Se ha denunciado esta presentación.
Se está descargando tu SlideShare. ×

16.aminoacidos, peptidos y proteinas

Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Anuncio
Próximo SlideShare
Péptidos y proteínas.
Péptidos y proteínas.
Cargando en…3
×

Eche un vistazo a continuación

1 de 95 Anuncio

Más Contenido Relacionado

Presentaciones para usted (20)

A los espectadores también les gustó (20)

Anuncio
Anuncio

Más reciente (20)

16.aminoacidos, peptidos y proteinas

  1. 1. Unidad 4 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas Briseño
  2. 2. 2 Briseño Composición química de la vida
  3. 3. 3 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas Aminoácidos Clasificación a partir de su estructura y su capacidad para interactuar con el agua Esteroisómeros Formación del enlace peptídico Péptidos y proteínas Clasificación Estructura y función Proteínas fibrosas (queratina y colágeno) y Proteínas globulares (mioglobina y hemoglobina) Importancia y actividad biológica en el organismoBriseño
  4. 4. 4 Briseño > Las proteínas abundan en los productos cárnicos (carne roja y carne blanca), huevo, leche y sus derivados y en las legumbres secas. > Las proteínas del huevo y leche contienen una proporción casi óptima de los 8 aa esenciales y los 10 no esenciales, por lo que son de mayor valor biológico. Fuentes
  5. 5. 5 Briseño > Las proteínas de los vegetales tienen un valor biológico bajo por que carecen de uno o más aa esenciales. > Al combinar (proteínas) de cereales como arroz o maíz con (proteínas) de leguminosas como frijol, se obtiene un valor biológico satisfactorio. Fuentes
  6. 6. Proteo Según la mitología griega, era un dios del mar que se caracterizaba por cambiar de forma a su antojo
  7. 7. 7 Briseño > El nombre proteína proviene de la palabra griega: > πρωτεῖος proteios (proto), que significa primario o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. > Las proteínas son las moléculas de orgánicas más abundantes en las células. Generalidades
  8. 8. 8 Briseño > Se encuentran en todas las partes de cada célula, ya que son fundamentales en todos los aspectos de la estructura y función celulares. > Existen muchas clases de proteínas, cada una de ellas especializada en una función biológica diferente. > Además, la información genética es expresada en su mayor parte por las proteínas (proteoma). Generalidades
  9. 9. 9 Briseño Generalidades > La lista a continuación da una idea de la enorme gama de funciones biológicas que las proteínas realizan: 1. Catalizadores bioquímicos: enzimas (las enzimas son proteínas) que catalizan prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en las células, sin éste extraordinario poder catalítico no sería posible la vida tal y como la conocemos.
  10. 10. 10 Briseño Generalidades 2. Las proteínas conocidas colectivamente como inmunoglobulinas constituyen la primera barrera de defensa de los organismos contra las infecciones de origen bacteriano o viral. 3. Las proteínas de transporte llevan materiales a través de las membranas celulares. Sin este transporte, las células morirían por inanición.
  11. 11. 11 Briseño Generalidades 4. Muchas hormonas, como la insulina, son proteínas. Éstas proteínas reguladoras controlan muchos aspectos de la función celular, desde el metabolismo hasta la reproducción. 5. Las proteínas estructurales proporcionan el soporte mecánico a los animales, formando también en algunos casos, sus cubiertas externas.
  12. 12. 12 Briseño Generalidades 6. Ciertos ensamblajes de proteínas llevan a cabo la contracción muscular y posibilitan la motilidad celular, incluyendo el movimiento de las bacterias. 7. El citoesqueleto está compuesto por proteínas. 8. Sirven como fuente de energía (aunque sólo aportan del 10 al 15% de las calorías totales de la dieta).
  13. 13. 13 Briseño Generalidades Esta lista podría extenderse casi indefinidamente, pero sirve para demostrar la importancia capital que las proteínas tienen en el estudio de la bioquímica.
  14. 14. 14 Briseño Aminoácidos > Las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas contienen S. > Las hay con algunos elementos adicionales, particularmente P, Fe, Zn y Cu. > Sus pesos moleculares son muy elevados, pero por hidrólisis las moléculas proteicas dan una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: a aminoácidos
  15. 15. 15 Briseño Breviario cultural Hidrólisis Del griego: > ὕδωρ: hudōr agua y > λύσις: lysis ruptura o disociación Es una reacción química entre una molécula de agua y otra molécula, en la que la molécula de agua se divide y sus átomos pasan a formar parte de otra especie química.
