Bioquimica

UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
CENTRO UNIVERSITARIO DEL SUROCCIDENTE
TÉCNICO EN PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS
M. SC. EDGAR DEL CID CHACÓN
SEXTO SEMESTRE
DICIEMBRE 2017. MAZATENANGO, SUCHITEPÉQUEZ.

DATOS PERSONALES
Nombre:
Ana Claudia López
Ordoñez.
Carné:201540917.
Correo:
colochiita_1997@hot
mail.com

Unidad 2: agua y soluciones
1. Definición de bioquímica e impactos.
2. Células procariotas y eucariotas.
3. Orgánulos celulares y sus funciones.
ÍNDICE
Unidad 1: introducción a la bioquímica
1. La naturales polar de la molécula del agua.
2. El puente de hidrogeno.
3. Ácidos y bases.
4. Ionización del agua y la escala del pH.
5. Soluciones amortiguadoras, pKa y la Ecuación de Henderson-
Haelbalch.
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Unidad 3: carbohidratos y su metabolismo
1. Definición y estructura de los carbohidratos
2. Isomería
3. Monosacaridos, disacáridos, oligosacáridos, polisacáridos,
glucoconjugados.
4. Análisis de carbohidratos.
5. Generalidades de la glucolisis
6. Funciones de la glucolisis en el metabolismo
7. Condiciones de la glucolisis.
8. Enzimas y coenzimas participantes.
9. Reacciones de la glucolisis y puntos de regulación.
10. Balance energético de la glucolisis del metabolismo total de los
carbohidratos.
11. Vía de las pentosas fosfatos.
12. Metabolismo del glucógeno.
13. Ciclo de Krebs y su función en el metabolismo.
14. Ciclo del gloxilato.
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Unidad 4: lípidos y su metabolismo.
1. Definición y clasificación de los lípidos.
1.1 lípidos simples : ácidos grasos saturados, insaturados y
ceras.
1.2 lípidos compuestos: colesterol y sus derivados.
2. Lípidos estructurales de las membranas y sus características.
3. Lípidos como cofactores y pigmentos.
4. Análisis y técnicas de identificación de lípidos
5. Metabolismo de lípidos.
5.1 Catabolismo de ácidos grasos.
5.2 Rutas de oxidación de ácidos grasos.
6. Anabolismo de ácidos grasos.
7. Biosíntesis de lípidos: fosfolípidos y gliceroles.
8. Balance energético del metabolismo de lípidos.
9. Cuerpos cetónicos.
10. Lipolisis
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1. Aminoácidos y péptidos.
1.1 estructura de los aminoácidos y sus cadenas laterales.
1.2 estero isómeros.
1.3 Propiedades acido-base e ionización de aminoácidos.
1.4 Curvas de titulación de aminoácidos.
1.5 Enlaces peptídicos.
1.6 Técnicas de identificación de aminoácidos.
2. Proteínas.
2.1 Estructura de las proteínas.
2.2 Desnaturalización y plegamiento de las proteínas.
2.3 Funciones de las proteínas.
3. Metabolismo de aminoácidos y compuestos nitrogenados.
Unidad 5: aminoácidos y proteínas.
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3.1 Fijación biológica del nitrógeno.
3.2 Reacciones catabólicas de los aminoácidos.
3.3 Reacciones y transaminación.
3.4 Reconocimiento de aminoácidos cetónicos y
glucogénicos. Participación del ciclo de Krebs en el catabolismo
de aminoácidos.
3.5 Biosíntesis de compuestos nitrogenados, aminoácidos y
acido nucleicos y grupo hemo.
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Unidad 6: Enzimas y Coenzimas.
1. Definición de enzimas.
2. Nomenclatura de enzimas
3. Coenzimas y grupos prostéticos.
4. La reacción enzimática y su especificidad.
5. El sitio activo de las enzimas y grupos catalíticos que participan
en la catálisis enzimática
6. Principios de cinética enzimática.
7. Modelos de las constantes enzimáticas.
8. Principios de inhibición enzimática y aplicación.
9. Regulación de la actividad enzimática alosterismo.
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1. Componentes estructurales de los ácidos nucleicos.
2. Estructuras del ADN Y ARN.
3. Funciones adicionales de los nucleótidos transportadores
como compuestos de alta energía en las células.
4. Cofactores enzimáticos y reguladores celulares.
5. Técnicas de identificación de nucleótidos y ácidos
nucleicos.
Unidad 7: ácidos nucleicos y nucleótidos.
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Unidad 8: bioenergética y metabolismo.
1. Leyes de la termodinámica aplicadas a los sistemas
biológicos.
2. Reacciones bioquímicas comunes: reacciones
endergónicas, exergonicas, entropía, energía libre de
gibss.
3. Compuestos de alta energía celular ATP.
4. Reacciones de oxido reducción biológica y acoplamiento
de reacciones en los sistemas biológicos.
5. Rutas catabólicas, anabólicas y Ana pletóricas.
6. Principios de regulación metabólica.
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Unidad 9: fosforilación oxidativa
1. Sistema de transferencia de electrones.
2. Cadena respiratoria y transporte electrónico.
3. Acoplamiento de cadena respiratoria a la producción de
ATP.
4. Participación del oxigeno en la cadena transportadora de
electrones y su efecto en la síntesis de ATP.
5. Rendimiento energético.
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Definición de bioquímica e
impactosLa bioquímica estudia la base molecular de
la vida. En los procesos vitales interaccionan un
gran número de substancias de alto peso
molecular o macromoléculas con compuestos de
menor tamaño, dando por resultado un número
muy grande de reacciones coordinadas que
producen la energía que necesita la célula para
vivir, la síntesis de todos los componentes de los
organismos vivos y la reproducción celular.
Al conjunto de reacciones que suceden
dentro de los seres vivos se le llama
metabolismo.
Actualmente se conoce a detalle la
estructura tridimensional de las macromoléculas
de mayor importancia biológica, los ácidos
nucleicos y las proteínas, lo que ha permitido
entender a nivel molecular sus funciones
biológicas.
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Célula Procariota
Citoplasma: Parte de la célula que rodea el núcleo y que
está limitada por la membrana exterior
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ORGÁNULOS DE LA CÉLULA
EUCARIOTA
1. Membrana plasmática: formada por una doble capa de fosfolípidos, proteínas y
colesterol. Su función es controlar la entrada y salida de sustancias. La cara externa
presenta lúcidos asociados dando lugar a una capa llamada glucocálix, interviene en
los procesos de relación celular.
2. Retículo endoplasmático rugoso (RER): conjunto de tubos y sacos comunicados unos
con otros y con la membrana nuclear. Presentan ribosomas adosados. Su función es
completar la síntesis de proteínas.
3. Retículo endoplasmático liso (REL): conjunto de tubos comunicados entre sí y con la
membrana plasmática y el RER. Está encargado de sintetizar lípidos, controlar el
metabolismo del calcio y eliminar sustancias tóxicas.
