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Aminoácidos
Propiedades
Estereoisomería
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anfótero
Enlace peptídico
Estructura de
las proteínas
Estructura
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Estructura
cuaternaria
Enzimas
Mecanismo
enzimático
Velocidad
de reacción
Control de
la actividad
enzimática
Retroalimentació
n negativa
Alosterismo Modificaciones
covalentes
Temperatura
i pH
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de enzimas
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Funciones
Estructural
Glicoproteínas: membranas celulares
Histonas: DNA
Colágeno y elastina: cabello, piel, etc.
Queratina: piel, picos, uñas, etc.
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Trombina y fibrinógeno: coagulación de la sangre
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Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Funciones
Transportadora
Hemoglobina, mioglobina y hemocianina: O2
Lipoproteínas: lípidos
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Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
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Según estructura
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1. Aminoácidos
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Proteínas
1. Aminoácidos
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Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
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les proteínas
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Proteínas
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Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
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les proteínas
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Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
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1. Aminoácidos
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Proteínas
1. Aminoácidos
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Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
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c) Control de la
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Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
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Mecanismo enzimático
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Centro activo: Parte de la enzima donde se coloca el sustrato y tiene
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La enzima no altera el equilibrio, sólo facilita llegar a la energía de
activación
Mecanismo enzimático
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
La enzima vuelve a su estado original después de la reacción
Velocidad de reacción
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
max·[ ]
[ ]M
V S
V
K S


Velocidad de reacción
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Control de la actividad enzimática
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Alosterismo
Enzimas alostéricas  tienen dos lugares de unión de moléculas
Centro activo (sustrato)
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Control de la actividad enzimática
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Retroalimentación negativa
Alosterismo en cadena  el regulador negativo de la primera enzima
es el producto de la última
El producto final anula la primera enzima y, por lo tanto, toda la
cadena
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Tipos
Control de la actividad enzimática
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Temperatura i pH
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Temperatura
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Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
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Unión a la enzima con enlaces débiles
Inhibición competitiva
El sustrato y el inhibidor se unen al mismo sitio
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Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
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enzimas
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Biología PAU. Bioquímica. Las proteínas. ESP

  • 1. Las proteínas Aminoácidos Propiedades Estereoisomería Carácter anfótero Enlace peptídico Estructura de las proteínas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Enzimas Mecanismo enzimático Velocidad de reacción Control de la actividad enzimática Retroalimentació n negativa Alosterismo Modificaciones covalentes Temperatura i pH Inhibición de enzimas
  • 2. Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Funciones Estructural Glicoproteínas: membranas celulares Histonas: DNA Colágeno y elastina: cabello, piel, etc. Queratina: piel, picos, uñas, etc. Fibroína: hilos de seda Enzimática: funciones metabólicas Hormonal y reguladora Insulina y glucagón: metabolismo de la glucosa Calcitonina: metabolismo del calcio Adrenocorticotrópica: regulación de los corticoides Ciclina: división celular Defensiva Inmunoglobulinas: anticuerpos Trombina y fibrinógeno: coagulación de la sangre Mucina: protección de las mucosas
  • 3. Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Funciones Transportadora Hemoglobina, mioglobina y hemocianina: O2 Lipoproteínas: lípidos Citocromos: electrones Contráctil: movimientos musculares (actina y miosina) y celulares (dineína) Reserva Ovoalbúmina: huevos Lactoalbúmina: mamíferos
  • 4. Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Clasificación Según estructura Fibrosas: estructurales (colágeno, actina, etc.) Globulares: otras funciones (hormones, enzimas, etc.) Según composición química Según aminoácidos Completas: los tienen todos Incompletas: no los tienen todos Holoproteínas: sólo aminoácidos Heteroproteínas: aminoácido + grupo prostético Propiedades Están codificadas en el ADN Proteínas globulares  solubles en agua Proteínas fibrosas  insolubles en agua La estructura se puede deshacer  desnaturalización  renaturalitzación Capacidad amortiguadora
  • 5. Proteínas 1. Aminoácidos a) Propiedades b) Enlace peptídico 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Ácido Amino Radical (es diferente en cada aminoácido)
  • 6. Aminoácidos apolares alifáticos Proteínas 1. Aminoácidos a) Propiedades b) Enlace peptídico 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Glicina (Gly) G Alanina (Ala) A Valina (Val) V Leucina (Leu) L Isoleucina (Ile) I Prolina (Pro) P
  • 7. Aminoácidos polares sin carga Proteínas 1. Aminoácidos a) Propiedades b) Enlace peptídico 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Asparagina (Asn) N Glutamina (Gln) Q Cisteína (Cys) C Serina (Ser) S Treonina (Thr) T Metionina (Met) M
  • 8. Aminoácidos aromáticos Proteínas 1. Aminoácidos a) Propiedades b) Enlace peptídico 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Tirosina (Tyr) Y Triptófano (Trp) W Ácido aspártico (Asp) D Fenilalanina (Phe) F Aminoácidos cargados negativamente (ácidos) Ácido glutámico (Glu) E
  • 9. Proteínas 1. Aminoácidos a) Propiedades b) Enlace peptídico 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Histidina (His) H Aminoácidos cargados positivamente (básicos) Lisina (Lys) K Arginina (Arg) R Aminoácidos esenciales: se deben obtener a través de la dieta porque el cuerpo no los puede sintetizar: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina.