  16. 16. 16 Briseño Un monómero Del griego: Mono uno Meros parte Es una molécula de pequeña masa molecular que unida a otros monómeros, a veces cientos o miles, por medio de enlaces químicos, generalmente covalentes, forman macromoléculas llamadas polímeros. Breviario cultural
  17. 17. 17 Briseño > Si los monómeros de los glúcidos son los monosacáridos, > los monómeros de los lípidos son los ácidos grasos, > los monómeros de los ácidos nucleicos son los nucléotidos, > los monómeros de las proteínas son los aminoácidos. Breviario cultural
  18. 18. 18 Briseño Los aminoácidos se denominan así por que presentan un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo o ácido (-COOH) unidos a un carbono a(-C-) Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R) o cadena lateral que le da identidad al aminoácido Aminoácidos
  19. 19. 19 Briseño O sea, los aminoácidos difieren entre sí por la estructura de sus grupos R o cadenas laterales Aminoácidos
  20. 20. 20 Briseño > Todos los aa componentes de las proteínas se conocen como a-aminoácidos (por que están unidos al Ca). Aminoácidos
  21. 21. 21 Briseño Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Aminoácidos
  22. 22. 22 Briseño > Son moléculas que tienen la misma fórmula química no desarrollada, pero se diferencian en la localización de sus átomos y sus grupos funcionales. Recuerde que: Isómeros
  23. 23. 23 Briseño > Es un isómero que tiene la misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados, con los mismos enlaces entre sus átomos, pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio. Se diferencian, por tanto, de los isómeros estructurales, en los cuales los átomos están enlazados en un orden diferente dentro de la molécula. Esteroisómero
  24. 24. 24 Briseño ACTIVIDAD OPTICA > Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono a se habla de > "a-L-aminoácidos (Levógiros) o de > "a-D-aminoácidos (Dextrógiros) Estructura química de los aa La posición real en el espacio de los átomos que rodean al C a se denomina CONFIGURACIÓN
  25. 25. 25 Briseño a-L-aminoácidos > Las proteínas están constituidas por a-L-aminoácidos (Levógiros)
  26. 26. 26 Briseño Aminoácidos Existen D-aa de manera natural: 1. D-serina y D-aspartato en tejido cerebral. 2. D-alanina y D-glutamato en las paredes celulares de bacterias gram positivas. 3. D-aa en ciertos péptidos y antibióticos producidos por bacterias, hongos, reptiles y otras especies no mamíferas.
  27. 27. 27 Briseño Aminoácidos Comportamiento anfótero > Se refiere a que, en solución acuosa, los aa son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zuitterion.
  28. 28. 28 Briseño Aminoácidos Comportamiento anfótero > El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. > La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
  29. 29. 29 Briseño Aminoácidos no presentes en proteínas Es frecuente que algunos compuestos derivados de aa funcionen como mensajeros químicos: > Ácido g-aminobutírico (GABA), que se produce por descarboxilación del glutamato y es un neurotransmisor con función inhibitoria. El receptor del GABA es un blanco frecuente de fármacos que reducen la ansiedad como los barbitúricos. > La dopamina, un derivado de la tirosina, es un neurotransmisor relacionado con la enfermedad de Parkinson, que también se usa como fármaco en el sistema periférico para aumentar la FC y producir vasodilatación renal.
  30. 30. 30 Briseño Derivados de aminoácidos > AdrenalinaHormona secretada por la glándula suprarrenal y algunas neuronas en situaciones de estrés, que media la respuesta “lucha o huida”. Ante alguna sorpresa, el organismo se prepara para responder y lo primero que hace es incrementar los niveles plasmáticos de glucosa y la FC para que todas las células dispongan de una fuente de energía necesaria para la lucha o para la huida. Inhibe la glucogénesis y activa la glucogenólisis. > Histamina Mediador químico de la respuesta inflamatoria, producido en SNC y en basófilos. > Serotonina Neurotransmisor relacionado con la regulación de ira, agresión, sueño. Se almacena en plaquetas.