4. Mitocondria: orgánulo con doble membrana, la externa lisa y la interna replegada
formando crestas mitocondriales, el espacio interior se denomina matriz y en él
encontramos ribosomas y ADN mitocondrial. Es el orgánulo encargado de realizar la
respiración celular para obtener energía en forma de ATP.
5. Lisosomas: son orgánulos típicos de las células animales, en algunos casos pueden
presentarse en las vegetales para eliminar estructuras dañadas. Su función es digerir
sustancias.
6. Citoplasma: es el medio interno de la célula, rodeado por la membrana plasmática,
está formado fundamentalmente por agua y en él se encuentran todos los
orgánulos. En él se realizan numerosas reacciones químicas.
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7. Cito esqueleto: se trata de un conjunto de filamentos proteicos dispersos por todo el citoplasma.
citoplasma. Es el encargado de controlar la forma de la célula, el movimiento celular (contráctil) y el
transporte intracelular.
8. Aparato de Golgi: conjunto de sacos apilados (dictiosoma) rodeado por infinidad de vesículas.
Termina la síntesis de sustancias, se le considera el centro de empaquetamiento.
9. Vesículas: son orgánulos esféricos de pequeño tamaño que rodean al aparato de Golgi. Son las
encargadas de transportar las sustancias.
10. Vacuola: orgánulos más o menos esféricos, su tamaño depende de la función de la célula,
pudiendo adquirir en algunos casos un gran tamaño (adipocitos). Son orgánulos dedicados a la
reserva de sustancias, también sirven para controlar la cantidad de agua en el citoplasma.
11. Ribosomas: son orgánulos no membranosos formados por dos subunidades, una mayor y otra
otra menor, que pueden estar sueltos por el citoplasma o unidos al RER. En ellos se sintetizan las
proteínas.
12. Centrosoma: se trata de un orgánulo no membranoso, formado por dos centriolos dispuestos
perpendicularmente. es exclusivo de la célula animal y su función es organizar los micro túbulos de
la célula, es decir, controla el cito esqueleto, la formación del huso mitótico en la división celular y el
transporte intracelular de las vesículas.
13. Membrana nuclear: se trata de una doble membrana atravesada por infinidad de poros. se
encarga de regular la entrada y salida de sustancias entre el núcleo y el citoplasma.
14. Nucléolo: orgánulo denso y esférico en el interior del núcleo. Se encarga de fabricar ribosomas.
ribosomas.
15. Cromatina: se trata de fibras de ADN descondensado unido a proteínas. Es el aspecto que
presenta el ADN de una célula eucariota en interface. Su función es almacenar y transmitir la
información genética.
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DIFERENCIAS
ENTRE LA CÉLULA
PROCARIOTA Y
EUCARIÓTA.
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NATURALEZA POLAR DE LA
MOLÉCULA DE AGUA
El agua es una molécula "polar"; es decir, existe en ella una
distribución irregular de la densidad electrónica. Por esta razón,
el agua posee una carga parcial negativa (Delta-) cerca del
átomo de oxígeno y una carga parcial positiva (Delta+) cerca de
los átomos de hidrógeno.
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EL PUENTE DE HIDROGENO
El puente de hidrógeno es un enlace que se establece entre moléculas capaces
de generar cargas parciales. El agua, es la sustancia en donde los puentes de
hidrógeno son más efectivos, en su molécula, los electrones que intervienen en
sus enlaces, están más cerca del oxígeno que de los hidrógenos y por esto se
generan dos cargas parciales negativas en el extremo donde está el oxígeno y
dos cargas parciales positivas en el extremo donde se encuentran los
hidrógenos. La presencia de cargas parciales positivas y negativas hace que las
moléculas de agua se comporten como imanes en los que las partes con carga
parcial positiva atraen a las partes con cargas parciales negativas. De tal suerte
que una sola molécula de agua puede unirse a otras 4 moléculas de agua a
través de 4 puentes de hidrógeno.
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ACIDOS Y BASES
Las soluciones se clasifican como ácidas o básicas de acuerdo con su
concentración de iones hidrógeno relativa al agua pura. Las soluciones
ácidas tienen una concentración de H^+ mayor que el agua (mayor a 1
× 10^ (-7), mientras que las soluciones básicas (alcalinas) tienen una
concentración de H^+ menor (menor a 1 × 10^ {-7} M). Normalmente,
la concentración de iones hidrógeno de una solución se expresa en
términos de pH. El pH se calcula como el logaritmo negativo de la
concentración de iones hidrógeno en una solución.
Los ácidos ceden H+.
Las bases aceptan H+.
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Ionización del agua y
el pH
El agua no es un líquido químicamente puro, ya que se trata de una
solución iónica que siempre contiene algunos iones H3O+ y OH–. El
producto [H+]•[OH-]= 10–14 se denomina producto iónico del agua.
Ese valor constituye la base para establecer la escala de pH, que
mide la acidez o alcalinidad de una disolución acuosa; es decir, su
concentración de iones [H+] o [OH–], respectivamente.
El agua posee una ligera tendencia a experimentar ionización.
Debido a la pequeña masa del átomo de hidrogeno y al hecho de
que su único electrón está estrechamente retenido por el átomo de
oxígeno en la molécula del agua, puede abandonar el átomo de
oxígeno, al que se halla unido covalentemente, y combinarse con el
átomo de oxígeno de una molécula de agua adyacente, con
formación de un ion hidronio (H3O) y de un ion hidroxilo (OH).
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Soluciones amortiguadoras
La mayoría de los organismos, incluidos los seres humanos,
necesitan mantener el pH dentro de un rango muy reducido para
poder sobrevivir.
Las soluciones amortiguadoras, capaces de resistir cambios en el
pH, son indispensables para mantener estable la concentración de
iones hidrógeno H^+ en los sistemas biológicos. Cuando hay
demasiados iones H^+, una solución amortiguadora absorberá parte
de ellos, subiendo el pH; y cuando hay muy pocos, la solución
amortiguadora aportará algunos de sus propios iones H^+ para
reducir el pH. Las soluciones amortiguadoras consisten generalmente
de un par ácido-base, cuya diferencia radica en la presencia o
ausencia de un protón (un par ácido-base conjugado).
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Ecuación de Henderson-
Hasselbalch
La roma de la curva de valoración de cualquier acido viene
expresada por la ecuación de Henderson-Hasselbalch, que es
importante no solo para la compresión de la acción tampón, que
consideraremos más adelante, sino también para la del balance
acido-base en las células y en los tejidos del organismo de los
mamíferos. La ecuación se deduce sencillamente de la expresión
de la constante de disociación de un ácido.
pH = pK + log [A]/[HA]
pH= pK + log [aceptor de protones]/[dador de protones]
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UNIDAD 3
CARBOHIDRATOS Y SU
METABOLISMO

¿Qué son los carbohidratos?
Los carbohidratos, comúnmente llamados azúcares, son
biomoléculas que forman parte de la dieta diaria, estos hidratos
de carbono pueden clasificarse en:
a) Simples: son aquellos azúcares que se absorben en forma
rápida, de los cuales se pueden obtener energía en forma casi
instantánea. Dentro de este grupo puedes encontrar los dulces,
azúcar o sacarosa, miel, mermeladas, amasados de pastelería, etc.
b) Complejos: Son aquellos azúcares de absorción lenta,
necesitan de un mayor tiempo de digestión, por lo que actúan
como energía de reserva. Dentro de este grupo se puede
encontrar las verduras, cereales integrales, legumbres, pastas,
frutas.
