1.
Aminoácidos peptidos
y proteinas
 DRA. MSC. MARY YNES
NEGRETTE BECERRA
 MAGISTER EN SALUD
PUBLICA CON PERFIL EN
SALIDA EN GERENCIA Y
ECONOMIA DE LA SALUD

2.
AMINOACIDOS
 Los aminoácidos son las unidades
constituyentes de las proteínas, las cuales
son de interés en las organizaciones
estructurales y funcionales de células y
tejidos.
 Teniendo en cuenta que todas las enzimas
fundamentales para las reacciones
bioquímicas, y todos los anticuerpos
esenciales en los procesos de inmunidad,
son proteínas y se encuentran por tanto
constituidos por aminoácidos.
AMINOACIDOS
PROTEINAS

3.
 También están los
aminoácidos que al margen
de ser parte de las proteínas
tienen otras funciones como
neurotransmisores
(glutamato y glicina)
Existen otros aminoácidos no proteicos que
aparecen en ciclos pero no forman parte de la
estructura proteica, como es el caso de la
ornitina, citrulina, 3-metilhistidina, GABA, L-
azaserina, homoserina, homocisteína, etc. Se
conocen alrededor de 150.

4.
 Como su nombre indica los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo
amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura, son los
precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo
carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como
carbono-α (α-aminoácidos). La estructura general de los α-aminoácido (a
excepción de la prolina, que es cíclica) se muestra en la. Figura 18.
Figura 1. Estructura química de un aminoácido y enantiómeros del aminoácido alanina

5.
Clasificación. Los aminoácidos
se clasifican según su polaridad en los siguientes
grupos. Aminoacidos apolares.
Son los que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no
polares:
La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de
hidrocarburos alifáticos.
La metionina posee una cadena lateral de éter tiólico (C-S-C)

6.
. La prolina es el único aminoácido cíclico,
el grupo-R se encierra sobre el N del grupo -amino
(realmente es unA amina secundaria). Por su parte la
fenilalanina y el triptófano contienen grupos
aromáticos.
La glicina posee la cadena más simple, un átomo de
hidrógeno Y NO TIENE ACTIVIDAD OPTICA

7.
La serina y la treonina son portadores de un grupo
hidroxilo (-OH).
La asparagina y la glutamina, poseen cadenas laterales
portadoras de un grupo amida.
Tirosina
La tirosina posee un
grupo fenólico y la
cisteína debe su
polaridad a lapresencia
de un grupo tiólico (-SH).

8.
Polares con carga negativa.
Existen dos α-aminoácidos cuya cadena polar posee carga
negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un grupo
carboxilo (-COOH),
el ácido glutámico y el ácido aspártico.

9.
Polares con carga positiva.
son los α-aminoácidos que poseen cadenas cargadas
positivamente a pH fisiológico.
La lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la arginina
presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es portadora de
un grupo -R de imidazolio. Figura (5)

10.
 Propiedades y funciones de los aminoácidos.
 Estereoisomería los aminoácidos presentan isómeros que difieren en su
orientación espacial. Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral,
con excepción de la glicina, y por lo tanto forman imágenes especulares o quirales,
que proviene del griego chiros, que quiere decir mano.
 Hacen girar el plano de la luz polarizada, a la derecha dextro rotatorio (+) a la
izquierda levo rotatorio (-).
Figura 6. Isómeros de los aminoácidos

11.
Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los
péptidos
 Todos los aminoácidos presentan en solución acuosa propiedades tanto ácido
como base, recibiendo por lo tanto el nombre de anfóteros o anfolitos.

12.
CARACTERÍSTICAS ACIDO BASE HACEN
DE LOS AMINOÁCIDOS BUENOS
COMPONENTES EN LAS SOLUCIONES
AMORTIGUADORAS
COMPORTAMIENTO
ÁCIDO BASE DEL
GLUTAMATO

13.
Los aminoácidos esenciales
 Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede
generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en
esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.
 Las rutas de biosíntesis de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y
energéticamente costosas.
 Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales,
se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la
carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la
quinoa.

14.
Los aminoácidos esenciales
 Fenilalanina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
 Arginina
 Histidina

15.
Enlace peptídico
 Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de enlaces peptídicos.
Estas uniones se dan entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo
amino del segundo aminoácido. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión
es un dipéptido.
SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS
UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI-
OLIGO- POLIPÉPTIDOS
LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS

16.
 Dipéptido: Péptido formado por 2 amninoácidos.
 Polipéptido: Péptido formado por más de 10
aminoácidos.
 Proteína: Se llama así cuando la cadena
polipeptídica tiene una masa molecular de más de
6.000 Daltons (más de 50 unidades de
aminoácidos).
PENTAPEPTIDO

17.
Ejemplos de Peptidos
oxitocina
La oxitocina es un neuropéptido
formado por una cadena de nueve aminoácidos.
Es la responsable de regular el ritmo del parto/nacimiento
y de facilitar la lactancia.

18.
Glutation
pÉptido antioxidante
NH3
+
C
H2
C
O-
O
H2
C C
O
H
H
N C
CH2
O
SH
H
NH
CH2
C
O-
O
Glutation es el tripeptido mas abundante, resistente a la
degradación por Peptidasas intracelulares.
Esta constituido por glutamato, cisteina y glicna
(-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycine).

