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Enzimas

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Estudo das enzimas, nomenclatura, classificação, mecanismos de ação e inibição enzimática.

Publicado en: Salud y medicina
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Enzimas

  1. 1. Messias Miranda Junior Enzimas Messias.miranda@yahoo.com.br Unidade Itapetininga - SP
  2. 2. 1.Replicação; 2.Catálise de reações químicas com eficiência e seletividade CONDIÇÕES FUNDAMENTAIS DA VIDA:
  3. 3. Participam das vias bioquímicas • Enzimas realizam o controle preciso do metabolismo celular • O metabolismo energético é um dos principais temas de estudo da bioquímica • Permitem resposta e adaptação a um meio em mudança
  4. 4. O que são as enzimas? • Proteínas notáveis, altamente especializadas – Alto grau de especificidade com substratos • Poder catalítico extraordinário • Aceleram reações químicas – Em condições suaves de temperatura e pH • São o centro e o objeto de estudo principal da bioquímica – Atuando de forma organizada catalisam centenas de reações que degradam as moléculas dos nutrientes e conservam suas energias • Doenças ocorrem quando elas não funcionam bem • Como os cientistas descobriram as enzimas?
  5. 5. LOUIS PASTEUR  1835: Berzelius, conceito de catálise  1885: fermentação do acúcar por lêvedos, gerando álcool  1896: Edward Buchner consegue fermentar o açúcar num extrato de lêvedo sem vida!  Fermentos, portanto, catalisavam reações químicas (açúcar a álcool) – biocatalisadores Louis Pasteur 1822-1895 Um pouco de história...
  6. 6. EMIL FISCHER  Sacarase  Quebra da sacarose em glicose e frutose  Produziu diversos análogos de sacarose para testar se a enzima funcionava  Determinadas mutações tornavam os análogos resistentes à sacarase  Modelo de ação enzimática chave-e-fechadura Hermann Emil Fischer 1852 - 1919
  7. 7.  Kunitz e Northrop  Eletroforese e centrifugação: enzimas estão na fração protéica!  Mesmo em quantidades proteícas indetectáveis pelos métodos, as enzimas continuavam tendo atividades  Como as milhares de reações catalíticas eram possíveis a uma proteína? John Howard Northrop 1891-1987
  8. 8. Finalmente, Sanger  1952  Publica a primeira estrutura primária de uma proteína: a Insulina, com 51 aminoácidos  O trabalho mostrava também que a estrutura das proteínas poderia ser descrita pela sua sequência de aminoácidos, do N ao C terminal  A sequência, entretanto, não ajudava a prever a função da proteína (antes da bioinformática) Frederick Sanger 13 August 1918
  9. 9. CONCLUSÃO: HISTÓRIA DA BIOQUÍMICA  As enzimas realizam reações catalíticas e transformam moléculas umas nas outras  Os organismos biológicos são ricos em enzimas e as enzimas funcionam também fora dos organismos biológicos → biotecnologia!  As enzimas são proteínas formadas por polímeros de aminoácidos  A multiplicidade de função se dá pela interação tridimensional formada (modelo chave-fechadura) por interações não-covalentes a partir de uma série de aminoácidos ligados covalentemente (ligação peptídica)
  10. 10. Toda enzima é proteína?! • Não!, há alguns RNAs que funcionam enquanto enzimas também • Componente químico adicional necessário para a função – Cofator: íons inorgânicos – Coenzima: moléculas orgânicas complexas – Se liga muito firmemente: grupo prostético • Enzima completa: holoenzima – Parte protéica: apoenzima ou apoproteína
  11. 11. Cobre Ferro Potássio Magnésio Manganês Molbdênio Níquel Selênio Zinco
  12. 12. Apoenzima Holoenzima As enzimas quando ligadas às coenzimas, são chamadas de holoenzimas Grupo prostético (coenzima ou íon)
  13. 13. Nomenclatura das enzimas • Normalmente se adiciona o sufixo ase ao nome do substrato ou à atividade realizada – Urease – hidrolisa a uréia – DNA-polimerase – polimeriza DNA – Pepsina – pepsis vem do grego (digestão) – Lipase – Protease
