1.
BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS<br />

2.
Proteínas<br /><ul><li>Son polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos.

3.
Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de proteínas (muchos grupos funcionales: alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)

4.
Son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos.</li></li></ul><li>

5.
Cada proteína tiene:<br /><ul><li> Una estructura funcional lógica y propia.

6.
Ciertas características comunes a las demás</li></ul> proteínas.<br />

7.
Aminoácidos<br />Rompiendo los enlaces<br />peptídicos que ligan los<br />aminoácidos ingeridos,<br />éstos pueden ser<br />absorbidos por el intestino<br />hasta la sangre y<br />reconvertidos en tejido.<br />

8.
Aminoácidos<br />Existen en la naturaleza aproximadamente unos<br />300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de ellos<br />son de importancia al encontrarse en la formación<br />de las moléculas de proteína de todas las formas<br />de vida: vegetal, animal o microbiana. Estos son<br />sintetizados a partir de precursores más sencillos<br />o absorbidos como nutrientes. <br />

9.
Aminoácidos<br />De los 20 aminoácidos que componen las proteínas, ocho se consideran esenciales es decir: como el cuerpo no puede sintetizarlos, deben ser tomados ya listos a través de los alimentos. Si estos aminoácidos esenciales no están presentes al mismo tiempo y en proporciones específicas, los otros aa, no pueden utilizarse para construir las proteínas.<br />

10.

11.
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS<br />Los aa son estructuras tetraédricas<br />ISÓMEROS<br />“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003<br />

12.
La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función<br />Representación:<br />a) Tridimensional<br />b) En perspectiva<br />“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002<br />

13.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS<br />11<br />

14.
12<br />ALIFÁTICOS<br />NO POLARES<br />AROMÁTICOS<br />POLARES SIN CARGA<br />CON GRUPOS ÁCIDOS<br />aa<br />CON N BÁSICO<br />POLARES CON CARGA<br />

15.
CADENAS LATERALES DE LOS AA<br />ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro)<br />AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp)<br />GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)<br />BÁSICOS (His, Arg, Lys)<br />ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)<br />AA MODIFICADOS<br />4-hidroxiprolina<br />d-hidroxilisina<br />AA NO PROTEICOS<br />Ac. g-aminobutírico<br />D-Ala, D-Glu<br />

16.
AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS<br />El más pequeño<br />Flexibilidad estr.<br /> Hidrofobicidad<br />(interior de prot.)<br />Dificulta el plegamiento<br />“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002<br />

17.
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS<br /> Ligeramente hidrófobos<br /> Interacciones hidrofóbicas<br />Puentes de Hidrógeno<br />Actividad Enzimática<br />Hidrófobo<br />Absorben la luz en el UV (280 nm)<br />“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002<br />

18.
AMINOÁCIDOS CON OH O S<br />Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos)<br />Pueden formar puentes de H con el agua<br />Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro<br />“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002<br />

19.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS<br />El menos básico<br />Cat. Enzimát. (H+)<br />Carga + a pH fisiológico<br />Muy polares, en la superficie de proteínas<br />

20.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS<br />Carga - a pH fisiológico<br />Polares, cadena lateral sin carga<br />Hidrófilos, en la superficie de proteínas<br />“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002<br />

21.
AA NO PROTEICOS<br />D-Ala, D-Glu<br />OH<br />4-OH prolina<br />Ac. g-aminobutírico<br />+<br />H3N-CH2-CH2-CH2-COO-<br />OH<br />( )2<br />L-Homoserina<br />L-Ornitina<br />d-hidroxilisina<br />AA MODIFICADOS<br />“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002<br />

22.
Valina (Val) <br />Leucina (Leu) <br />Treonina (Thr) <br />Lisina (Lys) <br />Triptófano(Trp) <br />Histidina (His) <br />Fenilalanina (Phe) <br />Isoleucina (Ile) <br />Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos) <br />Metionina (Met) <br />Aminoacidos esenciales<br />

