• el organismo puede sintetizar se llaman
aminoácidos no esenciales.
Proteínas
Los aminoácidos que:
• Para la especie humana son esenciales
ocho aminoácidos: treonina, metionina,
lisina, valina, triptófano, leucina,
isoleucina y fenilalanina
• Adicionalmente la histidina como
esencial durante el crecimiento, pero no
para el adulto)
Proteínas
Los aminoácidos son:
• Compuestos sólidos
• Incoloros
• Cristalizables
• Elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200
ºC)
• Solubles en agua
• Con un comportamiento anfótero
Proteínas
• El comportamiento anfótero se refiere
a que, en disolución acuosa, los
aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como
un ácido (cuando el pH es básico),
como una base (cuando el pH es
ácido) o como un ácido y una base a
la vez (cuando el pH es neutro).
Proteínas
• En la naturaleza se conocen
hasta 80 aminoácidos.
• Solamente son veinte los
aminoácidos indispensables
para la vida.
Proteínas
• Los Peptidos o Proteínas se
clasifican en:
– Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es
menor 10.
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
etcétera.
• Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el
nº de aminoácidos es mayor 10.
Proteínas
• Ejemplo de un péptido (Insulina):
Proteínas
• Ejemplo de un péptido (Insulina):
Proteínas
• ALGUNOS PÉPTIDOS NATURALES
• a) Oxitocina.- es un péptido con función
hormonal que produce la hipófisis para
provocar las contracciones uterinas durante
el parto.
• b) Encefalina.- es un péptido de 5
aminoácidos producido por las células
nerviosas (neuronas) para inhibir el dolor; es
decir, actúa como la morfina.
• c) Veneno de escorpiones y algunas
serpientes. Son péptidos con acción
neurotóxica. y por tanto producen
irritaciones, paralizaciones e incluso la
muerte de las presas.
Proteínas
• El enlace peptídico es un enlace
covalente y se establece entre el
grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (-
NH2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula
de agua.
Proteínas
• El enlace peptídico:
Grupo Carboxilo
Grupo Amino
Proteínas
• El enlace peptídico:
Proteínas
• El enlace peptídico es un enlace
covalente y se establece entre el
grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (-
NH2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula
de agua.
Proteínas
• Peptido, estructura primaria
(Lineal):
Proteínas
• Peptido, estructura Secundaria
(Plana):
Proteínas
• Peptido, estructura Secundaria
(Plana):
Proteínas
• Peptido, estructura Secundaria
(Plana):
Proteínas
• Peptido, estructura Terciara
(Globular):
Proteínas
• Propiedades de las proteínas:
– SOLUBILIDAD Las proteinas son solubles en
agua cuando adoptan una conformación
globular. La solubilidad es debida a los
radicales (-R) libres de los aminoácidos que,
al ionizarse, establecen enlaces débiles
(puentes de hidrógeno) con las moléculas de
agua.
– Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Proteínas
• Propiedades de las proteínas:
–CAPACIDAD AMORTIGUADORA
• Las proteinas tienen un comportamiento
anfótero y ésto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del
medio, ya que pueden comportarse como
un ácido o una base y por tanto liberar o
retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.
Proteínas
• Propiedades de las proteínas:
– DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
• La desnaturalización de una proteina se refiere a
la ruptura de los enlaces que mantenian sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservandose solamente la primaria. En estos
casos las proteinas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta formar
compuestos fibrosos e insolubles en agua.
Proteínas
• Propiedades de las proteínas:
–DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
• Los agentes que pueden
desnaturalizar a una proteina pueden
ser: calor excesivo; sustancias que
modifican el pH; alteraciones en la
concentración; alta salinidad;
agitación molecular; etc
Proteínas
• Propiedades de las proteínas:
–DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
• El efecto más visible de éste fenómeno es que las
proteínas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biológica.
