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Aminoácidos y proteínas.

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  1. 1. Aminoácidos y Proteínas Grupo #9 Kenneth Mazacón Keila Alcivar Adriana Ayala Elizabeth Pazmiño Yamiley Au-Hing
  2. 2. Aminoácidos •Tienen una función plástica o de construcción •Suministran el material necesario para el crecimiento •Reparación de tejidos y órganos. • Asimilan los nutrientes • Intervienen en procesos de coagulación y de transporte de oxígeno y grasas en la sangre • Facilitan la entrada a las células de glucosa, aminoácidos • Como parte del sistema inmunológico inactivan los materiales tóxicos o peligrosos • Definen la identidad de cada ser vivo pues son la base de la estructura del código genético.
  3. 3. Los aminoácidos son los principales constituyentes de las proteínas. -Y a su composición se le denomina: • Péptido: a la unión de un bajo número de aminoácidos • Oligopéptido: si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10 • Polipéptido: cuando es superior a 10, • Proteína: si el número es superior a 50 aminoácidos.
  4. 4. Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y). Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), cisteína (Cys, C), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G). Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E). Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares) Según las propiedades de su cadena lateral:
  5. 5. Grupos de aminoácidos: • Los Proteicos: pueden ser codificables o universales y modificados o particulares. Los codificables son los que permanecen como tales en las proteínas y son 20, 8 de ellos esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales, los 10 aminoácidos que deben ser incorporados al organismo en la alimentación y especialmente cuando más los necesita en situación de disfunción o enfermedad. Los modificados, en cambio, son resultado de modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas.
  6. 6. • Los Aminoácidos No Proteicos: se encuentran sobre todo en las plantas superiores, no forman parte de las proteínas y se dividen a su vez en 3 grupos: 1. D-aminoácidos: D-alanina, D-glutámico, D- fenilalanina. 2. alfa-aminoácidos no proteicos: L-ornitina, L-citrulina, creatina, homoserina, homocisteína. 3. omega-aminoácidos: beta-alanina, ácido gamma- aminobutírico o GABA.
  7. 7. Aminoácidos L y D D de dextrogiros L de levogiros Todos los aminoácidos biológicamente activos son L-α- aminoácidos, pues sólo ellos pueden formar parte de las proteínas.
  8. 8. Según su Obtención
  9. 9. Según el contenido en aminoácidos esenciales las proteínas se clasifican en: • Completas o de alto valor biológico: cuando contienen los aminoácidos esenciales en cantidad y proporción adecuada, como las proteínas de carnes, huevos, lácteos y derivados. • Incompletas o de bajo valor biológico: si el contenido en aminoácidos esenciales es escaso, como las proteínas de vegetales y cereales.
  10. 10. Dos aminoácidos no esenciales: se forman a partir de otros esenciales, cisteína a partir de metionina, y tirosina a partir de fenilalanina. Si la dieta no aporta suficiente fenilalanina o si el organismo no puede transformarlo en tirosina, éste se convierte en esencial. El ser humano necesita 20 aminoácidos, 8 o 9 de los cuales los niños no puede sintetizar por sí mismo y deben ser aportados por la dieta denominados esenciales: son fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
  11. 11. Sobre las necesidades nutricionales de proteínas indica que para un adulto sano se recomiendan entre 40 y 60 g. de proteínas diarias. Si la ingesta de proteínas es menor que la necesaria pueden presentarse: • Desnutrición • Malnutrición • abdomen abultado • atrofia muscular • retraso mental.
  12. 12. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son: por lo general triptófano, lisina y metionina. Y si la dieta resulta excesivamente elevada en proteínas se originan: • Residuos metabólicos tóxicos: tipo amoníaco así como intoxicación, acidificación del medio, destrucción de tejidos, envejecimiento prematuro. • Enfermedades cardiovasculares: osteoporosis, cálculos renales. • Una mayor incidencia de cáncer: de colon, mama, próstata y páncreas.
  13. 13. O prótidos son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Proteínas:
  14. 14. *Estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
  15. 15. *estructura secundaria la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria en donde la cadena se va enrollando en espiral: Elice alfa
  16. 16. *Estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
  17. 17. Estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
  18. 18. Clasificación de las proteínas Según su forma Fibrosas Queratina, Colágeno y Fibrina Globulares Enzimas, anticuerpos, Algunas Hormonas y Proteínas de transporte Mixta Posee parte fibrilar y otra globular Según su composición Química Escleroproteína s Queratina, Fibroína y la Sericina Esferoproteínas Albúminas Globulinas Glutelinas Prolaminas Histonas
  19. 19. Aminoácidos es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Según su cadena lateral Neutros polares Neutros no polares Con carga negativa O ácidos Con carga positiva O básicos Aromáticos según su relación con las proteínas Protéicos No protéicos Según su Obtención Esenciales No esenciales Proteínas Son moléculas formadas a partir de cadenas lineales de aminoácidos Según su forma Fibrosas Queratina, Colágeno y Fibrina Globulares Enzimas, anticuerp os, Algunas Hormonas y Proteínas de transporte Mixta Posee parte fibrilar y otra globular Según su composición Química Escleroproteínas Queratina, Fibroína y la Sericina Esferoproteín as Albúminas Globulinas Glutelinas Prolaminas Histonas

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