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Taller bioquimica, aminoacidos y proteinas (final)

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  1. 1. Taller de Bioquímica: Aminoácidos y Proteínas Docente: Benjamín Angarita Vega M.Sc. Jesús Alberto Polo Olivella Los aminoácidos son moléculas orgánicas de distintos tipos que pueden enlazarse unos a otros para formar las cadenas peptídicas, los aminoácidos están compuestos por un grupo amino (- NH2), un átomo de hidrogeno (H), y un grupo carboxílico (-COOH), unidos a un carbono central denominado por los griegos como alfa (α). Los aminoácidos y sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros mas cortos de los aminoácidos reciben el nombre de péptidos, los cuales se dan por la unión de menos de 20 aminoácidos, ellos desempeñan funciones importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores liberadores de hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores. Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos, conformados por mas de 100 aminoácidos, lo que muestra que puede estar conformada por mas de 1 poli-péptido los cuales están formado por un numero de aminoácidos entre 11 y 99. Las proteínas forman la masa principal de las células y de los tejidos y tienen diversas funciones como enzimas, factores hormonales, agentes transportadores, contráctiles, estructurales, etc. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS Existen varias formas de clasificar los aminoácidos, hay dos formas mayormente utilizadas que son según las propiedades de su cadena, y según su obtención.  Según las propiedades de la cadena.  Neutros polares: Son hidrófilos, serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), glutamina (Gln), asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glicina (Gly).  Neutros no polares: Son hidrófobos, alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).  Con carga negativa: Ácidos, ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).  Con carga positiva: Básicos, lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).  Según su obtención.  A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Valina, Leucina, Treonina, Lisina, Triptofano, Histidina, Fenilalanina, Isoleucina, Arginina, Metionina.  Los aminoacidos que el organismo puede sintetizar se les conoce como no esenciales: Alanina, Prolina, Glicina, Serina, Cisteína, Asparagina, Glutamina, Tirosina, Ácido Aspartico, Ácido glutámico.
  2. 2. Los 20 aminoácidos proteicos son:
  3. 3. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS. La estructura de los aminoácidos es común en todos con la única excepción de la prolina un aminoácido cíclico. Está conformada por un grupo amino (NH3+), un hidrogeno, y un grupo carboxilo (-COO-). Los aminoácidos tienen la propiedad de ser anfóteros, lo que es muy importante al hablar de su estructura, al tener una zona básica (NH2), y una zona acida (COOH), se da una reacción acido-base interna, donde el grupo carboxilo cede el protón, que será captado por el grupo amino, dando lugar a un ion dipolar o forma Zwitterión. En una solución acuosa la forma no iónica y la forma dipolar se encuentran en un equilibrio. Aunque aparecen cargas tanto en el grupo amino como en el grupo carboxilo el aminoácido posee una carga neta de cero. Se usan dos convenciones para identificar a los carbonos dentro de un aminoácido. Los carbonos adicionales de un grupo R se designan comúnmente β (beta), γ (gamma), δ (delta), ε (epsilon), empezando a partir del carbono α (alfa). Para la mayoría de las demás moléculas orgánicas, los átomos de carbono se numeran simplemente a partir de un extremo, dando la máxima prioridad a los carbonos con sustituciones que contengan átomos de mayor número atómico. Siguiendo esta última convención, el grupo carboxilo de un aminoácido sería el C-1 y el carbono alfa sería el C-2. Estereoisomerismo en los alfa-aminoácidos. a) Los dos estereoisómeros de la alanina, la L- y la D-alanina, son imágenes especulares no superponibles entre sí (enantiómeros).
  4. 4. b) Los enlaces con forma de cuña se proyectan fuera del plano del papel; los enlaces a trazos lo hacen por detrás. c) Se supone que los enlaces horizontales se proyectan fuera del plano del papel, los enlaces verticales por detrás. No obstante, se utilizan a menudo las fórmulas de proyección de una forma descuidada sin pretender representar una configuración estereoquímica específica. FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son necesarios para todos los procesos físicos que afecta el cuerpo humano, entre ellos: · Crecimiento muscular y recuperación. · Producción de energía. · Producción de hormonas. · Buen funcionamiento del sistema nervioso. Los aminoácidos esenciales como se dijo anteriormente son aquellos que no fabrica el cuerpo o lo hace en cantidades muy limitadas y que, por lo tanto, deben ingerirse a través de los alimentos o de los suplementos, algunas funciones de estos aminoácidos son:  Fenilalanina: Es importante en los procesos de aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de ánimo, recuperación y desarrollo de tejidos, sistema inmunológico y control del dolor.  Metionina: Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hígado residuos de procesos metabólicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depósito de grasas en arterias y en el hígado.  Histidina: Es extremadamente importante en el crecimiento y reparación de tejidos, en la formación de glóbulos blancos y rojos. También tiene propiedades anti- inflamatorias.  Triptófano: Ayuda a controlar el normal ciclo de sueño, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia.  Treonina: Es un componente importante del colágeno, esmalte dental y tejidos. También le han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrópico, evita la acumulación de grasas en el hígado.