• La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50
y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando
se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
Proteínas
• Propiedades de las proteínas:
–DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
• La desnaturalización puede ser
reversible (renaturalización) pero
en muchos casos es irreversible
Proteínas
• DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
• La proteína se
desnaturaliza rompiendo
se estructura
(desnaturalización) y en
algunos casos se puede
reacomodar en su
estructura original
(renatiralización)
Proteínas
• LA SANGRE HUMANA:
• ¿QUIEN PUEDE SER RECEPTOR Y
DONANTE?
• ¿Cuántos tipos de sangre existen?
• ¿Quién puede donar y quién puede
recibir? ¿Por qué?
• ¿Qué y quién es el receptor universal?
• ¿Qué y quién es el donador universal?
Proteínas
• Función ESTRUCTURAL
• Algunas proteinas constituyen estructuras
celulares:
– Ciertas glucoproteinas forman parte de las
membranas celulares y actuan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
– Las histonas, forman parte de los cromosomas.
• -Otras proteinas confieren elasticidad y
resistencia a órganos y tejidos:
– El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
– La elastina del tejido conjuntivo elástico.
– La queratina de la epidermis.
Proteínas
• Función ENZIMATICA
– Las proteinas con función enzimática son
las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo
celular.
Proteínas
• Función HORMONAL
– Algunas hormonas son de naturaleza
protéica, como la insulina y el glucagón
(que regulan los niveles de glucosa en
sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).
Proteínas
• Función REGULADORA
– Algunas proteinas regulan la expresión de
ciertos genes y otras regulan la división
celular (como la ciclina).
Proteínas
• Función HOMEOSTATICA
– Algunas mantienen el equilibrio osmótico
y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante
el pH del medio interno.
Proteínas
• Función DEFENSIVA
• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos
frente a posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a
las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo,
o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas
con funciones defensivas.
Proteínas
• Función DEFENSIVA
– Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos
frente a posibles antígenos.
– La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
– Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a
las mucosas.
– Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son
proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Proteínas
• Función de TRANSPORTE
– La hemoglobina transporta oxígeno en la
sangre de los vertebrados.
– La hemocianina transporta oxígeno en la
sangre de los invertebrados.
– La mioglobina transporta oxígeno en los
músculos.
– Las lipoproteinas transportan lípidos por
la sangre.
– Los citocromos transportan electrones.
Proteínas
• Función CONTRACTIL
– La actina y la miosina constituyen las
miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
– La dineina está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos
Proteínas
• Función DE RESERVA
– La ovoalbúmina de la clara de huevo, la
gliadina del grano de trigo y la hordeina de
la cebada, constituyen la reserva de
aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
– La lactoalbúmina de la leche.
Proteínas
• Función DE RESERVA de aminoácidos
– La ovoalbúmina de la clara de huevo, la
gliadina del grano de trigo y la hordeina de
la cebada, constituyen la reserva de
aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
– La lactoalbúmina de la leche.
Proteínas
• Función energética
–Es el último recurso para la
obtención de energía en el
cuerpo.

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Proteinas t2003

  • 1.
  • 2. Proteínas • Composición Principal –Carbono (C) –Hidrógeno (H) –Oxígeno (O) –Nitrógeno (N);
  • 3. Proteínas • Composición adicional – azufre (S) – fósforo (P) • En menor proporción: – Hierro (Fe) – Cobre (Cu) – Magnesio (Mg) – Yodo (Y) – Etccétera
  • 4. Proteínas • Las proteínas están formadas por unidades estructurales (monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares protéicos".
  • 5. Proteínas • Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.
  • 6. Proteínas • Clasificación: –Holoproteinas.- Están formadas sólo por aminoácidos –Heteroproteinas.- Están formadas por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos, como son glucidos, lipidos, fosfatos, etc.
  • 7. Proteínas • Aminoácidos: – Son compuestos formados porun grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH).
  • 8. Proteínas • Aminoácidos: • Donde R es una cadena de carbonos que diferencian a los diferentes aminoácidos
  • 9. Proteínas • Clasificación de los aminoácidos: – Apolares: • Alifáticos • Aromáticos – Polares: • Con Carga – Ácidos.- Con mayor cantidad de grupos carboxílicos. – Bases.- Con mayor cantidad de grupos aminos. • Sin Carga.- Forman puentes de hidrógeno
  • 14. Proteínas Los aminoácidos que: • un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales • el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.
