1.
PROTEÍNAS

2.
INTRODUCCIÓN
Tanto como para organismos simples o complejos las proteínas son necesarias para
distintas actividades celulares. forman estructuras, llevan a cabo procesos
metabólicos y regulan las actividades de la célula.
Pero si las proteínas son observadas de más cerca estas no son más que
aminoácidos, que son estructuras básicas que forman las proteínas, existen 20
aminoácidos existentes. Constan de un carbono que es su centro y se encuentro
unido a un radical e hidrógenos que saturan la molécula. Los aminoácidos están
unidos entre sí por enlaces pépticos los cuales pueden ser formar por reacciones
celulares.
Los péptidos son menos complejos que las proteínas y surgieron de la necesidad
de comprender de mejor las cadenas de aminoácidos. Los péptidos a diferencia de
las proteínas es que están constituidos con menos de 50 aminoácidos. Saber las
diferencia entre proteínas y péptidos es importante ya que las proteínas están
constituidas por polipéptidos. Otra diferencia significativa es que el tamaño varía
así como su peso molecular, medidos en daltones.

3.
PROTEINAS
Las Proteínas son macromoléculas compuestas de
aminoácidos, son los componentes más versátiles de la
célula. La mayor parte de la información genética se utiliza
para especificar la estructura de las proteínas, estas
macromoléculas polifacéticas que son de importancia central
para la química de la vida.
Las proteínas se ensamblan de diversas formas, lo que les
permite participar como los principales componentes
estructurales de las células y tejidos.

4.
FUNCION:
Las proteínas ocupan un lugar de máxima
importancia entre las moléculas constituyentes
de los seres vivos, las cuales realizan
elementales funciones para la vida celular,
pero además cada una de estas cuentas con una
función en específica para nuestro organismo.
Se pueden clasificar en:
Catálisis: Formado por enzimas proteicas que
se encargan de realizar reacciones químicas de
una manera más rápida y eficiente.

5.
Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales
ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo.
Estructural: Este tipo de proteínas tiene como función de dar
resistencia y elasticidad que permitan formar tejidos así como la
de dar soporte a otras estructuras.
Defensiva: Son cargadas de defender el organismo. La
Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que
defienden al organismo contra cuerpos extraños.

6.
Transporte: Las funciones de estas proteínas es llevar las sustancias a
través del organismo a donde sean requeridas. La hemoglobina que lleva
oxígeno a la sangre.
Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentra en la membrana celular y
se llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda
realizar su función

7.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA ES
LA SECUENCIA DE
AMINOÁCIDOS
La secuencia de aminoácidos,
unidos por enlaces peptídicos.
Siempre se la representa en forma
de “collar de perlas” simple y
lineal.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ES EL RESULTADO DE LOS
ENLACES DE HIDROGENO EN
LA CADENA POLIPEPTÍDICA
Los polipétidos presentan regiones
con alguna de las formas regulares
de la estructura secundaria, como la
hélice-α y la lámina plegada-β
ESTRUCTURA TERCIARIA
DEPENDE DE INTERACCIONES
ENTRE CADENAS LATERALES
Es la forma global de las cadenas
polipeptídicas, que dependen de las
propiedades químicas e interacciones
de las cadenas laterales de aminoácidos
específicos. Los enlaces de hidrogeno,
los enlaces iónicos, las interacciones
hidrófobas y los puentes di sulfuro
contribuyen a la estructura terciaria.

8.
ESTRUCTURA CUATERNARIA ES EL RESULTADO DE LAS INTERACCIONES ENTRE POLIPÉTIDOS
Muchas proteínas funcionales están computas de dos o más cadenas polipétidicas, que interactúan entre sí de
manera específica para formar la molécula biológicamente activa.