  31. 31. 31 Briseño Aminoácidos >De los más de 300 a aminoácidos que existen de manera natural, por lo general, solamente se encuentran 20 a aminoácidos distintos como sillares de las proteínas.
  32. 32. 32 Briseño Clasificación de los aa Por su cadena lateral Según la capacidad de su cadena lateral para interactuar con el agua De acuerdo al producto final de la degradación de su esqueleto carbonado Nutricionalmente Alifáticos Apolares Glucogénicos Esenciales Aromáticos Polares sin carga Cetogénicos Semiesenciales Heterocíclicos Polares con carga (+ ó -) ------ No esenciales
  33. 33. 33 Briseño Clasificación de aa por su cadena lateral: > Aa alifáticos: cadenas abiertas de átomos de carbono. > Aa aromáticos: cadenas cerradas (cíclico anillo) de átomos de carbono. > Aa heterocíclicos: cadenas cerradas (cíclico anillo) de átomos de carbono y por lo menos otro átomo que no sea carbono.
  34. 34. 34 Briseño Clasificación de los aa según la capacidad de su cadena lateral para interactuar con el agua Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Edit. Panamericana. Página 59
  35. 35. 35 Briseño >Algunos aa no pueden ser biosintetizados y deben ser ingeridos en la dieta, denominados nutricionalmente: >Esenciales, semiesenciales y no esenciales. Clasificación de los aa nutricionalmente
  36. 36. 36 Briseño Esenciales: >Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina (8). Clasificación de los aa nutricionalmente
  37. 37. 37 Briseño Semiesenciales: > Arginina e histidina (2) Son necesarios en las mujeres embarazadas y durante el crecimiento (neonatosadolescentes). No esenciales: > Alanina, prolina, glicina, serina, cisteína, asparginina, glutamina, tirosina, ácido aspártico y ácido glutámico (10). Clasificación de los aa nutricionalmente
  38. 38. 38 Briseño > Los aa se unen unos a otros por medio de un enlace covalente, llamada unión tipo amida denominado enlace peptídico formando cadenas peptídicas. > Entonces, el enlace peptídico es la unidad primaria estructural de las cadenas peptídicas. Enlace peptídico
  39. 39. 39 Briseño Cadenas peptídicas > Cuando 2 aa se unen, la estructura que se forma es un dipéptido. > Cuando son 3 aa tripéptido. > De 3 a 10 aa oligopéptido. > De 10 en adelante polipéptido, > Se denominará proteína sólo cuando supere los 100 aa, que son largos polímeros no ramificados (que finalmente es un polipéptido)
  40. 40. 40 Briseño > Insulina: Hormona polipeptídica (51 aa), desempeña un papel muy importante en el metabolismo de los carbohidratos. Las moléculas de insulina de diferentes especies tienen pequeñas variaciones, lo que revela cuáles son los residuos indispensables para su función biológica. Péptidos de interés biológico
  41. 41. 41 Briseño > Vasopresina y oxitocina: Actúan como hormonas y como neurotransmisores, son oligopéptidos de 9 aa c/u con secuencias muy semejantes (sólo se diferencian en dos aa). > Vasopresina Regula la reabsorción renal de agua. > Oxitocina Estimula la relajación del cérvix y producción de leche. Péptidos de interés biológico
  42. 42. 42 Briseño Péptidos con función hormonal Nombre N° aa Órgano productor Órgano blanco Función Oxitocina 9 Hipotálamo Útero, glándula mamaria Contracción del músculo liso uterino y eyección de leche Vasopresina (ADH) 9 Hipotálamo Riñón, vasos Antidiurética y vasopresora Hormona del crecimiento (GH) 191 Hipófisis Acción generalizada Crecimiento Hormona Luteinizante (LH) 200 Hipófisis Testículos y ovarios Promueve la síntesis de los esteroides andrógenos y estrógenos Hormona Folículo estimulante (FSH) 200 Hipófisis Testículos y ovarios Crecimiento de tubos seminíferos y desarrollo folicular Prolactina (PRL) 191 Hipófisis Glándula mamaria Estimula la secreción de leche Hormona adrenocorticotrópi ca (ACTH) 39 Hipófisis Corteza adrenal Estimula la secreción de corticoesteroides Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides Estimula la secreción de tiroxina Paratohormona 84 Paratiroides Huesos, riñón e intestino Regula calcemia Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y riñón Regula calcemia Insulina 51 Páncreas Tejidos insulinodependientes Regula glucemia Glucagon 29 Páncreas Acción generalizada Regula glucemia
  43. 43. 43 Briseño Formación del enlace peptídico > Como ya hemos comentado, los aa se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente.