  • 15. Proteínas Los aminoácidos que: • Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina • Adicionalmente la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)
  • 16. Proteínas Los aminoácidos son: • Compuestos sólidos • Incoloros • Cristalizables • Elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC) • Solubles en agua • Con un comportamiento anfótero
  • 17. Proteínas • El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
  • 18. Proteínas • En la naturaleza se conocen hasta 80 aminoácidos. • Solamente son veinte los aminoácidos indispensables para la vida.
  • 19. Proteínas • Los Peptidos o Proteínas se clasifican en: – Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. • Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. etcétera. • Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
  • 20. Proteínas • Ejemplo de un péptido (Insulina):
  • 21. Proteínas • Ejemplo de un péptido (Insulina):
  • 22. Proteínas • ALGUNOS PÉPTIDOS NATURALES • a) Oxitocina.- es un péptido con función hormonal que produce la hipófisis para provocar las contracciones uterinas durante el parto. • b) Encefalina.- es un péptido de 5 aminoácidos producido por las células nerviosas (neuronas) para inhibir el dolor; es decir, actúa como la morfina. • c) Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son péptidos con acción neurotóxica. y por tanto producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas.
  • 23. Proteínas • El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (- NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
  • 24. Proteínas • El enlace peptídico: Grupo Carboxilo Grupo Amino
  • 26. Proteínas • El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (- NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
  • 28. Proteínas • Peptido, estructura Secundaria (Plana):
  • 29. Proteínas • Peptido, estructura Secundaria (Plana):
  • 30. Proteínas • Peptido, estructura Secundaria (Plana):
  • 31. Proteínas • Peptido, estructura Terciara (Globular):
  • 32. Proteínas • Propiedades de las proteínas: – SOLUBILIDAD Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. – Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
  • 33. Proteínas • Propiedades de las proteínas: –CAPACIDAD AMORTIGUADORA • Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
  • 34. Proteínas • Propiedades de las proteínas: – DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION • La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
  • 35. Proteínas • Propiedades de las proteínas: –DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION • Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc
  • 36. Proteínas • Propiedades de las proteínas: –DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION • El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. • La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
  • 37. Proteínas • Propiedades de las proteínas: –DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION • La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible
  • 38. Proteínas • DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION • La proteína se desnaturaliza rompiendo se estructura (desnaturalización) y en algunos casos se puede reacomodar en su estructura original (renatiralización)
  • 39. Proteínas • LA SANGRE HUMANA: • ¿QUIEN PUEDE SER RECEPTOR Y DONANTE? • ¿Cuántos tipos de sangre existen? • ¿Quién puede donar y quién puede recibir? ¿Por qué? • ¿Qué y quién es el receptor universal? • ¿Qué y quién es el donador universal?
  • 40. Proteínas • Función ESTRUCTURAL • Algunas proteinas constituyen estructuras celulares: – Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. – Las histonas, forman parte de los cromosomas. • -Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: – El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. – La elastina del tejido conjuntivo elástico. – La queratina de la epidermis.
  • 41. Proteínas • Función ENZIMATICA – Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
  • 42. Proteínas • Función HORMONAL – Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
  • 43. Proteínas • Función REGULADORA – Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).
  • 44. Proteínas • Función HOMEOSTATICA – Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
  • 45. Proteínas • Función DEFENSIVA • Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. • La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. • Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. • Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
  • 46. Proteínas • Función DEFENSIVA – Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. – La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. – Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. – Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
  • 47. Proteínas • Función de TRANSPORTE – La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. – La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. – La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. – Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre. – Los citocromos transportan electrones.
  • 48. Proteínas • Función CONTRACTIL – La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. – La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos
  • 49. Proteínas • Función DE RESERVA – La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. – La lactoalbúmina de la leche.
  • 50. Proteínas • Función DE RESERVA de aminoácidos – La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. – La lactoalbúmina de la leche.
  • 51. Proteínas • Función energética –Es el último recurso para la obtención de energía en el cuerpo.