9.
Las Proteínas se pueden clasificarse
en tres grupos, en función de su
forma y su solubilidad.
Proteínas Globulares: Tienen una
forma menos esférica. Debido a su
distribución de aminoácidos
(hidrófobo en su interior e hidrófilo
en su exterior), que son muy solubles
en las soluciones acuosas.
Proteínas Fibrosas: Tienen una
estructura alargada, formada por
largos filamentos de proteínas, de
forma cilíndrica. No son solubles en
agua. Por ejemplo el colágeno.
Proteínas de Membrana: Son proteínas
que se encuentran en asociación con las
membranas lipídicas.
Clasificación

10.
Aminoácidos
• Molécula orgánica sencilla
• Contiene un grupo amino (NH2) en uno de sus extremos y un
grupo carboxilo (COOH) en el otro extremo.
• Son las unidades que forman a las proteínas

11.
Funciones de los aminoácidos
son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metabólicos. Sus
funciones más importantes son:
• El transporte óptimo de Nutrientes
• La optimización del almacenamiento de todos los nutrientes
ESTRUCTURA
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un
grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

12.
“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo
como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los
cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la
forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

13.
• Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los
aminoácidos se comportaran de distintas maneras, de manera general a pH
bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma
catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se
encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
• Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI) observamos que el grupo
carboxilo es desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso
inverso el grupo amino se protona formándose el catión amonio, a esta
configuración en disolución acuosa (que es la forma más común de
encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde se encuentra en una
forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga global de 0).

14.
Según su obtención
• Esenciales: son aquellos aminoácidos que necesitan ser ingeridos por
el cuerpo para poder obtenerlos
• No esenciales: aquellos que pueden ser sintetizados por el cuerpo

15.
NUTRIENTES
FENILALANINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
TRIPTÓFANO
TREONINA
VALINA
HISTIDINA

16.
HISTIDINA es un aminoácido esencial para el crecimiento y la
reparación de los tejidos. Es importante para que el
recubrimiento de mielina y se requiere para la reproducción de
los glóbulos rojos y los glóbulos blancos de la sangre.
La Isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales, estabiliza y
regula los niveles de azúcar sanguíneo y de la energía , y es
necesaria para la formación de hemoglobina.
LEUCINA protege los músculos y servir de combustible.
Promueven la curación de los huesos, la piel y el tejido muscular,
y son recomendables para las personas que se están
recuperando de alguna intervención quirúrgica.
LISINA se necesita para el crecimiento normal y el desarrollo
delos huesos de los niños ; ayuda a la absorción del calcio y
mantiene un adecuado balance del nitrógeno en los adultos.

17.
NO NUTRIENTES
ALANINA
ARGININA
ASPARTATO
GLUTAMATO
GLUTAMINA
GLICINA
PROLINA
SERINA

18.
ALANINA ayuda al metabolismo de la glucosa, un
carbohidrato simple que el organismo utiliza como
fuente de energía.
La ARGININA retarda el crecimiento de los tumores y
el desarrollo del cáncer porque intensifica el
funcionamiento del sistema inmunológico.
La serina se requiere para el metabolismo de las
grasas y delos ácidos grasos , el crecimiento de los
músculos y la salud del sistema inmunológico.
La glicina retarda la degeneración muscular suministrada
cantidades adicionales de creatina, un compuesto
presente en el tejido muscular que se utiliza para la
producción de DNA y RNA.

19.
PÉPTIDOS
Un péptido es una molécula que resulta de la fusión de
dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida.
De manera también general a una cadena polipeptídica
se le considera péptido y no proteína si su peso
molecular es menor de 5.000 daltons.

20.
TIPOS DE PÉPTIDOS
Oligopéptido
Cuando el péptido está constituido por menos de 10 AA (dipéptido, tripéptido,
etc).
Polipéptido
Cuando está constituido entre 10 y 50 AA.
Proteínas
Si el número de AA es mayor a 50 , se habla de proteínas.

21.
FUNCIONES
• Agentes Vasoactivos.- Normalizan la presión arterial.
• Hormonas.
- Oxitocina: Nonapéptido segregado por la hipófisis.
- Vasopresina: Nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el
riñón.
- Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona
del crecimiento.
- Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte
de las células (disminuye la presencia de glucosa en sangre).
-Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a los de la
insulina, ayuda a aumentar los niveles de glucosa en sangre.

22.
• Neurotransmisores. Entre los péptidos que realizan estas funciones tenemos
las encefalinas (5AAs), la β-endorfina (31 AAs) y la sustancia P (11 AAs).
• Antioxidantes. El papel del tripéptido glutatión es esencial como
antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno, toxicas para
la célula.