  44. 44. 44 Briseño Formación del enlace peptídico > Los aa incorporados en la cadena polipeptídica se denominan residuos por la pérdida del agua que se produce en la reacción.
  45. 45. 45 Briseño > Como consecuencia de este proceso, sólo el grupo amino del primer aa (grupo amino terminal) y el grupo carboxilo del último aa (grupo carboxilo terminal) tienen capacidad de ionización. > Las longitudes y los ángulos de los átomos que componen el enlace peptídico son muy semejantes en todas las unidades de todas las proteínas. Formación del enlace peptídico
  46. 46. 46 Briseño >Dependiendo de la secuencia concreta de sus aa, cada cadena polipeptídica tiene una composición química específica, un peso molecular específico y una forma tridimensional específica… Péptidos y proteínas
  47. 47. 47 Briseño Péptidos y proteínas > …lo que explica algunos principios básicos sobre su estructura y la relación estructura-función. > Se ha comprobado que cada proteína tiene una estructura tridimensional característica que es indispensable para que desempeñe su función específica.
  48. 48. 48 Briseño > Estas disposiciones espaciales, en las que son capaces de desempeñar su función se denominan conformaciones nativas. > La pérdida de ésta estructura tridimensional que conlleva a la pérdida de su función se denomina desnaturalización, que puede ser por cambios en el entorno (variaciones en el pH, variaciones intensas de temperatura o solventes apolares). Péptidos y proteínas
  49. 49. 49 Briseño Clasificación de las proteínas • Formadas • sólo por aa Holoproteínas (proteínas simples) • Formadas por • aa más otras moléculas que no son aa Heteroproteínas (proteínas conjugadas)
  50. 50. 50 Briseño > La porción no aminoácida de una proteína conjugada se denomina: Grupo prostético > Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo con la naturaleza química de sus grupos prostéticos, por ejemplo: > Lipoproteínas, glucoproteínas, metaloproteínas, etc. Clasificación de las proteínas
  51. 51. 51 Briseño lo que determina su estructura primaria La estructura tridimensional de las proteínas está determinada por la identidad de los aa que la componen y por el orden concreto en que estos aa se disponen en la cadena, es decir, por su secuencia, Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
  52. 52. 52 Briseño Algunas zonas de ésta cadena adquieren una disposición espacial concreta (plegamiento) denominada estructura secundaria Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
  53. 53. 53 Briseño La estructura secundaria a su vez puede volver a plegarse en una disposición tridimensional: estructura terciaria Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
  54. 54. 54 Briseño Puede ser que varias cadenas proteicas o subunidades (que pueden ser iguales o diferentes) se asocien en complejos tridimensionales que componen la estructura cuaternaria Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
  55. 55. 55 Briseño Comentando la estructura secundaria
  56. 56. 56 Briseño a hélice > Primera estructura secundaria regular reconocible en las proteínas: > Al crearse puentes de H entre los residuos aminoácidos, se forma una estructura helicoidal con un enrrollamiento dextrógiro. > De esta forma se crea una red de puentes de H que elimina la posibilidad de que se formen puentes de H con las moléculas de agua del medio. > La a hélice es una estructura secundaria habitual tanto en proteínas fibrosas como globulares.
  57. 57. 57 Briseño Lámina b > Segunda estructura secundaria regular reconocible en las proteínas: > Los residuos aminoácidos forman un modelo en zigzag o plisado.
  58. 58. 58 Briseño > Considerando los niveles de organización de las proteínas, éstas se suelen clasificar en dos grandes grupos: Fibrosas • Largas hebras, insolubles (H2O) • Presentan una única estructura secundaria • Muy abundantes en animales superiores Globulares • Esféricas, solubles (H2O) • Diferentes estructuras en una misma molécula Clasificación de las proteínas por su estructura tridimensional
  59. 59. 59 Briseño Proteínas fibrosas >Colágeno >Queratina
  60. 60. 60 Briseño Proteínas fibrosas > Colágeno Proteína con función estructural más abundante en los vertebrados, constituye alrededor de un tercio o más de la proteína total del cuerpo. > Está presente en tejido conjuntivo de huesos, dientes, cartílagos, tendones, tejidos epiteliales y córnea. > Desempeña un papel estructural como proteína extracelular.