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Estructura de los carbohidratos
Si bien su fórmula general es (CH2O)n, la estructura química de los
carbohidratos dependerá del tipo de azúcar de que se trate.
- Monosacáridos
Poseen 4, 5, 6 carbonos.
Estos sacáridos se distinguen por la orientación de los grupos hidroxilos (-OH).
Esto le brinda propiedades químicas y organolépticas especiales.
Dentro de los monosacáridos pueden encontrarse los de forma lineal y los de
forma anular. La fructosa es un ejemplo de ellos.
- Disacáridos
Dentro de este grupo encontramos la sacarosa, maltosa o lactosa. Estos se
forman por la unión de diferentes monosacáridos, los cuales se encuentran
unidos en carbonos específicos de cada molécula.
- Polisacáridos
Estos representan la fuente de reserva de hidratos de carbono simples. Son
estructuras más complejas formadas por varias uniones de diferentes sacáridos.
Por ejemplo el almidón es una mezcla de amilasa y amilopectina.
Dentro de este grupo también se puede mencionar a la celulosa, un polímero
de cadenas largas sin ramificaciones de B-D-Glucosa, la cual presenta
estructuras rígidas
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Isomería
 Existen moléculas que coinciden en todas sus
propiedades excepto en su capacidad de desviar el
plano de luz polarizada. Son los llamados isómeros
ópticos. Uno de ellos desvía la luz hacia la derecha
y se designa (+), o dextrógiro, mientras que le otro
la desvía en igual magnitud, pero hacia la izquierda,
y se designa (-) o levógiro.
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Monosacáridos: monosacáridos o azúcares simples son los glúcidos más
sencillos, no se hidrolizan, es decir, no se descomponen en otros compuestos más
simples.
Polisacáridos: son biomoléculas formadas por la unión de una gran cantidad de
monosacáridos. Se encuentran entre los glúcidos, y cumplen funciones diversas, sobre
todo de reservas energéticas y estructurales. Los más representativos son la celulosa,
el glucógeno o el almidón.
Oligosacáridos: Los oligosacáridos son cadenas cortas de monosacáridos. Los
más abundantes son los disacáridos o azúcares dobles que están formados por dos
subunidades, dos moléculas unidas por un enlace. El oligosacárido más conocido es la
sacarosa o azúcar de caña.
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DISACÁRIDOS
Enlace O-Glucosídico
Es el enlace que se produce entre dos monosacáridos para
formar un disacárido. El enlace tiene lugar entre el grupo funcional (OH
hemiacetálico del C1) del primer monosacárido y otro OH de carbonos en
posición C1, C4 o C6, con pérdida de una molécula de agua. Así se
forman cadenas mediante enlaces 1-4, y ramificaciones mediante enlaces
1-6.
Propiedades
1. Son reductores cuando queda libre alguno de los grupos funcionales
principales de uno de los 2 monosacáridos (OH hemiacetálicos), porque
queda la capacidad reductora de estos grupos. Se denominan enlaces
monocarbonílicos, como la lactosa. No son reductores cuando el enlace
se forma con dos C1 (los dos OH hemiacetálicos que llevan el grupo
funcional). En este caso ninguno de los dos grupos funcionales reductores
queda libre y se denominan enlaces dicarbonílicos como en la sacarosa.
2. Son solubles en agua
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GLUCOCONJUGADOS
Son compuestos que tienen una parte de glúcido y otra
parte de proteína o de lípido, por lo que pueden ser
glucolípidos o glucoproteínas. Los más importantes de
estos compuestos se encuentran en la membrana
plasmática y cumplen funciones diversas:
• Señalización de lugares de anclaje a la membrana de
proteínas u otras células.
• Determinar la duración de la vida de las células.
• Constituirse en marcadores para el reconocimiento o
la identificación de las células.
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Análisis de carbohidratos
 Métodos químicos: reacciones del H2SO4 y carbohidratos, ácido
fenolsulfúrico, degradación del ácido y el azúcar.
 Método fluorimétrico: este método es posible cuando los compuestos
absorben radiación a longitud de onda corta y luego emiten radiación
a una longitud de onda más larga.
 Métodos enzimáticos: requieren de un extracto neutro o acido libre de
alcoholes y metales pesados (no se pueden usar sales de plomo para
clarificar los extractos).
 Cromatografía de gases
 Cromatografía liquida
 Métodos físicos, densimetría.
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Generalidades de la glucolisis
La glucólisis es una vía citosolica en la cual una molécula de glucosa es
oxidada a dos moléculas de piruvato en presencia de oxígeno. En esta vía se
conserva energía en forma de ATP y NADH.
La glucólisis consta de dos fases: preparatoria y de beneficios que a su vez se
componen de 10 pasos.
La glucólisis es una vía metabólica estimulada por la hormona insulina.
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Funciones de la glucolisis en el metabolismo
 La generación de moléculas de alta energía (ATP y NADH) como
fuente de energía celular en procesos de respiración aeróbica (presencia
de oxígeno) y fermentación (ausencia de oxígeno).
 La generación de piruvato que pasará al ciclo de Krebs, como parte de
la respiración aeróbica.
 La producción de intermediarios de 6 y 3 carbonos que pueden ser
utilizados en otros procesos celulares.
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Condiciones de la glucolisis
 Bajo condiciones aeróbicas, el producto dominante en la mayoría
e tejidos es el piruvato.
 Aquí en la mayoría de las células, el piruvato es posteriormente
metabolizado vía del ciclo del acido tricarboxilico o ciclo de krebs.
 Cuando el oxigeno esta disminuido.
 El piruvato es convertido a lactato por la enzima lactato
deshidrogenasa (LDH), y el lactato es entonces transportado fuera
de la célula a la circulación.
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Enzimas y coenzimas participantes
- La 1ra Enzima que participa es la FOSFOGLUCOQUINASA (PGQ).
- La 2da Enzima que actúa es la FOSFOFRUCTOISOMERASA (PFI).
- La 3ra Enzima que participa es la FOSFOFRUCTOQUINASA (PFQ).
- La 4ta Enzima es la ALDOLASA
- La 5ta Enzima es la ISOMERASA
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Balance energético de la glucolisis del metabolismo total
de los carbohidratos
El metabolismo energético es un conjunto de reacciones químicas,
que tienen lugar en el organismo para asimilar los alimentos transformarlos
en materia orgánica útil como fuente de energía para la función celular.
Estas reacciones pueden ser 2 tipos:
1. Anabólica: se encarga de la síntesis de macromoléculas a partir de otras
mas sencillas como los nutrientes de los alimentos.
2. Catabólica: se encarga de degradar las macromoléculas para obtener
almacenar energía en forma de ATP, necesaria para el consumo de energía que
regula el metabolismo y la temperatura corporal.