  5. 5.  Leucina: Interviene con la formación y reparación del tejido muscular.  Isoleucina: Las mismas propiedades que la Valina, pero también regula el azúcar en la sangre e interviene en la formación de hemoglobina.  Lisina: Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorción del calcio, formación de colágeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtención de energía de las grasas y en la síntesis de las proteínas.  Valina: Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos. Los aminoácidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a partir de otros aminoácidos existentes. Las principales funciones de estos son:  Alanina: Interviene en numerosos procesos bioquímicos del organismo que ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa.  Acido aspártico: Ayuda a reducir el nivel de amoníaco en sangre después del ejercicio.  Glicina: Es utilizada por el hígado para eliminar fenoles (tóxicos) y para formar sales biliares. Es necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de creatina en los músculos y también de las somatotrofinas; de esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular.  Serina: Es fundamental en la formación de algunos neurotransmisores, en la metabolización de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunológico.  Asparragina: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central.  Acido glutámico: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.  Arginina: Estimula la liberación de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor recuperación y cicatrización de heridas y un mayor incremento de la masa muscular.  Cistina: Es importante en la formación de cabello y piel y también es un agente desintoxicante del amoníaco.  Tirosina: Interviene en distintos procesos de regulación del apetito, sueño, reducción del stress. También es un buen antidepresivo y reductor de grasa corporal.  Cisteina: Está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.  Glutamina: Promueve el aumento de fuerza, resistencia y masa muscular. Sintetiza las proteínas. Aumenta el nitrógeno de la sangre. Previene el deterioro muscular. Aumente el ATP (Adenosina Trifosfato). Aumenta los niveles de la hormona de crecimiento. Reduce los niveles de estrés causados por el ejercicio. Mejora el sistema inmune. Ayuda a mantener los niveles de salud adecuado, ayudando incluso a reducir el nivel de enfermedades comunes en los fisicoconstructivistas, como la gripe. Neutraliza el efecto destructivo causado por el cortisol (hormona catabólica) sobre el tejido muscular durante los periodos de entrenamiento intenso.  Prolina: Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colágeno, piel, tendones y cartílagos.
  6. 6. Niveles de organización de las proteínas: Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos en una cadena poli-peptídica. Es una secuencia lineal de aminoácidos en la cadena proteica, y con ello sus enlaces covalentes. Esta secuencia esta fijada en el gen correspondiente en los ácidos nucleicos. Estructura primaria de una proteína. Estructura secundaria: En esta estructura, se define la organización en el espacio de los aminoácidos vecinos en la secuencia lineal sin tener en cuenta la conformación de las cadenas laterales. Se da la formación de hélices alfa y láminas beta en un polipéptido, esto se da debido a los enlaces de hidrogeno entre grupos del esqueleto peptídico. Estructura secundaria de una proteína. Estructura terciaria: En este caso es la estructura tridimensional. Las interacciones entre los aminoácidos determinan un papel importante entre los aminoácidos que en la estructura primaria se encuentran muy separados. A menudo, partes de una misma proteína se doblan y dan lugar a subunidades de estructura terciaria independientes llamadas dominios. Estructura terciaria de las proteínas. Estructura cuaternaria: Es una cadena polipeptídica final doblada, que puede juntarse con otras cadenas polipeptídica para construirla. Los polipéptidos que forman esta estructura se llaman subunidades.
  7. 7. Estructura cuaternaria de las proteínas. Desnaturalización Muchas moléculas proteicas solo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación muy limitada de pH y temperatura. La exposición de proteínas solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como desnaturalización, el efecto más visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompe durante este tratamiento relativamente suave, se llega a la conclusión que la estructura primaria permanece completa. La mayor parte de las proteínas globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60 ⁰C. Un ejemplo claro es la formación de un coagulo insoluble blanco cuando se hierve la clara del huevo. La consecuencia principal de la desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad biológica característica. La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada característica de la cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares. Si la proteína desnaturalizada fuese una enzima, puede también recuperar su actividad catalítica por renaturalización, sin embargo la renaturalización de una proteína no desarrolla ninguna actividad biológica que no se hallase en la proteína original. Hidrólisis. Por la hidrolisis se rompen las uniones del polímero, dejando los monómeros, en este caso al hidrolizar una proteína al romperse la estructura primaria, se separan los aminoácidos que la conforman. Los tres tipos de hidrólisis son:  Hidrólisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácidas fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.  Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrólisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).  Hidrólisis enzimática: Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.