  61. 61. 61 Briseño Proteínas fibrosas > Colágeno Hay varios tipos que se asocian de forma variada formando diferentes agregados moleculares. > El colágeno tipo I es el más abundante, sus moléculas forman fibras de gran resistencia. > El colágeno tipo IV se encuentra en la lámina basal del tejido epitelial, donde forma estructuras reticulares.
  62. 62. 62 Briseño Proteínas fibrosas > Colágeno La síntesis del principal colágeno de los mamíferos (tipo I) se realiza en los fibroblastos y osteoblastos. Se sintetiza en forma de procolágeno dentro de dichas células, y una vez fuera de ellas, bajo efecto enzimático, se convierte en colágeno que se asocia con colágeno formando así sus fibras características, que dependen de la función biológica del tipo particular de tejido conjuntivo (tendón, córnea, etc)
  63. 63. 63 Briseño Proteínas fibrosas > Queratinas Proteínas insolubles de los animales, derivadas de las células del ectodermo (piel). > Están incluidas en ellas los elementos proteicos estructurales de la piel, así como los derivados biológicos del ectodermo pelo, lana, escamas, plumas y sus cañones, uñas, pezuñas, cuernos y seda.
  64. 64. 64 Briseño Proteínas fibrosas > Hay dos clases de queratinas:  a-queratinas Se estiran cuando se calientan (el pelo casi duplica su longitud cuando se expone al calor húmedo).  b-queratinas No se estiran en éstas condiciones.
  65. 65. 65 Briseño Proteínas fibrosas > Queratinas  a-queratinas: Relativamente ricas en restos de cisteína. Entre ellas se encuentran las proteínas duras y quebradizas de los cuernos y uñas (hasta 22% de cistina), las queratinas más blandas y flexibles de la piel, pelo y lana contienen de 10 al 14% de cistina.
  66. 66. 66 Briseño Proteínas fibrosas > Queratinas  b-queratinas: No contienen cisteína, pero son ricas en aa con cadenas laterales pequeñas, sobre todo alanina y serina. Se encuentran en las fibras hiladas por las arañas y los gusanos de seda, en escamas, garras y picos de reptiles y pájaros.
  67. 67. 67 Briseño Proteínas globulares > Tienen estructura compacta, con dobleces, curvaturas y torcimientos. > Son cadenas entretejidas, unidas por enlaces de hidrógeno (débiles) o enlaces disulfuro. > Esféricas.
  68. 68. > Hay varias, las mejor conocidas son: > Mioglobina > Hemoglobina > Lisozima > Ribonucleasa > Quimotripsina > Carboxipeptidasa A > Citocromo c > Lactato deshidrogenasa > Y una enzima proteolítica bacteriana: subtilisnina. 68 Briseño Proteínas globulares
  69. 69. 69 Briseño Pirrol > Pero antes de hablar de Mioglobina y de hemoglobina, vamos platicando del pirrolEl pirrol es un compuesto cíclico cuya fórmula es C4H5N
  70. 70. 70 Briseño Porfirinas > Compuestos cíclicos que se forman por el enlace de cuatro anillos pirrol mediante puentes de metileno (=HC-). > Una propiedad típica de las porfirinas es la formación de complejos con iones metálicos unidos al átomo de nitrógeno de los anillos pirrol.
  71. 71. > Puede haber porfirinas de magnesio como la clorofila, que es el pigmento fotosintético de los vegetales. > Puede haber porfirinas de hierro conocidas como hem, que tiene un color rojo oscuro. 71 Briseño Porfirinas
  72. 72. 72 Briseño Grupo Hem Cuando el grupo Hem se une a proteínas , forman lo que conocemos como hemoproteínas. Las hemoproteínas están ampliamente distribuidas en la naturaleza, la lista a continuación da ejemplos de algunas hemoproteínas importantes en seres humanos y animales Copiada de Bioquímica Ilustrada. 28 ª edición. Harper. 2010. Edit. Mc. Graw Hill. Capítulo 31. Porfirinas y pigmentos biliares: 271. Proteína Función Hemoglobina Transporte de oxígeno en la sangre Mioglobina Almacenamiento de oxígeno en el músculo Citocromo c Participación en la cadena de transporte de electrones Citocromo P450 Hidroxilación de xenobióticos Catalasa Degradación de peróxido de hidrógeno Triptófano pirrolasa Oxidación de triptófano
  73. 73. 73 Briseño Proteínas globulares > Mioglobina Es relativamente pequeña, contiene un grupo (prostético) ferroporfirínico (grupo hemo), idéntico al de la hemoglobina.