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Vía de las pentosas fosfatos, Esta vía es una ruta secundaria del metabolismo
de la glucosa tiene como objetivo producir NADPH el principal equivalente
reductor de lípidos y TAG y ribosa 5 fosfato para la biosíntesis de ácidos nucleicos
y también es conocida como vía del fosfoglucoronato, consta de dos fases:
Fase oxidativa:
1. Glucosa 6 fosfato a 6 fosfogluconolactona
2. Paso de 6 fosfoglucolactona a 6 fosfogluconato
3. Deshidrogenación y descarboxilación del 6 fosfogluconato a D- ribulosa 5
fosfato
4. Conversión de ribulosa 5 fosfato a ribosa 5 fosfato
Fase no oxidativa, Esta fase tiene como objetivo reciclar la ribosa 5
fosfato a glucosa 6 fosfato para obtener mayor cantidad de NADPH, esta fase se
lleva a cabo en aquellos tejidos cuya necesidad de NADPH es mayor a su necesidad
de ribosa 5 fosfato
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Metabolismo del glucógeno
La síntesis de glucógeno a partir de glucosa se llama glucogenogénesis y se produce
gracias a la enzima glucógeno sintasa. La adición de una molécula de glucosa al glucógeno
consume dos enlaces de alta energía: una procedente del ATP y otra que procede del UTP.
La síntesis del glucógeno tiene lugar en varios pasos:
En primer lugar, la glucosa es transformada en glucosa-6-fosfato, gastando una molécula
de ATP.
glucosa + ATP → glucosa-6-P + ADP
A continuación se transforma la glucosa-6-fosfato en glucosa-1-fosfato
glucosa-6-P ←→ glucosa-1-P
Se transforma la glucosa-1-fosfato en UDP-glucosa, con el gasto de un UTP.
glucosa-1-P + UTP → UDP-glucosa + PPi
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La glucógeno sintasa (con acción antagónica a la glucógeno fosforilasa), que no gasta
ATP, va uniendo UDP-glucosa para formar el glucógeno, mediante enlaces alfa 1-4 liberando
el nucleótido UDP (que se reutilizará).
(glucosa)n + UDP-glucosa → (glucosa)n+1 + UDP
La enzima ramificadora del glucógeno se encarga de ramificar la cadena introduciendo
enlaces glucosídicos alfa 1-6.
Puesto que la glucógeno sintasa necesita una cadena preexistente para empezar su
acción, hay otra enzima que se encarga de catalizar el comienzo de la síntesis del glucógeno:
la glucogenina, capaz de crear un enlace covalente sobre un grupo hidroxilo (-OH) de un
residuo de tirosina (Tyr) de su propia molécula y fijar la primera glucosa de la cadena; acto
seguido podrá actuar la glucógeno sintasa y una vez añadidos unos 10-12 residuos de glucosa
la glucogenina dejará de ser imprescindible, separándose y dejando espacio para las
ramificaciones siguientes.
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Ciclo de Krebs
El ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos)12
es una ruta metabólica, es decir, una sucesión de reacciones químicas, que forma parte
de la respiración celular en todas las células aeróbicas, donde es liberada energía
almacenada a través de la oxidación del acetil-CoA derivado de carbohidratos, grasas
y proteínas en dióxido de carbono y energía química en forma de trifosfato de
adenosina (ATP). En células eucariotas se realiza en la matriz mitocondrial. En las
procariotas, el ciclo de Krebs se realiza en el citoplasma.
El ciclo de Krebs también proporciona precursores para muchas biomoléculas,
como ciertos aminoácidos. Por ello se considera una vía anfibólica, es decir, catabólica
y anabólica al mismo tiempo.
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Funciones del ciclo de Krebs en el metabolismo
 Produce la mayor parte del dióxido de carbono en los tejidos animales.
 Esla mayor fuente de coenzimas que impulsan la producción del ATP
en la cadena respiratoria.
 Dirige el exceso de energía hacia la biosíntesis de ácidos grasos, por lo
cual permite el almacenamiento energético.
 Proporciona precursores para la biosíntesis de proteínas y ácidos
nucleicos.
 Sus componentes regulan directamente (producto-precursor) o
indirectamente (alostericamente) otras rutas metabólicas.
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Permite generar glucosa a partir
de ácidos grasos, esto es muy
importante en las semillas, debido a que
la mayor parte de la energía metabólica
necesaria para su desarrollo se
encuentra en forma de triacilgliceroles.
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 Los lípidos son un conjunto de moléculas
orgánicas, que están constituidas
principalmente por carbono e hidrógeno y en
menor medida por oxígeno. También pueden
contener fósforo, azufre y nitrógeno.
 Debido a su estructura, son moléculas
hidrófobas (insolubles en agua), pero son
solubles en disolventes orgánicos no polares
como la bencina, el benceno y el cloroformo
lo que permite su extracción mediante este
tipo de disolventes.
LIPIDOS
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Funciones
Los lípidos cumplen diversas funciones en los organismos
vivientes, entre ellas:
• La de reserva energética (como los triglicéridos),
• Estructural (como los fosfolípidos de las bicapas),
• Reguladora (como las hormonas esteroides).
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Los lípidos pueden clasificarse en:
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Lípidos saponificables
A. Simples: Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo
intervienen carbono, hidrógeno y oxígeno.
 Acilglicéridos: Son lípidos simples formados por la esterificación de una, dos
o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina. También
reciben el nombre de glicéridos o grasas simples.
 Céridos: Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes
también de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en
agua. Todas las funciones que realizan están relacionadas con su
impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Así las plumas, el pelo,
la piel, las hojas, frutos, están cubiertas de una capa cérea protectora.
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B) Complejos: Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de
carbono, hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno, fósforo, azufre o un glúcido.
Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la
membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son también moléculas
anfipáticas.
 Fosfolípidos: Se caracterizan por presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar.
Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática.
 Glucolípidos: Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se
encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las
células, especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana
celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de
moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.
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2. Lípidos insaponificables
A. Terpenos: Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy
variadas, entre los que se pueden citar:
 Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor,
eucaliptol,vainillina.
 Vitaminas, como la .A, E, .K.
 Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.
B. Esteroides. Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden
dos grandes grupos de sustancias:
Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D.
Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas
sexuales.
El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere
estabilidad. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los
esteroides
C. Prostaglandinas: Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está
constituida por 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclo pentano y dos
cadenas alifáticas.
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Características
 Movilidad y fluidez: tienen una alta fluidez que les permite mucho
movimiento. En 1972 Jonathan Singer y Garth Nicolson propusieron en
modelo del mosaico fluido.
La fluidez de las membranas causada por los lípidos permite la permeabilidad
selectiva de las moléculas que atraviesan la membrana. También ayuda en
procesos de transporte o en la transducción de señales.
 Tipos de movimiento: difusión lateral, se difunde en toda la longitud de la
membrana en unos pocos segundos; Rotación y flexión, es para facilitar la
entrada de las moléculas a la célula y aumentar así la permeabilidad; flip-flop,
permite el traspaso de los lípidos de una capa a la otra de la bicapa siendo muy
lenta ya que las cabezas polares de los fosfogliceridos deben atravesar un
medio apolar.