  8. 8. Balance Nitrogenado La mayor parte del nitrógeno corporal (N), se encuentra en las proteínas, al hablar del balance de N, se refieren al balance de las proteínas. Este balance se da de acuerdo a la acumulación de las proteínas, de tal manera que si se les ingiere en grandes cantidades, aumentara la excreción de N ureico en la orina. De igual forma si no se consume una buena cantidad de N el balance nitrogenado será negativo. Valor Biológico. El valor biológico de una proteína esta determinado por la capacidad que tiene de absorber nitrógeno, el cual es retenido por el organismo, lo que muestra cuanta capacidad de utilización tiene una proteína. Poniéndolo en otro contexto este valor es la referencia de la riqueza proteica que tienen los alimentos, viéndolo desde el punto de vista analítico, a mayor valor biológico, mayor es el aporte de nitrógeno al organismo. Algunos ejemplos del valor biológico de un alimento o de una sustancia son los siguientes: el pollo tiene un VB de 79, la clara de huevo tiene un VB de 88, mientras que el arroz tiene un VB de 59. Colágeno. Es una proteína que tiene una función estructurar. En los vertebrados es la principal proteína estructural extracelular. Forma el tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartílago). Las proteínas fibrosas representan una fuente primaria de fuerza estructural para las células (citoesqueleto) y los tejidos. La flexibilidad y la fuerza de la piel dependen de una red entrelazada de fibras de colágeno y queratina, mientras que los huesos y los dientes están formados por una red subyacente de fibras de colágeno. El colágeno también está presente en tejidos conjuntivos, como ligamentos y tendones. Para satisfacer las necesidades estructurales se necesitan proteínas alargadas, las cuales se caracterizan por que en su estructura tienen secuencias de aminoácidos repetitivas y una estructura secundaria regular. El colágeno forma una triple hélice singular conocida como tropocolágeno, que consta de tres fibras, cada una de las cuales contiene alrededor de 1000 aminoácidos. 1Estructura primaria, 2 secundaria, 3 terciaria del colágeno.
  9. 9. La queratina. Esta proteína es el componente primordial de la lana y el cabello, consta de dos hélices α dextrógiras enrolladas mutuamente para formar un tipo de hélice de hélices levógira, llamada súper hélice. La queratina forma una membrana de protección, constituida, en el caso de la piel, por la llamada queratina blanda, en contraposición a la queratina dura, que forma las uñas y el cabello. La queratina es una proteína que se presenta en forma de microfibrillas, como si fuesen una maroma o cuerda. Las proteínas siempre están formadas por cadenas de aminoácidos que se enlazan entre sí formando fibrillas. La queratina está compuesta básicamente por un aminoácido de alto contenido de azufre. Las queratinas duras contienen entre un 15 o un 18% de azufre, mientras que las blandas sólo tienen entre un 2 y un 4%. Las queratinas, aunque son proteínas, no pueden servir como alimento en la dieta humana, pues ofrecen gran resistencia a ser digeridas por el aparato digestivo. La hemoglobina. Hemoglobina (Adaptada de Harper ed 28). La hemoglobina, es una proteína tetramérica de los eritrocitos, y tiene como función principal transportar el oxigeno en la sangre hacia los tejidos, y favorece el transporte de CO2 y protones a los pulmones. La hemoglobina al igual que la mioglobina contienen hem (hemo), un tetrapirrol cíclico que consta de 4 moléculas de pirrol enlazadas por puentes de α-metilo, que les da la capacidad de almacenar oxigeno y transportarlo. La hemoglobina es un compuesto químico constituido por un núcleo de hierro transportado por la sangre dentro de los glóbulos rojos, y permite la llegada del oxígeno a los tejidos del organismo. Los glóbulos rojos viven aproximadamente 120 días, y durante todo ese tiempo la hemoglobina sufre un proceso llamado glucosilación, que consiste en la incorporación de glucosa a su molécula. El aumento sostenido de la glucemia hace que la glucosilación sea más intensa, y mayor el porcentaje de hemoglobina glucosilada con respecto a la hemoglobina normal. Una de las propiedades de la hemoglobina es actuar como amortiguador, estas características están íntimamente vinculadas a la capacidad de disociación del grupo imidazólico del aminoácido histidina unido al hierro que contiene el grupo hemo. El pK de este grupo funcional, que es aproximadamente 7, tiene la especial propiedad de modificarse en función de que la molécula de Hb esté unida al oxígeno (HbO2) o no (Hb). La