19.
PROTEINAS
 Las proteínas están constituidas por 20 residuos de aminoácidos.

20.
Aminoácidos aromaticos y
polares

21.
PROTEINAS
 Las proteínas desempeñan papeles cruciales en prácticamente todos los sistemas
biológicos.
 Funciones:
1. Catálisis enzimática. Las
enzimas catalizan casi todas las
reacciones químicas en los
sistemas biológicos. Son
macromoléculas específicas. Las
enzimas aumentan normalmente
las velocidades de reacción al
menos un millón de veces, como
los movimientos de los
cromosomas durante la mitosis.
Glicerato 3 fosfatosintetasa

22.
 2. Transporte y almacenamiento. Muchos iones y moléculas pequeñas son
transportados por proteínas específicas.

23.
3. RECEPTORES
Son proteínas especializadas capaces de unir
neurotransmisores y otros tipos de ligando
Por su localización
se encuentran en
la membrana
celular o son
intracelulares
Generación y transmisión de impulsos nerviosos. La respuesta
de las células nerviosas a estímulos específicos depende de la
presencia de receptores proteicos.

24.
Los receptores se unen a sus ligandos
para provocar una transducción de señal que activa un efector
Ejemplo
del mecanismo
a través de la
proteina G

25.
4. Movimiento coordinado.
En la escala microscópica,
movimientos coordinados
tales como los
movimientos de los
cromosomas durante la
mitosis, se producen por
ensamblajes contráctiles
de naturaleza proteica.
5. Soporte mecánico. La
enorme fuerza de tensión
de la piel y el hueso, se
debe a la presencia de
colágeno, una proteína
fibrosa.

26.
 6. Protección inmune. Los anticuerpos son proteínas altamente específicas que
reconocen y se combinan con sustancias extrañas tales como los virus,
bacterias y
 células de otros organismos. Las proteínas juegan pues, un papel vital en
distinguir lo propio de lo ajeno.

27.
Estructura de anticuerpos

28.
 7. Control del crecimiento y diferenciación. Solo una
pequeña fracción del genoma de una célula se expresa en
cualquier momento. En las bacterias, las proteínas
 represoras son elementos importantes de control que
silencian elementos específicos del DNA de la célula. En los
organismos superiores, el crecimiento y la diferenciación
están controlados por las proteínas factores de
crecimiento.

29.
LABORATORIO #3
PROTEINAS
 FUNDAMENTO TEORICO
 Las proteínas son macromoléculas de alto peso
molecular determinantes para todas las funciones de los
aparatos y sistemas en nuestro organismo y su
alteración provocara problemas de salud si aumenta(
hiperproteinemia) si disminuye(hipoproteinemia) en
sangre.
 DESARROLLO
 Experiencia # 1
 Determine las causas síntomas y tratamiento de una
hipoproteinemia

30.
hipoproteinemia
 Causas:
 Sintomas
 Tratamiento

31.
hiperproteinemia
 Causas
 Sintomas
 Tratamiento

32.
Cuestionario
 1. Cual es el valor de referencia de las proteínas totales
 2. Como se llama los estudios laboratoriales para su
determinación
 3. Indique las enfermedades psicológicas relacionadas a
la desnutrición o deficiencia de las proteinas

33.
Estructura de la proteínas
 Se refiere al grado de organización de
los residuos de aminoácidos en la
molécula proteica.
 Comprende varios niveles: primario,
secundario, terciario, cuaternario.

34.
Estructura primaria
 Es la disposición linea de aminoácidos. Está determinada por el código genético
y determina a su vez la forma en conjunto y la función de la macromolécula.
 Es el orden secuencial de una cadena polipetidica

FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA
S
S
GIVEQCCASVCSLYQLENYCN
S S
S
S
Estructura primaria de la insulina

35.
Estructura secundaria
 Lascadenaspolipeptídicaspuedenplegarseen
estructurasregularestalescomolahélicea
 Lahélicea esunaestructurasemejanteaun
polipeptídicaprincipalestrechamenteenroscada
delcilindroylascadenas lateralesseextienden
disposiciónhelicoidal.Todoslosgrupos C=OyN-
 cadenaprincipal quedanenlazados porpuentesde


36.
Características
de la
a helice.

37.
Las hojas plegadas ß se estabilizan por puentes de hidrógeno
entre cadenas ß
La hoja plegada ß difiere
profundamente de la hélice a
en que es una lámina en lugar
de un cilindro.
La cadena polipeptídica en la
hoja plegada ß, llamada hebra
ß, está casi totalmente
extendida en vez de estar
estrechamente enrollada como
en la hélice a. La hoja plagada ß
queda estabilizada por puentes
de hidrógeno entre los grupos
C=O y N- H en la misma cadena
polipeptídica.
Los puentes de hidrogeno
Intercatenarios estabilizan
la estructura

38.
Proteina globular
mioglobina
Proteina fibrosa
fibrinogeno
ESTRUCTURA TERCIARÍA
Las cadenas laterales R participan en las interacciones tanto
covalentes como no covalentes, con el propósito de
estabilizar la proteína en su estructura tridimensional
última o conformación terciaria .

39.
El enlace covalente común de la cadena lateral,
capaz de mantener unidas regiones remotas de la
proteína, es el enlace disulfuro:
Interacciones no covalentes: (1) puentes de
hidrógeno, (2) puentes salinos (interacciones
iónicas), (3) interacciones hidrofóbicas
(1) Por ejemplo, los grupos R de histidina y serina (H

40.
HEMOGLOBINA: ESTRUCTURA CUATERNARIA