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 Fluidez: la regulación debe ser precisa para que no se detengan los procesos de
transporte o enzimáticos, ya que se pueden detener si la viscosidad aumenta o
baja mas allá de un nivel limite.
Factores que influyen: composición de la membrana, saturación de ácidos
grasos, longitud de las cadenas, temperatura, colesterol.
 Temperatura: una bicapa puede pasar de estar en forma liquida y viscosa a una
forma mas ordenada y cristalina, perdiendo sus propiedades de movimiento. A
esto se le llama cabio de estado se conoce por transición de fase. Una membrana
entra en transición de fase cuando la temperatura supera la temperatura de
transición.
 Asimetría: se clasifica en 2 dependiendo la funcionalidad y la biosíntesis de cada
tipo de lípido.
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Lípidos como cofactores y pigmentos
Pigmento endógeno: se producen en el propio organismo y se acumulan en
casos de desequilibrio entre su producción y secreción o metabolismo. En los
mamíferos se acumulan en los tejidos cuatro pigmentos endógenos: lipofuscina,
hemosiderina, bilirrubina y melanina.
Pigmento exógeno: penetran al organismo por la piel, los pulmones y el
tracto digestivo. Son materiales exógenos que se acumulan en el organismo,
difíciles de degradar por las enzimas hidrolíticas en el espacio extracelular o por
macrófagos. Es más frecuentes e importantes en el pulmón, n el cual producen una
serie de enfermedades denominadas colectivamente como neumoconiosis. Algunos
de estos procesos, como la antracosis (causada por el pigmento de polvo de
carbón), producen una reacción tisular escasa. Otros como la silicosis (dióxido de
silicio) pueden producir inflamación con extensa fibrosis.
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Análisis y técnicas de identificación de lípidos
Método de Soxhlet
Es una extracción semicontinua con un disolvente orgánico de funcionamiento
continuo. En este método el disolvente se calienta, se volatiliza y condensa goteando sobre la
muestra la cual queda sumergida en el disolvente. Posteriormente éste es sifoneado al matraz
de calentamiento para empezar de nuevo el proceso. El contenido de grasa se cuantifica por
diferencia de peso.
Método de Gerber
Éste, así como los demás métodos volumétricos presentan un carácter un tanto
cuanto empírico ya que varios factores afectan la gravedad específica de la grasa separada,
variaciones propias de la grasa, ácidos grasos presentes, solubilidad de la grasa en los
disolventes, etc. Con estos métodos volumétricos la muestra se sitúa en un butirómetro y se
descompone utilizando ácidos o álcalis de manera que la grasa es liberada, esta se separa por
métodos mecánicos (centrifuga) y se colecta en el cuello calibrado.
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Metabolismo de lípidos
Se refiere al proceso que involucra la síntesis y degradación en los
organismos vivos de los lípidos, es decir sustancias insolubles en agua y
solubles en solventes orgánicos.
Los tipos de lípidos que usualmente se consideran son:
 Sales biliares
 Colesteroles
 Eicosanoides
 Glucolípidos
 Cuerpos cetónicos
 Ácidos grasos - véase también
metabolismo de los ácidos grasos
 Fosfolípidos
 Esfingolípidos
 Esteroides - véase también
esteroidogénesis
 Triacilgliceroles (grasas) - véase
también lipólisis y lipogénesis
 Céridos
 Terpenoides
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Catabolismo de ácidos grasos
Para ser utilizados por los animales como fuente de energía, y de agua metabólica, mediante
su metabolismo oxidativo, los ácidos grasosglosario procedentes de los triacilglicerolesglosariode
la dieta o de los almacenados en el tejido adiposo, o producidos por algunos órganos que los
exportan a otros, deben seguir los siguientes pasos:
Activación del ácido graso a su forma acil graso-CoA (acil-CoA)
 Entrada del acil-CoA en la mitocondria
 ß-oxidación mitocondrial:
 Ácidos grasos saturados con número par de carbonos
 Ácidos grasos insaturados
 Ácidos grasos con número impar de carbonos
Aparte de la ß-oxidación mitocondrial, hay otras formas de oxidación de los ácidos grasos:
 ß-oxidación en peroxisomas y glioxisomas
 α-oxidación
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Rutas de oxidación de ácidos grasos
La ß-oxidación es un proceso del metabolismo aerobio; se trata de una ruta
catabólica espiral en la que cada vez que se repite una secuencia de cuatro reacciones
(oxidación, hidratación, oxidación y tiólisis) la cadena del ácido grasoglosariose acorta
en dos átomos de carbono, que salen en forma de acetil-coA glosario.
Las cuatro reacciones de la ß-oxidación son: esquema de la beta-oxidación
1. Oxidación del acil graso-CoA a transΔ2-enoil-CoA (nombre genérico para un ácido
graso activado con un doble enlace en transglosarioen posición 2) por acción de una
acil-CoA deshidrogenasa, una flavoenzima cuyo FAD se reduce a FADH2.
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2. Hidratación por incorporación de una molécula de agua al doble enlace
entre los carbonos 2 y 3 catalizada por la enoil-CoA hidratasa (que solo
actúa sobre dobles enlaces trans) para dar L-3-hidroxiacil-CoA.
3.Oxidación catalizada por la hidroxiacil-CoA deshidrogenasa, con NAD+
como coenzima, que transforma el grupo hidroxilo en carbonilo y produce
3-cetoacil-CoA y NADH + H+.
4. Tiólisis entre los carbonos α y ß, catalizada por la tiolasa, que libera una
molécula de acetil-CoA al tiempo que la entrada de coenzima Aglosario
permite que se forme un acil graso-CoA con dos carbonos menos que el de
partida.
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Anabolismo de ácidos grasos
Los ácidos grasos son biomoléculas muy importantes para los seres vivos. Son
los principales constituyentes de los triglicéridos (aceites y grasas, que actúan como
reserva energética) y de los fosfolípidos (que forman el armazón de las membranas
celulares). Su biosíntesis es, pues, de crucial importancia para todos los organismos.
El principal precursor de los ácidos grasos es el malonil-CoA, una molécula
que aporta dos de sus tres átomos de carbono al esqueleto carbonado del ácido graso
en crecimiento. El malonil-CoA proviene, a su vez, del acetil-CoA. Todas las
reacciones de síntesis de ácidos grasos tienen lugar en el citosol de las
células.Biosíntesis de lípidos: fosfolípidos y gliceroles.
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Biosíntesis de lípidos
Ácidos Grasos saturados, de números de par
de Carbono
Modelo: palmítico es el producto mayoritario
de la enzima sintasa de ácidos grasos.
 Para reserva energética a partir de acetil-
CoA
 Algunos ácidos grasos se pueden sintetizar,
otros de la dieta
 También por elongación y desaturación se
pueden obtener otros ácidos grasos.
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Glicerol o glicerina (C3H8O3), es un alcohol con tres
grupos hidroxilos (–OH). Se trata de uno de los principales productos de la
degradación digestiva de los lípidos, paso previo para el ciclo de Krebs y
también aparece como un producto intermedio de
la fermentación alcohólica.