  74. 74. 74 Briseño Proteínas globulares > Mioglobina Es capaz (como la Hb) de experimentar oxigenación y desoxigenación reversible; en realidad está emparentada funcional y estructuralmente con ella. La Hb contiene 4 cadenas peptídicas y 4 hemos, por eso tiene un peso molecular 4 veces superior al de la mioglobina.
  75. 75. 75 Briseño Proteínas globulares > Mioglobina Se encuentra dentro de las células del músculo esquelético humano y es especialmente abundante en mamíferos marinos tales como ballenas, focas y morsas, cuyos músculos son tan ricos en mioglobina, que presentan una coloración parda oscura. > La mioglobina no solo almacena O2, también aumenta la difusión del mismo a través de la célula.
  76. 76. 76 Briseño Proteínas globulares > Hemoglobina proteína encargada de transportar el oxígeno en la sangre desde los pulmones a los tejidos, así como el CO2 y los hidrogeniones en la dirección opuesta, por lo que participa en la regulación del pH (ya descrito). > La Hb es una proteína esférica de estructura cuaternaria.
  77. 77. 77 Briseño Proteínas globulares > Hemoglobina Compuesta por 4 subunidades, cada subunidad tiene un grupo prostético hemo con capacidad para captar oxígeno. > La unión del oxígeno a una subunidad del la Hb produce un cambio en la conformación de esa cadena que induce modificaciones en las otras cadenas y finalmente en la estructura cuaternaria de la proteína.
  78. 78. 78 Briseño Hemoglobina > El resultado es un cambio desde una forma denominada T a una forma denominada R > La forma R presenta mayor afinidad por el oxígeno. > Por lo tanto, es la unión de la primera molécula de oxígeno lo que hace que la proteína una las siguientes moléculas de oxígeno de forma más eficaz.
  79. 79. 79 Briseño Hemoglobina > El equilibrio entre las formas T y R de la Hb permite controlar el transporte de O2 y de CO2 vital para el organismo. > El control está regulado por la concentración de hidrogeniones. > Los cambios en el pH de distintos tejidos unen el proceso de liberación de O2 a los tejidos con el transporte de CO2 hacia los pulmones.
  80. 80. 80 Briseño hemoglobina > El proceso se explica como sigue: > La unión de O2 a la Hb se puede expresar mediante la siguiente reacción: > Hb + 4O2 Hb (O2) 4 + n protones T (desoxi) R (oxi) Cuando el oxígeno se fija a la hemoglobina desoxigenada, los protones (H+) son liberados (efecto Haldane). La hemoglobina fija 2 protones por cada 4 moléculas de oxígeno que pierde (efecto Bohr).
