El término colágeno, más que a una proteína, se refiere en realidad a toda una familia de
moléculas de naturaleza proteica muy estrechamente relacionadas, pero genéticamente
diferentes. Las fibras de colágeno, por tanto, están formadas por la combinación de
diferentes cadenas de aminoácidos, cada una codificada por genes distintos.
Esto da lugar a varios tipos de colágeno, cada uno con unas características concretas que
lo hacen idóneo para su función específica en el organismo. Cada tipo de colágeno se
nombra con números romanos: I, II, III, IV, V, VI, etc. Se han llegado a identificar y describir
hasta 28 tipos diferentes siendo los tipos I, II, III, IV y V los más conocidos, estudiados y
parece ser que también los más importantes en el cuerpo humano.
Colágeno tipo I
El colágeno tipo I es el más abundante de todos pudiendo llegar hasta el 90% de todo el
colágeno del cuerpo. El colágeno tipo I se puede encontrar en muchos tejidos y estructuras.
Por ejemplo, en huesos, piel, tendones, córnea, músculos o discos intervertebrales. La
función más destacada del colágeno tipo I es ofrecer resistencia a fuerzas de
tracción (estiramiento) a la vez que permite flexibilidad.
El colágeno tipo I es codificado por los genes COL1A1 y COL1A2. Su déficit está asociado
a ontogénesis imperfecta, síndrome de Ehlers-Danlos y con la hiperostosis cortical infantil.
Este tipo de colágeno se utiliza para fabricar gelatina y es también el más utilizando en
investigación.
Colágeno tipo II
El colágeno tipo II es el componente principal del cartílago y también es abundante en el
humor vítreo del ojo y en el núcleo pulposo de los discos intervertebrales. Su función
es ofrecer resistencia a la presión intermitente. En algunas circunstancias forma fibras
indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I.
El colágeno tipo II es utilizado en el tratamiento de artritis reumatoide y osteoartritis.
También se utiliza en medicina estética para tratar la celulitis y reducir arrugas cutáneas.
Se utiliza tanto por vía oral como inyectado. Está codificado en el gen COL2A1 y su déficit
da lugar a la llamada colagenopatía tipo II, generalmente asociada con la colagenopatía
tipo IX, otro tipo de colágeno también presente en el tejido cartilaginoso.
Colágeno tipo III
El colágeno tipo III ha sido identificado como el segundo más abundante y aparece
frecuentemente asociado con colágeno tipo I en músculos, piel, paredes intestinales,
paredes de vasos sanguíneos y en el estroma de algunas glándulas. Es uno de los
componentes más importantes de las fibras reticulares del tejido conectivo laxo (un tipo
de tejido conjuntivo) y su función principal parece estar relacionada con el sostén de
órganos expandibles.
Está codificado por el gen COL3A1 y su déficit se relaciona con el síndrome de Ehlers-
Danlos y con la enfermedad de Dupuytren.

Colágeno tipo IV
El colágeno tipo IV forma la lámina basal del tejido epitelial. Se encuentra también en el
cristalino (la lente del ojo) y forma parte de sistemas de filtración en los capilares
sanguíneos y en los glomérulos de las nefronas renales. Este colágeno no se polimeriza en
fibrillas, sino que forman una red de moléculas dispuestas aparentemente al azar y se
asocian con proteoglicanos y proteínas estructurales. Está asociado con funciones de
sostén y filtración.
El colágeno tipo IV está codificado por los genes COL4A1, COL4A2, COL4A3, COL4A4,
COL4A5 y COL4A6. Su déficit provoca el síndrome de Allport y está relacionado con el
síndrome de Goodpasture, una enfermedad autoinmune.
Colágeno tipo V
El colágeno V se puede encontrar distribuido por todo el organismo formando parte del
tejido intersticial. Generalmente se presenta asociado al colágeno I y también con el
colágeno XI en el cartílago. El colágeno V también se encuentra en la placenta y se cree
que actúa como uno de los factores reguladores de la fibrógenesis (proceso de desarrollo
de las fibras colágenas).
El colágeno tipo V está codificado por los genes COL5A1, COL5A2 y COL5A3 y su déficit
es causa del síndrome de Ehlers-Danlos tipo I y 2 (clásico).

Tipo Localización Genes codificantes Enfermedades
relacionadas
VI Principalmente en tejido intersticial en asociación con tipo I COL6A1, COL6A2,
COL6A3, COL6A5
miopatia de Ullrich,
miopatía de Bethlem,
dermatitis atópica
VII En la unión entre la dermis y la epidermis COL7A1 Epidermolisis bullosa
distrófica
VIII Células endoteliales COL8A1, COL8A2 Posterior polymorpho
corneal dystrophy 2
IX Pertenece al grupo de colágenos FACIT (Fibril-Associated
Collagens with Interrupted Triple helices) junto al colágeno XII,
XIV y XX. Se encuentra en cartílago. Associado a colágeno tipo II
y XI
COL9A1, COL9A2,
COL9A3
Displasia epifisaria m
(EDM) 2 y 3
X Se encuentra en cartílago mineralizado e hipertrófico COL10A1 Condrodisplasia meta
tipo Schmid
XI Cartílago COL11A1,
COL11A2
Asociasdo a colageno
tipos II y XI
XII Colágeno FACIT. Interactúa con tipo I y II en tejido sometido a
fuertes tensiones como tendones y ligamentos
COL12A1 –
XIII Colágeno de transmembrana que interacciona con integrina A1B1,
fibronectina y otros compuestos de la base membranosa
COL13A1 –
XIV Colágeno FACIT COL14A1 –
XV – COL15A1 –
XVI – COL16A1 –
XVII Colágeno de transmembrana. También se conoce como BP180 COL17A1 Penfigoide bulloso y a
formas de epidermolis
bullosa
XVIII Fuente de endostatina COL18A1 –
XIX Colágeno FACIT COL19A1 –
XX – COL20A1 –
XXI Colágeno FACIT COL21A1 –
XXII – COL22A1 –
XXIII Colágeno MACIT (Membrane Associated Collagens with
Interrupted Ttriple Helices)
COL23A1 –
XXIV – COL24A1 –
XXV – COL25A1 –
XXVI – EMID2 –
XXVII – COL27A1 –
XXVIII– COL28A1 –