Los fosfolípidos, son los principales componentes de la membrana
celular, así como también lo son de la estructura liposomal. Forman parte
de los llamados lípidos estructurales, y, como molécula, su característica
principal es su carácter anfifílico, es decir una parte de la molécula tiene
afinidad por el agua, hidrófila, y la otra por la grasa, lipófila.
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El balance energético se define como el
equilibrio entre la ingesta y el gasto calórico
que ejerce cada individuo, es decir es la relación
entre lo que entra y sale de energía en el cuerpo.
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Cuerpos cetónicos
Este proceso ocurre
principalmente en las
mitocondrias del hepatocito, en
las cuales el acetil-CoA es
convertido en acetoacetato o D-
b-hidroxibutirato. Estos
compuestos junto con la
acetona, son referidos como
cuerpos cetónicos. Que sirven
como importantes combustibles
metabólicos para muchos tejidos
periféricos
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Lipolisis
Es el proceso
metabólico mediante el cual
los lípidos del organismo son
transformados para producir
ácidos grasos y glicerol para
cubrir las necesidades
energéticas. La lipolisis es el
conjunto de reacciones
bioquímicas inversas a la
lipogénesis. A la lipolisis
también se le llama
movilización de las grasas o
hidrólisis de triacilglicéridos.
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Estructura de los aminoácidos y
sus cadenas laterales
Los grupos R varían en estructura, en tamaño y
en su tendencia a las interacciones con el agua, lo cual
constituye un reflejo de su polaridad. El método más
significativo de clasificación de los diversos aminoácidos
se basa en la polaridad de sus grupos R, cuando se hallan
en disolución acuosa, a pH próximo a 7. Existiendo
cuatro clases principales: 1) no polares o hidrófobos, 2)
polares pero sin carga, 3) con carga positiva, 4) con carga
negativa.
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Por otra parte, algunos de los aminoácidos no son sintetizables
por el organismo y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta. A
estos se les llama aminoácidos esenciales. Para la especie humana existen
ocho aminoácidos esenciales: treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina. La histidina se considera
como esencial durante el crecimiento, pero no así en el adulto.
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12/28/2017Sample Footer Text 79
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Enlaces Peptídicos
¿Qué son?
Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos (AA)
mediante enlaces amida (ver figura No. 1). En los péptidos y en las proteínas, estos
enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción
del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua.
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Técnicas de Identificación de los
Aminoácidos
Electroforesis: se trata de un proceso en que algunas
biomoléculas con carga se separan a partir de su distinta
velocidad de migración en un campo eléctrico.
Electroforesis en Gel: Los geles son obtenidos por
polimerización de acrilamida o agarosa. La separación se da por
las velocidades de migración y tamaño de los iones; se da su
primera separación según su punto isoeléctrico y después por el
peso molecular.
Cromatografía en capa fina: es un procedimiento que se utiliza
para separar moléculas relativamente pequeñas.
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Son biomoléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos.
Por sus propiedades fisicoquímicas, las proteínas se pueden
clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo
por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de
sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
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Es la manera como se
organiza una proteína para
adquirir cierta forma,
presentan una disposición
característica en condiciones
fisiológicas, pero si se cambian
estas condiciones como
temperatura o pH pierde la
conformación y su función,
proceso denominado
desnaturalización. La función
depende de la conformación y
ésta viene determinada por
la secuencia de aminoácidos,
termodinámicamente solo una
conformación es funcional.
Para el estudio de la estructura
es frecuente considerar una
división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto
no siempre está presente.
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Conformaciones o niveles estructurales de la disposición
tridimensional:
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Desnaturalización de las proteínas
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el
disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama
desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
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Técnicas de análisis de Proteínas
1. Cuantificación de proteínas totales. Los principales métodos
empleados para la determinación de proteínas totales son los siguientes:
 Método del Biuret. En solución alcalina el Cu+2 reacciona con el
enlace peptídico de las proteínas dando un color purpúreo que se
cuantifica espectrofotométricamente (540nm). Como estándar se utiliza
una solución de albúmina.
Proteína + Cu+2 Complejo Cu-Proteína (púrpura)
 Método de Lowry. Dependen de la concentración de tirosina y
triptófano de la muestra. Consiste en dos reacciones:
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 Reacción de Folin: característica de los grupos –OH reductores de los
aminoácidos tirosina y triptófano que, junto con los complejos Cu+2, reducen el
reactivo de Folin generando un color azul. Está sujeto a muchas interferencias.
Se utiliza fundamentalmente en orina.
 Turbidimetría. Medición de la turbidez resultante de la precipitación de
proteínas
 Absorción en el ultravioleta. Se mide la absorbancia a 270nm originada
fundamentalmente por los anillos aromáticos de triptófano y tirosina.
 Métodos de unión a colorantes
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2. Técnicas de separación y análisis de las
proteínas
La proporción de las fracciones proteicas individuales cambia
en el transcurso de un gran número de enfermedades lo que conlleva que,
la cuantificación de las mismas sea de valor considerable en el
diagnóstico clínico.
Los procedimientos más utilizados actualmente en el laboratorio
clínico para el estudio de las proteínas son los siguientes:
 Turbidimetría y nefelometría
 Inmunodifusión
 Electroforesis
 Inmunoelectroforesis
 Inmunoelectroforesis en cohete
 Inmunofijación
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Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un α-aminoácido
a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-cetoácido, y el 2º en una α-aminoácido.
Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el
piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
Reacciones de los aminoácidos
a) Transaminaciones
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Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos
cederán su grupo amino al α-cetoglutarato que se transforma en
glutamato (GLU), pasando ellos al α-cetoácido correspondiente. Hay
dos transaminasas, GOT y GPT, cuyos niveles en suero tienen un
importante significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas,
abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos
sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser
indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños
orgánicos.
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b) Desaminación oxidativa
El AA pierde el grupo amino y pasa a-cetoácido. Esta reacción
reversible puede convertir el GLU en α-cetoglutarato para su degradación,
pero también puede sintetizar GLU.
Luego es una reacción que actuará en sentido degradativo o en sentido
biosintético según las necesidades celulares.
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Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus derivados
tienen muy importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores,
inmunomoduladores, etc): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina,
etc. Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se producen la
familia de las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se
descarboxila a triptamina y ésta se convierte en Serotonina.
c) Descarboxilación
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Cetónicos: producen cuerpos cetónicos, convirtiéndose en acetilCoA o
acetoacetil CoA.
Glucogénicos: son los que generan piruvato y producen
intermediarios de la gluconeogénesis (piruvato, oxalacetato, fumarato,
succinilCoA o alfa-cetoglutarato).
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El grupo hemo es necesario para una variedad de
hemoproteínas, como la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos
respiratorios y las enzimas citocromo P450 (CIP). Se cree que las 8
enzimas que participan en la vía de la biosíntesis del grupo
hemo son activas en todos los tejidos.