23.
Alanina (Ala) <br />Prolina (Pro) <br />Glicina (Gly) <br />Serina (Ser) <br />Cisteína (Cys) <br />Asparagina (Asn) <br />Glutamina (Gln) <br />Tirosina (Tyr) <br />Ácido aspártico (Asp) <br />Ácido glutámico (Glu) <br />Aminoacidos sintetizados por el cuerpo<br />

24.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS<br />22<br />

25.
Características Ácido-Base de los Aminoácidos<br />Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad de ionización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:<br />pK1<br /> R-COOH <——> R-COO– + H+<br />Ácido<br />pK2<br /> R-NH3+ <——> R-NH2 + H+<br />Básico<br />

26.
<ul><li>Las reacciones de equilibrio, según lo escrito arriba, demuestran que los aminoácidos contienen por lo menos dos grupos ácidos débiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino.

27.
A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estará protonado y el grupo amino protonado. Un aminoácido con un grupo-R no ionizable sería eléctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.</li></li></ul><li>

28.
<ul><li> Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se pueden definir por la constante de disociación, Ka o más comúnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa.

29.
La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminoácido, péptido o proteína, dependerá del pH del ambiente acuoso circundante.

30.
Cuando el pH de una solución de aminoácido o proteínas cambia la carga neta de los aminoácidos también cambiará. Este fenómeno se puede observar durante la titulación de cualquier aminoácido o proteína. Cuando la carga neta de un aminoácido o de una proteína es cero el pH será equivalente al punto isoeléctrico:pi.</li></li></ul><li>A pH ácido: prevalece la especie con carga +<br />A pH básico: prevalece la especie con carga –<br />Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. (zwitterión)<br />pI= pK1 + pK2para un aa neutro<br />2<br />Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.<br />27<br />Punto isoeléctrico<br />

31.
PÉPTIDOS<br />

32.
Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa)<br />Dipéptido: 2 aa<br />Tripéptido: 3 aa<br />Tetrapéptido: 4 aa<br />Pentapéptido: 5 aa<br />Extremo N-terminal: comienzo de la cadena<br />Extremo C-terminal: fin de la cadena<br />

33.
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.<br />Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys<br />seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína<br />NOMENCLATURA<br />

34.
EJEMPLOS:<br />OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero.<br />GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.<br />ANTIBIÓTICOS<br />GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula.<br />PEPTIDOS<br />

35.
PROTEINAS<br />

36.
DEFINICIÓN<br />Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000<br />daltons, indispensables para la procesos vitales<br />de los seres vivos.<br />Están formadas por C, H, O, N y S.<br />

37.

38.
PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.<br />SOLUBILIDAD:<br />Forman dispersiones en agua<br />Efecto del pH: hace variar la carga.<br />Efecto de las sales:<br />Baja [ ]: aumenta la solubilidad<br />Alta [ ]: disminuye la solubilidad<br />Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.<br />PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS<br />

39.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS<br />

40.
Las proteínas tienen 4 niveles de organización:<br />ESTRUCTURA PRIMARIA<br />ESTRUCTURA SECUNDARIA<br />ESTRUCTURA TERCIARIA<br />ESTRUCTURA CUATERNARIA<br />

41.
ESTRUCTURA PRIMARIA<br /><ul><li>Hace referencia a:

42.
La identidad de aminoácidos.

43.
La secuencia de aminoácidos.

44.
La cantidad de aminoácidos.

45.
La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.

46.
Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.</li></li></ul><li>Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.<br />La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.<br />Los aa interaccionan por puentes H.<br />Tipos de estructuras secundarias:<br />HÉLICE ALFA<br />HOJA PLEGADA BETA<br />AL AZAR.<br />ESTRUCTURASECUNDARIA<br />

47.
HELICE ALFA<br />Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.<br />Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.<br />Hay 3.6 aa por vuelta.<br />Ej: queratina.<br />

48.
HOJA PLEGADA BETA<br />Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.<br />Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.<br />Ej. Fibroína (seda)<br />

49.
ESTRUCTURA TERCIARIA<br />Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.<br />Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.<br />Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.<br />Ej: mioglobina<br />

50.
ESTRUCTURA TERCIARIA<br />

51.
ESTRUCTURA CUATERNARIA<br />Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.<br />Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.<br />