  14. 14. • Sistema de classificação enzimático – EC number (Enzyme Commission) – Quatro números: 2.7.1.1 • 1. Classe • 2. Sub-classe dentro da classe • 3. grupos químicos específicos que participam da reação. • 4. a molécula que está recebendo o grupo funcional
  15. 15. • EXEMPLO: ATP: glicose-fosfotransferase EC 2.7.1.1 • 2 → Classe = Transferase • 7 → Subclasse = fosfotransferase • 1 → fosfotransferase que tem um grupo hidroxila como aceptor • 1 → glicose como aceptor
  16. 16. 1. Oxido-redutases São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação-redução. O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador de elétron. Lactato desidrogenase
  17. 17. 2. Transferases São enzimas que catalisam a transferência de grupos entre duas moléculas. Alanina amino transferase
  18. 18. 3. Hidrolases Catalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes. O nome, em geral, é dado pelo “substrato” + o sufixo “ase”. Peptidases
  19. 19. 4. Liases Liases são enzimas que catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N,.
  20. 20. 5. Isomerases Catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação de outra.
  21. 21. 6. Ligases Catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da ligação entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto trifosfatado.
  22. 22. Moléculas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global; Na faixa de 106 a 1012 ordens de magnitude. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
  23. 23. Reação enzimática
  24. 24. Equilíbrio químico • As enzimas realizam, muitas vezes, as reações nos dois sentidos • A concentração de substratos e produtos é o que define a velocidade das reações • Poder catalítico das enzimas vem da energia livre liberada na formação de ligações fracas quando da interação enzima- substrato – Interações fracas entre ES são otimizadas no estado de transição
  25. 25. Reação enzimática • Reação se dá em fases: • Enzima aumenta a velocidade das reações • Os catalisadores aumentam a velocidade das reações por que diminuem a energia de ativação
  26. 26. Bastonase como modelo enzimático Estabiliza o substrato
  27. 27. Cinética enzimática • A concentração do substrato [S] influi na velocidade das reações catalisadas por enzimas • Velocidade máxima é abstraída para concentrações excessivas de Substrato • Constante de Michaelis-Menten – kM = [S] correspondente a ½ Vmax; V0
  28. 28. A velocidade da reação é diretamente proporcional à concentração da enzima
  29. 29. Equação de Michaelis-Menten
  30. 30. Reações com dois substratos • Enzimas podem formar os chamados complexos ternários ou realizar as reações uma-depois-da-outra
  31. 31. • Velocidade das reações químicas depende também da faixa de pH – Maior velocidade está normalmente associada ao pH do ambiente onde a enzima atua
  32. 32. Efeito do pH na atividade enzimática H+ H+ A. pH ótimo B. pH inferior ao ótimo (maior [H+])
  33. 33. • Velocidade das reações químicas depende também da faixa de temperatura – Maior velocidade está normalmente associada temperatura do ambiente onde a enzima atua Exceto: organismos termófilos
  34. 34. Inibição enzimática reversível (inibição competitiva)
  35. 35. Inibição enzimática reversível (inibição competitiva) 1/Vmax -1/Km
  36. 36. Inibição enzimática reversível (inibição não competitiva/incompetitiva)
  37. 37. Inibição enzimática reversível (inibição não competitiva/incompetitiva) 1/Vmax -1/Km
  38. 38. Inibição enzimática reversível (inibição mista)
  39. 39. Inibidor enzimático irreversível Ligam-se a enzima, alterando estrutura do sítio ativo, inativando a enzima Sítio ativo inativado
  40. 40. A função fisiológica da inibição enzimática
  41. 41. Enzimas alostéricas Enzimas regulatórias

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