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Unidad 6
Enzima y Coenzima
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Una enzima es una
molécula que se encuentra
conformada principalmente por
proteína que producen las
células vivas, siendo su función
destacada la de actuar como
catalizador y regulador en los
procesos químicos del
organismo, es decir, cataliza las
reacciones bioquímicas del
metabolismo.
ENZIMAS
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La Unión Internacional de Bioquímica (IUB, International
Union of Biochemistry) estableció un sistema por el cual todas las
enzimas se clasifican en seis clases, cada una de ellas se subdivide
en subclases y éstas, a su vez en sub-subclases reconocidas por la
IUB:
Clase 1.- Oxido-reductasa: Catalizan reacciones de óxido-
reducción entre dos sustratos.
Clase 2.- Transferasas. Son enzimas que transfieren un grupo (G)
diferente del hidrógeno de un sustrato(S).
Clase 3. Hidrolasas. Estas enzimas catalizan la ruptura hidrolítica
de uniones tales como C-C, C-N, C-O, anhídridos fosfóricos, etc.
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Clase 4.- Liasas. Son enzimas que catalizan la liberación de
grupos de los enlaces C-C, C-O. C-N o similares del sustrato,
dando lugar a la formación de dobles enlaces, sin la participación
de hidrolisis u oxidación, de forma inversa también catalizan la
inclusión de grupos a los dobles enlaces.
Clase 5.- Isomerasas. Estas enzimas catalizan cambios
geométricos, ópticos o estructurales (isómeros de posición) de
una molécula, de acuerdo con el tipo de isomería que catalizan,
pueden denominarse racemasas, epimerasas, cis-trans-isomerasas,
tautomerasas, mutasas, o ciclo-isomerasas.
Clase 6. Ligasas. Catalizan la unión de dos moléculas, acoplada a
la hidrólisis de un enlace pirofosfato perteneciente a una molécula
de ATP o a un compuesto similar
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Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que
forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas,
estando unido covalentemente a la apoproteína. No debe confundirse con
el cofactor que se une a la apoenzima de las enzimas (ya sea una
holoproteína o heteroproteína) por enlace no covalente.
GRUPO PROSTÉTICO
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Las coenzimas son pequeñas
moléculas orgánicas no proteicas que
transportan grupos químicos
entre enzimas. A veces se denominan
cosustratos. Estas moléculas son
sustratos de las enzimas y no forman
parte permanente de la estructura
enzimática. Esto distingue a las
coenzimas de los grupos prostéticos,
que son componentes no proteicos
que se enlazan estrechamente a las
enzimas, tales como los centros
hierro-azufre, la flavina o los grupos
hemo.
COENZIMA
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La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya
que ahí es donde sucede la "acción" catalítica).
El sitio activo de las enzimas y grupos catalíticos que
participan en la catálisis enzimática.
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Modelos de linearización para estudio de las
constantes enzimáticas
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información
directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la
especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada
por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en
muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La
medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan
concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la
velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax).
La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de
los productos o la desaparición de los reactivos.
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Principios de inhibición
enzimática y aplicación
Inhibición enzimática:
moléculas diferentes del sustrato
pueden unirse al enzima
reduciendo total o parcialmente
su actividad catalítica. Estas
moléculas reciben el nombre de
inhibidores.
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a) Inhibidores reversibles.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al
efecto producido por la variación de la concentración del sustrato de la
enzima en el inhibidor.
 Inhibición competitiva: El inhibidor reduce la velocidad de reacción,
pero la velocidad máxima (concentraciones de sustrato grandes)
sigue siendo la misma.
 Inhibición no competitiva: El inhibidor reduce la velocidad máxima
pero Km (la afinidad del enzima por el sustrato) sigue siendo el
mismo. (Sofia, 2007)
La inhibición mixta, es una forma de inhibición mixta donde la unión del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con
el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de
la concentración de inhibidor.
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b) Inhibidores irreversibles
Reacción del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con
una serín-proteasa.
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima
covalentemente, con lo que la inhibición no puede ser invertida. Los
inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos
como mostazas nitrogenadas, aldehídos, haloalcanos o alquenos. Estos
grupos electrofílicos reaccionan con las cadenas de aminoácidos para
formar uniones covalentes. Los residuos modificados son aquellos que
contienen en sus cadenas laterales nucleófilos como por ejemplo un
grupo hidroxilo o un grupo sulfhidrilo. Esto incluye a los aminoácidos
serina (como en el DFP, a la derecha), cisteína, treonina o tirosina.
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Aplicación
Los inhibidores enzimáticos pueden ser encontrados en la naturaleza,
pero también son diseñados y producidos como parte de la farmacología
y la bioquímica. Los venenos naturales son a menudo inhibidores
enzimáticos que han evolucionado para defender a una planta o animal
contra sus depredadores. Estas toxinas naturales incluyen algunos de los
compuestos más venenosos conocidos hasta hoy. Los inhibidores
artificiales son a menudo usados como medicamentos, pero también
existen algunos utilizados como insecticidas (como el malathion),
herbicidas (como el glifosato) o desinfectantes, (como el triclosán).
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Es un modo de regulación
de las enzimas por el que la unión de
una molécula en una ubicación (sitio
alostérico) modifica las condiciones
de unión de otra molécula, en otra
ubicación (sitio catalítico) de la
enzima distante de la primera.
En bioquímica, es la
regulación de una enzima u otra
proteína al unirse una molécula
efectora en el sitio alostérico de la
proteína (otro sitio que no sea el sitio
activo de la proteína). Los efectores
que aumentan la actividad de la
enzima se denominan activadores
alostéricos y aquellos que disminuyen
dicha actividad se llaman inhibidores
alostéricos.
Regulaciones de la actividad
enzimática: Alosterismo
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Los AN son polímeros lineales en los que la
unidad repetitiva es el nucleótido.
Cada nucleótido está formado por:
• una pentosa (la ribosa o la
desoxirribosa)
• una base nitrogenada (purina o
pirimidina).
• ácido fosfórico
La unión de la pentosa con una base
constituye un nucleósido. La unión
mediante un enlace éster entre el
nucleósido y el ácido fosfórico da lugar al
nucleótido. La unión de los nucleótidos da
lugar a los polinucleótidos.
COMPONENTES DE LOS
ÁCIDOS NUCLEICOS
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Estructura del ADN y ARN
Se pueden distinguir 3 niveles estructurales:
-Estructura primaria: La secuencia de los nucleótidos.
-Estructura secundaria: La doble hélice.
-Estructura terciaria: Collar de perlas, estructura cristalina,
ADN súper enrollado.
En las células eucariotas, a partir de la estructura 30,
se dan otros niveles de empaquetamiento de orden superior.
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ESTRUCTURA PRIMARIA DELADN.
Es la secuencia de nucleótidos de una cadena o hebra.
Es decir, la estructura primaria de ADN viene determinada por
el orden de los nucleótidos en la hebra o cadena de la
molécula. Para indicar la secuencia de una cadena de ADN es
suficiente con los nombres de las bases o su inicial (A, T, C,
G) en su orden correcto y los extremos 5' y 3' de la cadena
nucleotídica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DELADN.