  10. 10. oxihemoglobina (HbO2) es un ácido más fuerte que la Hb desoxigenada porque su pK es menor. Esta propiedad le confiere una eficacia amortiguadora excepcional, que se ve favorecida por el hecho de que la Hb es una proteína muy abundante en la sangre (el 15% del total de proteína). Si consideramos que en el eritrocito el pH interno es 7,3 y aplicamos la ecuación del Henderson-Hasselbalch, se puede calcular fácilmente que para la HbO2, el 80% de las moléculas están en forma disociada y el 20% está en la forma ácida no disociada. Aplicación médica. Mediante la tecnología del ADN recombinante se han logrado generar proteínas terapéuticas, a menudo conocidas como productos biológicos. Los productos biológicos se utilizan en campos tales como la oncología, reumatología, inmunología, endocrinología y virología. En la actualidad hay unas 50 proteínas recombinadas aprobadas para un uso clínico. Estas proteínas terapéuticas pueden sustituir o complementar las proteínas naturales de los pacientes. Algunas proteínas recombinantes son versiones de proteínas naturales y otras no son versiones exactas, pero ejercen unos efectos parecidos en el organismo. Los cuerpos peptídicos son proteínas de fusión terapéuticas obtenidas mediante ingeniería genética con atributos de péptidos y de anticuerpos, pero que son distintas de unos y otros y que se unen a objetivos humanos. Un hallazgo reciente son las proteínas anticongelantes, especialmente del tipo hiperactivo encontrado en la Choristoneura fumiferana y en otros organismos, tienen varias aplicaciones potenciales. Podrían ser utilizadas para preservar órganos y tejidos destinados a trasplantes, además de para otras aplicaciones médicas, y también para impedir lesiones corporales provocadas por la congelación. APLICACIONES MÉDICAS DE ALGUNAS ENZIMAS La lisozima se utiliza como antibacterial pues hidroliza los mucopolisacáridos de la pared celular de varias partículas gram positivas. La tripsina suele usarse como agente
  11. 11. antinflamatorio y como agente limpiador en heridas. La glucosa oxidasa se utiliza en pruebas clínicas de detección de niveles de glucosa, haciéndose la prueba ya sea en sangre o en orina. La lisozima se utiliza también para el tratamiento de algunas úlceras, esclerosis múltiple, algunos padecimientos de la piel e infecciones post-operatorias. La hialuronidasa se usa como un facilitador digestivo. La estreptokinasa es empleada como agente antiinflamatorio. La asparaginasa se considera un agente anticancerígeno. Laboratorio: Reconocimiento de Aminoácidos y Proteínas. Hay diferentes técnicas de laboratorio que pueden usarse para identificar tanto aminoácidos como proteínas, son las siguientes: Ensayo con ninhidrina: Es una prueba general para proteínas, no especifica. Cuando una proteína reacciona con sulfato de cobre (II) (color azul) se forma como respuesta positiva un complejo color violeta. Los compuestos que pueden ser identificados con esta prueba, deben poseer uno de los siguientes grupos: Prueba de Ninhidrina: La prueba de ninhidrina es positiva para aminoácidos y proteínas que tengan un grupo -NH2 libre. Cuando el grupo -NH2 reacciona con ninhidrina, se forma un complejo azul-violeta.
  12. 12. Prueba Xanthproteica: Los anillos fenilo que contengan un grupo activante pueden ser nitrados produciendo un compuesto Amarillo: La producción de un producto coloreado Amarillo al añadir ácido nítrico es una prueba para la presencia de tirosina o triptófano en una proteína. La adición de base fuerte hace que el color se torne más oscuro hacia anaranjado. Las manchas amarillas en la piel causadas por ácido nítrico son el resultado de la reacción xanthoproteíca. Prueba para metales pesados: Los metales pesados tienen el efecto de precipitar proteínas de sus soluciones creando enlaces (cross-linkings) entre los grupos amino libres y los grupos carboxilo libres. Los iones más comúnmente usados para detector la presencia de proteínas incluyen Zn2+, Fe3+, Cu2+, Sb3+, Ag1+, Cd2+, y Pb2+. Entre los metales, Hg2+, Cd2+, y Pb2+ tienen una alta toxicidad. Estos pueden causar serios daños a las proteínas (especialmente enzimas) denaturándolas. Bibliografía Alices - Villanueva, H. P. (2009). Proteinas y Aminoácidos. Recinto de Aguadilla: Universidad Interamericana de Puerto Rico. Muller-Esterl, W. (2008). Bioquimica Fundamentos de Medicina y Ciencias de la Vida. Barcelona: Reverte. Murray, R. K., Bender , D. A., Botham , K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. (s.f.). Harper Bioquimica Ilustrada. Mc Graw Hill Lange.

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