  81. 81. 81 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica • Enzimas • Proteínas de reserva • Proteínas transportadoras • Proteínas contráctiles • Proteínas protectoras en la sangre de los vertebrados • Toxinas • Hormonas • Proteínas estructurales
  82. 82. 82 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica Enzimas Hexoquinasa Fosforila glucosa Lactato-deshidrogenasa Deshidrogena lactato Citocromo c Transfiere electrones DNA-polimerasa Replica y repara DNA Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. Segunda edición. 1991. Ediciones Omega. Tabla 3-3 Página 66
  83. 83. 83 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica Proteínas de reserva Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo Caseína Proteína de la leche Ferritina Reserva de hierro en el bazo Gliadina Proteína de la semilla de trigo Ceína Proteína de la semilla de maíz Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. Segunda edición. 1991. Ediciones Omega. Tabla 3-3 Página 66
  84. 84. 84 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica Proteínas transportadoras Hemoglobina Transporta O2 en la sangre de los vertebrados Hemocianina Transporta O2 en la sangre de algunos invertebrados Mioglobina Transporta O2 en el músculo Seroalbúmina Transporta ácidos grasos en la sangre b1-Lipoproteína Transporta lípidos en la sangre Globulina que liga el hierro Transporta hierro en la sangre Ceruloplasmina Transporta Cu en la sangre Bioquímica.Lasbasesmolecularesdelaestructurayfuncióncelular. Lehninger. Segundaedición.1991.EdicionesOmega. Tabla3-3Página66
  85. 85. 85 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica Proteínas contráctiles Miosina Filamentos estacionarios en las miofibrillas Actina Filamentos móviles en las miofibrillas Dineína Cilios y flagelos Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. Segunda edición. 1991. Ediciones Omega. Tabla 3-3 Página 66
  86. 86. 86 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica Proteínas protectoras en la sangre de los vertebrados Anticuerpos Forman complejos con proteínas extrañas Complemento Complejos con algunos sistemas antígeno-anticuerpo Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación sanguínea Trombina Componente del mecanismo de coagulación Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. Segunda edición. 1991. Ediciones Omega. Tabla 3-3 Página 66
  87. 87. 87 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica Toxinas Toxina de Clostridium botulinum Origina envenenamiento bacteriano de los alimentos Toxina diftérica Toxina bacteriana Venenos de serpiente Enzimas que hidrolizan los fosfolípidos Ricina Proteína tóxica de la semilla del ricino Gosipina Proteína tóxica de la semilla del algodón Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. Segunda edición. 1991. Ediciones Omega. Tabla 3-3 Página 66
  88. 88. 88 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa Hormona adrenocorticotrópica Regula la síntesis de corticosteroides Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de los huesos Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. Segunda edición. 1991. Ediciones Omega. Tabla 3-3 Página 66
  89. 89. 89 Briseño Clasificación de las proteínas por su función biológica Proteínas estructurales Proteínas recubrimiento viral Cubierta alrededor del cromosoma Glucoproteínas Recubrimientos celulares y paredes a-queratina Piel, plumas, uñas, pezuñas Esclerotina Exoesqueletos de los insectos Fibroína Seda de los capullos, telarañas Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartílago) Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos) Mucoproteínas Secreciones mucosas, fluido sinovial. Bioquímica.Lasbasesmolecularesdelaestructurayfuncióncelular. Lehninger. Segundaedición.1991.EdicionesOmega. Tabla3-3Página66
  90. 90. 90 Bibliografía Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Edit. Panamericana. Sección I. Los materiales de la célula. Capítulo 4. Aminoácidos y enlace peptídico: 57-74. Capítulo 5. Proteínas: 75-92. Briseño
  91. 91. 91 Bibliografía Bioquímica Ilustrada. 28 ª edición. Harper. 2010. Edit. Mc. Graw Hill. Sección I. Estructuras y funciones de proteínas y enzimas. Capítulo 3. Aminoácidos y péptidos: 14-29. Capítulo 5. Proteínas: órdenes de estructura superiores: 31-44. Capítulo 31. Porfirinas y pigmentos biliares: 271. Briseño
  92. 92. 92 Bibliografía Bioquímica Rawn 1989. Edit. Interamericana McGraw-Hill Volumen 1 Parte 2. Conformación y función de las proteínas. Capítulo 3. Los aminoácidos y la estructura primaria de las proteínas: 51- 74. Briseño
  93. 93. 93 Bibliografía Apuntes de la QFB María Elena Blásquez Gutiérrez. Profesora tiempo completo de la Academia de Bioquímica. Facultad de Medicina de la Benemérita Universidad Autónoma de Puebla. Mayo del 2012. Briseño
  94. 94. 94 Bibliografía Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. Segunda edición. 1991. Ediciones Omega. Parte 1. Componentes moleculares de las células. Capítulo 3. Las proteínas y sus funciones biológicas: perspectivas: 59-72. Capítulo 4. Los aminoácidos, sillares de las proteínas: 73-94. Capítulo 5. Proteínas: esqueleto covalente y secuencia aminoácida: 97-123. Capítulo 6. Proteínas : conformación tridimensional: 127-157. Capítulo 7. Proteínas: purificación y caracterización: 161-185. Briseño
  95. 95. 95 Fin Briseño

×