  • 10. Proteínas 1. Aminoácidos a) Propiedades b) Enlace peptídico 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Propiedades Grupo carboxilo  ácido + grupo amino  básico anfótero Carácter anfótero pH ácido pH neutro pH básico carga 0 = zwitterión En solución  X % carga - ; Y % carga 0 ; Z % carga + pH en el que la carga total es 0  punto isoeléctrico (depende del grupo R)
  • 11. Proteínas 1. Aminoácidos a) Propiedades b) Enlace peptídico 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Propiedades Estereoisomería Forma D Forma L carbono α
  • 12. Grupo carboxilo + grupo amino Proteínas 1. Aminoácidos a) Propiedades b) Enlace peptídico 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas Enlace peptídico
  • 13. Estructura primaria Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas a) Estructura primaria b) Estructura secundaria c) Estructura terciaria d) Estructura cuaternaria 3. Enzimas Número d aminoácidos Péptido: entre 10 i 100 Proteína: más de 100 Carácter de la proteína (según el tipo de aminoácidos) Disposición lineal de los aminoácidos
  • 14. Estructura secundaria Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas a) Estructura primaria b) Estructura secundaria c) Estructura terciaria d) Estructura cuaternaria 3. Enzimas Plegamiento de los aminoácidos en estructuras determinadas Gira hacia la derecha Grandes radicales polares mirando hacia fuera Lámina β Hélice α Puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos Disposición zig-zag Aminoácidos apolares alineados arriba y abajo Puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos
  • 15. Estructura terciaria Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas a) Estructura primaria b) Estructura secundaria c) Estructura terciaria d) Estructura cuaternaria 3. Enzimas Si la proteína no está bien plegada, no es funcional Plegamiento de estructuras secundarias entre sí Estructura muy compleja donde cada aminoácido tiene un lugar determinado Se añaden grupos prostéticos Estabilización de la estructura terciaria Puentes de hidrógeno Fuerzas de Van der Waals Puentes disulfuro
  • 16. Estructura cuaternaria Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas a) Estructura primaria b) Estructura secundaria c) Estructura terciaria d) Estructura cuaternaria 3. Enzimas Grupos de proteínas que trabajan juntas Cada proteína es una subunidad Estabilización de la estructura cuaternaria Puentes de hidrógeno Fuerzas de Van der Waals Puentes disulfuro Tipos Homotípicas: todas las subunidades son iguales Heterotípicas: las subunidades son proteínas diferentes
  • 17. Características Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas Facilitan la rotura de enlaces estables Las enzimas son específicas  cada enzima hace sólo su reacción Tipos Cada reacción tiene un enzima concreta Oxidoreductasas: oxidaciones y reducciones Transferasas: pasar grupos de una molécula a otra Hidrolasas: roturas con agua Liasas: reordenación de electrones Isomerasas: cambios de isómero Ligasas: unión de moléculas
  • 18. Coenzimas Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas Ayudan a las enzimas a hacer correctamente su función Se unen a la enzima o al sustrato Pueden participar en la reacción Ribozimas Moléculas de ARN que actúan como enzimas Se encuentran en los ribosomas
  • 19. Mecanismo enzimático Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas Centro activo: Parte de la enzima donde se coloca el sustrato y tiene lugar la reacción La enzima no altera el equilibrio, sólo facilita llegar a la energía de activación
  • 20. Mecanismo enzimático Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas La enzima vuelve a su estado original después de la reacción
  • 21. Velocidad de reacción Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas max·[ ] [ ]M V S V K S  
  • 22. Velocidad de reacción Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas
  • 23. Control de la actividad enzimática Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas Alosterismo Enzimas alostéricas  tienen dos lugares de unión de moléculas Centro activo (sustrato) Molécula reguladora Tipos de control alostérico Positivo: la molécula reguladora activa la enzima Negativo: la molécula reguladora inactiva la enzima
  • 24. Control de la actividad enzimática Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas Retroalimentación negativa Alosterismo en cadena  el regulador negativo de la primera enzima es el producto de la última El producto final anula la primera enzima y, por lo tanto, toda la cadena Modificaciones covalentes Añadir o quitar grupos prostéticos  permitir o impedir la acción de la enzima Reversible: la modificación se puede deshacer Irreversible: la modificación es permanente Tipos
  • 25. Control de la actividad enzimática Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas Temperatura i pH Cada enzima tiene su temperatura y pH óptimos y un margen de tolerancia en el que puede funcionar Temperatura Rango óptimo: 10ºC – 50ºC Fuera del margen de tolerancia, se rompen los enlaces débiles  desnaturalización pH Rango óptimo: pH neutro Fuera del margen de tolerancia las cargas de las cadenas laterales se pliegan mal  desnaturalización
  • 26. Inhibición de enzimas Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas Inhibidores reversibles Unión a la enzima con enlaces débiles Inhibición competitiva El sustrato y el inhibidor se unen al mismo sitio La sustancia que se una depende de las concentraciones Inhibición no competitiva El sustrato y el inhibidor se unen a diferentes sitios La unión del inhibidor cambia la forma de la enzima para que el sustrato no se le una
  • 27. Inhibición de enzimas Proteínas 1. Aminoácidos 2. Estructura de les proteínas 3. Enzimas a) Mecanismo enzimático b) Velocidad de reacción c) Control de la actividad d) Inhibición de enzimas Inhibidores irreversibles Unión a la enzima con enlaces covalentes fuertes La enzima queda inactivada permanentemente Ejemplos Venenos naturales de plantas y animales Antibióticos y medicamentos per a infecciones Herbicidas e insecticidas Desinfectantes