Dos cadenas polinucleotídicas enrolladas en una doble
hélice dextrógira. Las hebras son anti paralelas. Los
esqueletos azúcar-fosfato en el exterior de la doble hélice.
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ESTRUCTURA TERCIARIA DELADN
Las grandes moléculas de ADN de las células
eucariotas están muy empaquetadas ocupando así menos
espacio en el núcleo celular y además como mecanismo para
preservar su transcripción. Como hemos visto, en las células
eucariotas el ADN se encuentra en el núcleo asociado a
ciertas proteínas: nucleoproteínas, formando la cromatina.
En la cromatina, la doble hélice de ADN se enrolla alrededor
de unas moléculas proteicas globulares, las histonas,
formando los nucleosomas. Cada nucleosoma contiene 8
histonas y la doble hélice de ADN da dos vueltas a su
alrededor (200 pares de bases). El conjunto, si no está más
empaquetado aún, forma una estructura arrosariada llamada
collar de perlas. Ahora bien, los nucleosomas pueden
empquetarse formando fibras de un grosor de 30 nm (fibra
de 30 nm).
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TIPOS DE ADN
Según su estructura se distinguen los siguientes tipos de ADN:
- Monocuaternarios o de una cadena; por ejemplo los de
algunos virus.
- Bicentenarios, con dos hebras o cadenas (algunos virus, las
bacterias y los eucariotas).
A su vez, y en ambos casos, el ADN puede ser:
- Lineal, como por ejemplo el del núcleo de las
- células eucariotas y el de algunos virus.
- Circular, como el de las mitocondrias, cloroplastos, bacterias
y algunos virus.
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ESTRUCTURA DE ÁCIDO
RIBONUCLEICO (RNA)
Por su estructura y su función se distinguen tres clases de
ARN:
- El ARNm (ARN mensajero) es un polirribonucleótido constituido
por una única cadena sin ninguna estructura de orden superior. Su
masa molecular suele ser elevada. Este ARN se sintetiza en el
núcleo celular y pasa al citoplasma transportando la información
para la síntesis de proteínas. La duración de los ARNm en el
citoplasma celular es de escasos minutos siendo degradados
rápidamente por enzimas específicas.
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- El ARNt (ARN de transferencia) transporta los
aminoácidos para la síntesis de proteínas. Está formado
por una sola cadena, aunque en ciertas zonas se
encuentra replegada y asociada internamente mediante
puentes de hidrógeno entre bases complementarias. Su
peso molecular es del orden de 25.000 da. Está
formado por entre 70 y 90 nucleótidos y constituye el
15 % del total del ARN de la célula. Se sintetiza en el
núcleo y sale hacia el citoplasma para realizar su
función. En el ARNt podemos distinguir un brazo
aceptor de aminoácidos abierto y un bucle anticodón.
– El ARNr (ARN ribosomal) es el ARN de los ribosomas,
cuya función es poco conocida.
– Los ARN víricos. Algunos virus tienen como material
genético ARN bicatenario.
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FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS
Además de ser los sillares estructurales de los
ácidos nucleicos, los nucleótidos desempeñan en las
células otras funciones no menos importantes. Los enlaces
anhidro que unen los grupos fosfato adicionales de los
nucleótidos di~ y trifosfato son enlaces ricos en energía:
necesitan un aporte energético importante para formarse y
liberan esta energía cuando se hidrolizan (Figura 9.5). Esto
les permite actuar como transportadores de energía. En
concreto, el trifosfato de adenosina (ATP) actúa
universalmente en todas las células transportando energía,
en forma de energía de enlace de su grupo fosfato
terminal, desde los procesos metabólicos que la liberan
hasta aquellos que la requieren. En algunas reacciones del
metabolismo, otros nucleótidos trifosfato como el GTP, CTP
y UTP, pueden sustituir al ATP en este papel.
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Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos que
facilitan la unión enzima-
sustrato o estabilizan la
estructura tridimensional de
la enzima, o constituyen por
sí los centros catalíticos que
ganan eficiencia y
especificidad al unirse a las
proteínas .
Las coenzimas son sustancias
orgánicas que aún cuando
pueden funcionar de formas
muy variadas, lo más
frecuente es que lo hagan
como transportadores
interenzimàticos o
intraenzimàticos, muchas
coenzimas son formas
funcionales de las vitaminas.
COFACTOR ENZIMATICO Y
REGULADOR CELULAR
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Unidad 8:
bioenergética
y
metabolismo.

Las leyes de la
termodinámica aplicadas a
los sistemas biológicos
En la biología, la termodinámica se refiere
al estudio de la transferencia de energía que se
produce entre moléculas o conjuntos de
moléculas. Cuando hablamos de
termodinámica, el elemento o conjunto
particular de elementos que nos interesa (que
podría ser algo tan pequeño como una célula
o tan grande como un ecosistema) se
llama sistema, mientras que todo lo que no
está incluido en el sistema que hemos definido
se llama entorno.
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Primera ley de la termodinámica
La primera ley de la
termodinámica piensa en
grande: se refiere a la cantidad
total de energía en el universo, y
en particular declara que esta
cantidad total no cambia. Dicho
de otra manera, la Primera ley
de la termodinámica dice que
la energía no se puede crear ni
destruir, solo puede cambiarse o
transferirse de un objeto a otro.
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Segunda ley de la termodinámica
La Segunda Ley establece que ningún proceso de la
naturaleza puede ocurrir a menos de que sea acompañado de un
incremento de la entropía en el universo. Propuesto de otra
manera, un sistema aislado tenderá siempre al desorden. Se
suele confundir, de manera errónea, a los organismos vivos
como desafiantes a la Segunda Ley por su capacidad de
incrementar su nivel de organización. Como corrección a esta
mala interpretación, hay que describir y apegarse a la definición
de sistema y límite. Un organismo vivo es un sistema abierto,
capaz de intercambiar tanto materia como energía con su
entorno.
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En termodinámica, la energía libre de
Gibbs (energía libre o entalpía libre) es
un potencial termodinámico, es decir,
una función de estado extensiva con unidades
de energía, que da la condición de equilibrio y
de espontaneidad para una reacción
química (a presión y temperatura constantes).
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Las reacciones redox en los procesos biológicos
El metabolismo
La reacción de la termita muestra que las reacciones redox
espontáneas liberan energía, lo que puede ser de utilidad en el
cuerpo humano. Las semirreacciones descriptas al comienzo del
artículo son simplemente una manera diferente de describir el
metabolismo celular. Cuando una persona come, la comida se
descompone en azúcares, como la glucosa. Dentro de la célula,
estos azúcares se oxidan y hay una transferencia de electrones
al O2. Otra manera de escribir esta ecuación es:
C6H12O6(s) + 6O2(g) → 6CO2(g) + 6H2O(l) + energía
En esta ecuación, 48 electrones se transfieren de los átomos de
carbono en el azúcar a los átomos de oxígeno, liberan energía y
siguen produciendo reacciones redox. Mantener el balance en
estas reacciones es fundamental para obtener una función
celular normal. Si el equilibrio se desplaza hacia alguno de los
lados, puede producirse una consecuencia no deseada, por
ejemplo una enfermedad.
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